第一章蛋白质化学蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子二、蛋白质的元素组成C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）（S、P、Cu、Fe、Mo、I）氮含量平均：16％――凯氏定氮法3、 氨基酸氨基酸是蛋白质基本组成单位所有蛋白质都由20种氨基酸组成（19种氨基酸和1种亚氨基酸）氨基（-NH3+），羧基（-COOH），H原子，可变的（R基团） 结合到α碳原子上具有两种立体异构体[D-型和L-型]具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]氨酸：甘氨酸 gly G；丝氨酸 ger S；丙氨酸 gla A；苏氨酸 thr T；缬氨酸 val V；异亮氨酸 ile I；亮氨酸 leu L；酪氨酸 tyr Y；苯丙氨酸 phe F；组氨酸 his H；脯氨酸 pro P；天冬氨酸 asp D；甲硫氨酸 met M；谷氨酸 glu E；色氨酸 trp W；赖氨酸 lys K；半胱氨酸 cys C；精氨酸 arg R酰胺：天冬酰胺 asn N；谷酰胺 gln Q1. 根据R的化学结构（1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys； 2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr（2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr （3）杂环氨基酸：Trp、His （4）杂环亚氨基酸：Pro2 按R基的极性分类非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro极性氨基酸：带正电Arg、Lys、His 带负电Asp、Glu不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr、Asn、Gln、Cys、Gly 、Tyr中性氨基酸（一氨基一羧基） Gly、Ala、Val、Leu、Ile酸性氨基酸：Asp、Asn、Glu、Gln(一氨基二羧基)碱性氨基酸：Arg、Lys(二氨基一羧基)3 必需和非必需氨基酸：必须氨基酸：动物体不能合成或合成数量少不能满足机体需要，必须从每日膳食中供给一定数量，否则就不能维持机体氮平衡的氨基酸。
人类的必须氨基酸有8种，包括亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸非必须氨基酸（人类）：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、酪氨酸和半胱氨酸三）氨基酸的重要理化性质2. 两性解离和等电点氨基酸是两性电解质氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的α-氨基，α-羧基是可以离子化的溶液的PH值决定其存在形式PHpI 氨基酸带负电1． PI的计算(1) 侧链无解离基团的氨基酸2个可解离基团的pK值平均 pI = （pK1+pK2）/2(2) 酸性氨基酸2个可解离酸性基团的pK值平均(3) 碱性氨基酸2个可解离碱性基团的pK值平均 pI = （pK2+pK3）/2（三）氨基酸的化学性质1．α －NH2参与的反应2． α －COOH参与的反应3． 共同参与的反应 4．侧链R基参加的反应茚三酮反应：生成蓝紫色物质，用于氨基酸的定性或者定量测定（Pro产生黄色物质）。
7）Folin一酚反应四、肽肽是由两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成的化合物一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）肽链写法：游离α-氨基在左，游离α-羧基在右，（eg：H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOH）氨基酸之间用“-”表示肽键v 2个氨基酸二肽， 3个氨基酸三肽， 12--20个氨基酸以下寡肽， 20以上个氨基酸多肽5、 蛋白质的结构（一）蛋白质的一级结构（化学结构）一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的一级结构中包含的共价键（covalent bonds）主要指肽键（peptidebond）和二硫键（disulfide bond）（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）——蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向氨基的H与羰基的O几乎总是呈反式（trans）而不是顺式（cis）蛋白质构象稳定的原因：1）酰胺平面；2）R的影响1. 蛋白质的二级结构——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式（1）α-螺旋1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个碱基倾角100度，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm，螺旋的直径约为0.6nm。
2）每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键（hydrogen bond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成3)R侧链基团伸向螺旋的外侧4）Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经常出现在α-螺旋的端头，它改变多肽链的方向并终止螺旋右手螺旋：天然蛋白质中的α－螺旋多为此型2）β-折叠结构是一种肽链相当伸展的结构肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）3）β-转角为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上β-转角经常出现在连接反平行β-折叠片的端头4）自由回转：没有一定规律的松散肽链结构酶的活性部位2. 超二级结构和结构域超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次四种基本组合形式: αα βαβ βββ βcβ结构域是球状蛋白质的折叠单位。
多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球行的结构，具有部分生物功能对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构马桶型，马鞍型3. 蛋白质的三级结构：指一条多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布4. 蛋白质的四级结构：多肽亚基（多条肽链）的空间排布和相互作用亚基间以非共价键连接3） 蛋白质分子中的共价键与次级键（1） 蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构决定高级结构（二）蛋白质构象与功能的关系 别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用因别构而产生的效应称别构效应二）蛋白质的两性电离及等电点蛋白质在其等电点偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在等电点pH时为两性离子电泳：带电颗粒在电场中移动的现象分子大小不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开等电聚焦电泳：当蛋白质在其等电点时，净电荷为零，在电场中不再移动三）蛋白质的胶体性质布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力蛋白质溶液稳定的原因：1）表面形成水膜（水化层）；2）带相同电荷。
4） 蛋白质的沉淀反应：1. 加高浓度盐类（盐析）加盐使蛋白质沉淀析出2. 加有机溶剂3. 加重金属盐4. 加生物碱试剂（五）蛋白质的变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失蛋白质沉淀不一定是变性，蛋白质变性不一定沉淀第二章核酸的化学核酸：脱氧核糖核酸（DNA），核糖核酸RNARNA的主要作用是从DNA转录遗传信息，并指导蛋白质的合成二、核酸的组成成分 嘌呤碱或嘧啶碱（碱基） 核苷 核糖或脱氧核糖（戊糖）核酸 核苷酸 磷酸腺嘌呤A）鸟嘌呤G）胞嘧啶C）尿嘧啶U）胸腺嘧啶（T）各种核苷三磷酸和脱氧核苷三磷酸是体内合成RNA和DNA合成的直接原料三、DNA的结构（一）DNA的一级结构：脱氧核苷酸的序列常被认为是碱基序列（base sequence)二）DNA的双螺旋结构1.双螺旋结构模型要点（1）两条多核苷酸链反向平行2）碱基内侧，A与T、G与C配对，分别形成3和2个氢键。
3）双螺旋每转一周有10个碱基对，螺距3.4nm，直径2nm，每个碱基倾角36度2. 双螺旋结构的稳定因素（1）氢键（太弱）；（2）碱基堆积力（由芳香族碱基π电子间的相互作用引起的，能形成疏水核心，是稳定DNA最重要的因素；（3）离子键（减少双链间的静电斥力）三）DNA的三级结构线形分子、双链环状(dcDNA)→超螺旋、染色体包装 染色体包装的结构模型 多级螺旋模型四、DNA与基因组织基因是DNA片段的核苷酸序列，DNA分子中最小的功能单位基因：（结构基因，调节基因）→基因组（二）原核生物基因组的特点1. DNA大部分为结构基因，每个基因出现频率低2. 功能相关基因串联在一起，并转录在同一mRNA中（多顺反子）3.有基因重叠现象三）真核生物基因组的特点1. 重复序列单拷贝序列：在整个DNA中只出现一次或少数几次，主要为编码蛋白质中度重复序列的结：构在基DN因A中可重复几十次到几千次高度重复序列：可重复几百万次高度重复序列一般富含A-T或G-C，富含A-T的在密度梯度离心时在离心管中形成的区带比主体DNA更靠近管口；富含G-C的更靠近管底，称为卫星DNA（satellite DNA）2. 有断裂基因：：由于基因中内含子的存在内含子（intron)：基因中不为多肽编码，不在mRNA中出现。
外显子（exons）：为多肽编码的基因片段五、RNA的结构与功能——RNA分子是含短的不完全的螺旋区的多核苷酸链一）tRNAtRNA约占RNA总量的15%，主要作用是转运氨基酸用于合成蛋白质tRNA分子量为4S，1965年Holley 测定AlatRNA一级结构，提出三叶草二级结构模型三级结构：倒L（二）rRNA占细胞RNA总量的80%，与蛋白质（40%）共同组成核糖体二）核酸的紫外吸收性质核酸的碱基具有共扼双键，因而有紫外吸收性质，吸收峰在260nm（蛋白质的紫外吸收峰在280nm）核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少30~40%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加（增色效应），但核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平（减色效应）三）核酸结构的稳定性1.碱基对间的氢键；2.碱基堆积力；3.环境中的正离子四）核酸的的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状，只涉及次级键的破坏DNA变性是个突变过程，类似结晶的熔解将紫外吸收的增加量达到最大增量。