名词解释：卷曲密码：多肽链中的氨基酸序列，包含知道它折叠成天然构象的信息遗传密码：核苷酸序列中的遗传信息，三个碱基决定一个氨基酸超二级结构：两个或多个相邻的构象单元被长度、走向不规则的连接肽彼此连接，进一步组合成有规律的、空间上可以辨认的局部折叠锌指结构：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His 配位的Zn2+ 构成，形成的结构像手指状亮氨酸拉链：一种常见的蛋白质超二级结构模体，此结构的C-端为螺旋区，靠近N-端一侧的一段螺旋富含碱性残基，其后的一段螺旋每隔6个残基就有一个leu，每个这样的螺旋不少于4个leu，且都处于螺旋同一侧，当形成同源或异源二聚体时，此结构中的leu残基借助疏水作用彼此靠拢，形同拉链EF手：由两个α-螺旋与连接它们的环组成，E螺旋含9个残基，用右手食指表示；与Ca2+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；F螺旋含18个残基，用拇指表示结构域：蛋白质分子内存在的相对未定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，是独立的结构单位、功能单位和折叠单位分子伴侣：结合并未定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合和释放，推动其在活体内正确的折叠、组装、运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。
热激蛋白：又叫热休克蛋白，广泛存在于原核细胞和真核细胞中的一类在生物体受到高温等逆境刺激后大量表达的保守性蛋白质家族在肽链折叠或解折叠变化中发挥作用Ks/Kcat：专一性不可逆抑制剂分为Ks和Kcat两种，Ks型专一性不可逆抑制剂，部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使酶失活；Kcat型专一性不可逆抑制剂具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用下发生反应，与底物不同的是它还有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并完成催化的结构区域，该部位化学基团集中，并构成一定的空间构象别构酶：活性受别构调节物调控的酶酶分子的非催化部分与某些化合物可逆的共价结合后发生构象的改变，进而引起酶活性状态的改变，具有这种调节活性的酶称为别构酶核酶：具有催化功能的RNA即为核酶线粒体跨膜转位：N-聚糖/O-聚糖：糖蛋白的种类，糖蛋白中可以根据糖肽连接键的类型进行分类，寡糖链（GlcNAC的β-羟基）与Asn的酰胺基、N-未端的a-氨基、Lys或Arg的W-氨基相连的称为N-聚糖；寡糖链（GalNAC 的α -羟基）与Ser、Thr和羟基赖氨酸、羟脯氨酸的羟基相连称为 O-聚糖。
蛋白质泛素化：泛素化是指泛素分子在一系列酶作用下，对靶蛋白进行特异性修饰的过程蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物激酶：从高能供体分子（如ATP）转移磷酸基团到特定靶分子（底物）的酶接头蛋白：信号传递中一类特殊的蛋白质，不具备酶活性和转录因子活性，功能是吧上游与下游的信号传递分子联系起来，为信号传递提供空间上的保障通常含有多个结合其它分子的特殊蛋白模体或与蛋白模体结合的结构G蛋白：GTP结合蛋白或鸟苷酸调节蛋白，是一个蛋白质家族细胞因子：是由细胞合成分泌的一类可溶性低分子量蛋白或多肽，具有调节免疫、细胞增殖、分化和胚胎发育等多方面的生物活性蛋白激酶：能把磷酸基供体如ATP的γ-磷酸基团转移到靶蛋白氨基酸受体上得酶类PKG：cGMP-dependent protein kinase，蛋白激酶的一种，参与心钠素、NO、亚硝酸盐类血管扩张药的信号转导MAPK：mitogen-activated protein kinase，促分裂素原活化蛋白激酶，是真核生物信号传递网络中的重要途径之一，在基因表达调控和细胞质功能活动中发挥关键作用蛋白质磷酸化：指由蛋白质激酶催化的把ATP或GTP上位的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的过程，是生物体内一种普通的调节方式，在细胞信号转导的过程中起重要作用。
等电点：氨基酸所带正负电荷相等时，即净电荷为零时的PH细胞信号转导：研究细胞感受、转导环境刺激的分子途径及其引起的代谢生理反应和基因表达调控过程次生代谢：指生物合成生命非必需物质并储存次生代谢产物的过程基础代谢：生物合成生命必需物质的过程锚定蛋白：是一类特殊的接头蛋白，除结合多种信号分子外，还通过它的一端与细胞膜结构相结合，把胞浆中与同一信号传递过程密切相关的信号分子定位在近膜区，在其N-末端有特殊的膜定位结构细胞凋亡：是正常机体细胞在受到生理和病理性刺激后出现的一种自发的死亡过程，它受相关基因的调控，因此又称程序性死亡二维电泳：结合了等电聚焦技术（根据蛋白质等电点进行分离）以及SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳技术（根据蛋白质的大小进行分离） 蛋白质混合物在第一维方向上的分离是利用蛋白质等电点的不同在大孔凝胶中将蛋白质分离开，这一过程被称作等电聚焦 蛋白质混合物存第二维方向上的分离是按照蛋白质的相对分子质量的大小进行分离 简答题：1、 球形蛋白的结构类型？①全α-结构蛋白质，此类结构中 α-螺旋占有极大比例，按反平行方式排列，相邻螺旋以环连接成简状螺旋束，因而也成为上下型螺旋束②α/β-结构，此类结构以平行或混合型β-折叠片为基础，分为两个亚类：单绕平行β-桶和双绕平行β- 片或马鞍形扭曲片。
③全β-结构，主要由反平行 β- 折叠片排列形成，β-股之间以β-回折或跳过相邻β-股的条带相连④富含金属或二硫键，许多不足100个氨基酸残基组成的小蛋白质或结构域往往不规则，只有很少量的二级结构元件，但富含金属或二硫键，通过金属形成的配位键或二硫键稳定其构象2、 三维结构与功能的关系（球形蛋白为例）球形蛋白质分子含有多种二级结构元件球状蛋白质的结构具有明显而丰富的折叠层次多肽链中相邻的残基首先形成二级结构元件；随着肽链的进一步卷曲，若干相邻的结构元件形成超二级结构；超二级结构进一步组装成结构域；两个或多个结构再装配成紧密的球状或椭球状的三级结构球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体，即使紧密装配，蛋白质总体积约有25%并未被蛋白质原子占据这个空间几乎全为很小的空腔，偶尔有水分子大小或更大的空腔存在值得注意的是邻近活性部位的区域密度比平均值低得多，这可能意味着活性部位有较大的空间可塑性，允许其中的结合基团和催化基团有较大的活动范围这大概就是功能蛋白与其配体相互作用的结构基础球状蛋白质具有疏水的内核和亲水的表面，首先，肽链必须满足自身结构固有的限制，包括手性效应和α-碳二面角在折叠上的限制；其次，肽链在熵因素驱动下必须尽可能地埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度，同时让亲水侧链暴露在分子表面，与环境中水分子形成广泛的氢键连系。
球状蛋白质分子表面有一个分布着许多疏水残基的空穴或裂隙，常是结合底物、效应物等配体并行使生物学功能的活性部位，这样的空穴为发生化学反应营造了一个低介电区域3、 蛋白质结构与功能关系（举例说明）①肌红蛋白（Mb）的分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，在侧链基团相互作用下盘曲形成4.3 nm×3﹒5 nm×2.3nm扁园的球体绝大多数亲水残基分布在分子表面，使肌红蛋白可溶于水；疏水残基则埋藏于分子内部肌红蛋白分子表面有一狭缝，E螺旋和F螺旋位于狭缝两侧，形成一个疏水微环境肌红蛋白的辅基血红素就结合在这个狭缝内血红素辅基的功能在一定程度上依赖于它所结合的多肽链提供的微环境②在肌红蛋白中，远侧His（E7）的存在对其与CO的结合显然会产生更大的位阻效应，结果大大降低了对CO的亲和力和CO中毒的危险，从而保证在生理条件下肌红蛋白能有效地履行贮藏和输送O2的功能③脱氧肌红蛋白中α-螺旋含量约60%，三维结构比较松散，稳定性下降与血红素结合后，构象发生变化，α-螺旋含量恢复至75%，分子结构比较紧凑，稳定性也明显提高这说明血红素辅基对肽链折叠也有影响。
4、 蛋白质二级结构构象单元①螺旋（helix ），多肽主链 C-N的重复排列，使它容易形成有规律的卷曲构型，即形成螺旋，常见的有α-螺旋，此外还有π螺旋、γ螺旋等②β-片层：两股或多股几乎完全伸展的肽链并列聚集，靠主链肽键N上的H 与相邻羰基C 上的O原子间规律的氢键，形成β- 折叠片③回折：肽链要折叠成坚实的球形，必须以某种方式多次改变其方向，如同一肽链形成的β-折叠股之间的连接肽3~4个氨基酸残基通过特殊的氢键系统使肽链走向改变180度称为回折或转角包括β-回折和γ -回折④Ω环：多肽链中由6~16个氨基酸残基组成的环状节段，两端距离小于0.1nm，状似Ω字形，因此得名⑤连接条带：伸展的肽链条带连接在结构元件之间，它们的长度、走向颇不规则，有的是肽链走向改变，有些使肽链微微弯曲，可是肽链密集，也可出现扭结，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中就有明确的结构作用⑥无序结构：X-射线分析发现，蛋白质分子的确存在空间结构不确定的区域，这种无序结构因其不断运动，或是具有不同的构象，因而得不到X-射线衍射图像，常表现为无序结构5、 酶活性调节方式①别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态；②共价修饰调节：某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性；酶原激活：酶原经有限水解成为有活性的酶，可视为不可逆的共价修饰。
可逆的共价修饰：在酶作用下，靶酶被修饰成不同活性状态，可逆磷酸化最普遍③滞后酶和记忆酶：滞后酶从T态转变为R态需数分钟，比别构酶慢得多，记忆酶通常以对底物亲和力较低的稳定构象存在，与底物结合后转变为亲和力较高的另一构象，释放产物后仍呈现易结合底物的构象④其它调节方式：寡聚糖通过聚集—解聚调节活性；通过与细胞骨架或细胞器表明的缔合—解离调节酶活性；有些酶的调节亚基具有抑制蛋白或改变亚基的功能，或者有接应蛋白的功能，催化亚基可逆地与这样的调节亚基结合对活性进行调控6、 别构酶结构调节的齐变类型（是不是也是别构酶的作用机制）①齐变模型，别构酶至少以两种构象存在，即松弛态或R态和紧固态或T态一个酶分子中所有原题必需保持同一构象，或全为R态，或全为T态未结合配体的R 态与T态酶分子间保持动态平衡别构抑制剂（I）只与T态原体结合，使平衡向Ro—To移动，相当于只增大L，提高了酶与底物的同位协同效应，使[S]-v的S型曲线右移；别构激活剂（A）只与R 态原体结合，使平衡向To—Ro移动，相当于减小L，使[S]-v的S型曲线左移且渐趋双曲线②序变模型，不存在Ro—To 平衡，T-R的转变是在配体诱导下发生的，寡聚体内的原体逐个发生转变，因此同一分子中存在不同状态的原体，配体结合影响同一分子中其余空闲部位对配体的亲和力。
如增强亲和力则表现为正协同，反之则表现为负协同7、 Na+-K+-ATPase（或称钠钾泵）为例，物质主动运输的过程初级主动运输系统直接通过ATP等高能化合物提供能量，推动离子和某些代谢物的主动运输几乎所有的细胞都有Na +-K+-ATPase活力，可把细胞内的Na +泵出细胞外，同时又把细胞外的 K+泵入细胞内Na +-K+-ATPase的工作原理目前普遍认可构象变化假说即在正常情况下Na +-K+-ATPase（E 1构象），在Mg 2+存在下（不需要K +）与膜内侧 Na+结合而激活ATPase活性，将ATP的γ -磷酸基转移到一个 Asn残基上，形成磷酸化的E 1-P中间体，导致的构象变化使其对Na +的亲和力降低，把Na +释放到细胞外，同时酶变为E 2-P构象E 2-P与细胞质膜外侧的K +结合（不需要Na +和Mg 2+）后促使酶去磷酸化，又恢复原来的E 1构象，把K +释放到胞液中。