氨基酸多肽蛋白质和核酸

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1、Chapter4Chapter4第四章第四章氨基酸、多肽、蛋白质氨基酸、多肽、蛋白质和核酸和核酸1教学内容教学内容教学内容教学内容1.1.概述概述2.2.氨基酸氨基酸2.12.1氨基酸的构型、分类和命名氨基酸的构型、分类和命名2.22.2氨基酸的性质氨基酸的性质 2.2.1- 2.2.1-氨基酸的物理性质氨基酸的物理性质 2.2.1- 2.2.1-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质 2.32.3氨基酸的制备氨基酸的制备2.42.4氨基酸的拆分氨基酸的拆分23.3.多肽多肽3.13.1多肽的组成和命名多肽的组成和命名3.1.13.1.1肽和肽键肽和肽键3.1.23.1.2肽的命名肽的命名3.2 3

2、.2 多肽结构的测定多肽结构的测定3.3 3.3 多肽的合成多肽的合成4.4.蛋白质蛋白质4.1 4.1 蛋白质的分类蛋白质的分类4.2 4.2 蛋白质的结构蛋白质的结构4.3 4.3 蛋白质的性质蛋白质的性质35.5.核酸核酸5.1 5.1 核酸的组成核酸的组成5.2 5.2 核酸的结构核酸的结构5.3 5.3 核酸的性质核酸的性质5.4 5.4 核酸的生物功能核酸的生物功能4 蛋白质和核酸蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是白质存在于一切细胞中，它们是构成人体

3、和动构成人体和动植物的基本材料植物的基本材料如肌肉、毛发、皮肤、指甲、如肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等。生物体血清、血红蛋白、神经、激素、酶等。生物体内一切组织的基本组成部分除水外，细胞内内一切组织的基本组成部分除水外，细胞内8080都是蛋白质都是蛋白质. . 蛋白质在有机体中承担不同的蛋白质在有机体中承担不同的生理功能生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等动等 。1 1、概述、概述5 如：如： 酶（球蛋白）酶（球蛋白）机体内起催化作用机体内

4、起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）激素（蛋白质及其衍生物）调解代谢调解代谢 血红蛋白血红蛋白运输运输O O2 2和和COCO2 2 抗原抗体抗原抗体免疫作用免疫作用 实验发现：实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生解，最终均产生-氨基酸。氨基酸。 a a- -氨基酸是组成蛋白质的基石，蛋白质与氨基酸是组成蛋白质的基石，蛋白质与生命起源和生命活动密切相关。生命起源和生命活动密切相关。6 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（基（-NH-NH2 2）取代后的衍生物）取代后的衍生物, ,含有氨基和羧基两含有氨基和羧基两

5、种官能团。种官能团。2 2 2 2、氨基酸、氨基酸、氨基酸、氨基酸 目前已发现的天然氨基酸约有目前已发现的天然氨基酸约有300300种，构种，构成蛋白质的氨基酸约有成蛋白质的氨基酸约有3030余种，其中常见的有余种，其中常见的有2020余种，人们把这些氨基酸称为余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨非蛋白氨基酸。基酸。7 这些些-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是原子，有旋光性。其构型一般都是L-L-型（某些型（某些细菌代菌代谢中中产生极少量生极少量D

6、-D-氨基酸）。氨基酸）。L-L-氨基酸氨基酸 构成蛋白构成蛋白质的的2020余种常余种常见氨基酸中除脯氨酸氨基酸中除脯氨酸外，都是外，都是-氨基酸，其氨基酸，其结构可用通式表示：构可用通式表示：2.1 2.1 氨基酸的构型、分类和命名氨基酸的构型、分类和命名(1)(1)构型构型8氨基酸的构型也可用氨基酸的构型也可用R R、S S标记法表示。标记法表示。 (2)(2)分类分类a.a.根据根据-氨基酸中氨基酸中R-R-基团的碳架结构不同，基团的碳架结构不同，-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸酸和杂环族氨基酸 。 绝大多数绝大多数-氨基酸的绝

7、对构型为氨基酸的绝对构型为 S S 型型! !9b.根据氨基结构不同可分为根据氨基结构不同可分为：脯氨酸脯氨酸色氨酸色氨酸精氨酸精氨酸组氨酸组氨酸NCHCHCNHCH2CH(NH2)COOH10c.c.氨基酸按分子中所含氨基酸按分子中所含NHNH2 2和和COOHCOOH的相对位置，的相对位置，可将其分为：可将其分为： 在这些类氨基酸中，与人关系最为密切的是在这些类氨基酸中，与人关系最为密切的是-氨基酸氨基酸, ,是构成蛋白质的基本单元。是构成蛋白质的基本单元。11d.d.根据根据-氨基酸分子中氨基（氨基酸分子中氨基（-NH2-NH2）和羧基（）和羧基（- -COOHCOOH）的数目不同，）的

8、数目不同，-氨基酸还可分为中性氨氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。目多于羧基数目）。(3)(3)命名命名系统命名、俗名、缩写符号表示系统命名、俗名、缩写符号表示12 常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。或用中文代号表示。例如甘氨酸可用例如甘氨酸可用GlyGly或或G G或或“甘甘”表示。表示。 氨基酸的系统命名法与其它取代羧酸的命名氨基酸的系统命名法与其它取代羧酸

9、的命名相同，即以羧酸为母体命名。相同，即以羧酸为母体命名。 氨基酸的俗名是据来源进行命名例如氨基氨基酸的俗名是据来源进行命名例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。于蚕丝而得名。 13氨基乙酸，氨基乙酸， 甘氨酸甘氨酸( (中性中性) )，甘，甘，Gly4-甲基甲基-2-氨基戊酸，氨基戊酸，亮氨酸亮氨酸(中性中性)，亮，亮, Leu2-氨基戊二酸，氨基戊二酸， 谷氨酸谷氨酸(酸性酸性)， 谷谷, Glu2,6-二氨基己酸，二氨基己酸，赖氨酸赖氨酸(碱性碱性)，赖赖, Lys14列出列出19种种蛋白蛋白氨基酸：氨基酸： NH2CH2C

10、OOH 甘氨酸甘氨酸 Gly 5.97丙氨酸丙氨酸 Ala 6.00*颉氨酸颉氨酸 Val 5.96*异亮氨酸异亮氨酸 Ile 5.98I、中性中性 (*为必要氨基酸）为必要氨基酸）结构结构 名称名称 缩写缩写 等电点等电点15 结构结构 名称名称 缩写缩写 等电点等电点*亮氨酸亮氨酸 Leu 6.02*苯丙氨酸苯丙氨酸 Phe 5.48半光氨酸半光氨酸 Cys 5.07*苏氨酸苏氨酸 Thr 5.6谷氨酸谷氨酸 Gln 5.56 天冬氨酸天冬氨酸 Asn 5.0716 结构结构 名称名称 缩写缩写 等电点等电点*蛋氨酸蛋氨酸 Met 5.47丝氨酸丝氨酸 Ser 5.68脯氨酸脯氨酸 pro

11、 6.30酪氨酸酪氨酸 Tyr 5.66 *色氨酸色氨酸 Trp 5.8917 结构结构 名称名称 缩写缩写 等电点等电点II 酸性酸性天冬氨酸天冬氨酸 Asp 2.77谷氨酸谷氨酸 Glu 3.22III 碱性碱性*赖氨酸赖氨酸 Lys 9.74精氨酸精氨酸 Arg 10.76组氨酸组氨酸 His 7.5918 组成蛋白质的氨基酸中，有组成蛋白质的氨基酸中，有八种八种动物自身动物自身不能合成，必须从食物中获取，缺乏时会引起不能合成，必须从食物中获取，缺乏时会引起疾病，被称为必疾病，被称为必需氨基酸需氨基酸。192.2 2.2 氨基酸的性质氨基酸的性质2.2.1 -2.2.1 -氨基酸的物理性

12、质氨基酸的物理性质 （自学）（自学） -氨基酸一般为无色晶体，氨基酸一般为无色晶体，熔点熔点比相应的羧比相应的羧酸或胺类要高，一般为酸或胺类要高，一般为200300200300（许多氨基酸（许多氨基酸在接近熔点时分解）。除甘氨酸外，其它的在接近熔点时分解）。除甘氨酸外，其它的-氨氨基酸都有基酸都有旋光性旋光性(optical activity) 。大多数氨基酸。大多数氨基酸易溶于水，而不溶于有机溶剂易溶于水，而不溶于有机溶剂 。202.2.2 - -氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和胺类化合物的性质；同时，

13、由于氨它具有羧酸和胺类化合物的性质；同时，由于氨基与羧基之间相互影响及分子中基与羧基之间相互影响及分子中R-R-基团的某些特基团的某些特殊结构，又显示出一些特殊的性质殊结构，又显示出一些特殊的性质。21一、两性一、两性 分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基既可分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基既可以与酸发生反应，也可以和碱发生反应。以与酸发生反应，也可以和碱发生反应。 氨基酸既是酸又是碱氨基酸既是酸又是碱!22内盐内盐 (inner salt) ：氨基酸本身的氨基与羧基作用氨基酸本身的氨基与羧基作用 形成的盐，称为内盐。形成的盐，称为内盐。丙氨酸丙氨酸谷氨酸谷氨酸偶极离子偶极离子(dipol

14、ar ion) ：内盐分子同时具有两种离内盐分子同时具有两种离 子的性质，称为偶极离子，又称两性离子。子的性质，称为偶极离子，又称两性离子。23内盐特点：内盐特点： 熔点高（分解）熔点高（分解） 难溶于有机溶剂难溶于有机溶剂组氨酸组氨酸24 氨基酸在溶液中存在下列平衡：氨基酸在溶液中存在下列平衡： 如如果果在在某某一一pH 值值下下，氨氨基基酸酸所所带带正正电电荷荷的的数数目目与与负负电电荷荷的的数数目目正正好好相相等等，即即净净电电荷荷为为零零，则称该则称该 pH 值为该氨基酸的值为该氨基酸的等电点等电点 (pI)。25 (1) pI 与电离常数与电离常数 pK之间的关系之间的关系说明：说明

15、： 中性氨基酸中性氨基酸 （Neutral amino acids） pI = (pK1 + pK2)/2酸性氨基酸（酸性氨基酸（ Acidic amino acids） pI = (pK1 + pKRCOOH)/2碱性氨基酸碱性氨基酸 （Basic amino acids） pI = (pK1 + pKRNH2)/226 (2) 等电点时，等电点时，氨基酸氨基酸几乎全部以两性离子几乎全部以两性离子 I(I(偶偶极离子极离子) )的形式存在的形式存在, ,并伴以极少量、相等的并伴以极少量、相等的 II II 和和 III,III,是电中性的。是电中性的。 (3)(3)处于等电点的氨基酸，处于等

16、电点的氨基酸，偶极离子与偶极离子与H2OH2O的亲的亲合力小于正、负离子状态合力小于正、负离子状态, ,因此，因此，其溶解度最小其溶解度最小易沉淀易沉淀 。 中性氨基酸的等电点：中性氨基酸的等电点： pI=5.66.3 酸性氨基酸的等电点：酸性氨基酸的等电点： pI=2.83.2 碱性氨基酸的等电点：碱性氨基酸的等电点： pI=7.610.827(一一) 与亚硝酸的反应与亚硝酸的反应 用于定量分析，根据放出的用于定量分析，根据放出的N2的体积，可以算的体积，可以算出样品的出样品的伯氨基的含量伯氨基的含量。二、氨基酸中氨基的反应二、氨基酸中氨基的反应 这个方法称为这个方法称为范斯莱克（范斯莱克（

17、Van SlykeVan Slyke）氨基测）氨基测定法，定法，可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。定。28( (二二) )与与2,4-2,4-二硝基氟苯反应二硝基氟苯反应 氨基酸能与氨基酸能与2,4-2,4-二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFBDNFB）反应）反应生成生成N-N-（2,4-2,4-二硝基苯基）氨基酸，简称二硝基苯基）氨基酸，简称N-DNP-N-DNP-氨基酸。这个化合物显黄色，可用于氨基酸的比氨基酸。这个化合物显黄色，可用于氨基酸的比色测定。色测定。桑格尔桑格尔（Sanger）反应反应 29( (三三) )氨基酰化氨基酰化 苄氧甲酰氯苄氧甲

18、酰氯作为酰化剂，与氨基酰化后，对作为酰化剂，与氨基酰化后，对以后应用的试剂（如以后应用的试剂（如SOClSOCl2 2 ）较稳定，这个试）较稳定，这个试剂易引入，还能剂易引入，还能 用多种方法把它脱来，所以，在用多种方法把它脱来，所以，在合成蛋白质的过程中，作为氨基的保护基团。合成蛋白质的过程中，作为氨基的保护基团。 30( (四四) )氧化脱氨反应氧化脱氨反应 氨基酸分子的氨基可以被双氧水或高锰酸氨基酸分子的氨基可以被双氧水或高锰酸钾等氧化剂氧化，生成钾等氧化剂氧化，生成-亚氨基酸，然后进亚氨基酸，然后进一步水解，脱去氨基生成一步水解，脱去氨基生成-酮酸。酮酸。 OH OOH O O H O

19、 H2 2O | -NHO | -NH3 3 R-CH-COOHR-CH-COOHR-C-COOHR-C-COOHR-C-COOHR-C-COOHR-C- COOHR-C- COOH | | | | NH NH2 2 NH NH NH NH2 2 - -亚氨基酸亚氨基酸 -羟基羟基-氨基酸氨基酸 生物体内在酶催化下，氨基酸也可发生氧化脱氨反生物体内在酶催化下，氨基酸也可发生氧化脱氨反应，这是生物体内蛋白质分解代谢的重要反应之一应，这是生物体内蛋白质分解代谢的重要反应之一。 31( (五五) )与甲醛的反应与甲醛的反应 32三、氨基酸中羧基的反应三、氨基酸中羧基的反应 ( (一一) )与醇反应与

20、醇反应 氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢，氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢，加热回流时生成氨基酸酯。加热回流时生成氨基酸酯。 O O 干HCl R-CH-C-OH + C2H5-OH R-CH-C-O-C2H5 + H2O| |NH2 NH233( (二二) )脱羧反应脱羧反应 将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流，将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流，可以发生脱羧反应生成胺。可以发生脱羧反应生成胺。 生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这是蛋白质腐败发臭的主要原因。例如赖氨酸脱羧生成是蛋白质腐败发臭的主要原因。例如赖氨酸脱羧生成1,5-1,5

21、-戊二胺（尸胺）。戊二胺（尸胺）。 H2N-CH2(CH2)3-CH-COOH H2N-(CH2)5-NH2 | NH2 戊二胺（尸胺）34四、氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应四、氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应( (一一) )与金属离子形成配合物与金属离子形成配合物 某些氨基酸与某些金属离子能形成结晶型某些氨基酸与某些金属离子能形成结晶型化合物，有时可以用来沉淀和鉴别某些氨基酸。化合物，有时可以用来沉淀和鉴别某些氨基酸。例如二分子氨基酸与铜离子能形成例如二分子氨基酸与铜离子能形成深紫色配合深紫色配合物结晶物结晶35茚茚茚三酮茚三酮 水合茚三酮水合茚三酮( (二二) )与水含茚三酮的反应与水含

22、茚三酮的反应36（蓝紫色）（蓝紫色）鉴别含有游离氨基的鉴别含有游离氨基的a a- -氨基酸！氨基酸！肽、蛋白质有此反应！肽、蛋白质有此反应！ 37( (三三) )脱羧失氨作用脱羧失氨作用 氨基酸在酶的作用下，同时脱去羧基和氨基氨基酸在酶的作用下，同时脱去羧基和氨基得到醇得到醇 。 酶(CH3)2CH-CH2-CH-COOH + H2O (CH3)2CH- CH2 - CH2OH + CO2 +NH3 NH2工业上发酵制取乙醇时，杂醇就是这样产生的工业上发酵制取乙醇时，杂醇就是这样产生的！38( (四四) )成肽反应成肽反应39 -氨基酸受热时发生分子间脱水生成交酰胺氨基酸受热时发生分子间脱水生

23、成交酰胺五、氨基酸的受热分解反应五、氨基酸的受热分解反应 -氨基酸氨基酸 交酰胺交酰胺( (二酮吡嗪二酮吡嗪 ) )40 -氨基酸氨基酸 ,-,-不饱和酸不饱和酸-氨基酸氨基酸 内内酰胺胺 -或或-氨基酸受热时发生分子内脱水生成氨基酸受热时发生分子内脱水生成内酰胺内酰胺 -氨基酸受热时不发生脱水反应，而是失氨基酸受热时不发生脱水反应，而是失氨生成不饱和酸。氨生成不饱和酸。412.3 2.3 氨基酸的制备（自学）氨基酸的制备（自学） ( (一一) )由醛（或酮）制备由醛（或酮）制备一、一、蛋白质水解蛋白质水解三、化学合成三、化学合成（斯特雷克斯特雷克streckerstrecker法法） 二、微

24、生物发酵法二、微生物发酵法 OH2H+ +蛋白质蛋白质多肽多肽二肽二肽- -氨基酸氨基酸a a42(2)(2)盖布瑞尔法盖布瑞尔法(Gabriel(Gabriel法法) )( (二二)-)-卤代酸的氨解卤代酸的氨解 43蛋氨酸蛋氨酸44(三三) 由丙二酸酯合成由丙二酸酯合成452.4 2.4 氨基酸的拆分（自学）氨基酸的拆分（自学） 合成方法得到的氨基酸通常是外消旋体混合成方法得到的氨基酸通常是外消旋体混合物，可用多种方法拆分。其中用酶拆分是重合物，可用多种方法拆分。其中用酶拆分是重要的方法之一。要的方法之一。463. 多多 肽肽 3.1多肽的组成和命名多肽的组成和命名 2个氨基酸形成肽个氨基

25、酸形成肽二肽二肽 3个氨基酸形成肽个氨基酸形成肽三肽三肽 3.1.1 肽和肽键肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，其形分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为成的酰胺键称为肽键。肽键。47 由由n n个个-氨基酸缩合而成的肽称为氨基酸缩合而成的肽称为n n肽，由肽，由多个多个-氨基酸缩合而成的肽称为氨基酸缩合而成的肽称为多肽。多肽。 一般把含一般把含100100个以上氨基酸的多肽（有时是含个以上氨基酸的多肽（有时是含5050个以上）称为蛋白质，分子量个以上）称为蛋白质，分子量1000010000。许多多

26、肽本身有重要的生理作用！许多多肽本身有重要的生理作用！后叶催产素后叶催产素八肽八肽胰岛素胰岛素五十一肽五十一肽483.1.2 3.1.2 肽的命名肽的命名 根据组成肽的氨基酸的顺序从根据组成肽的氨基酸的顺序从N端向端向C端命名端命名称为称为某氨酰某氨酰某氨酰某氨酰某氨酸或（某氨酰某氨酸或（某氨酰某氨酰某氨酰某氨酸）（某氨酸）（或简写为某、某、某）。或简写为某、某、某）。49 无论肽链有多长，在链的两端一端有游离的氨基无论肽链有多长，在链的两端一端有游离的氨基（NHNH2 2），称为），称为N N端端；链的另一端有游离的羧基（；链的另一端有游离的羧基（- -COOHCOOH），称为），称为C C

27、端端。50N端端C端端命名：命名： 甘氨酰甘氨酰酪氨酰酪氨酰丙氨酸丙氨酸简称：简称： 甘甘酪酪丙丙符号表示符号表示： Gly-Tyr-Ala513.2 3.2 多肽结构的测定多肽结构的测定多肽结构的测定目的：多肽结构的测定目的： 了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的；了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的； 各种氨基酸的相对比例；各种氨基酸的相对比例； 确定各氨基酸的排列顺序。确定各氨基酸的排列顺序。多肽结构测定步骤：多肽结构测定步骤：A.测定分子量；测定分子量；B.氨基酸的定量分析；氨基酸的定量分析；C.端基分析（测定端基分析（测定N端和端和C端）；端）；D.肽链的选择性断裂及鉴定。肽链的选择性断裂及

28、鉴定。52C端基分析（测定端基分析（测定N端和端和C端）端）A.测定分子量；测定分子量；B.氨基酸的定量分析；氨基酸的定量分析；53（1）测定）测定N端（有两种方法）端（有两种方法）a . 2,4- 二二 硝基氟苯法硝基氟苯法桑格尔桑格尔(Sanger)法法N-（2,4-二硝基苯基）氨基酸，简称二硝基苯基）氨基酸，简称N-DNP-氨基酸。氨基酸。缺点缺点:所有的肽键都被水解掉了！所有的肽键都被水解掉了！54（2）测定）测定C端端b.异硫氰酸苯酯异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法法c. 艾德曼艾德曼(Edman)降解法。降解法。a. 多肽与肼反应多肽与肼反应b. 羧肽酶水解法羧肽酶水解法55D肽

29、链的选择性断裂及鉴定肽链的选择性断裂及鉴定不同蛋白水解酶能水解特定的肽键：不同蛋白水解酶能水解特定的肽键：多肽多肽 小肽，然后分析。小肽，然后分析。 胰蛋白酶胰蛋白酶只水解羰基属于赖氨酸、精氨只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键；酸的肽键； 糜蛋白酶糜蛋白酶水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的色氨酸的 肽键。肽键。56573.3 多肽的合成多肽的合成 要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一项十分复杂的化学工程，需要解决下列问题：是一项十分复杂的化学工程，需要解决下列问题：a.氨基酸按一定的次序连接起来；氨基酸按一定

30、的次序连接起来；b.达到一定分子量；达到一定分子量；c.不外消旋化（缓和的条件）。不外消旋化（缓和的条件）。要求：要求：A保护保护-NH2或或-COOH；B活化反应基团（活化活化反应基团（活化-NH2或或-COOH）；）；C生物活性。生物活性。58COOH的保护的保护 59NH2的保护：的保护：60多肽合成仪多肽合成仪(计算机控制，自动化计算机控制，自动化)-商品化商品化 1969 年年 Merrifield-固相多肽合成法固相多肽合成法Merrifield -获获1984年诺贝尔化学奖年诺贝尔化学奖 1965年年,我国首先人工合成了具有生理活性的牛我国首先人工合成了具有生理活性的牛胰岛素胰岛

31、素,是研究蛋白质的结构及合成的重大成就。是研究蛋白质的结构及合成的重大成就。 614、蛋、蛋 白白 质（自学）质（自学）B.根据组成分：根据组成分：（1）单纯蛋白质）单纯蛋白质其水解最终产物是其水解最终产物是- 氨基酸氨基酸（2） 结合蛋白质结合蛋白质- 氨基酸氨基酸 + 非蛋白质（基）非蛋白质（基）4.1 蛋白质的分类蛋白质的分类A.根据蛋白质的形状分为：根据蛋白质的形状分为：（1）纤维蛋白质）纤维蛋白质 如丝蛋白、角蛋白等；如丝蛋白、角蛋白等；（2）球状蛋白质）球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋蛋 白、白、-球代表蛋白（感冒抗体）等。球代表蛋白（感冒抗体）等。6

32、2（1） 活性蛋白活性蛋白 按生理作用不同又可分为；酶、激按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。（2）非活性蛋白）非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的蛋担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。白，但本身不具有生物活性的物质。C.根据蛋白质的功能分根据蛋白质的功能分63（1） a-螺旋螺旋二级结构二级结构( (a a- -螺旋螺旋) )在一个方向，向下在一个方向，向下66多肽链多肽链b b- -折叠形构象折叠形构象（2 2）b b- -折叠形折叠形67 C为为sp2，N近似近似sp2必在一个平面内必在一个平面内不能旋转

33、不能旋转可以旋转可以旋转6869 由蛋白质的由蛋白质的肽链肽链（二级结构）在空间盘绕、（二级结构）在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的空间构象称为折叠、卷曲而形成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的蛋白质的三级结构三级结构。C蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构 同一根多肽链形成螺旋状（弹簧），某些部同一根多肽链形成螺旋状（弹簧），某些部分还折叠起来（与分还折叠起来（与SS键、正负电荷、疏键、正负电荷、疏水作用及氢键有关），链的形状、距离与特定水作用及氢键有关），链的形状、距离与特定的生理作用，高选择性的催化作用有关。的生理作用，高选择性的催化作用有关。 70蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构71D

34、蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基，由几个亚基借助各种副键位称为蛋白质亚基，由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。若干分子堆叠形成（纤维蛋白的级结构。若干分子堆叠形成（纤维蛋白的n根根链扭成一股，链扭成一股，n股有扭成绳索状；股有扭成绳索状；n根链累在一根链累在一起形成球状）起形成球状）72蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构734.3 蛋白质的性质蛋白质的性质A两性及等电点两性及等电点B胶体性质与沉淀作用胶体性质与沉淀作用C蛋白质的变性蛋

35、白质的变性D蛋白质的颜色反应（自学内容）蛋白质的颜色反应（自学内容）74 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。有两性。A两性及等电点两性及等电点75B胶体性质与沉淀作用胶体性质与沉淀作用（1）可逆沉淀）可逆沉淀（盐析）（盐析） 胶体性质胶体性质:分子颗粒直径在分子颗粒直径在0.10.001u.表面表面带电同电排斥、不粘合；蛋白质的胶体稳定性带电同电排斥、不粘合；蛋白质的胶体稳定性靠双电层靠双电层 结构和水化膜维持结构和水化膜维持 。76盐析作用的特征：1)1)蛋白质的构象基本不变；2)2)保持原有生理活性；3)3)盐析是可逆沉淀，当加入大量水

36、稀 释时，沉淀会溶解。77 蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。入有机溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。不可逆沉淀的特征：1)1)蛋白质的空间构象遭到破坏；2)2)失去原有理化性质和生理活性，使蛋白质变性。（2）不可逆沉淀）不可逆沉淀-变性作用变性作用 78C蛋白质的变性蛋白质的变性变性条件：变性条件： 物理因素：干燥、加热、高压、振荡或搅拌、物理因素：干燥、加热、高压、振荡或搅拌、 紫外线、紫外线、X射线、超声等等。射线、超声等等。化学因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐、生化学因素：强酸、强碱、尿素

37、、重金属盐、生 物碱试剂（三氯乙酸、乙醇等）物碱试剂（三氯乙酸、乙醇等）,有有 机试剂机试剂(苯酚、甲醛等苯酚、甲醛等) 。 蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。入有机溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。79变性后的特点：变性后的特点： 丧失生物活性；丧失生物活性； 溶解度降低；溶解度降低； 易被水解（对水解酶的抵抗力减弱）。易被水解（对水解酶的抵抗力减弱）。80 种子的贮存；种子的贮存； 人体衰老（缓慢变性）；人体衰老（缓慢变性）； 防止紫外光灼伤皮肤。防止紫外光灼伤皮肤。 变性作用的应用：变性作用

38、的应用： 消毒、杀菌、点豆腐等；消毒、杀菌、点豆腐等； 排毒（重金属盐中毒的急救）；排毒（重金属盐中毒的急救）； 肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）。肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）。变性作用的防治：变性作用的防治：81注意： 变性是蛋白质结构本质的改变；沉淀不一定是变性；变性不一定都产生沉淀；不可逆沉淀一定使蛋白质变性。 一、二级结构、氢键的破坏一、二级结构、氢键的破坏不可逆变性不可逆变性三级结构三级结构 SS 的破坏的破坏可逆变性可逆变性82D蛋白质的颜色反应（自学内容）蛋白质的颜色反应（自学内容） （1）缩二脲反应）缩二脲反应 蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液 反应，呈

39、紫色，反应，呈紫色，称为称为缩二脲反应缩二脲反应。 （2）蛋白黄反应）蛋白黄反应 蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓 硝酸发生硝化硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。蛋白黄反应。 （3）茚三酮反应）茚三酮反应 蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，即呈现蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，即呈现蓝色蓝色。（4）米勒反应）米勒反应 蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液。蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液。 83 蛋白质的重要颜色反应蛋白质的重要颜色反应反应名反应名称称试剂试剂现象现象反应基反应基团团使用范围使用范围茚三酮茚

40、三酮反应反应水合茚三酮试水合茚三酮试剂剂蓝紫蓝紫游离氨游离氨基基氨基酸，蛋白质，氨基酸，蛋白质，多肽多肽二缩脲二缩脲反应反应稀碱，稀硫酸稀碱，稀硫酸铜溶液铜溶液粉红粉红蓝蓝紫紫二个以二个以上肽键上肽键多肽，蛋白质多肽，蛋白质黄蛋白黄蛋白反应反应浓硝酸、加热、浓硝酸、加热、稀稀NaOH黄黄橙黄橙黄苯基苯基含苯基结构的多含苯基结构的多肽及蛋白质肽及蛋白质米隆反米隆反应应米隆试剂米隆试剂*、加、加热热白白肉红肉红酚基酚基含酚基的多肽及含酚基的多肽及蛋白质蛋白质乙醛酸乙醛酸反应反应乙醛酸试剂、乙醛酸试剂、浓硫酸浓硫酸紫色环紫色环吲哚基吲哚基含吲哚基的多肽含吲哚基的多肽及蛋白质及蛋白质*米隆试剂是硝酸汞

41、、亚硝酸汞、硝酸、亚硝酸的混合溶液米隆试剂是硝酸汞、亚硝酸汞、硝酸、亚硝酸的混合溶液84 核核酸酸是是储储存存、复复制制及及表表达达生生物物遗遗传传信信息息的的生生物物高高分分子子化化合合物物。任任何何有有机机体体包包括括病病毒毒、细细菌菌、植植物物和和动动物物等等，都含有核酸。都含有核酸。核核酸酸可可分分为为核核糖糖核核酸酸（RNA）和和脱脱氧氧核核糖糖核核酸酸（DNA）两两类类；RNA主主要要存存在在于于细细胞胞质质中中，控控制制生生物物体体内内蛋蛋白白质质的的合合成成；DNA主主要要存存在在于于细细胞胞核核中中，决决定定生生物物体体的的繁繁殖殖、遗遗传传及及变变异异。因因此此，在在生生物

42、物的的个个体体发发育育、生生长长、繁繁殖殖和和遗遗传传变变异异等等生生命命过过程程中中起起着着极极为为重重要要的的作作用用，核酸化学是分子生物学和分子遗传学的基础核酸化学是分子生物学和分子遗传学的基础。 5 5、核、核 酸酸 （自学）（自学）85蛋白质蛋白质核蛋白核蛋白核酸核酸核苷酸核苷酸核苷核苷戊糖戊糖碱基碱基（杂环碱（杂环碱）磷酸磷酸 我国于我国于19811981年全合成出了酵母丙氨酸年全合成出了酵母丙氨酸t-RNAt-RNA，标，标志着我国在核酸研究上已达到世界先进水平。志着我国在核酸研究上已达到世界先进水平。5.1 5.1 核酸的组成核酸的组成86(1).(1).元素组成：元素组成：C

43、,H,O,N,PC,H,O,N,P无机酸无机酸 戊糖戊糖含氮碱基含氮碱基RNA磷磷 酸酸核糖核糖A C G UDNA 磷磷 酸酸脱氧核糖脱氧核糖A C G T(2).(2).化学成分组成：化学成分组成： 87b b-D-呋喃核糖呋喃核糖a a-D-呋喃核糖呋喃核糖b b-D-呋喃脱氧核糖呋喃脱氧核糖a a-D-呋喃脱氧核糖呋喃脱氧核糖A.核糖和核糖和2-脱氧核糖脱氧核糖88B.碱基碱基 核苷酸中的碱基主要有五种，是嘧啶或嘌核苷酸中的碱基主要有五种，是嘧啶或嘌呤的衍生物。呤的衍生物。胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鸟嘌呤。胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鸟嘌呤。 C U T A G C U

44、T A G89（1）核苷）核苷由由RNA水解而得水解而得C核苷核苷90（2） 2-脱氧核苷脱氧核苷由由DAN水解而得水解而得91D核苷酸核苷酸 核糖核糖C5上的羟基与磷酸酯化便得到核苷酸。上的羟基与磷酸酯化便得到核苷酸。925.2 核酸的结构核酸的结构A核酸的一级结构核酸的一级结构可分为三级可分为三级93 其中其中R1、R2、R3、R4表示碱基，表示碱基，P表示磷酸基，一表示磷酸基，一竖表示糖分子，竖表示糖分子，2、3、5表示糖中表示糖中C原子编号。原子编号。 RNA或或DNA中的多核苷酸链，可用简化的示中的多核苷酸链，可用简化的示意法来表示。意法来表示。94B. B. B. B. DNADN

45、ADNADNA的二级结构的二级结构的二级结构的二级结构二级结构：多核苷酸链内或链与链之间通过氢二级结构：多核苷酸链内或链与链之间通过氢键折叠卷曲的构象。键折叠卷曲的构象。DNA的二级结构为右手双股螺旋结构的二级结构为右手双股螺旋结构95T-A碱基配对碱基配对G-C碱基配对碱基配对DNA两条链之间碱基两条链之间碱基配对的规则：配对的规则：9697（1）DNA分分子子由由两两条条走走向向相相反反的的多多核核苷苷酸酸链链组组成成，绕绕同同一一中中心心轴轴相相互互平平行行盘盘旋旋成成双双螺螺旋旋体体结结构构。两两条条链链均为右手螺旋，即均为右手螺旋，即DNA主链走向为主链走向为右手双螺旋体。右手双螺旋

46、体。 DNA的双螺旋结构的双螺旋结构 1953年瓦特生（年瓦特生（Waston ）和克利格（）和克利格（Crick ）通）通过对过对DNA分子的分子的X-衍射的研究和碱基性质的分析，衍射的研究和碱基性质的分析，提出了提出了DNA的二级结构为双螺旋结构，的二级结构为双螺旋结构，被认为是二十被认为是二十世纪自然科学的重大突破之一。世纪自然科学的重大突破之一。DNA双螺旋结构的要点双螺旋结构的要点:（2）碱基的环为平面结构，处于螺旋内侧，并与中心）碱基的环为平面结构，处于螺旋内侧，并与中心轴垂直。磷酸与轴垂直。磷酸与2-脱氧核糖处于螺旋外侧，彼此通过脱氧核糖处于螺旋外侧，彼此通过3或或5-磷酸二酯键

47、相连，糖环平面与中心轴平行。磷酸二酯键相连，糖环平面与中心轴平行。 98（3）两个相邻碱基对之间的距离（碱基堆积）两个相邻碱基对之间的距离（碱基堆积距离）为距离）为0.34nm。螺旋每旋一圈包含。螺旋每旋一圈包含10个单个单核苷酸，即每旋转一周的高度（螺距）为核苷酸，即每旋转一周的高度（螺距）为3.4nm。螺旋直径为。螺旋直径为2nm。（4）两条核苷酸链之间的碱基以特定的方式）两条核苷酸链之间的碱基以特定的方式配对并形成氢键连接在一起。配对的碱基处配对并形成氢键连接在一起。配对的碱基处于同一平面上，与上下的碱基平面堆积在一于同一平面上，与上下的碱基平面堆积在一起，成对碱基之间的纵向作用力叫做碱

48、基堆起，成对碱基之间的纵向作用力叫做碱基堆积力，它也是使两条核苷酸链结合并维持双积力，它也是使两条核苷酸链结合并维持双螺旋空间结构的重要作用力。螺旋空间结构的重要作用力。99另另一一方方面面，若若以以A-T、G-C配配对对可可形形成成五五个个氢氢键键，而而以以A-C、G-T配配对对只只能能形形成成四四个个氢氢键键。氢氢键键的的数数目目越越多多，越越有有利利于于双双螺螺旋旋结结构构的的稳稳定定性性，因因此此在在DNA双双螺螺旋旋结结构构中中，只只有有A与与T之之间间或或G与与C之之间间才能配对。才能配对。DNA两条链之间碱基配对的规则两条链之间碱基配对的规则：一条链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶

49、碱基配对一条链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶碱基配对。一方面，一方面，螺旋圈的直径恰好能容纳一个嘌呤碱和螺旋圈的直径恰好能容纳一个嘌呤碱和一个嘧啶碱配对。如两个嘌呤碱互相配对，则体一个嘧啶碱配对。如两个嘌呤碱互相配对，则体积太大无法容纳；如两个嘧啶碱互相配对，则由积太大无法容纳；如两个嘧啶碱互相配对，则由于两链之间距离太远，不能形成氢键于两链之间距离太远，不能形成氢键.100DNA的的双螺旋结构分子模型示意图双螺旋结构分子模型示意图101 由由于于碱碱基基配配对对的的互互补补性性，所所以以一一条条螺螺旋旋的的单单核核苷苷酸酸的的次次序序（即即碱碱基基次次序序）决决定定了了另另一一条条链链的的单

50、单核核苷苷酸酸的的碱碱基基次次序序。这这决决定定了了DNA复复制制的的特特殊殊规规律律及及在在遗传学中具有重要意义。遗传学中具有重要意义。 在在DNA双螺旋结构中，双螺旋结构中， 这种这种A-T或或C-G配对，配对，并以氢键相连接的规律，称为并以氢键相连接的规律，称为碱基配对规则或碱碱基配对规则或碱基互补规则。基互补规则。102DNA的双螺旋结构示意图的双螺旋结构示意图103 核酸的三级结构是在二级结构的基础上进一步核酸的三级结构是在二级结构的基础上进一步紧缩、扭曲成闭链状环或开链状环以及麻花状的一紧缩、扭曲成闭链状环或开链状环以及麻花状的一定空间关系的结构。定空间关系的结构。 RNA的的空空

51、间间结结构构与与DNA不不同同，RNA一一般般由由一一条条回回折折的的多多核核苷苷酸酸链链构构成成，具具有有间间隔隔着着的的双双股股螺螺旋旋与与单单股股螺螺旋旋体体结结构构部部分分，它它是是靠靠嘌嘌呤呤碱碱与与嘧嘧啶啶碱碱之之间间的的氢氢键键保持相对稳定的结构，碱基互补规则是保持相对稳定的结构，碱基互补规则是A-U、C-G。C核酸的三级结构核酸的三级结构1045.3 核酸的性质核酸的性质(1) 物理性质物理性质 DNA为白色纤维状物质，为白色纤维状物质，RNA为白色粉为白色粉状物质。它们都微溶于水，水溶液显酸性，具状物质。它们都微溶于水，水溶液显酸性，具有一定的粘度及有一定的粘度及胶体溶液胶体

52、溶液的性质。它们的性质。它们可溶于可溶于稀碱和中性盐溶液稀碱和中性盐溶液，易溶于，易溶于2-甲氧基乙醇，难甲氧基乙醇，难溶于乙醇、乙醚等溶剂。核酸在溶于乙醇、乙醚等溶剂。核酸在260nm左右左右都都有最大吸收，可利用有最大吸收，可利用紫外分光光度法紫外分光光度法进行定量进行定量测定。测定。105 核酸是核苷通过磷酸二酯键连接而成的高分核酸是核苷通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物，在酸、碱或酶的作用下都能水解。子化合物，在酸、碱或酶的作用下都能水解。在在酸性条件下，酸性条件下，由于糖苷键对酸不稳定，由于糖苷键对酸不稳定， 核酸水核酸水解生成碱基、戊糖、磷酸及单核苷酸的混合物解生成碱基、戊糖、磷

53、酸及单核苷酸的混合物。在碱性条件下在碱性条件下，可得单核苷酸或核苷，可得单核苷酸或核苷(DNA较较RNA稳定稳定)。酶催化酶催化的水解比较温和，可有选择的水解比较温和，可有选择性的断裂某些键。性的断裂某些键。(2) 核酸的水解核酸的水解106 变变性性过过程程中中核核苷苷酸酸之之间间的的共共价价键键（一一级级结结构构）不不变，但碱基之间的氢键断裂。变，但碱基之间的氢键断裂。(3) 核酸的变性核酸的变性 在外来因素的影响下，核酸分子的空间结构被在外来因素的影响下，核酸分子的空间结构被破坏，导致部分或全部生物活性丧失的现象，称破坏，导致部分或全部生物活性丧失的现象，称为核酸的为核酸的变性变性。10

54、7 例例如如，DNA的的稀稀盐盐酸酸溶溶液液加加热热到到80100时时，它它的的双双螺螺旋旋结结构构解解体体，两两条条链链分分开开，形形成成无无规规则则的的线团。线团。 核酸变性后理化性质随之改变：粘度降低，比核酸变性后理化性质随之改变：粘度降低，比旋光度下降，旋光度下降，260nm区域紫外吸收值上升等。区域紫外吸收值上升等。108引起核酸变性的因素引起核酸变性的因素:(4) 颜色反应颜色反应 核酸在强酸中加热水解有磷酸生成，能与钼核酸在强酸中加热水解有磷酸生成，能与钼酸铵（在有还原剂如抗坏血酸等存在时）作用，酸铵（在有还原剂如抗坏血酸等存在时）作用，生成蓝色的钼蓝，在生成蓝色的钼蓝，在660

55、nm处有最大吸收。这是处有最大吸收。这是分光光度法通过测定磷的含量，粗略推算核酸含分光光度法通过测定磷的含量，粗略推算核酸含量的依据。量的依据。 加热、加入酸或碱、加入乙醇或丙酮等有机加热、加入酸或碱、加入乙醇或丙酮等有机溶剂以及加入尿素、酰胺等化学试剂都能引起溶剂以及加入尿素、酰胺等化学试剂都能引起核酸变性。核酸变性。109DNA在在酸酸性性溶溶液液中中水水解解得得到到脱脱氧氧核核糖糖并并转转变变为为-羟羟基基-酮酮戊戊酸酸，与与二二苯苯胺胺共共热热，生生成成蓝蓝色色化合物，在化合物，在595nm处有最大吸收。处有最大吸收。核酸的颜色反应主要是由核酸中的磷酸及戊糖所致。核酸的颜色反应主要是由

56、核酸中的磷酸及戊糖所致。 RNA与盐酸共热，水解生成的戊糖转变成糠醛，与盐酸共热，水解生成的戊糖转变成糠醛，在三氯化铁催化下，与苔黑酚（即在三氯化铁催化下，与苔黑酚（即5-甲基甲基-1，3-苯苯二酚）反应生成绿色物质，产物在二酚）反应生成绿色物质，产物在670nm处有最大处有最大吸收。吸收。因此，因此，可用分光光度法定量测定可用分光光度法定量测定RNA和和DNA。110（2 2）RNARNA存在于细胞质中，参与蛋白质的生物合成；存在于细胞质中，参与蛋白质的生物合成；5.4 核酸的生物功能核酸的生物功能（3 3）DNA是遗传信息的携带者，是遗传信息的携带者，DNA中的遗传信中的遗传信息，传给息，

57、传给RNA，再传给蛋白质。，再传给蛋白质。 DNA决定生物决定生物合成蛋白质的特定结构。合成蛋白质的特定结构。RNA与与DNA区别：区别：（1） 核糖核糖RNA中为核糖，中为核糖，DNA中为中为2- 脱氧核糖；脱氧核糖； 碱基碱基RNA中为中为A、U、C、G； DNA中中 为为A,T。1115.4.1 DNA分子的自我复制分子的自我复制112 DNA复制的示意图复制的示意图113 根据根据RNA在蛋白质合成中所起的作用，分为三类：在蛋白质合成中所起的作用，分为三类：5.4.2 DNA分子通过分子通过RNA控制生物体蛋白质合成控制生物体蛋白质合成 A信使核酸（信使核酸（mRNA）传递传递DNA的

58、遗传信息的遗传信息 合成模板；合成模板； B核糖体核酸（核糖体核酸（rRNA）合成蛋白质的场所；合成蛋白质的场所； C转移核糖核酸（转移核糖核酸（tRNA）搬运工具。搬运工具。114教学要求：教学要求： 1.了解氨基酸的分类和命名了解氨基酸的分类和命名;2.掌握氨基酸的结构、构型、性质，制备方法掌握氨基酸的结构、构型、性质，制备方法;3.掌握肽的结构和肽键，了解多肽结构的测定掌握肽的结构和肽键，了解多肽结构的测定 和末端分析法和末端分析法;4.了解蛋白质的分类方法，结构，性质；了解蛋白质的分类方法，结构，性质；5.了解核酸的组成以及核酸、核苷酸、核苷、了解核酸的组成以及核酸、核苷酸、核苷、 戊糖、碱基等概念的涵义戊糖、碱基等概念的涵义;1156.了解了解RNA和和DNA的结构特点，它们在化学的结构特点，它们在化学 组成上的不同点及它们的生物功能。组成上的不同点及它们的生物功能。重点：重点： 氨基酸结构与反应氨基酸结构与反应,多肽的结构多肽的结构难点：难点： 1.蛋白质的结构与功能的关系蛋白质的结构与功能的关系 2.核酸的结构与功能的关系核酸的结构与功能的关系116作业：作业：p572p572 2. 2. （1 1），）， （2 2），）， （3 3）；）； 3. 3.（3 3），）， （4 4），）， （6 6），）， （8 8），）， （9 9）117