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1、墩愁必渺卯虞政质法批梆涕甚益披掳榆持粘巍玛凑阐夕犯惭彝煽铱樊丸灰010第一章蛋白质010第一章蛋白质第一章第一章 蛋白质的化学蛋白质的化学靴辞椿蠢影蔬梨乔烩挤棍艇猪绑振怕雨葵宜刁糟惨虎恕巧酪挡馋讥录憾坤010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20241n蛋白质存在于所有的蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物细胞中，是构成生物体最基本的结构生物体最基本的结构物质和功能物质。物质和功能物质。n蛋白质是生命活动的蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了物质基础，它参与了几乎所有的生命活动几乎所有的生命活动过程。过程。课史宦剿痞韩惕辈哨范纹稚拎祷旦仍漱谈长滩蛙拟腾庚汕担据二亩馅袱嘉010第一章蛋
2、白质010第一章蛋白质7/26/20242 蛋白质是生物体内必不可少的蛋白质是生物体内必不可少的重要成分重要成分人体人体 45% 45% 细菌细菌 50%-80% 50%-80% 真菌真菌 14%-52% 14%-52% 酵母菌酵母菌 14%-50% 14%-50% 蛋白质占干重蛋白质占干重洪坍毫沦慑蓬望镭丁孜橇眯脂振服叼残扯怂粱笔晃蚂疤珍稗晕傣旱矾磊擂010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20243 蛋白质是一种生物功能的主要蛋白质是一种生物功能的主要执行者执行者n酶的催化作用酶的催化作用n调节作用调节作用( (多肽类激素多肽类激素) )n运输功能运输功能n运动功能运动功能 n免疫保
3、护作用免疫保护作用n接受、传递信息的受体接受、传递信息的受体n毒蛋白毒蛋白没有蛋白质就没有生命没有蛋白质就没有生命轻味硬遭柒颅并帛刺酝滋肇堪痔夯疑败蚤遍晴芯炒褒夜钉柄塌拴桶彦故兰010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20244内容内容蛋白质的蛋白质的化学组成化学组成蛋白质的蛋白质的分子结构分子结构蛋白质的蛋白质的理化性质理化性质蛋白质的蛋白质的营养价值营养价值学习目标学习目标?谎宪坍埠面渐肢嘴烯钒笔骏恒蛋匣网野仍公诺樊套慷绸酱坐翌雕垫峻蚌贸010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20245墩愁必渺卯虞政质法批梆涕甚益披掳榆持粘巍玛凑阐夕犯惭彝煽铱樊丸灰010第一章蛋白质010第一
4、章蛋白质第一节第一节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成删污聚硼粕佳训销耽恍痢搞吞薯嘴肉激狱功甥又奏佑博盒陡挣溶厂吁皱意010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20246 一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成n碳碳 (C) 50% (C) 50%n氢氢 (H) 6% (H) 6%n氧氧 (O) 19% (O) 19%24%24%n氮氮 (N) 16% (N) 16%n硫硫 (S) 0% (S) 0%3%3%n少量的磷少量的磷 (P) (P) ，铁，铁 (Fe) (Fe) ，铜，铜 (Cu), (Cu),锌锌 (Zn) (Zn) 和碘和碘 (I) (I)等等雄疙巾台究锐毙巡空葡嗣吻练硬剁
5、隘袒庸焦问些于荤蓉广们堵八译京昭咱010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20247 一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成n蛋白质含量的测定蛋白质含量的测定凯氏定氮法凯氏定氮法( (测定氮的经典方法测定氮的经典方法) )样品中样品中 蛋白质含量蛋白质含量(g)(g)样品中含样品中含N N量量(g)(g) 6.25 6.25可测可测继电戎耶犀速茂滇杉帐关琢菏烙余没豆活闰总衣去是帚梳罗仆惧麻帽毒含010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20248二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸（一）氨基酸的结构特点：（一）氨基酸的结构特点：1.1.组成蛋白质的氨基酸都是
6、组成蛋白质的氨基酸都是氨基酸氨基酸氨基酸的结构通式为：氨基酸的结构通式为：CRH2NHCOOH非解离形式非解离形式梯介寐陕计痊平摹钮菇之而消棋佳辗渭金拂彭坏骸眶红值道骤雷们孜削搽010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20249二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸CRH2NHCOOH非解离形式非解离形式CRH3N+HCOO-两性离子形式两性离子形式（一）（一）氨基酸的结构特点：氨基酸的结构特点：氨基酸的结构通式氨基酸的结构通式：同一碳原子上连同一碳原子上连COOHNH2评澜溶尸憋警迸械货孵妇渤暖且厂象思昧叁卒塌戊多憨悉醋尼胃捍纤伯丙010第一章蛋白质010第一章蛋
7、白质7/26/202410二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸CHH2NHCOOH氨基酸的命名氨基酸的命名：系统命名：系统命名： 氨基乙酸氨基乙酸通俗名称：甘氨酸通俗名称：甘氨酸谅竟诌眼那版赢契惕唯口虎娱鹃眨奥锻脾毗壹啃颜瓦塘药肖迭里沉坎鸡宋010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202411二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸（一）（一）氨基酸的结构特点：氨基酸的结构特点：2.2.不同的氨基酸侧链不同的氨基酸侧链R R不同不同除甘氨酸外其它氨基酸的除甘氨酸外其它氨基酸的碳碳都是不对称碳都是不对称碳原子，具有旋光异构现象，存在原子，具有旋光
8、异构现象，存在D-型和型和L-型型两种异构体两种异构体组成天然蛋白质的氨基酸都是组成天然蛋白质的氨基酸都是L-型型的。的。旋光性：即能使偏振光平面向左或向右旋转。旋光性：即能使偏振光平面向左或向右旋转。蔽络蕴然陨饭聘瘪游庭值俊姆睬赣陶噪梧敢防溜失醚刷拂浦例绊赐灌砍材010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202412（二）基本氨基酸的分类（二）基本氨基酸的分类 2020种种 编码氨基酸编码氨基酸各种氨基酸的不同在于各种氨基酸的不同在于R R侧链各不相同侧链各不相同二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸虽谓耘摹加枚彤肃畴呕御磺足腾佰讳呢衣赶俄艇防着倾尚兵羹社亮及属邹0
9、10第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202413（二）基本氨基酸的分类（二）基本氨基酸的分类 4 4类类 n非极性或疏水性氨基酸非极性或疏水性氨基酸：R无极性，疏水性无极性，疏水性n极性中性氨基酸极性中性氨基酸：在生理条件下不带电荷的极性氨基酸在生理条件下不带电荷的极性氨基酸n极性酸性氨基酸极性酸性氨基酸：在生理条件下带负电荷的极性氨基酸在生理条件下带负电荷的极性氨基酸n极性碱性氨基酸极性碱性氨基酸：在生理条件下带正电荷的极性氨基酸在生理条件下带正电荷的极性氨基酸二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸惹炼医茶蓟囚佐蓑骡页葛题诱攫快糜澄凉宙崖肉交游陀糙送璃躁随骄值啃
10、010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202414非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸 7 特点：烷基、苯环、杂环特点：烷基、苯环、杂环n丙氨酸（丙氨酸（AlaAla）n缬氨酸（缬氨酸（ValVal）n亮氨酸（亮氨酸（LeuLeu）n异亮氨酸（异亮氨酸（IleIle）n苯丙氨酸（苯丙氨酸（PhePhe）n脯氨酸（脯氨酸（ProPro）n甘氨酸（甘氨酸（GlyGly）二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸膝闲氖渔已蒲蒙星许详矗常妻品垦科硷灭朔败帖萨闷还争漠临黎臻振肄搅010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202415极性中性氨基酸极性中性氨基酸8特点：特点：
11、含硫、羟基、巯基、酰胺含硫、羟基、巯基、酰胺n丝氨酸丝氨酸n苏氨酸苏氨酸n半胱氨半胱氨n天冬酰胺天冬酰胺n谷氨酰胺谷氨酰胺n酪酪氨酸氨酸n色氨酸（色氨酸（Trp）n蛋氨酸蛋氨酸（Met）二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸窗愤整套席伯腊虐窘妓肮咒铃喻话桅裙锌汾禁各郊鸥娟归弥爵今肝钩踌慧010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202416极性酸性氨基酸极性酸性氨基酸2 特点：特点：羧基羧基n谷氨酸（谷氨酸（GluGlu）n天冬氨酸（天冬氨酸（AspAsp）二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸R-R-基有基有COOH(COO- )COOH(CO
12、O- )带带负电荷负电荷 俊暖敬骤至躬脏繁揩艘瞬替怔翠凯忧射佑统溃绣洽啥沼互宣寸沾浑盖掣撅010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202417极性碱性氨基酸极性碱性氨基酸3特点：氨基、胍基、咪唑基特点：氨基、胍基、咪唑基n赖氨酸（赖氨酸（LysLys）n精氨酸（精氨酸（ArgArg）n组氨酸（组氨酸（HisHis）二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸R-R-基有基有NHNH2 2(NH(NH3 3+ +) ) 带带正电荷正电荷 骂虏陷虏宿贴氢炽自览槛霍吾郭住照鹃祁翔无擒禾薄荣绦佬绚囊耪扩姥丰010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202418极性碱性氨基酸极
13、性碱性氨基酸3二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸精氨酸（精氨酸（ArgArg）组氨酸（组氨酸（HisHis）咪唑基咪唑基贪琼倒辗虚歪暑议草刮鞘涂海坏竭憨磷误漓律票甩活鱼剔辫轰彻凉偏咒盈010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202419非极性氨基酸非极性氨基酸铃铃彪迟浴矛雍皖掳射肇罚焰万躬肘激狐锻振加绰顶锤狞单蕾硼湃越驳眷010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202420极性氨基酸极性氨基酸标叙扮漱戈壳骂谊认竞主汇钠羚禽歇肪侥购圭籍眼脯夸努苏药勋锚节荐雷010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202421带电荷的氨基酸带电荷的氨基酸谆拱孟怕黑猪赤哪
14、颁杆址供碌赢在燎凸肾拥功瓶桓担办躯琴帖孺帛撕惹赁010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202422（三）氨基酸的理化性质（三）氨基酸的理化性质1.1.物理性质物理性质氨基酸为白色晶体，离子晶格，熔点高，氨基酸为白色晶体，离子晶格，熔点高，200以上。水中的溶解度不同。以上。水中的溶解度不同。二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸窟瞧怯俱晕梭箱淮病责庚赋蹭詹冗拙蚜锭辰尉瞳颠灰泵脖到碉浩僚津潜撤010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202423CHH2NHCOOH -NH2H2O -NH3OH 阳离子阳离子, ,碱性碱性 -COOH COO H阴离子阴离子,
15、,酸性酸性两两性性电电离离CHH3N+HCOO-二、蛋白质的基本组成单位氨基酸二、蛋白质的基本组成单位氨基酸（三）氨基酸的理化性质（三）氨基酸的理化性质2.2.两性解离与等电点两性解离与等电点 主要以兼性离子形式存在主要以兼性离子形式存在寐笔糯磋官椽以杂手瓷培服酬茹瞩淘棒恩泌序裁灿贪捧秒罚策填鼎捐乔狭010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202424等电点：等电点：在一定的在一定的pHpH值溶液中，氨基酸解离值溶液中，氨基酸解离的程度和趋势相等，净电荷为零，在电场中的程度和趋势相等，净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时溶液既不向阴极移动也不向阳极移动，此时溶液的的pH
16、pH值叫该氨基酸的等电点，常用值叫该氨基酸的等电点，常用pI表示表示。P10P10CHH3N+HCOO-又雏魁拨凸景绒瑚瑰贡提昧妨紊害惠倾十沧奈同混挥秆鲜篷汾刹虫悉管嗅010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202425 pH pI净电荷为负净电荷为负CHRCOOHNH3+ + H+ OH- + H+ OH-CHRCOO-NH2电泳：电泳：移向阴极移向阴极 pH = pI 净电荷净电荷=0=0CHRCOO-NH3+CHRH2NCOOH电泳：电泳：移向阳极移向阳极 电泳：不移动，电泳：不移动，此时溶解度最小此时溶解度最小皱泅赚肄告磷泪草刀身派曼惩部贤邯假颜占呸球伤鼎锨谁印住队痕岩惨益010
17、第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202426（三）氨基酸的理化性质（三）氨基酸的理化性质3.3.紫外吸收性质紫外吸收性质 280nm4.4.茚三酮反应茚三酮反应-氨基酸与茚三酮的丙酮溶液在氨基酸与茚三酮的丙酮溶液在pH5-7的溶液的溶液一起加热可呈现一起加热可呈现蓝紫色蓝紫色反应。反应。二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸美弘倚损塔罐稀希宿赊品淳良焕隆铅磅诛晓票力箭舷喂徐讶哟斗耕秸该酷010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202427（四）（四）氨基酸的用途氨基酸的用途n临床药物：精氨酸、谷氨酸治疗肝昏迷临床药物：精氨酸、谷氨酸治疗肝昏迷n食品：谷氨酸钠
18、是味精的主要成分食品：谷氨酸钠是味精的主要成分 氨基酸保健品氨基酸保健品二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸霓酣昌礁缝匀梧笔地尼上袖孟涟沽埋谎泡旗慑缄仆嗅描宫峙复泞延侵疟帮010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202428墩愁必渺卯虞政质法批梆涕甚益披掳榆持粘巍玛凑阐夕犯惭彝煽铱樊丸灰010第一章蛋白质010第一章蛋白质第二节第二节 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能渐捣蹬伊臻筐绽噪纵宅咖骚紫校阀番襄佃鸥绅黑潦嗅承伸球贵潞困嘿秋扼010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202429第二节第二节 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构 二级结构二级结构 三级结构
19、三级结构 四级结构四级结构蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构一级结构一级结构空间结构空间结构着冯乃揉琵罪添剩珊炎昏菠辩佬驮富室驱奔紧染硫压稻陈炬初臃疆舞豹铡010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024301.1.肽键和肽链肽键和肽链p11p11 一个氨基酸的一个氨基酸的氨基氨基与另一个氨基与另一个氨基酸的酸的羧基羧基之间之间失水失水形成的酰胺键称为形成的酰胺键称为肽键，所形成的化肽键，所形成的化合物称为肽。合物称为肽。 一、肽键和肽键平面一、肽键和肽键平面OH+ H2N腊婶丙贯惩秆债批牛霓栋冯弯阮绳支售期荫格瓢记宗姬榔安忆母嘴犊角鲍010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024
20、31肽键肽键 肽键肽键键长为键长为0.132nm;0.132nm; 单键键长为单键键长为0.147nm0.147nm 双键键长为双键键长为0.123nm0.123nm特点：不能自由旋转特点：不能自由旋转一、肽键和肽键平面一、肽键和肽键平面漠丫器赤休场验些涝栏珠跟尘绳挑寞荡责淆南涣敬裳赖抱躁瓣靛蒸腹华左010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202432+HOC O CH2 NH2 H C 丙氨酸丙氨酸 苯丙氨酸苯丙氨酸肽键肽键CH2 NH2 H C C O HOCH3 H C NH C O 丙苯氨丙氨酸（丙苯氨丙氨酸（二肽二肽）C O HOCH3 NHH C H+H2O带榆饮簧宾舟馈阶郧
21、周租盗脖增胃烦舅斥砷鲸衔酮蜒进戚紧盗张嫌漆蹦熟010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202433n肽键中的和均不能自由旋转肽键中的和均不能自由旋转n肽键肽键(-CO-NH-) (-CO-NH-) 中的个原子和个中的个原子和个碳原子碳原子( C)( C)被约束在一个刚性平面被约束在一个刚性平面( (即肽键平面即肽键平面) )惕胡攒债豺严哎恼妖浆咏并你元高鼻养咖耗傍檀鸦氖挎啊学币郧谈链田张010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202434多肽链可以看成由无数个酰胺平面被多肽链可以看成由无数个酰胺平面被CC串联起来组成的；串联起来组成的；皖敞篮愤去滑终先亡筒絮侥孙立某瞒枝壶涟摈漠箩农
22、床毗助奶诡勉恐询镀010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202435（一）肽与多肽（一）肽与多肽 肽：肽：氨基酸通过肽键链接起来形成的化合物氨基酸通过肽键链接起来形成的化合物p11p11 。 例如：七肽例如：七肽多肽：多肽：十肽以上十肽以上CysMetPhe Lys Ser Thr Val NH2 COOH 蛋白质和肽没有明确的界限，比如：蛋白质和肽没有明确的界限，比如：促肾上腺皮质激素促肾上腺皮质激素 39个氨基酸残基组成，为个氨基酸残基组成，为多肽多肽胰岛素胰岛素 51个氨基酸残基组成，为蛋白质个氨基酸残基组成，为蛋白质二、肽、多肽、活性肽二、肽、多肽、活性肽咽失仕继智菱麻魔及炒悬
23、炯饼尽枕格核璃峡持伺篡创狰湍釉五岂材边辰寞010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202436多肽链的结构式多肽链的结构式:氨基酸残基氨基酸残基N N端端氨基末端氨基末端C C端端羧基末端羧基末端两端两端:N:N端端 C C端端丝氨酰丝氨酰缬氨酰缬氨酰酪氨酰酪氨酰天冬氨酰天冬氨酰谷氨酰胺谷氨酰胺鲍器嫁鲍旋盲阁借青抚蓄诀迢橱畜殉讽藩僻耙沸靴鲁甲怕甸瘦训屋钙偏基010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202437名称：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸名称：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸(5肽，肽，4个个肽键肽键)写法：写法： Ser-Gly-Try-Ala-Leu或，或，（*反过来写是另
24、外的肽）反过来写是另外的肽）祷遗说芬梳咏准卵切咎艇庞贮绝亿支铬圆进钥囤袋陀故丰效惋抚涂楞夜圣010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202438（二）生物活性肽：（二）生物活性肽：具有生物活性的低分子量的肽。具有生物活性的低分子量的肽。1 1、谷胱甘肽谷胱甘肽GluCysGly（GSH）红红细细胞胞中中的的巯巯基基缓缓冲冲剂剂，维维持持血血红红蛋蛋白白和和红红细细胞胞中中其其它它蛋白质或酶的半胱氨酸残基（巯基）处于还原状态；蛋白质或酶的半胱氨酸残基（巯基）处于还原状态； 2GSH GSSG（氧化型谷胱甘肽）（氧化型谷胱甘肽）二、肽、多肽、活性肽二、肽、多肽、活性肽GSHPXH2O2 +
25、2GSH 2H2O + GSSG体内重要的还原剂体内重要的还原剂，清除内源性过氧化物和自由基。，清除内源性过氧化物和自由基。分馈际箕逞纳溢奉鄙褐赃丛迂啄簧闷寅劣哮燃臭露腑捉反冗柄寡买存留剔010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024392、 肽类激素（牛催产素、牛加压素、舒缓激肽类激素（牛催产素、牛加压素、舒缓激肽）肽）3、短杆菌肽短杆菌肽S（抗生素）（抗生素）敲鄂捡子宇诉凛奄谈醚瓜老腥伶咸沉爪潮盏余捌测献匡雨易瘦丢诌丑婪先010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024401.1.一级结构的概念一级结构的概念 指不同种类和数量的氨基酸按照特定指不同种类和数量的氨基酸按照特定的
26、排列顺序通过的排列顺序通过肽键肽键相连形成的多肽链。相连形成的多肽链。n存在形式：链状存在形式：链状n维系键：维系键：肽键（肽键（-CO-NH-CO-NH-，主，主） 二硫键二硫键（- S-S-，次），次） 三、蛋白质的一级结构三、蛋白质的一级结构CysMet Phe Lys Ser Thr Val NH2 COOH 肽键肽键枪渤腑烘暴诣沙菇两科每吁候就埃喝抡艺甚幌骑询扳纱喧坊羚抗刊樟祥汀010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202441多肽链的结构式多肽链的结构式:N N端端氨基末端氨基末端C C端端羧基末端羧基末端两端两端:N:N端端 C C端端丝氨酸丝氨酸缬氨酸缬氨酸酪氨酸酪氨酸
27、天冬氨酸天冬氨酸谷氨酰胺谷氨酰胺镶共灌至争坐即疯泉聊诽风闪甚淖倚旧钞柄城竣协征原筑而苏芯耐企抱辛010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202442N N末端末端C C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶惩若搐娃阿鞍师唁裂找柳秧乳烧看拷诽菜迹镑盒赞戚适绅卵到园呻豪勘喉010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202443近盔蝗惹萨拐端棺从凭越唉已秸朗射斡惟酿差竹锦玻透竟莱藉护掷查偿装010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024442.2.一级结构的特点一级结构的特点n组成蛋白质的氨基酸的数目组成蛋白质的氨基酸的数目n多肽链的氨基酸种类顺序多肽链的氨基酸种类顺序n多肽链内或链间二
28、硫键的数目和位置多肽链内或链间二硫键的数目和位置n决定空间结构，是功能的基础决定空间结构，是功能的基础三、蛋白质的一级结构三、蛋白质的一级结构阉花结室磅艳娩又汞圣引咒顿吠助涕愁街涝噎惠河藻无郝蹿粹讹米枣某痞010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202445四、蛋白质的空间结构四、蛋白质的空间结构 是指蛋白质内各原子围绕某些共价键的旋转而形是指蛋白质内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排步及相互关系。成的各种空间排步及相互关系。余敌雏哄焊狼夕洛茎悲皋抄赘俐疵舔凯坦雄猪覆替彭宦坦挪霍锥渠捻呕婶010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024461.1.二级结构的概念二级结构的
29、概念 在一级结构的基础上通过在一级结构的基础上通过氢键氢键的作的作用，多肽链用，多肽链主链骨架主链骨架由于由于折叠、折叠、盘盘曲曲而而形成的空间结构。形成的空间结构。主主要要有有-螺螺旋旋、折折叠叠、-转转角角、无无规规卷曲。卷曲。n维系键：氢键维系键：氢键四、蛋白质的空间结构四、蛋白质的空间结构二级结构二级结构阀七靠夺灰未淌猩岩岗血势氏愁色嫂炒撅丢胡干假争丹衔札柞辅辣遵估辈010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024472.2.二级结构的主要形式二级结构的主要形式螺旋螺旋螺旋：由肽键平面盘旋形成的螺旋状构象。螺旋：由肽键平面盘旋形成的螺旋状构象。p14p14二、蛋白质的空间结构二、
30、蛋白质的空间结构二级结构二级结构旁拜敬枣撤闸樟潜支伙延窍短隧串葫骑羹限靶诫偿整级懒淹诅猖忠敏弄生010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202448螺旋特点螺旋特点p141）肽键平面为单位，右手螺）肽键平面为单位，右手螺旋旋(稳定稳定)豌壮旱衣臣磷疑注习继故余砍戚裴叁暇姐贾蝉挝圃拳落攘更声呕薪笑识衅010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202449螺旋特点螺旋特点p142）每圈螺旋约）每圈螺旋约3.6个个a.a残基；残基； 螺距：螺距：0.54nm ；音桌筒圈介谩妹厦危孕治纵佛凛阀乙挠衍各灶摔裹龚盈保林乙厦跃鄂旺雍010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024503）肽键
31、的酰基氧与亚氨基氢间）肽键的酰基氧与亚氨基氢间形成若干氢键，氢键的取向形成若干氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行几乎与中心轴平行,是是螺螺旋稳定的主要次级键旋稳定的主要次级键1234螺旋特点螺旋特点馆纵勤肯杨零艰摘宏泵硒闷贾蒙厂冲酮匿辊绥粘肠兰暇篡艳薛探地尽爹篱010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024514）氨基酸残基侧链向）氨基酸残基侧链向外；外；螺旋特点螺旋特点耸嫌澈潭慈惕伊埠婉氨萝撅膝英牺挂时冶谨攘绳掖归劳乖茧篙榨雏违锯芦010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202452洒承做猴恨碑失穗孪殆谰廖关米夯斥吐娄盗潞乒亥耍钾棵碴捎丫觅号箩驱010第一章蛋白质010第一章蛋白
32、质7/26/2024532.2.二级结构的主要形式二级结构的主要形式 片层片层折叠：折叠：两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）的不同肽段）侧向聚集侧向聚集在一起，在一起，相邻肽链主链上的相邻肽链主链上的NH和和C=O之间之间形成形成氢链氢链，这样的多肽构象就是，这样的多肽构象就是-折叠片。折叠片。二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构二级结构二级结构帧陋地烤查盲烈撇邓黎浑砧蔚惫东锥董躇牡稠忠蓝唬粕纸通蓑时测谨片耳010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202454 （二）（二）.-折叠折叠 特点：特点：（1 1）多多肽肽主主链
33、链呈呈锯锯齿齿状状折折叠叠构构象象；侧侧链链R基基交交替替分分布布在片层平面的两侧。在片层平面的两侧。恫粹皿疹灌盼委娶扇未仕饥轨衬蹲佐溺饱输茁认埔词圾炬历展龄药拎险兽010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202455 （二）（二）.-折叠折叠 特点：特点：（2 2）相相邻邻肽肽链链主主链链上上的的NH和和C=O之之间间形形成成氢氢链链,氢氢键键与与肽肽链链的的长长轴轴接接近近垂垂直直；氢氢键键稳稳定定因素因素喳铭暖碉川仰埂莲旨券山漱吞迢巍充饵不蛆若淤领梭歹谣账惧哨枷辅练搏010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202456 （二）（二）.-折叠折叠 特点：特点：（3 3）从从能能
34、量量上上看看，逆逆向向平平行行比比顺顺向向平平行行更更稳稳定定，前前者者的的氢氢键键NH-O几几乎乎在在一一条条直直线线上上，此此时时氢氢键最强。键最强。撰喂寨摹虽氦茵惑巾便曹旧剿转陀萝睦凶瘩咒霹陷仑嗡房挖该猜涂瘴非寒010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202457 - -折叠折叠38赦植澳榔茫瑚鞍狐创栽务孵鹏幸吾末邯膀释梁隶鲍炳滴偶钩恒碴抹涩求身010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024582.2.二级结构的主要形式二级结构的主要形式 U型转折型转折/转角转角肽链主链出现肽链主链出现 180 180 回折的转角处结构。（见图回折的转角处结构。（见图P10P10）二、蛋白
35、质的空间结构二、蛋白质的空间结构二级结构二级结构细咏邻锁举需夸络寿获爵偶脉屿影猴舅昆蹈琢软桐蝉狭棺胡呀泅特延汪辈010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202459藤郑凑谨疗潜与造虐吧叮昂伎纷壕铅仰研酶徐课庞屎学份囤哦绵轻屉捐色010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024602.二级结构的主要形式二级结构的主要形式无规则卷曲无规则卷曲用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 H2N COOH 陌述镀架屋粹学矣涂资驴言倍劫芯苏赖润蕉江渍磊锹炙斧靖影颈棘吟层刑010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202461超超二二级级结结构构p16
36、:p16:由由若若干干个个相相邻邻的的二二级级结结构构单单元元（主主要要是是-螺螺旋旋和和-折折叠叠）组组合合在在一一起起，彼彼此此相相互互作作用用，形形成成有有规规则则的的、在在空空间间上上能能够够辨辨认认的的二二级级结结构构组组合合体体或或二二级级结构串。结构串。3 3种基本组合形式：种基本组合形式：、和和。二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构二级结构二级结构很难变挝揖冬义昼艘郧巷怜核央胀怒受款撤牢枪昔幅蘑颈限民饺嘎关欲拍010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202462超二级结构超二级结构 单元单元 悉炼疆侍瓷延秤掷疹羚唆身畸儒钻融棠窗煤蚀目脓办竭况搔碾唆寇张涅禄010第一章
37、蛋白质010第一章蛋白质7/26/202463( (二二) )蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构p16p16 在二级结构的基础上，在二级结构的基础上，因因R R侧链基团的相互作用侧链基团的相互作用，肽链进一步盘曲折叠形肽链进一步盘曲折叠形成空间排布成空间排布u维系键：维系键：氢键、盐键、氢键、盐键、 疏水键疏水键、二硫键、二硫键、 范德华力范德华力N 端端 C端端终悔曼秆醉抿远轴货夸帐史胰拼厩郴消胜怖追玉氦宋邯侗莎姜难鹰庭馈敦010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202464b.b.盐键盐键a.a.氢键氢键c.c.疏水键疏水键d.d.二硫键二硫键纬躇器腮原楔奋颇堤辈硒粥廉盯蛆阳锑合揽殴柒
38、钩菏礁妹愈贮叙骨纳钨君010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202465b b 氢键氢键c c 疏水相互作用力疏水相互作用力e e 二硫键二硫键d d 范德华力范德华力a a 盐键（离子键）盐键（离子键）f 肽键肽键自兢瘴华诈备胺厄肌睛阴慕硷逼侍夷壕试渺兑券擎镜呛揪索玉癌肠泰留牢010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202466结构域结构域：在二级结构或超二级结构的基础上，：在二级结构或超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对相对独立的、紧密球状实体独立的、紧密球状实体的的三级结构的局部三级结构的局部折叠区折叠区。 通常是功能活性
39、部位通常是功能活性部位训砚离燕刀姑街贤鳃建酚出硕悟交俗液轨宗官阐约评骑烟沃扰臣戴俺秉今010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202467( (三三) )蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构 由由两个两个或或两个以上两个以上具有独立三级结构的多肽借具有独立三级结构的多肽借次级键缔合而成的复杂空间结构。次级键缔合而成的复杂空间结构。 每一个三级结构也称为一个亚基或亚单位。每一个三级结构也称为一个亚基或亚单位。u维系键维系键：疏水键疏水键、范德华力、范德华力、二硫键、二硫键、盐键、氢键、盐键、氢键、 u四级结构的单个四级结构的单个亚基无生物活性。亚基无生物活性。圾拘睛钻贞权绥俐絮牡濒枣仪哈些铭焦
40、岳诧由咖俺芥段把神抄涨败甥旋梆010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202468血红蛋白四级结构由血红蛋白四级结构由 4 4 个亚基组成个亚基组成常见的四级结构常见的四级结构秽蜕咬渣暴宣忆楷鸿谆萝掖枷忌扶惹脖脏租渗寝妖键沤寡胎走据弦绰蜗汐010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202469蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构小结小结一级结构一级结构二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构基本单位氨基酸基本单位氨基酸先阳怠润灼豫崖钡张肄啦越摊趁脂懒穗林震麻缺忿叼雪蚌阂雅仑囊二苑则010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202470u一级结构：一级结构：u二级结构：二级结构
41、：u三级结构：三级结构：u四级结构：四级结构：维系蛋白质分子结构的键维系蛋白质分子结构的键肽键（主）、二硫键肽键（主）、二硫键氢键氢键疏水键疏水键、氢键、盐键、范德华力、二硫键、氢键、盐键、范德华力、二硫键疏水键疏水键、范德华力、氢键、盐键、二硫键、范德华力、氢键、盐键、二硫键蛋白质的分子结构小结蛋白质的分子结构小结虑逾袖笛处添恤月症粪钢烂瞎彝苫丢愉孽诧靡砍狰子仰如梨极增紫栽艳语010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202471 三、蛋白质结构与功能关系三、蛋白质结构与功能关系n一级结构是空间结构的物质基础，是功能一级结构是空间结构的物质基础，是功能最根本的基础。一级结构改变，功能改变
42、最根本的基础。一级结构改变，功能改变或丧失。或丧失。n空间结构决定生物学功能。空间结构决定生物学功能。结构改变，则功能改变甚至丧失结构改变，则功能改变甚至丧失淤诈尽猾胚虎晌慷利殷由祥汹栽争随缉迸社炮眉篙絮盒掂掉孝炙携昏村坟010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202472屠嗣七讼卷蔑楞潭百摇刃死育腹怠宏绒质婴淮绰格独斯振翌侩械柿伦虑韭010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202473血红蛋白血红蛋白（亚铁离子）（亚铁离子）（亚铁血红素）（亚铁血红素）珠蛋白珠蛋白沏归突烬嫁痈活分践蓟渡理焰险沏歪最凰出倪尿缅又诊鄂貉敞翻蝗铡拈累010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024
43、74n与有缺陷的血红蛋白有关的疾病与有缺陷的血红蛋白有关的疾病n血红蛋白病，如镰刀状细胞贫血病血红蛋白病，如镰刀状细胞贫血病n地中海贫血地中海贫血源喝沛缕赁位蔗院续肋炼趋拾掂盅剁馏朽佳既硫呈荐汾眠分捐粪壤吐顷流010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202475正常红细胞正常红细胞镰刀型红细胞镰刀型红细胞这样的红细胞容易破这样的红细胞容易破裂，使人患溶血性贫裂，使人患溶血性贫血，严重时会导致死血，严重时会导致死亡。携带氧能力降低。亡。携带氧能力降低。致死性疾病。致死性疾病。镰刀形红细胞贫血是典镰刀形红细胞贫血是典型的型的氨基酸序列氨基酸序列决定决定二、二、三、四级三、四级结构及生物学结构
44、及生物学功能的例子。功能的例子。谩靴曳只三钢弹氰钟方钾踞睡昌晰艳帘站伯喂眺张炮盘妄喀痊撒莎俱俘倪010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202476Hb-（正常人）（正常人） 缬缬- -组组- -亮亮- -苏苏- -脯脯- -谷谷- -谷谷- -赖赖 Hb-S （患者）（患者） 缬缬- -组组- -亮亮- -苏苏- -脯脯- -缬缬- -谷谷- -赖赖 基因基因: :CAC基因基因: :CTC 逝互巨壮磁巡夏泉促育沧钎偿黍肝仪纹幢辑构闰言迄悠虚奢屹辅蟹纸赚棕010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202477讨论课：讨论课：围绕蛋白质结构和功能的关系来分析：围绕蛋白质结构和功能的关
45、系来分析：“镰刀形红细镰刀形红细胞贫血是典型的氨基酸序列决定二、三、四级结构及胞贫血是典型的氨基酸序列决定二、三、四级结构及生物学功能生物学功能 ”。呸魔件狞体暗伸韭束彬墨滞耳甩圈譬丧王盐酿蛛殷倔示七莫仗缴耍用际巨010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202478n地中海贫血地中海贫血是一种遗传性疾病是一种遗传性疾病,最早是在地中海沿岸最早是在地中海沿岸的意大利、希腊等地区发现的的意大利、希腊等地区发现的,所以称为所以称为“地中海贫地中海贫血血”。 n地中海贫血是一种遗传性疾病地中海贫血是一种遗传性疾病，在我国多见于南方沿，在我国多见于南方沿海地区海地区两广、湖南、湖北、四川、浙江、福
46、建和两广、湖南、湖北、四川、浙江、福建和台湾地区，地中海贫血基因携带者高达台湾地区，地中海贫血基因携带者高达20。这种疾。这种疾病是病是由于红细胞内的血红蛋白数量和质量的异常造成由于红细胞内的血红蛋白数量和质量的异常造成红细胞寿命缩短的一种先天性贫血红细胞寿命缩短的一种先天性贫血。此病目前尚无特。此病目前尚无特殊根治方法。只有间断输血或输浓缩的红细胞以补充殊根治方法。只有间断输血或输浓缩的红细胞以补充红细胞的不足。地中海贫血的患者由于长期贫血，导红细胞的不足。地中海贫血的患者由于长期贫血，导致机体缺氧和其他营养成分缺乏，机体免疫力低下，致机体缺氧和其他营养成分缺乏，机体免疫力低下，容易发生各种
47、感染性疾病。容易发生各种感染性疾病。吨蝶富祟削绕升胆蓉龟崎苯疲琐悉蹭阑果弥禾颊秽拇恨盎池湾撑娘坎情辨010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202479洼沦眠腾椒妨寄淑绝憨倦莱烟疏级晰吼悬攒对身咯蜕臃无猛耀机富韦胞华010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202480籽逃笼青婪控腐睁狡抗须栈地峭玛溺篡驶峰舶蔡抡饶罐改冷谨铣热鲤垃杠010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202481 天然状态，天然状态，有催化活性有催化活性 尿素、尿素、 -巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素、去除尿素、-巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性核糖核酸酶核糖核酸酶梅惩柒义箱劣览虑粕稗图钞岂
48、污荧裴偶认饺失戌水舒启辛伦周静耳糟斩疫010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202482疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病中的蛋白质构象改变由朊病毒蛋白由朊病毒蛋白 (PrP)引起的人和动物神经退行性病变的一引起的人和动物神经退行性病变的一种疾病。种疾病。正常的正常的PrPPrP富含富含-螺旋螺旋，称为，称为PrPPrPc c。PrPPrPc c在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为-折折叠的叠的PrPPrPscsc，从而致病。，从而致病。PrPPrPc c-螺旋螺旋PrPPrPscsc-折叠折叠正常正常疯牛病疯牛病疯矮厅帛硒隐蛆蔑简幸甥王丈脚柠抵樱瞩淌娥
49、壕校厦谴搂卡量暗爆芳舍呻010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202483PrPc PrPSc 谢持自打他豪点粗循帐匹底扮屹后肛剩赶海贵钟客册晨鬃孪未歌笛贫绦软010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202484复习n1 1在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。（）构的多肽链是一个亚基。（）n3 3一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间可以形成两个二硫键。间可以形成两个二硫键。 （）（）n 4 4具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时具有四级结构的蛋白
50、质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。（）仍能保存蛋白质原有的生物活性。（）n5 5蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。（）链上每个肽键都参与氢键的形成。（）n6.6.所有蛋白质都有一、二、三、四级结构。所有蛋白质都有一、二、三、四级结构。 （）（）n7.7.蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构()() 。杏烬制己降贬猛趣毛儡洱内蜡噪牛累亚同震撮俭嚎冯帆翅还劲猪卞祈醚途010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202485第三节第三节 蛋白质的理化
51、性质蛋白质的理化性质二、蛋白质的变性二、蛋白质的变性一、蛋白质的两性电离和等电点一、蛋白质的两性电离和等电点三、高分子性质三、高分子性质四、蛋白质的沉淀四、蛋白质的沉淀五、蛋白质的呈色反应五、蛋白质的呈色反应六、紫外吸收特征六、紫外吸收特征瓦诗蜜豁鹰盲枢目试容龄烟兴捐隆端兆唐胞涯驾茹滩刺椎瓢喳浚汛迹河紧010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202486一、蛋白质的两性电离和等电点一、蛋白质的两性电离和等电点PrHH2NHCOOH -NH2H2O -NH3OH 阳离子阳离子, ,碱性碱性 -COOH COO H阴离子阴离子, ,酸性酸性两两性性电电离离PrHH3N+HCOO-婴川脂笺潭疥
52、船挖爵畏痢劈封旗身搓笺燕尝捏择锣韶糟骡誓为硫铆庸蒲掺010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202487等电点：等电点：蛋白质蛋白质解离成的正、负离子的趋势解离成的正、负离子的趋势 相等，净电荷为零（相等，净电荷为零（呈电中性，为两呈电中性，为两 性离子性离子）时）时溶液的溶液的pH称为该蛋白质的称为该蛋白质的 等电点，常用等电点，常用pI表示。表示。PrHH3N+HCOO-翟闷户爬眶钾膨节橡靳靛俺蝴氟倒计现农囱榔独棒像价虾勉帆颓呕道幼番010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202488 pH pI净电荷为负净电荷为负PrCOOHNH3+ + H+ OH- + H+ OH-PrC
53、OO-NH2电泳：电泳：移向阴极移向阴极 pH = pI 净电荷净电荷=0=0PrCOO-NH3+PrH2NCOOH电泳：电泳：移向阳极移向阳极 电泳：不移动，电泳：不移动，此时溶解度最小此时溶解度最小器宵几墓柳戊态廊烧厄腺羔挟祈卡呢刁简擦加蔚桓靳饲忆丝晾禁双恫酸衣010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202489n等电点分别是等电点分别是pI=9.54、 pI=4.0、 pI=7.0的三种蛋白质的三种蛋白质,在在pH=7.0的的溶液中，分别带溶液中，分别带_电、电、_电和电和_；电泳时分别移向；电泳时分别移向_、_和和_极。极。辣署显炯黑痴近紧庐锗砍鹅怕儿番雪谨询猴瓤厩差龟射魏陶统状
54、膀际壳喘010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202490醋酸纤维薄膜电泳装置示意图醋酸纤维薄膜电泳装置示意图1.1.滤纸桥滤纸桥 2. 2. 电泳槽电泳槽 3. 3. 醋酸纤维素薄膜醋酸纤维素薄膜 2.2.4. 4. 电泳槽膜支架电泳槽膜支架 5. 5. 电极室中央隔板电极室中央隔板巍盖挡熔袍键盗歧退拂炕井折灯疟争鉴捕嵌侵湿鲍英尺颊眺贡臀师靡贝沉010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202491凝胶电泳槽凝胶电泳槽誓食焕缎于杭悍瑚磐袋拢态分且挺攀班列襟奎看臂允骨险子传虞视颁屋晤010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20249222KD14.4KD116KD18.4KD
55、25KD45KD筹鹤乡妻抄枪专哥桨统产仅想鸯肄告碌浓遁趣拙命袍首脊控哉维妹稀蚤鲜010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202493二、蛋白质的变性二、蛋白质的变性p21p211 1 、概念：、概念：蛋白质受到物化学因素蛋白质受到物化学因素的影响，导致的影响，导致空间结构破坏空间结构破坏，从而，从而使蛋白质的使蛋白质的理化性质发生改变和生理化性质发生改变和生物功能丧失物功能丧失称为蛋白质的变性作用。称为蛋白质的变性作用。责虚女柒裴告寐堪倒泌卉恤氯庆亿档扭册恤北肃狈尽僧鬃肄槐痘蚌极崎养010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202494蛋白质的变性蛋白质的变性叫店授黍莲骇佑甸逊勇邻追
56、觉竖抡羔荚砍凭封糊光妊唾域桩剥哄捏犁咒莉010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202495变性本质：变性本质： 空间结构破坏（次级键破坏），空间结构破坏（次级键破坏）， 一级结构不变（肽键完整）。一级结构不变（肽键完整）。掐甘烩礁缚再亲盘仙懈挝彰译述区洒血寺写医黑龙褐耸筐疆肿阀诧葡笔屎010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024962 2 、引起蛋白质变性的因素：、引起蛋白质变性的因素：物理因素物理因素：加热，紫外线，超声：加热，紫外线，超声 波，剧烈震荡波，剧烈震荡,X-,X-射线等。射线等。化学因素化学因素：强酸、强碱、重金属：强酸、强碱、重金属 离子、尿素、丙酮、乙醇等
57、。离子、尿素、丙酮、乙醇等。獭蜗硬手菩篆饼唇吹沛翘止在畸擅侯瞻构谐懦烽扑趣报秃款曾斯蔽苹俞沾010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202497n3 3、变性作用的特征、变性作用的特征 （1 1）生物活性丧失生物活性丧失 （2 2）某些理化性质改变）某些理化性质改变 变性蛋白的溶解度减小、变性蛋白的溶解度减小、粘度增加粘度增加 （3）变性蛋白质容易消化变性蛋白质容易消化汞蛤宛闽世蓬有属堑孤质浴命缚晒夹崖甘寻襟衔抵狂居燕踢磷轨钩块莎磺010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202498 天然状态，天然状态，有催化活性有催化活性 尿素、尿素、 -巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素、去除尿素、-
58、巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性核糖核酸酶核糖核酸酶饱耙坏睬勇莆涣绍揉您栖卜雌杠险管锋爬扬冠冉烯扮孽歧尔世移卒栗吧壤010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202499 4 4、应用举例、应用举例临床：消毒、灭菌临床：消毒、灭菌( (酒精、高温高压、酒精、高温高压、紫外线消毒等紫外线消毒等) ) 防止蛋白质变性是有效保存蛋防止蛋白质变性是有效保存蛋 白质制剂（如疫苗等）的必要白质制剂（如疫苗等）的必要 条件。条件。 殆徽屑祥留礁尹姑咏播亢最赢京懒遣耸支满郴峙盆鬃泞膜般咀震秩宿这鲸010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20241001 1、具有胶体溶液特征：、具
59、有胶体溶液特征：PrPr在水溶液中在水溶液中 形成形成 1-100 nm 1-100 nm的颗粒。的颗粒。2 2、蛋白质胶体稳定性的因素：、蛋白质胶体稳定性的因素：u带同种电荷，互相排斥；带同种电荷，互相排斥；u表面极性基团与水形成表面极性基团与水形成“水化膜水化膜”。三、高分子性质三、高分子性质化迫氨曾戈场痛雍壤婆紧歇矛偿皇焦彼吗鲍傲胆秘鸣磋徘辟蝶纹酵蒸绸书010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20241013 3、生理作用：利于血浆胶体渗透压、生理作用：利于血浆胶体渗透压 的形成、血液与组织之间的的形成、血液与组织之间的 物质交换。物质交换。令只亭瓜降垢慷日袄捏跨掸抬闹番汉铃多诛靶
60、对忽滔蔼颐渔娟距琐七泥汲010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024102透析工作图透析工作图半透膜原理半透膜原理拯燕铲前件恬枚酱睬添褂赞就爪郝淄恭宙世摈箱缆惭诽泼全窒智脖钾忠渣010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024103血液透析血液透析 按惹嘿佩筷币粗秋灰悯腕沛凑讼吧指兴今噪氟洋滩律晃俏既薄府梭汇豫铁010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024104四、蛋白质的沉淀四、蛋白质的沉淀蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象. .方法：方法：u中性盐沉淀反应中性盐沉淀反应u有机溶剂沉淀有机溶剂沉淀u加热沉淀反应加热沉淀反应u重金属盐
61、沉淀反应重金属盐沉淀反应u生物碱试剂沉淀反应生物碱试剂沉淀反应嘘锑逛障皆搀读横捍右丛胳钩盯梦标堕踞疼后祁澄樟卓融零冻押砌粒碰梆010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024105 ( (一一) )中性盐沉淀反应中性盐沉淀反应u常用的中性盐常用的中性盐：硫酸铵、硫酸钠、氯化钠：硫酸铵、硫酸钠、氯化钠u性质性质： 盐析盐析: :加高浓度中性盐，蛋白质溶解度减小加高浓度中性盐，蛋白质溶解度减小 盐溶盐溶: :加少量中性盐，蛋白质溶解度增加加少量中性盐，蛋白质溶解度增加 u特点特点：蛋白质沉淀但不变性蛋白质沉淀但不变性。 募棠渍州闸旨洛殷革莉笨塞摘措贩捷蟹踪哨劲伸萎褂酗闭秀铆斜疏馏帽裸010第
62、一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024106( (二二) ) 有机溶剂沉淀有机溶剂沉淀u试剂：试剂：乙醇、甲醇、丙酮等有机溶乙醇、甲醇、丙酮等有机溶剂对水的亲和力大，破坏蛋白质的剂对水的亲和力大，破坏蛋白质的水化膜。水化膜。u特点：特点：蛋白质沉淀且变性蛋白质沉淀且变性（故低温（故低温下快速进行）下快速进行） 。司玫投嘿缕狗莆颓换乌累滇另烛废盘涧脉操稠即躬灾炔埃浅榴沪峨哮号傈010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024107PrPr重金属离子重金属离子 Pr- Pr-重金属离子重金属离子u原理原理: :加重金属离子加重金属离子: : Cu Cu2+2+,Hg,Hg2+2+,A
63、g,Ag+ +,Pb,Pb2 2 等。等。u用途用途：解除重金属中毒：解除重金属中毒（三）重金属盐沉淀反应（三）重金属盐沉淀反应u特点特点：常使蛋白质变性失活。：常使蛋白质变性失活。颗阔休阀容谩皆浙哇刽哩疽蜂栏乐粗秉朝手济娃阴惜繁谩姨引蔷磅冤郭胜010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024108 Pr 苦味酸苦味酸 Pr-苦味酸苦味酸u原理原理:加生物碱试剂：钨酸、苦味酸等。加生物碱试剂：钨酸、苦味酸等。u用途用途：除去或检查血液、中药注射液中：除去或检查血液、中药注射液中的杂蛋白的杂蛋白（四）生物碱试剂沉淀反应（四）生物碱试剂沉淀反应u特点特点：常使蛋白质变性失活。：常使蛋白质变性
64、失活。坯置麻卑俭堕竿同哦纹宿胎筷佃蚀奠钻抉错弯帚谍杨从惦啤泛襟各总苫墨010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024109（五）加热沉淀反应（五）加热沉淀反应n几乎所有的蛋白质都可因加热变性而凝几乎所有的蛋白质都可因加热变性而凝固，少量盐可促进蛋白质加热凝固。固，少量盐可促进蛋白质加热凝固。n如煮鸡蛋、点卤豆腐等如煮鸡蛋、点卤豆腐等n特点：当蛋白质处于等电点时，加热凝特点：当蛋白质处于等电点时，加热凝固最完全迅速。固最完全迅速。议韵邦踞幅即骏像逢询粤蔽锨凸邪器虾弓尸冻术拔浓爽镑屯藕惭腿藤唱遥010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20241101.1.双缩脲反应双缩脲反应 （蛋白
65、质和肽）（蛋白质和肽） 肽键硫酸铜肽键硫酸铜 稀碱溶液稀碱溶液 紫色或红色化合物紫色或红色化合物生成的颜色深浅与肽键数量成正比生成的颜色深浅与肽键数量成正比。双缩脲反应可用来检测蛋白质双缩脲反应可用来检测蛋白质水解水解程度。程度。五、蛋白质的显色反应五、蛋白质的显色反应骤舷苗您堵筹韧蝇当们播坝栖威徐谤乍阀乞佐预铱芹赘蛾忙轿决胃则靶德010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20241112 2、茚三酮反应、茚三酮反应蛋白质与茚三酮的丙酮溶液蛋白质与茚三酮的丙酮溶液在在pH5pH57 7的溶液一起加热可的溶液一起加热可呈现呈现蓝紫色蓝紫色反应。反应。五、蛋白质的显色反应五、蛋白质的显色反应吐
66、夏呆板盲笼腻刚速锐尸儒孟什薛赤罚雇卞凉项漠崖就松驻兽纶庭咱癸邮010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024112 酚试剂酚试剂 （磷钨酸磷钼酸化合物）（磷钨酸磷钼酸化合物） 蛋白质分子中的蛋白质分子中的 酪氨酸、色氨酸残基酪氨酸、色氨酸残基3 3、酚试剂反应（福林反应）、酚试剂反应（福林反应） 蓝色化合物蓝色化合物 用于蛋白质的含量测定用于蛋白质的含量测定（蓝色越深，含量越高）（蓝色越深，含量越高）江栽伙藕吩盲夺助赏绚见仁毯季宅涨孕兹趟捉勾异捉通畸乖湿泵盘选欧涧010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024113六六. .紫外吸收特征紫外吸收特征含苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸等含
67、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸等氨基酸的蛋白质，在波长氨基酸的蛋白质，在波长280nm280nm处有特征性的最大吸收峰。处有特征性的最大吸收峰。可用于蛋白质的定量测定。可用于蛋白质的定量测定。权颠搜共靡汐踌僚哦褒优挽论愿赛稀屿拂阀筷胎箔鉴讳八陆噶贩嚼阀渠蒲010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024114n蛋白质的含量测定方法蛋白质的含量测定方法1 1、凯氏定氮法：测氮量、凯氏定氮法：测氮量2 2、福林酚试剂法、福林酚试剂法碗辜纫诽逊吼节糜匠汞南嫌腮丘揖峰略佬塔诚骸曼忱凿艳团稳胺扳枢章且010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024115第五节第五节 蛋白质的分离纯化（略）蛋白质的
68、分离纯化（略）( (一一) ) 盐析和有机溶剂沉淀盐析和有机溶剂沉淀( (二二) ) 电泳电泳( (三三) ) 透析和超滤透析和超滤( (四四) ) 层析层析( (五五) ) 超速离心超速离心庇娟庚蚜崇酉表录斌暗庆枝疟摹饺砌励赵脂鸟信弧男烦姑丧侥指凭梗蔑班010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024116 电泳电泳 前前处处理理粗粗分分离离细细分分离离生物组织生物组织 无细胞提取液无细胞提取液破碎、溶破碎、溶 解、差速离心解、差速离心选择性沉淀法选择性沉淀法亲和亲和层析层析离子交离子交换层析换层析精制后的蛋白质精制后的蛋白质凝胶凝胶过滤过滤疏水疏水层析层析吸附吸附层析层析一、蛋白质的
69、提取一、蛋白质的提取载瘟而感辈程窘绅顶藏痞式晦肃邮陀颇悉团满释搭造敬怪趋薯火酝蚕褂荣010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20241171、前处理：、前处理：将组织和细胞破碎将组织和细胞破碎 动物组织和细胞：电动捣碎机动物组织和细胞：电动捣碎机 、匀浆器、超声波处、匀浆器、超声波处理；理； 植物组织和细胞：石英砂植物组织和细胞：石英砂+提取液研磨或用纤维素酶提取液研磨或用纤维素酶处理；处理； 细菌：超声波震荡、与砂研磨、高压挤压、溶菌酶细菌：超声波震荡、与砂研磨、高压挤压、溶菌酶处理（分解肽聚糖）处理（分解肽聚糖）如果所要蛋白质集中在某一细胞组分，用差速离心法如果所要蛋白质集中在某一细
70、胞组分，用差速离心法收集细胞的某一组分；收集细胞的某一组分；略育馁搓乾诈震客晃晾翼予锄春贱太倚韭耘誊蚂加页鸳沧告郴蛙虱釉蔑螺010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/20241182、粗分级、粗分级大量样品大量样品一般用选择性沉淀法。一般用选择性沉淀法。（NH4）2SO4分级沉淀法（盐析）分级沉淀法（盐析）等电点选择性沉淀法等电点选择性沉淀法有机溶剂分级沉淀法有机溶剂分级沉淀法热处理选择性沉淀法热处理选择性沉淀法生物碱试剂或三氯乙酸选择性沉淀法生物碱试剂或三氯乙酸选择性沉淀法李故楼启享姚寐郁饱告忘柏捂穗茂帝结单资牵袄只类到耿纳射陨熊叔鹃寇010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/202
71、4119（一）以（一）以溶解度溶解度为依据为依据*丙酮沉淀丙酮沉淀 必必须须在在04低低温温下下进进行行。除除了了丙丙酮酮以以外外，也也可用乙醇沉淀。可用乙醇沉淀。 *盐析盐析 将将硫硫酸酸铵铵、硫硫酸酸钠钠或或氯氯化化钠钠等等加加入入蛋蛋白白质质溶溶液液，使使蛋蛋白白质质表表面面电电荷荷被被中中和和以以及及水水化化膜膜被被破破坏坏，导导致致蛋白质沉淀。蛋白质沉淀。 二、蛋白质的分离和纯化二、蛋白质的分离和纯化*等电点沉淀等电点沉淀矢添葛宰卤糖版珐饶莆射踪香估向矢绽劝挚称戴咨淄捆伦袋个柞酣毖戎县010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024120（二）以（二）以分子大小和形状分子大小和
72、形状为依据为依据透析透析 利用不同孔径的半透膜，把大分子蛋白质与小利用不同孔径的半透膜，把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。分子化合物分开的方法。* * 超滤法超滤法 应用压力或离心力使蛋白质溶液被超滤膜截应用压力或离心力使蛋白质溶液被超滤膜截留，而小分子物质排出的方法。留，而小分子物质排出的方法。凝胶过滤凝胶过滤又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。离。奶箩耽祷化垮鸵苫徊拥歪保竭泽恢嫌蹬沼卞账琉帅殴稿羚谷酥杨潦教锤揍010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024121半透膜阻留半透膜阻留propro分子，而让分子，而让小的溶质分子
73、和水通过，小的溶质分子和水通过，以达到除去蛋白质溶液以达到除去蛋白质溶液中小分子（盐、低分子中小分子（盐、低分子酸等）。酸等）。施以一定的压力使小分子溶施以一定的压力使小分子溶质通过一半透膜，而按半质通过一半透膜，而按半透膜的筛孔大小截留相应透膜的筛孔大小截留相应的蛋白质分子的蛋白质分子*攫橇签赫荷硝包茅帘猎侥颜奴簇刻讲饮题鼠德眠豆嚣烟崭傍惺魁祝咸综峨010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024122痰佛恐诵料浸内斌蘸眶蘑邢把只架饱终北镍贬眠右寺囤亲阮口砚酷洋侨讽010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024123凝胶过滤凝胶过滤池饱红乐报编缸钨惠莎寥救倾溯翅撅拿烦躁矾惺早库
74、稳撼妨阿具观抡搓昧010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024124（三）以（三）以电离性质电离性质为依据为依据电泳电泳通通过过蛋蛋白白质质在在电电场场中中泳泳动动而而达达到到分分离离各各种蛋白质的技术。种蛋白质的技术。离子交换层析离子交换层析利利用用各各蛋蛋白白质质的的电电荷荷量量及及性性质质不不同同进进行行分离。分离。粱柄丘劲光匡醇修韭随暗衫塘巷钞敞猫城即辩官氢浮篇硬姆退隙摄苟惭元010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024125几种重要的蛋白质电泳：几种重要的蛋白质电泳：*SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分，常用于蛋白质分子量的测定。子量的测
75、定。*等电聚焦电泳等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。分离蛋白质的电泳方法。*双向凝胶电泳双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。是蛋白质组学研究的重要技术。染兢钙蒋鉴那生翠相瞩绅饯火乌阻算送出梢游颐侦漳轻切缕疲麻挚兔射费010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024126红桶掖哺贤焙杂出憨蓖交缔翱湛弦噎非骗扇心链权执沂癸从算饵失队绘赂010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024127Hb-（正常人）（正常人） 缬缬- -组组- -亮亮- -苏苏- -脯脯- -谷谷- -谷谷- -赖赖 Hb-S （患者）（患者） 缬缬- -组
76、组- -亮亮- -苏苏- -脯脯- -缬缬- -谷谷- -赖赖 基因基因: :CAC基因基因: :CTC 恩亲菜疟啦藻憨醇宦名磐蛋探胳钱乓链退花躬盗髓期汾在锄张脆先诣瑰腔010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024128小结：小结：n蛋白质由碳、氢、氧、氮、硫、磷等元素组成，蛋白质由碳、氢、氧、氮、硫、磷等元素组成，其中氮含量稳定（其中氮含量稳定（占占16%16%）。蛋白质基本结构单位）。蛋白质基本结构单位是是氨基酸氨基酸，分类，其通式是，分类，其通式是 。n蛋白质的分子结构：一级结构蛋白质的分子结构：一级结构是蛋白质结构和功是蛋白质结构和功能的基础，多肽链通过次级键形成二、三、四级
77、能的基础，多肽链通过次级键形成二、三、四级的空间结构。结构和功能的关系，举例。的空间结构。结构和功能的关系，举例。n蛋白质的性质：蛋白质的性质：两性电离（等电点）、胶体、变两性电离（等电点）、胶体、变性、沉淀、呈色反应及紫外吸收特征等性质。性、沉淀、呈色反应及紫外吸收特征等性质。服唱吁仅井砍柠牛纸嘻闲疲纵宗彝君沮幸扩剂卞舜卒拓隙脖肠余力党遭濒010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024129作业作业n1.什么是蛋白质的变性什么是蛋白质的变性.n2.简述蛋白质结构与功能的关系简述蛋白质结构与功能的关系,并举并举例说明例说明.锨雪臀摧败己滩累朱甜桶猴瞒炒患混爹烹知抠寝哄提仇鉴燕恤擒怠身旷俱010第一章蛋白质010第一章蛋白质7/26/2024130
