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1、第三章氨基酸提纲-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。参与蛋白质构成的基本氨基酸只有2种。此外尚有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质构成的氨基酸外,尚有诸多种其她氨基酸存在与多种组织和细胞中,有的是-、-或-氨基酸,有些是D型氨基酸。氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团所有质子化,当H在13左右时,则所有去质子化。在这中间的某一(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子（N+HRCO-)状态
2、存在。某一氨基酸处在净电荷为零的兼性离子状态时的介质p称为该氨基酸的等电点，用pI表达。所有的-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反映。-NH与2,4-二硝基氟苯(DNF)作用产生相应的DNP氨基酸（Snger反映）;N2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物(Ed反映）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几种反映在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。除甘氨酸外氨基酸的-碳是一种手性碳原子，因此-氨基酸具有光学活性。比旋是氨基酸的物理常数之一，它是鉴别多种氨基酸的一种根据。参与蛋白质构成的氨基酸中色氨酸、
3、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸取，这是紫外吸取法定量蛋白质的根据。核磁共振（NR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。氨基酸分析分离措施重要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用措施有离子互换柱层析、高效液相层析（PC)等。习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。见表31表-1氨基酸的简写符号名称 三字母符号 单字母符号 名称 三字母符号 单字母符号丙氨酸(lnine） Al A 亮氨酸(lucie) Lu L精氨酸（argie) Ar R 赖氨酸(lysne) L K天冬酰氨(aparagines)Asn
4、N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methinie) Met 天冬氨酸(aspati ai) Asp 苯丙氨酸(penyaaine)e FAsn和/或Ap A B 半胱氨酸(cstine）Cys 脯氨酸（palne) Pro P谷氨酰氨(glutamin) l Q 丝氨酸(serine) er S谷氨酸（gutmiai） Gl E 苏氨酸(hreonine） Th Gl和或Gl Gs Z 甘氨酸(lycin) G G 色氨酸(trpphn) Trp W组氨酸（stidin) His H 酪氨酸(tyrose) Tyr Y异亮氨酸（isoleucin) Il I 缬氨酸(vne) Val V、计算赖氨酸的
5、-NH320被解离时的溶液H。99解：pH =Ka g0 pKa= 10.3(见表3-3,P133) pH = 15 + l0% =9.833、计算谷氨酸的-COOH三分之二被解离时的溶液H。4.6解：pH = pa + lg2/% pKa = 4.2 p = 4.25.176 =4.424、计算下列物质0.3mo/L溶液的H：(a)亮氨酸盐酸盐；（b)亮氨酸钠盐;()等电亮氨酸。（a)约1.46,(b)约11.5， (）约.55、根据表-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的值:丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。pI:6.2;5.0;3.22;10.6解：pI = 12(pKa+ pK2）
6、pI(Ala） = 1/（2.349.69）= 6.02 p(Cys) 1/(1.71+1.78)= .02 I(Glu) 1/2(2.9+4.5）=3.22 pI(Al) = 1/2(9.4+148） .766、向L1lL的处在等电点的甘氨酸溶液加入0.3mlHl，问所得溶液的是多少?如果加入.ol OH以替代Cl时，H将是多少？pH:.71；9.37、将丙氨酸溶液（4ml）调节到pH80，然后向该溶液中加入过量的甲醛,当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时,消耗2mol/LNaO溶液25ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？4.5g8、计算0.o/的组氨酸溶液在pH6.时多种离子形式的浓度(
7、mol/L)。Hs2+为1.78-4，His+为07,is0为21-49、阐明用含一种结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pKa=6.）和ol/LH配制1LpH65的0.2l/L组氨酸盐缓冲液的措施取组氨酸盐酸盐412g（0.2o),加入35l 1mo/KO，用水稀释至1L10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸?解：茚三酮在弱酸性溶液中与-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映,(其反映化学式见139）,其中,定量释放的CO2可用测压法测量,从而计算出参与反映的氨基酸量。11、L-亮氨酸溶液(./50mlmol/L HC)在20c旋光管中测得的旋光度为+1.
8、8。计算-亮氨酸在6mo/ Hl中的比旋(a）。a=+1512、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（，S)构型名称。参照图313、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。运用在溶剂和B之间的逆流分溶措施将甘氨酸和苯丙氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含量为100g，苯丙氨酸为8mg ,试回答问题:(1)运用由4个分溶管构成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高?（2)在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？（1)第4管和第3管；（2)5. Gly4g Pe和38.4mgGly+6mg e解：根据逆流分溶原理，可得：对于Gly：Kd CA/C
9、B = 4= q(动相)/p(静相)p+q 1 =(1/ + 4/5) 个分溶管分溶3次：(1/5 4/5)1/12+2125+8/1254/15对于Phe：Kd = AB 2 = q(动相)/(静相）p+q = 1 = (/3 + 23) 4个分溶管分溶次:(1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+1/7827故运用4个分溶管构成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：第4管：ly：64/1500=. mg Phe:8781=2 g第管:Gly：48/1200= m Phe:2/27=36 mg1、指出在正丁醇:醋酸：水的系统中进行纸层析时,下列混合物中氨基酸的相
10、对迁移率(假定水相的pH为5）:(1)le,Lys; (2)Pe, Sr ()A, Val,L;()ro,Val()lu, As;(6)yr, Al, Ser， Hi.e lys;Pe, Ser;Leal Al，;Val Pr；GlAsp；T AlaSerHis解：根据P51 图3-25可得成果。15将具有天冬氨酸(pI=298)、甘氨酸（pI=5.7)、亮氨酸（pI6.53)和赖氨酸（pI5.9)的柠檬酸缓冲液,加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离互换树脂中,随后用爱缓冲液析脱此柱,并分别收集洗出液，这种氨基酸将按什么顺序洗脱下来？Asp, h， ly，Leu, Lys解:在pH左右,氨基酸与阳
11、离子互换树脂之间的静电吸引的大小顺序是减刑氨基酸(A2+)中性氨基酸(+）酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸,最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水互相作用,因此其洗脱顺序为:sp,T， , u， Lys。第四章蛋白质的共价构造提纲蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的,多种多肽链均有自己特定的氨基酸序列。蛋白质的相对分子质量介于0到1000000或更高。蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。此外还可按蛋白质的生物学功能分类。为了表达蛋白质构造的
12、不同组织层次，常常使用一级构造、二级构造、三级构造和四级构造这样某些专门术语。一级构造就是共价主链的氨基酸序列,有时也称化学构造。二、三和四级构造又称空间构造（即三维构造）或高档构造。蛋白质的生物功能决定于它的高档构造,高档构造是由一级构造即氨基酸序列决定的,二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。肽键（CNH)是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。多肽链或蛋白质当发生部分水解时,可形成长短不一的肽段。除部分水解可以产生小肽之外,生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶体的熔点都很高,这阐明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。测定蛋白质一级构造的方略是：(1)测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链;(3）断开多肽链内的二硫桥；(4)分析每一多肽链的氨基酸构成;（)鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（）断裂多肽链成较小的肽段,并将它们分离开来;(7）测定各肽段的氨基酸序列;(8）运用重叠肽重建完整多肽链的一级构造;（9)拟定半胱氨酸残基形成的-S交联桥的位置。序列分析中的重要措施和技术有:测定N-末端基的苯异硫氰酸酯(PITC)法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇解决,测定肽
