普通生物学提要生命的化学基础自然界中的生命形态多种多样，从肉眼看不见的细菌、原生生物，到真菌、动物和植物抛开千奇百怪的形态特征和生活方式，组成生物的基本化学成分几乎完全相同所有的生物都是由水、无数不多的无机盐和有机分子糖类、蛋白质、脂类、核酸和维生素等组成，呈现初均一性构成生命的元素生命的特征之一是化学组成的均一性生物体的外部形态千差万别，生活习性各不相同；组成生物体的细胞也是各种各样，功能迥异，但他们的化学成分却基本相同在地球上自然存在的 92 种元素当中，在生物体中含量大于痕量存在的只有 11 种（大于等于 0.01%） 这 11 种元素的原子序数均小于 21，相应的原子质量均较小这里面C、 H、O、N、P、S 、Ca 占了细胞总重量的 99%以上，而其中 C、H、O 、N 四种元素就占了 96%，他们是有机分子的主要组成成分生物之所以能够表现出生命的特征，关键在于构成生命的有机分子有机分子有多种，最主要的是四种，糖类、蛋白质、脂类和核酸其中，蛋白质、多糖和核酸分别是由相似的结构单元，通过缩水化合连接起来的巨大分子，称为生物大分子糖类生物学上的糖，不但包括我们日常生活中糖的概念，还包括淀粉、纤维素等。
他们大部分是绿色植光合作用的产物，主要由碳、氢和氧组成他们的结构通式是 Cn（H2O）n，所以过去又称碳水化合物但并非组成如此的都是糖，如甲醛、乙酸等糖类的功能:1、提供能量：葡萄糖2、结构成分：纤维素的细胞壁、几丁质3、生物合成的原料：光合作用合成的糖，进一步合成蛋白质、核酸、维生素等4、识别作用：血型物质糖类物质，根据水解情况分类：凡不能够水解成更小分子的糖叫单糖；水解成少数几个单体的糖，叫寡糖，以双糖最重要，蔗糖、麦芽糖、乳糖；能够水解成多个单糖分子的，叫多糖，如淀粉、纤维素、糖原单糖多羟基醛 或 多羟基酮旋光异构：甘油醛，不对称碳原子 镜像对称 手性分子D-型 L-型，与甘油醛对比，与实际上的旋光无关天然存在的葡萄糖都是 D 型的重要的醛糖：核糖和脱氧核糖葡萄糖、甘露糖（植物粘质） 、半乳糖（乳糖、琼脂中）重要的酮糖：核酮糖 果糖（最甜的糖，存在于果实、蜂蜜中）糖的环式结构：经测定，5 或 6 碳糖在溶液中大多以环式结构存在，链状的很少这样又产生了一个后果，第一位上本来对称的碳原子，变成不对称的了，有的羟基向上，称 β 型葡萄糖，有的羟基向下，称为 α 型葡萄糖（都是 D 型） 。
双糖糖苷键：单糖的半缩醛基与醇或酚的羟基反应形成的键，叫糖苷键糖本身也可以提供羟基，所以单糖之间可以依靠糖苷键连接起来，形成聚合物，这就是寡糖和多糖 两个单糖以糖苷键连接起来，形成双糖主要的双糖有麦芽糖、蔗糖、乳糖和纤维二糖等麦芽糖：发芽的谷粒，麦蚜，淀粉水解（嚼馒头会发甜） ，糖瓜（关东糖） ，饴糖、甜度 32 葡萄糖 α-1， 4 糖苷键蔗糖：α-葡萄糖和 β-果糖 以 α，β（1 ，2）糖苷键结合，相当甜 甜度 100，果糖是自然界中最甜的糖，甜度 170乳糖：乳汁中唯一的糖，牛奶中 4%， 人奶中 5-7%纤维二糖：纤维素水解产生β-葡萄糖以 1，4- 糖苷键结合多糖：一般不溶于水，不甜淀粉：是由葡萄糖以 α-1，4-糖苷键缩合而成有直链淀粉和支链淀粉两种直链淀粉长 200-300 个葡萄糖分子，呈卷曲的螺旋形碘分子可插入其中，形成复合物，呈蓝紫色支链淀粉，除 α-1，4 糖苷键外，每隔 24-30 个葡萄糖残基，还有分支，分支由 α-1，6 糖苷键形成更大，由 6000 个或更多葡萄糖残基组成糖原：又叫动物淀粉，结构与淀粉相同，分支多（8-12 个一个分支） 能量的贮存形式。
肝糖原（肝脏湿重 5%，调节血糖） ，骨骼肌糖原（1%，供自身利用） 细菌也可蓄积糖原纤维素：地球上最丰富的有机物，绿色植物碳总量的 50%以上，结构作用植物细胞壁、木质部 木材 50%是纤维素，棉花 90%以上 由葡萄糖以 β-1，4 糖苷键形成，无分支淀粉酶无法消化，白蚁、反刍动物能够吃木头，吃草，因为胃中共生有原生动物鞭毛虫——披发虫，分泌纤维素酶几丁质：节肢动物的外骨骼（如昆虫、甲壳类，真菌细胞壁也是几丁质） N-乙酰 D-氨基葡萄糖通过 β-1，4 糖苷键形成琼脂：多聚半乳糖，微生物培养基，果冻脂类:有一个共同特征，即他们都难溶于水，而易溶于氯仿、苯、乙醚等有机溶剂中，所以在外观上，呈现油的状态酰基甘油，酸是脂肪酸（脂肪酸组成，饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸饱和脂肪酸，如硬脂酸[18 碳]，软脂酸[16 碳]；）不饱和脂肪酸，如油酸（1 个双键） ，亚油酸（2）亚麻酸（3） ，后两种是必需脂肪酸（人体需要，但无法合成，必须从外界摄取） 猪油 50%饱和脂肪酸，常温固态，叫脂肪；植物油不饱和脂肪酸含量高，常温液态，叫油甘油磷脂：三酰甘油中，一个脂肪酸侧链被磷酸取代，形成磷脂酸；磷酸上再连有其他醇类，形成甘油磷脂，如连上胆碱，叫做磷脂酰胆碱，即卵磷脂。
这种取代，使磷脂的性质大大不同于三酰甘油，三酰甘油是疏水的，而磷脂，除了两条疏水的脂肪酸链，磷酸的头是亲水的，所以可以在水中形成双层膜，头向外，尾向内，这是细胞膜的基本结构，他将细胞内外分开，物质不能自由流动，才有生命的形成固醇类：哺乳动物细胞膜中，与磷脂比例为 1：1 ，调节膜的流动性维生素 D 肾上腺皮质激素（增强代谢，调节盐、糖平衡，兴奋剂） 性激素萜类：聚异戊二烯的聚合物，如天然橡胶，β-胡萝卜素，视黄醛（retinal）是维生素 A 的氧化产物,对眼睛的感光有重要作用蛋白质 protein 蛋白质有多种多样的生物学功能：1 酶的催化作用2 防御3 转运4 支持5 运动6 调控氨基酸是构成蛋白质的基本单位氨基酸的结构氨基酸分子含有一个氨基（－NH2） 、一个羧基（－COOH）和一个氢原子，它们都与一个中心碳原子相连所以蛋白质的元素组成不同于糖类和脂类（只含有 C、H、O） ，蛋白质还有 N 和 S氨基酸的旋光异构，组成蛋白质的氨基酸都是 L 型参与组成蛋白质的氨基酸为 20 种（20种氨基酸） ，其中有 8 种氨基酸是人体必需，而又不能合成的，必须从食物中摄取甲硫氨酸通常在氨基酸链的首位，脯氨酸通常造成氨基酸长链的扭结，而半胱氨酸将链与链相连。
由于其侧链化学性质的不同，每一种氨基酸对蛋白质的形状产生不同的影响 ；例如，当蛋白质的某一部分含有较多的非极性氨基酸时，它们由于疏水作用而倾向于折叠入蛋白质内部蛋白质是氨基酸的聚合体一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基会发生聚合反应，失去一分子的水而形成共价键连接两个氨基酸的共价键叫做肽键（peptide bond） 蛋白质是由一条或多条长链，或称多肽(polypeptides)，构成肽链是由氨基酸通过肽键连接而成氨基末端和羧基末端蛋白质的结构：肽链还不是蛋白质，经过正确的折叠后，才形成有功能的蛋白质所以蛋白质经过肽链折叠形成，有各种形态，大体分为纤维状和球状蛋白质的结构分不同层次，一级、二级、三级，有的蛋白质还有四级结构蛋白质的一级结构，指多肽链上氨基酸的组成与排列顺序二级结构：多肽链一些规则重复的盘旋和折叠，主要分为 α-螺旋、β-折叠等β-折叠：链间以氢键连接，较伸展，如蚕丝、蜘蛛丝三级结构蛋白质是依靠与水的疏水作用形成三级结构的蛋白质的最终折叠方式是由它的一级结构决定的，即由它的侧链的化学性质决定的蛋白质一旦形成三级结构，它的稳定性在很大程度上受到内部结合紧密性的影响在蛋白质内部，当两条非极性的链靠得很近时，它俩间形成了一种称作范德华力（van der Waal’s force）的分子间作用力。
四级结构当两个或更多的肽链结合成一个有功能的蛋白质时，每一条肽链叫做蛋白质的一个亚基蛋白质的变性和复性：蛋白质在重金属、酸、碱、有机溶剂、尿素以及加热、紫外线辐射等，导致蛋白质高级结构破坏，去生物学功能，就是蛋白质的变性变性不涉及肽键的断裂蛋白质变性后通常都失去生物的活性除去变性条件后，蛋白质有时可以恢复生物学活性，叫做复性核酸核酸是由被称为核苷酸(nucleotides)的重复单位形成的长链聚合物每个核苷酸由 3 部分组成：一个五碳环（在 RNA 内是核糖，在 DNA 内是脱氧核糖） ；一个磷酸基（—PO4）;一个含氮的有机碱基（图 3.13） 当核苷酸的聚合物形成时，一个核苷酸的磷酸基与另一个的羟基结合生成一个磷酸二酯键并释放一分子的水核酸就是由磷酸二酯键连接而成的五碳糖链，而有机碱基则从每个糖向侧面伸出核苷酸中有两类有机碱基第一类是嘌呤(purine)，包括腺嘌呤(adenine)（A）和鸟嘌呤(guanine)(G)第二类是嘧啶(pyrimidine)，包括胞嘧啶(cytosine)（C，出现在 DNA 和 RNA 中），胸腺嘧啶(thymine)（T,只在 DNA 中出现） ，尿嘧啶(uracil)。
5 碳糖有两种，一是核糖，一是脱氧核糖（第二位上的羟基脱氧） 核酸有两种：核糖核酸（ribonucleic acid，RNA）和脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA）核酸 5`一端是自由的磷酸基，另一端（3`）是自由的羟基，所以核酸有方向性，书写序列时，应该是 5`--3`RNA 是单链，DNA 是双链RNA 有三种（rRNA、tRNA 、mRNA） ，其中 rRNA 占总量的80%，tRNA 占 15%，mRNA 占 5%DNA 的双螺旋结构：1） 两条链，碱基互补2） 反平行，右手3） 磷酸与核糖在外侧，通过 3`5`-磷酸二酯键形成骨架，碱基在内部4） 大沟（12nm）小沟（0 6nm）5） 直径 2nm，每周 10 个核苷酸DNA 是极细长的分子谁是先行者？DNA 还是 RNA.生物催化剂——酶酶的本质是蛋白质1981 年，美国 Cech 等发现四膜虫 RNA 剪切时，剪下的部分具有酶的活性，命名为 ribozyme当属一个特例按照酶的组成，分为单纯蛋白质酶和结合酶前者仅由蛋白质组成，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶；结合蛋白质形成的酶，除蛋白质外，还需要辅基（与酶结合紧密）或辅酶（如 b-族维生素 Vb1—丙酮酸脱羧酶Vb2 和 Vpp（烟酸）--脱氢酶Vb6—转氨酶叶酸—转移酶酶作为生物催化剂的特点：1、 催化效率高2、 专一性强结构专一性绝对专一性：只作用于一个底物 如脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶等相对专一性：作用对象不只一种底物，对键两端的基团，一个要求严格，一个要求不严。
如 alpha-D-葡萄糖苷酶键专一性：作用于一定的键，如酯酶，肽酶，糖苷酶立体异构专一性旋光异构专一性：如 L-氨基酸氧化酶，对 D-型氨基酸没有作用几何异构专一性：如延胡索酸水化酶，只作用于反式丁烯二酸，不作用于顺式3、 酶易于失活，一般要求常温、常压和中性 pH（并不尽然，如胃蛋白酶 精氨酸酶—水解精氨酸，形成尿素）4、 酶的活性受到调节：抑制剂与激活剂（如 Mg2+是多种激酶和合成酶的激活剂）不可逆抑制剂：与酶以共价键结合，使酶失活： 如1） 有机汞、砷化合物，抑制含巯基的酶，如丙酮酸氧化酶二巯基化合物可以解毒，二巯基丙醇2） 氰化物抑制细胞色素氧化酶，呼吸链中断3） 有机磷抑制胆碱酯酶活性，神经传导受阻，肌肉、腺体麻痹如神经毒气DIFP、1605、敌百虫可逆抑制：竞争性抑制：抑制剂与底物相似，从而竞争性与酶结合如琥珀酸脱氢酶被丙二酸抑制、延胡索酸/马来酸、为防止乙二醇（氧化为草酸）中毒，防冻液加乙醇磺胺类药物抑制二氢叶酸合成酶 增效剂 TMP 抑制二氢叶酸还原酶非竞争性抑制：抑制剂与底物结构上不同，在酶上的结合位点也不同，但与酶结合后，酶的结构发生变化，不能再与底物结合。
如别构酶的别构抑制：代谢一般是多酶体系，从底物到产物需要经过一系列的酶促反应，有的反应。