1. Enzyme:是有活细胞产生的具有高度特异性和高度催化性的蛋白质或DNA或RNA.2. Monomeric(单体酶)：由单一亚基构成的酶3. Oligomeric(寡聚酶)：由相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶4. Multienzyme complex(多酶复合物)or Multienzyme system(多酶体系）：由几种具有不同催化功能的酶彼此聚合而成5. Multifunctional enzyme(多功能酶)or Tandem enzyme(串联酶)：这类酶在一条肽链上同时具有不同的催化功能的这类酶6. 酶按其分子组成可分为单纯酶（simple enzyme）和结合酶（conjugated enzyme）.仅含有蛋白质的酶成为单纯酶，如脲酶，某些蛋白酶，淀粉酶，酯酶，核酸酶等；结合酶则是由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成，其中蛋白质部分被称为酶蛋白（apoenzyme），非蛋白部分被称为辅助因子(cofactor).酶蛋白主要决定酶促反应的特异性和催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的类型和性质酶蛋白与辅助因子结合在一起称为全酶（holoenzyme）.7. Coenzyme(辅酶)：这种辅助因子与酶蛋白结合疏松，可以通过透析或超滤的方法除去；再酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将质子或基团转移出去，或相反。
8. Prosthetic group（辅基）：这种辅助因子与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤的方法除去；在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白9. 辅助因子多为小分子的有机化合物和金属离子作为辅助因子的有机化合物多为B型维生素的衍生物和卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子，质子，基团或起运输作用金属离子作为酶的辅助因子主要作用：1，作为酶活性中心的组成部分参与酶促反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；2，作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；3，金属离子可以中和电荷，减少静电斥力，有利于酶与底物的结合；4，金属离子与酶的结合可以稳定酶的空间构象10. Metalloenzyme（金属酶）：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失Metal activated enzyme(金属激活酶)：金属离子虽为酶活性中心所必需，但与酶的结合是可逆的11. Active center（活性中心）or Active site(活性部位)：是酶分子中能与底物特异性结合并且催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域12. essential group(必需集团)：与酶的活性密切相关的酶分子中氨基酸残基的侧链上的化学基团；有的必需集团位于酶活性中心内，有的必需基团位于酶活性中心之外。
位于酶活性中心内的必需基团可有结合集团（binding group）和催化集团(catalytic group)之分,前者的作用是识别和结合底物与酶，形成酶底物过渡态复合物；后者的作用是影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，进而转化为产物位于酶中心外的必需基团为维持酶的空间构像和调节剂的结合部位所必需常见的必需基团有：丝氨基酸残基的羟基，组氨基酸残基的咪莝基，半胱氨基酸残基的巯基和酸性氨基酸残基的羧基13. Isoenzyme or isozyme(同工酶)：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质以及免疫学性质都不同的一组酶同工酶虽然在一级结构上存在差异，但其活性中心的三级结构相同或相似14. 酶促反应的特点：1酶对底物有极高的催化效率.2酶对底物有较高的特异性3酶的活性和量具有可调节性4酶具有不稳定性15. Specificity(特异性或专一性)：一种酶只作用于一种或一类化合物，或一定的催化剂，催化一定的化学反应产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性16. Activation energy(活化能)：指在一定温度下，1摩尔反应物从基态转变成过渡态所需要的自由能，即过渡态中间物比基态反应物高出的那部分能量。
17. 酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率：酶比一般催化剂更有效的降低反应的活化能；酶与底物结合形成中间产物（1诱导契合作用使酶与底物密切结合，2临近效应和定向排列使诸底物正确定向与酶的活性中心，3表面效应使底物分子去溶剂化，）；酶的催化机制呈现多元催化机制18. Induced-fit hypothesis(诱导契合假说)：酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导，相互变形，相互适应，进而结合形成酶-底物复合物19. Surface effect（表面效应）：酶促反应在疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化(desolvation),排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能集团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合，这种现象称为表面效应20. Kinetics of enzyme-catalyzed reaction(酶促反应动力学)：是研究酶促反应速率及各种因素对酶促反应速率影响机制的科学21. Michaelis equation(米氏方程)22. 米氏推导的前提：1，反应是单底物反应；2测定的反应速率为初速率（即指反应刚刚开，各种影响因素尚未发挥作用时的酶促反应速率）；23. 3当【S】远大于【E】时，在初速率范围内，底物的消耗很少（小于百分之五），可以忽略不计。
24. Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数：1，Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度；2，Km是酶的特征性常数；3，Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力；4，Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率；5，酶的转换数(当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子或活性中心催化底物转变成产物的分子数)25. 底物充足时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系；温度对酶促反应速率的影响具有双重作用（酶促反应速率达最大时的反应体系的温度称为酶的最适温度）；PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响反应速率（酶催化活性最高时反应体系的PH称为酶促反应的最适pH）26. Inhibitor(抑制剂)：反能使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质27. 不可逆性抑制剂与酶共价结合，不可逆性抑制剂与酶活性中心的必需集团共价结合，使酶失活，此类抑制剂不能通过透析或超滤的方法去除例如有机磷农药和重金属中毒28. 可逆性抑制剂与酶非共价结合，可逆性抑制剂与酶非共价可逆性结合，使酶活性降低或消失，采用透析，超滤或稀释的方法可将抑制剂去除，使酶的活性恢复29. Competitive inhibition(竞争性抑制作用)：抑制剂与底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物的抑制作用。
特点：抑制剂与底物的结构相似，竞争结合酶的活性中心抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和及底物浓度，动力学特点Vmax不变，Km增大30. 非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合底物和抑制剂之间无竞争关系但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物这种抑制作用称作非竞争性抑制作用特点：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，抑制程度取决于抑制剂的浓度，动力学特点：Vmax降低，表观Km不变31. 反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量这种抑制作用称为反竞争性抑制作用；特点：抑制剂只与酶－底物复合物结合，抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度，动力学特点：Vmax降低，表观Km降低32. 酶的调节：1、活性的调节（快速调节），别构调节、通过共价键可逆结合实现的化学修饰调节、通过激活2、量的调节（缓慢调节）。
涟江为区内地表水的主要排水通道，隧道设计标高高于最低排水基准面，隧道区山脊内沟谷多为季节性冲沟，主要由大气降水补给，水量小，受季节影响明显，地表水不发育，地表水对隧道施工及运营无影响。