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1、酶按结构分类：单体酶：由一条多肽链组成，只具有三级结构的酶。寡聚酶：由多条相同或不同的亚基组成的酶。多酶体系：由催化不同化学反应的多种酶组成的寡聚酶。多功能酶：多种催化功能融合于一条多肽链的酶。由于一条多肽链上有多个酶活性中心，因此也称为串联有多个活性中心的串联酶。酶的定义：酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质，酶的本质就是蛋白质。 酶按分子组成分类：单纯酶、结合酶有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有辅助因子。这类酶称为单纯酶。单纯酶分子组成简单，多是催化简单反应的酶类。如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶等。结合酶：是除了在其组成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有非蛋白质部
2、分 。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。无活性的酶的前体称为酶原酶原的激活实际上是活性中心形成暴露的过程。酶原具有的重要生理意义：1.酶原适于酶的安全运输2.酶原适于酶的安全储存酶的本质是蛋白质，由许多氨基酸残基通过肽键连接而成。并不是所有的氨基酸都参与酶的催化作用。必需基团:酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，与酶活性密切相关的化学基团。必需基团多数是一些化学性质活泼的基团。如羟基、巯基、咪唑基，羧基等酶的活性中心或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域。活性中心通常是酶分子表面的一道凹槽和裂隙。裂隙深入分子内部，疏水结合酶
3、由蛋白质和非蛋白质部分共同组成。两个部分分开存在都不具有催化功能。只有两个部分合在一起才有催化功能，具有催化功能的状态称为全酶，即全酶=酶蛋白（结合酶的蛋白质部分）+辅助因子。维持酶活性中心应有的稳定的空间结构结合底物，并决定了底物与酶分子的空间排布同工酶，一般会具有相似的活性中心结构。同工酶是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都存在差异的一组酶。辅助因子按与酶的结合牢固程度分为：辅酶和辅基辅酶：与酶蛋白结合疏松（通常是非共价键结合），可用透析或超滤的方法除去。 辅基：与酶蛋白结合紧密（通常是共价键结合），是已连接在酶蛋白上的一个基团，因此称
4、为辅基。不能用透析或超滤的方法除去。 辅助因子按化学本质分为：小分子有机化合和金属离子小分子有机化合物常常就是维生素金属离子，通常就是酶的激活剂辅助因子在酶催化反应过程中，同样位于酶的活性中心。在反应过程中传递氢、电子和基团，因此决定了反应的性质和反应类型酶蛋白的局部形成特定空间结构的活性中心。决定的反应的特异性。不同酶的活性中心的催化基团由不同化学基团构成，因此还决定的酶促反应的催化机制。催化底物转变成为产物 酶作为生物催化剂的特点（主要由酶的活性中心结构和性质决定）：酶的催化效率极高（取决于活性中心结构和性质）酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应
5、的活化能。2.酶具有很高的特异性（主要由活性中心结构决定）酶对所催化反应的底物和反应类型具有选择性，这种现象称为酶的特异性。根据酶活性中心对底物结构选择的严格程度不同，一般可以将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。酶蛋白容易失活（温度、pH、即其它变性因素，此外还有抑制剂都会影响活性中心结构，从而导致酶失活）酶活性可以调节：通过调节酶的数量，或直接和间接影响酶的活性中心结构，影响酶活性。影响酶促反应速率的因素（注意：有的因素或有的因素的某个阶段，可直接影响酶活性中心结构和性质，进而改变酶促反应速率；而有的因素不影响酶活性，是从反应体系角度影响酶促反应速率。简而言之，酶活性取决
6、于活性中心结构和性质。而酶促反应速率除与活性中心结构和性质有关，还与反应系统有关）1. 酶促反应速率受底物浓度的影响当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度成正比，即A段。随着底物浓度的增高，反应速率不再成正比例加速；即B段。当底物浓度高达一定程度，酶被底物所充分饱和，反应速率无限接近最大速率，但始终无法达到。为精确反应以上规律，可用米氏方程表示：Km值的含义：(1)Km值相当于V为Vmax一半时的S；(2)Km是酶的特征性常数；Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力2. 酶促反应速率与酶的浓度相关反应速率对酶浓度作图，V与E呈直线关系。3.酶促反应速率受反应系统温度的影响温度升高，酶促反应速率升
7、高，主要影响底物分子能量水平，底物分子能量水平提高，促进酶促反应；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速率降低 。最适温度 (optimum temperature)： 酶促反应速率最快时的环境温度。4. 酶的活性依赖于反应系统的pH（其作用机制的一个重要方面是影响离子键，进而影响活性中心结构）最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时的环境pH。5. 激活剂可加速酶促反应速率（其作用机制的一个重要方面是促进底物与活性中心的结合）酶的激活剂（activator）：使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。必需激活剂（essential activator）为酶促
8、反应所必需，如缺乏则测不到酶的活性。非必需激活剂（non-essential activator）：可以提高酶的催化活性，但不是必需的。6. 酶活性可被许多抑制剂可逆地或不可逆地抑制酶的抑制剂(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。抑制剂对酶有一定选择性， 引起变性的因素对酶没有选择性。可逆性抑制（reversible inhibition）：酶与抑制剂非共价结合，可以通过透析、超滤或稀释等物理方法将抑制剂除去，恢复酶的催化活性。竞争性抑制剂：抑制剂与底物的结构相似或部分相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。特点： I与S结构类似，或部分相似，竞争酶的活性中心； 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； 动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。举例不可逆性抑制作用：抑制剂通常以共价键与酶活性中心内的必需基团结合，使酶活性丧失。抑制剂与酶结合后不能用透析和超滤等物理方法除去，必须通过化学反应才能除去，使酶活性恢复。基团特异性抑制剂与酶分子中特异的基团共价结合，如羟基酶类不可逆抑制剂有机磷农药。
