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1、1 、蛋白质概述、蛋白质概述构成细胞中各组分的重要物质构成细胞中各组分的重要物质theyprovidemechanical support（支撑作用，膜，染色体）（支撑作用，膜，染色体）Theyfunctionascatalysts（催化剂，酶）（催化剂，酶） andimmune protection（免疫球蛋白）（免疫球蛋白）维持重要的生命活动维持重要的生命活动theytransport and store nutriment（运输储存）（运输储存）,theygenerate movement（动力蛋白）（动力蛋白）,theytransmitnerve impulses（神经冲动）（神经冲动
2、）,theycontrolgrowth and differentiation（生长和分化）（生长和分化）,.v蛋白质参与了几乎所有的生命活动过程。蛋白质参与了几乎所有的生命活动过程。vThereforeTherefore，蛋白质是生命活动的物质基础，它是，蛋白质是生命活动的物质基础，它是构成生物体最基本的结构和功能物质。构成生物体最基本的结构和功能物质。v人类食物和营养中地位重要人类食物和营养中地位重要（1 1） 元素组成：元素组成： 碳碳 5050-55%-55% 氢氢 氧氧 19-2419-24 氮氮 16%16% 硫硫 其他其他 微微 量量1.1 蛋白质的化学组成蛋白质的化学组成蛋白质
3、的含量测定蛋白质的含量测定v凯凯氏氏（KjedahlKjedahl）定定氮氮法法：根根据据生生物物样样品品中中的的含含氮氮量来计算蛋白质的大概含量：量来计算蛋白质的大概含量： 蛋白质含量蛋白质含量= =试样中氮含量试样中氮含量 为为蛋蛋白白质质系系数数，即即1 1克克氮氮所所代代表表的的蛋蛋白白质质量量（克克数数）(1/16%)(1/16%)1.2 蛋白质的大小与分子量蛋白质的大小与分子量v蛋白质分子量：约蛋白质分子量：约6000到到1000000道尔顿（道尔顿（Da）或更大。）或更大。v有些寡聚蛋白质的分子量可高达有些寡聚蛋白质的分子量可高达数百万甚至数千万。数百万甚至数千万。1.3 1.3
4、 蛋白质的分类蛋白质的分类 依据蛋白质的外形分类依据蛋白质的外形分类vGlobular proteinGlobular protein和和fibrous proteinfibrous proteinv球状蛋白质：球状蛋白质：globular proteinglobular protein外形接近球形或外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。质属于这一类。v纤维状蛋白质：纤维状蛋白质：fibrous proteinfibrous protein分子类似纤维或分子类似纤维或细棒。分子轴比细棒。分子轴比( (长轴短轴长轴短轴)
5、)大于大于1010v依据蛋白质的组成分类依据蛋白质的组成分类简单蛋白简单蛋白(simple protein)(simple protein)：结合结合/ /缀合蛋白缀合蛋白 (conjugated protein)(conjugated protein) 含金属离子、脂质、糖类或核酸等的含金属离子、脂质、糖类或核酸等的蛋白质蛋白质prosthetic group（辅基）（辅基）ligand（配体）（配体）1.4 1.4 分子组成分子组成 经酸、碱和酶处理蛋白质经酸、碱和酶处理蛋白质，使其彻底水解得到产物为，使其彻底水解得到产物为氨基酸，氨基酸，组成蛋白质的常见组成蛋白质的常见2020种氨基酸中
6、除脯氨酸外，均为种氨基酸中除脯氨酸外，均为 - -氨基酸氨基酸：可变部分可变部分不变部分不变部分2 2、蛋白质的基本结构单位、蛋白质的基本结构单位氨基酸（氨基酸（ amino acidamino acid）u氨基酸的结构氨基酸的结构u氨基酸的分类氨基酸的分类u氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质v180多种多种,组成蛋白质的常见氨基酸为组成蛋白质的常见氨基酸为20种，由相种，由相应遗传密码编码应遗传密码编码v根据是否组成蛋白质来分：根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见氨基酸（基本氨基酸）蛋白质中常见氨基酸（基本氨基酸）蛋白质中不常见氨基酸蛋白质中不常见氨基酸非蛋白氨基酸非蛋白氨基酸2.1 蛋白质常
7、见氨基酸蛋白质常见氨基酸氨基酸：与羧基相氨基酸：与羧基相连的连的碳原子上具碳原子上具有氨基有氨基依据依据R基团极性分类基团极性分类v按照时按照时R基团的极性基团的极性v极性：一个共价分子是极性的，是说这个分子内电极性：一个共价分子是极性的，是说这个分子内电荷分布不均匀，或者说，正负电荷中心没有重合荷分布不均匀，或者说，正负电荷中心没有重合 v分子的极性对物质溶解性有很大影响。极性分子易分子的极性对物质溶解性有很大影响。极性分子易溶于极性溶剂，非极性分子易溶于非极性溶剂，也溶于极性溶剂，非极性分子易溶于非极性溶剂，也即即“相似相溶相似相溶”v水是极性化合物水是极性化合物v极性极性溶于水，非极性溶
8、于水，非极性不溶于水不溶于水（1）非极性）非极性R基团氨基酸基团氨基酸8 8种种Ala(Ala(丙氨酸）丙氨酸） ValVal（缬氨酸）（缬氨酸） LeuLeu（亮氨酸）（亮氨酸） IleIle（异亮氨酸）（异亮氨酸） PhePhe（苯丙氨酸）（苯丙氨酸） TrpTrp（色氨酸）（色氨酸） Pro Pro （脯氨酸）（脯氨酸） 疏水性，位于蛋白质的疏水中心疏水性，位于蛋白质的疏水中心AlaVal亮氨酸亮氨酸Leu异亮氨酸异亮氨酸IlePro的的-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用，结构。它在蛋白质空间结构中具有
9、极重要的作用， Pro残基通常位于骨架方向发生变化的位置。残基通常位于骨架方向发生变化的位置。甲硫氨酸甲硫氨酸Met脯氨酸脯氨酸Pro含含 苯苯 环环苯丙氨酸苯丙氨酸Phe色氨酸色氨酸Trp(2)不带电荷的极性不带电荷的极性R基团氨基酸基团氨基酸7 7种种Ser(Ser(丝氨酸）丝氨酸） ThrThr（苏氨酸）（苏氨酸） TyrTyr（酪氨酸）（酪氨酸） AsnAsn（天冬酰（天冬酰胺）胺） Gln (Gln (谷氨酰胺）谷氨酰胺） CysCys（半胱氨酸）（半胱氨酸） GlyGly（甘氨酸），（甘氨酸），溶溶于水，形成氢键于水，形成氢键Ser的的-OH基是一个极性基团，基是一个极性基团，易与
10、其它基团形成氢键，具易与其它基团形成氢键，具有重要的生理意义。有重要的生理意义。在大多在大多数酶的活性中心都发现有数酶的活性中心都发现有Ser残基。残基。-OH易发生磷酸化修易发生磷酸化修饰，以此调节酶的活性。饰，以此调节酶的活性。丝氨酸丝氨酸 Serine苏氨酸苏氨酸Threonine酪氨酸酪氨酸Tyrosine天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 谷氨酰胺谷氨酰胺 Glutamine 甘氨酸甘氨酸 Glycine半胱氨酸半胱氨酸 Cysteine 酶活性基团酶活性基团（3）带负电）带负电R基团氨基酸基团氨基酸2 2种种天冬氨酸（天冬氨酸（Asp Asp ） 谷氨酸（谷氨酸（GluGlu），
11、），酸性氨基酸性氨基酸酸天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸谷氨酸 Glutamate侧侧链链羧羧基基解解离离它它们们在在生生理理条条件件下下带带有有负负电电荷。荷。（4）带正点的）带正点的R R基团氨基酸基团氨基酸碱性氨基酸，碱性氨基酸，3 3种种LysLys（赖氨酸）（赖氨酸） ArgArg（精氨酸）（精氨酸） HisHis（组氨酸）（组氨酸）精氨酸精氨酸 Arginine（R）Lys（赖氨酸）（赖氨酸）组氨酸组氨酸 Histidine（H） - -氨基氨基- - - -咪唑基丙酸咪唑基丙酸是是R基团的基团的PH值最接值最接近生理近生理pH值（）的一值（）的一种种aa，在接近中性，
12、在接近中性pH时，可离解平衡，具时，可离解平衡，具有缓冲能力。有缓冲能力。要要 点点v非极性氨基酸一般位于蛋白质的疏水核心，带电非极性氨基酸一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷的氨基酸和极性氨基酸位于蛋白质表面。荷的氨基酸和极性氨基酸位于蛋白质表面。v酶的活性中心：酶的活性中心：His、Ser、Cys v唯一氨基是环的一部分的唯一氨基是环的一部分的aa: ProvR基团基团PH值接近的值接近的aa: Hisv含苯环的含苯环的aa: Phe、Tyr、Trp其他分类方式其他分类方式按按R基团的结构来分：脂肪族基团的结构来分：脂肪族,芳香族芳香族,杂环族杂环族根据来源分：根据来源分：内源氨基酸和外源氨基
13、酸内源氨基酸和外源氨基酸从营养学角度分：从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸和非必需氨基酸Ile Met Val Leu Trp Phe Thr LysIle Met Val Leu Trp Phe Thr Lys一一 家家 写写 两两 三三 本本 书书 来来2.2 2.2 蛋白质中的不常见氨基酸蛋白质中的不常见氨基酸v有有些些氨氨基基酸酸虽虽然然不不常常见见但但在在某某些些蛋蛋白白质质中中存存在在。这这些些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。v其其中中重重要要的的有有4-4-羟羟基基脯脯氨氨酸酸、5-5-羟羟基基赖赖氨氨酸酸、N-N-
14、甲甲基基赖氨酸、和赖氨酸、和3,5-3,5-二碘酪氨酸等。其结构如下：二碘酪氨酸等。其结构如下：结缔组织的胶原蛋白结缔组织的胶原蛋白甲状腺球蛋白2.4 2.4 非蛋白氨基酸非蛋白氨基酸广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸（不存在蛋白质中的一类氨基酸（150多种），大部分也多种），大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物。是蛋白质氨基酸的衍生物。 H H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-COOH H-COOH H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-CH-CH2 2-COOH-COOH - -丙氨
15、酸丙氨酸 - -氨基丁酸氨基丁酸VB3/泛酸/遍多酸的成分神经递质非蛋白氨基酸存在的意义非蛋白氨基酸存在的意义1.1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-Glu D-AlaD-Glu D-Ala2.2.作为一些重要代谢物的前体或中间体作为一些重要代谢物的前体或中间体: : - -丙氨酸（丙氨酸（V VB3B3）、鸟氨）、鸟氨酸（酸（OrnOrn）和胍氨酸（）和胍氨酸（CitCit）( (尿素尿素) )3.3.是神经传导的化学介质：是神经传导的化学介质： - -氨基丁酸氨基丁酸4.4.有些氨基酸只作为一种有些氨基酸只作为一种N N素的转运和贮藏载体素的转运和贮藏载体
16、（刀豆氨酸）（刀豆氨酸）5.5.防御作用：防御作用：D-D-环环Ser(Ser(抗生素，链霉菌属细菌产生），抑制细菌抗生素，链霉菌属细菌产生），抑制细菌细胞壁形成，抗结核菌药物细胞壁形成，抗结核菌药物;5-;5-羟色氨酸防治毛虫危害羟色氨酸防治毛虫危害绝大部分非蛋白氨基酸的功能尚不清楚。绝大部分非蛋白氨基酸的功能尚不清楚。2.5 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质 2.5.1 氨基酸的构型和旋光性氨基酸的构型和旋光性氨基酸都含有一个手性氨基酸都含有一个手性 - -碳原子碳原子( (Gly 除外）除外），具，具有旋光性，有旋光性，有两种光学异构体：有两种光学异构体：L L型、型、D D型型。 构成
17、构成proteinprotein的氨基酸均属的氨基酸均属L-L-型型( (除除GlyGly）。）。2.5.2 2.5.2 氨基酸的两性性质和等电点氨基酸的两性性质和等电点氨基酸的氨基酸的两性解离性质两性解离性质 氨基酸在中性氨基酸在中性pHpH时，羧基以时，羧基以COOCOO- -，氨基以，氨基以NHNH+ +形式存形式存在，这样的氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电在，这样的氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷，称为荷，称为兼性离子兼性离子 氨基酸和氯化钠一样，是离子晶格，因此熔点高氨基酸和氯化钠一样，是离子晶格，因此熔点高COOH的解离常数为左右，的解离常数为左右，在时，以在时，以 COO-
18、存在；存在；NH的解离常数为左右，的解离常数为左右，当时，以当时，以NH3+存在存在氨基酸的等电点氨基酸的等电点氨氨基基酸酸的的等等电电点点：当当外外液液pHpH为为某某一一pHpH值值时时，氨氨基基酸酸分分子子中中所所含含正正电电荷荷数数和和负负电电荷荷数数正正好好相相等等即即净净电电荷荷为为0 0，那那么么这这一一pHpH值值即即为为氨氨基基酸酸的的等等电电点点，简简称称pIpI。在在等等电电点点时时，氨氨基基酸酸既既不不向向正正极极也也不不向向负负极极移移动动，即氨基酸处于两性离子状态。即氨基酸处于两性离子状态。v氨基酸在等电点状态下，溶解度最小。氨基酸在等电点状态下，溶解度最小。v p
19、H pI时，氨基酸带负电荷，向正极移动。时，氨基酸带负电荷，向正极移动。v pH = pI时，氨基酸净电荷为零。时，氨基酸净电荷为零。v pH pI时，氨基酸带正电荷，向负极移动。时，氨基酸带正电荷，向负极移动。碱碱性性酸酸性性2.5.3 2.5.3 氨基酸的光吸收氨基酸的光吸收2020种氨基酸在可见光区都没有种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在光吸收，但在远紫外区远紫外区(220nm)(220nm)均有光吸收。均有光吸收。在在近紫外区近紫外区(220-300nm)(220-300nm)只有只有TyrTyr、PhePhe和和TrpTrp有吸收光的能有吸收光的能力。力。紫外吸收法定量蛋白质的依据
20、紫外吸收法定量蛋白质的依据1 1）酰化反应：氨基被酰化，具有保护氨基的作用）酰化反应：氨基被酰化，具有保护氨基的作用 丹磺酰氯（丹磺酰氯（DNS-ClDNS-Cl，55二甲基氨基萘二甲基氨基萘-1-1-磺酰氯）磺酰氯） DNS-氨基酸氨基酸被紫外光激发后被紫外光激发后发黄绿色荧光发黄绿色荧光 DNS-Cl可用于多肽链可用于多肽链N末端氨基酸的标记末端氨基酸的标记（1 1）-NH2参加的反应参加的反应2.5.4 氨基酸参与的化学反应氨基酸参与的化学反应2 2） 烷基化反应烷基化反应 A. 2.4A. 2.4二硝基氟苯反应（二硝基氟苯反应（DNFBDNFB、FDNBFDNB） SangerSang
21、er反应反应DNP-氨基酸，有机相氨基酸，有机相（黄色）层析分离（黄色）层析分离OH-此反应最初被此反应最初被Sanger用来鉴定多肽、蛋用来鉴定多肽、蛋白质白质N末端氨基酸末端氨基酸苯异硫氰酸酯反应（苯异硫氰酸酯反应（PITC ， Edman 反应）反应） PTH-氨基酸，无色有机相，层析分离氨基酸，无色有机相，层析分离EdmanEdman用用此此反反应应来来鉴鉴定定多多肽肽和和proteinprotein的的NHNH2 2末末端端氨氨基基酸。现用于蛋白质序列自动分析。酸。现用于蛋白质序列自动分析。例如：例如：GlyAlaSerLeuPhe PTCGlyAlaSerLeuPhe 无水强酸裂解
22、：无水强酸裂解：PTHGly、 AlaSerLeuPhe（1）耦联）耦联 PITC HNA-B-C-D pH8-9，40 PTCA-B-C-D （2）裂解）裂解 PTCA-B-C-D + TFA 无水无水三氟乙酸三氟乙酸 ATZA + H2NB-C-D （3）转化）转化 ATZA PTHA（层析法分离）（层析法分离）Edman 反应步骤：一次水解一个端氨基酸反应步骤：一次水解一个端氨基酸 1)1)与茚三酮反应与茚三酮反应 茚茚三三酮酮在在弱弱酸酸中中与与-氨氨基基酸酸共共热热，引引起起氨氨基基酸酸的的氧氧化化脱脱氨氨、脱脱羧羧反反应应。最最后后，茚茚三三酮酮与与反反应应产产物物氨氨及及还还原原
23、茚茚三三酮酮反反应应，生生成成紫紫色色物物质质。（max=570nmmax=570nm）可可用用分分光光光光度法在度法在570nm570nm处测定各种氨基酸处测定各种氨基酸 氨基酸定性、定量分析。氨基酸定性、定量分析。2 -NH22 -NH2和和-COOH-COOH共同参加的反应共同参加的反应2 2 ）成肽反应）成肽反应v一个氨基酸的一个氨基酸的羧基羧基与另一与另一个氨基酸的个氨基酸的氨基氨基之间失水之间失水形成的酰胺键称为形成的酰胺键称为肽键肽键，所形成的化合物称为所形成的化合物称为肽肽。v一个氨基酸的一个氨基酸的羧基羧基与另一与另一个氨基酸的个氨基酸的氨基氨基之间失水之间失水形成的酰胺键称
24、为形成的酰胺键称为肽键肽键，所形成的化合物称为所形成的化合物称为肽肽。一、肽与肽键一、肽与肽键由由两两个个氨氨基基酸酸组组成成的的肽肽称称为为二二肽肽，由由几几个个到到十十几几个个氨氨基基酸酸组组成成的的肽肽链链叫叫寡寡肽肽，更更长长的的肽肽链链叫叫多多肽肽。组成多肽的氨基酸单元称为组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基氨基酸残基。 肽键肽键（peptide bondpeptide bond）v酰胺氮与羰基氧之间发生共振相互作用酰胺氮与羰基氧之间发生共振相互作用v肽键中的肽键中的C-NC-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。键具有部分双键性质，不能自由旋转。v组组成成肽肽基基的的4 4个个原原子子
25、和和2 2个个相相邻邻的的CC原原子子倾倾向向于于形形成成平平面面，即酰胺平面，也称肽平面即酰胺平面，也称肽平面v反式结构比较稳定，肽链中的肽都是反式（反式结构比较稳定，肽链中的肽都是反式（propro除外）除外）v在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序氨基酸顺序v通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的 - -氨基，称为氨基，称为氨基端或氨基端或N-N-端端；在另一端含有一个游离的在另一端含有一个游离的 - -羧基，称为羧基，称为羧基端或羧基端或C-C-端端。v氨基酸的顺序是氨基酸的顺
26、序是从从N-N-端的氨基酸残基开始，以端的氨基酸残基开始，以C-C-端氨基酸残基为端氨基酸残基为终点终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-GlnSer-Val-Tyr-Asp-Gln肽链中肽链中AA的排列顺序和命名的排列顺序和命名四肽的结构多肽、蛋白质的双缩脲反应多肽、蛋白质的双缩脲反应u 双缩脲反应双缩脲反应在碱性溶液中，双缩脲在碱性溶液中，双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2) 可与铜离子产生紫红色的络合物可与铜离子产生紫红色的络合物u一一般分子中含有氨基甲酪基（即肽键：般分子中含有氨基甲酪基（即肽键：-CO-NH-）的化
27、合）的化合物与碱性铜溶液作用，就会形成紫色或蓝紫色络合物物与碱性铜溶液作用，就会形成紫色或蓝紫色络合物 u多肽或蛋白质中有多个肽键多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。因此反应可用来区分肽（蛋白质）与游离氨基酸无此反应。因此反应可用来区分肽（蛋白质）与氨基酸氨基酸u此反应借助分光光度计可测定蛋白质的含量此反应借助分光光度计可测定蛋白质的含量 天然存在的重要多肽天然存在的重要多肽v在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。亚单位。多肽与蛋白质区别？多肽与蛋白质区别？v 但是，
28、也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活活性肽性肽（active peptideactive peptide）。）。 活性肽活性肽具有人体代谢和生理调节功能具有人体代谢和生理调节功能, ,易消化吸易消化吸收收, ,有促进免疫、激素、酶抑制剂、抗菌、抗病毒、有促进免疫、激素、酶抑制剂、抗菌、抗病毒、降血脂等作用降血脂等作用, ,食用安全性及高食用安全性及高, ,是当前国际食品界是当前国际食品界和医学界最热门的研究课题之一，是极具发展前景和医学界最热门的研究课题之一，
29、是极具发展前景的功能因子。的功能因子。 vCO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOHCHCH2 2CHCH2 2CHNHCHNH2 2COOHCOOHCH2CH2SHSH 谷胱甘肽谷胱甘肽存在与动、植物及微生物中：存在与动、植物及微生物中： 在在细细胞胞内内参参与与氧氧化化还还原原过过程程，清清除除内内源源性性过过氧氧化化物物和和自自由由基基，保保护护细细胞胞膜膜。维维护护proteinprotein活性中心的巯基处于还原状态。活性中心的巯基处于还原状态。2 2GSHGSHGS-SGGS-SG（1）谷胱甘肽）谷胱甘肽 GluCysGly - -谷氨酰半光氨酰甘氨酸谷氨酰半光氨酰甘氨酸由由细
30、细菌菌分分泌泌的的多多肽肽，有有时时含含有有D-D-氨氨基基酸酸和和一一些些非非蛋蛋白白氨氨基基酸酸。如鸟氨酸（如鸟氨酸（OrnOrnithineithine）。）。具有抗菌作用。具有抗菌作用。L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-ValL-OrnL-OrnL-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu短杆菌肽短杆菌肽S(S(环十肽环十肽) )（2 2）短杆菌肽（抗生素）短杆菌肽（抗生素） （3 3）脑啡肽）脑啡肽 5 5肽，具有镇痛作用，已发现几十种。肽，具有镇痛作用，已发现几十种。 Met-Met-脑啡肽：脑啡肽： TyrGlyGlyPheTyrGlyGlyPheMetMet Leu-
31、Leu-脑啡肽：脑啡肽： TyrGlyGlyPheTyrGlyGlyPheLeuLeu Leu- Leu-脑啡肽，既有镇痛作用又不会象吗啡那样脑啡肽，既有镇痛作用又不会象吗啡那样使人上瘾。使人上瘾。 某些某些“脑肽脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系。有密切关系。 （5 5）肽类激素）肽类激素学习要求学习要求v理解和掌握理解和掌握v氨基酸的结构通式氨基酸的结构通式v重要氨基酸的名字与字母简写（重要氨基酸的名字与字母简写（8 8种常见氨基酸、含苯环种常见氨基酸、含苯环的、酶的活性中心、接近生理的、酶的活性中心、接近生理PHPH的氨基酸）的氨基酸）v氨基酸的重要性质（两性解离、等电点、氨基酸的重要性质（两性解离、等电点、 茚三酮、成肽）茚三酮、成肽）v了解了解v氨基酸的分类，非常见氨基酸、非蛋白氨基酸氨基酸的分类，非常见氨基酸、非蛋白氨基酸肽学习要求肽学习要求v理解和掌握：理解和掌握：v肽键和肽的概念，会写出肽键的结构肽键和肽的概念，会写出肽键的结构v肽的写法肽的写法:从从N端到端到C端端v肽（蛋白质）可发生双缩脲反应，区别于氨基酸肽（蛋白质）可发生双缩脲反应，区别于氨基酸v了解了解v肽键的旋转受限制，酰胺平面肽键的旋转受限制，酰胺平面v常见活性肽常见活性肽
