（三）氨基酸的化学反应

《（三）氨基酸的化学反应》由会员分享，可在线阅读，更多相关《（三）氨基酸的化学反应（76页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。

1、第第3 3章章 蛋白质的基本结构单位蛋白质的基本结构单位氨基酸氨基酸 （amino acidamino acid）一、蛋白质的水解一、蛋白质的水解二、氨基酸的分类二、氨基酸的分类三、氨基酸的理化性质三、氨基酸的理化性质四、氨基酸的分析分离（后讲）四、氨基酸的分析分离（后讲）一、蛋白质的水解一、蛋白质的水解蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能可以被酸碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解解. .完全水解得到各种氨基酸的混合物，部完全水解得到各种氨基酸的混合物，部

2、分水解通常得到多肽片段。最后得到各分水解通常得到多肽片段。最后得到各种氨基酸的混合物。种氨基酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。大多数的蛋白质都是由大多数的蛋白质都是由2020种氨基酸组成。种氨基酸组成。这这2020种氨基酸被称为种氨基酸被称为基本氨基酸基本氨基酸。1 1、酸水解、酸水解n常常用用6 6 mol/Lmol/L的的盐盐酸酸或或4 4 mol/Lmol/L的的硫硫酸酸在在105-105-110110条件下进行水解，反应时间约条件下进行水解，反应时间约2020小时。小时。n此此法法的的优优点点是是不不容容易易引引起起水水解解产产物物的的消

3、消旋旋化化，得得到到的的是是L-L-氨氨基基酸酸。缺缺点点是是色色氨氨酸酸被被沸沸酸酸完完全全破坏；破坏；n含含有有羟羟基基的的氨氨基基酸酸如如丝丝氨氨酸酸或或苏苏氨氨酸酸有有一一小小部部分分被被分分解解；天天门门冬冬酰酰胺胺和和谷谷氨氨酰酰胺胺侧侧链链的的酰酰胺胺基被水解成了羧基。基被水解成了羧基。2 2、碱水解、碱水解n一般用一般用5 5 mol/Lmol/L氢氧化钠煮沸氢氧化钠煮沸10-2010-20小时。小时。n由由于于水水解解过过程程中中许许多多氨氨基基酸酸都都受受到到不不同同程度的破坏，产率不高。程度的破坏，产率不高。n部部分分的的水水解解产产物物发发生生消消旋旋化化，其其产产物物

4、是是D-D-型和型和L-L-型氨基酸的混合物。型氨基酸的混合物。n该法的优点是该法的优点是色氨酸色氨酸在水解中不受破坏。在水解中不受破坏。3 3、酶水解、酶水解n目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（proteolyticproteolytic enzyme enzyme）或称蛋白酶或称蛋白酶（proteinaseproteinase）已有十多种。已有十多种。n应应用用酶酶水水解解多多肽肽不不会会破破坏坏氨氨基基酸酸，也也不不会会发发生生消旋化。水解的产物为较小的消旋化。水解的产物为较小的肽肽段。段。 n最最常常见见的的蛋蛋白白水水解解酶酶有有以以下下几几种种：

5、胰胰蛋蛋白白酶酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶。糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶。二、二、 一氨基酸的一般结构一氨基酸的一般结构n 一氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基一氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是羧酸分子中酸是羧酸分子中碳原子上的一个氢原子被碳原子上的一个氢原子被氨基取代而成的化合物，故称氨基取代而成的化合物，故称 一氨基酸。一氨基酸。例如丙酸的例如丙酸的碳原子上的一个碳原子上的一个H H被氨基取代被氨基取代即得丙氨酸。即得丙氨酸。氨基酸有氨基酸有D-D-型及型及L-L-型型n氨基酸的氨基酸的D D一型或一型或L L一型是以一型是以L L一甘油醛或一甘油醛或L L一乳一乳酸为参

6、考的。酸为参考的。三、氨基酸的分类三、氨基酸的分类（一）根据来源分：（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸内源氨基酸和外源氨基酸（二）从营养学角度分：（二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基必需氨基酸和非必需氨基酸酸Ile Ile Met Val Met Val Leu Trp Phe Thr LysLeu Trp Phe Thr Lys一一 家家 写写 两两 三三 本本 书书 来来（三）根据是否组成蛋白质来分：（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见蛋白质中常见氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸 1 1、蛋白质中常见氨基酸的结构、蛋白质中

7、常见氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸氨基乙酸氨基乙酸氨基酸的结构氨基酸的结构 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine - -氨基丙酸氨基丙酸氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸 - -氨基异戊酸氨基异戊酸氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸 - -氨基异己酸氨基异己酸氨基酸的结构氨基酸的结构

8、 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸 - -氨基氨基- - - -甲基戊酸甲基戊酸氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 Proline 亚亚氨基酸氨基酸 - -吡咯烷基吡咯烷基- - - -羧酸羧酸氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸

9、亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 Proline甲硫氨酸甲硫氨酸 Methionine 含硫氨基酸含硫氨基酸 - -氨基氨基- - - -甲硫基丁酸甲硫基丁酸氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 Proline甲硫氨酸甲硫氨酸 Methionine半胱氨酸半胱氨酸 Cysteine 含硫氨基酸含硫氨基酸 - -氨基氨基- - - -巯基丙巯基丙酸酸氨基酸的结构氨基酸的结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸

10、Phenylalanine - -氨基氨基- - - -苯基丙苯基丙酸酸氨基酸的结构氨基酸的结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸Tyrosine - -氨基氨基- - - -对羟苯基丙对羟苯基丙酸酸氨基酸的结构氨基酸的结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸Tyrosine色氨酸色氨酸 TryptophanTrp - -氨基氨基- - - -吲哚基丙吲哚基丙酸酸氨基酸的结构氨基酸的结构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 Arginine - -氨基氨基- - - -胍基戊胍基戊酸酸氨基酸的结构氨基酸的结

11、构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 Lysine ， - -二氨基己酸二氨基己酸氨基酸的结构氨基酸的结构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 Lysine组氨酸组氨酸 Histidine - -氨基氨基- - - -咪唑基丙咪唑基丙酸酸氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 酸性氨基酸酸性氨基酸 - -氨基丁二酸氨基丁二酸氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸谷氨酸 Glutamate 酸性氨基酸酸性氨基酸 - -氨基戊二酸氨基戊二酸氨基酸的结构氨基酸的结构 丝氨酸丝氨酸 Ser

12、ine 含羟基含羟基氨基酸氨基酸 - -氨基氨基- - - -羟基丙羟基丙酸酸氨基酸的结构氨基酸的结构 丝氨酸丝氨酸 Serine 苏氨酸苏氨酸 Threonine 含羟基含羟基氨基酸氨基酸 - -氨基氨基- - - -羟基丁羟基丁酸酸氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬酰胺天冬酰胺 Asparagine 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬酰胺天冬酰胺 Asparagine谷酰胺谷酰胺 Glutamine 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸 按按R R基极性分类基极性分类2020种常见氨基酸种常见氨基酸(1)(1)非极性非极性R R基团氨基酸：基团氨基酸：8 8种种Ala Ala Val

13、Val Leu Ile Leu Ile PhePhe Pro Met Pro Met TrpTrp( (表表1-2)1-2)(2)(2)极性不带电荷极性不带电荷R R基团氨基酸：基团氨基酸：7 7种种Ser Ser Thr Asn Thr Asn Gln Gln TryTry Cys Cys GlyGly（表表1-31-3）(3)(3)带负电荷带负电荷R R基团氨基酸：基团氨基酸：2 2种种Asp Asp GluGlu(4)(4)带正电荷带正电荷R R基团氨基酸：基团氨基酸：3 3种种Lys Arg Lys Arg HisHis硒代半胱氨酸：硒代半胱氨酸：HSeHSe-CH-CH2 2-CH-

14、COOH-CH-COOHNHNH2 22.2.蛋白质中几种重要的稀有氨基酸蛋白质中几种重要的稀有氨基酸n在在少少数数蛋蛋白白质质中中分分离离出出一一些些不不常常见见的的氨氨基基酸酸，通通常常称称为为不常见蛋白质氨基酸。不常见蛋白质氨基酸。n这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。n其其中中重重要要的的有有4-4-羟羟基基脯脯氨氨酸酸、5-5-羟羟基基赖赖氨氨酸酸、N-N-甲甲基基赖赖氨氨酸酸、和和3,5-3,5-二二碘碘酪酪氨氨酸酸等等。这这些些不不常常见见蛋蛋白白质质氨氨基酸的结构如下。基酸的结构如下。 3.3.非蛋白氨基酸非蛋白氨基酸 广泛存

15、在于各种细胞和组织中，呈游离或结合广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸，大部态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物。分也是蛋白质氨基酸的衍生物。 H H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-COOH H-COOH H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-CH-CH2 2-COOH-COOH - -丙氨酸丙氨酸 - -氨基丁酸氨基丁酸 非蛋白氨基酸存在的意义非蛋白氨基酸存在的意义：1.1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-D-Glu Glu D-AlaD-Ala2.2.作为一些重要

16、代谢物的前体或中间体作为一些重要代谢物的前体或中间体: : - -丙氨酸（丙氨酸（V VB3B3）、）、鸟氨酸（鸟氨酸（OrnOrn）、）、胍氨酸（胍氨酸（CitCit）( (尿素尿素) )3.3.作为神经传导的化学物质：作为神经传导的化学物质： - -氨基丁酸氨基丁酸4.4.有些氨基酸只作为一种有些氨基酸只作为一种N N素的转运和贮藏载体素的转运和贮藏载体 （刀豆氨酸）（刀豆氨酸）5.5.调节生长作用调节生长作用6.6.杀虫防御作用杀虫防御作用绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。三、三、 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质 除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性除甘氨酸

17、外，氨基酸含有一个手性 - -碳原子，因此碳原子，因此都具有旋光性都具有旋光性。比旋光度比旋光度( (表表1-7)1-7)是氨基酸的重要物是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。 （一）氨基酸的一般物理性质（一）氨基酸的一般物理性质 1.氨基酸的旋光性氨基酸的旋光性2.2.氨基酸的光吸收氨基酸的光吸收构成蛋白质的构成蛋白质的2020种氨基酸种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在可见光区都没有光吸收，但在但在远紫外区远紫外区(220(220nm)nm)均均有光吸收。有光吸收。在在近紫外区近紫外区(2(20 00-0-4 40000nm)nm)只

18、有酪氨酸、苯丙氨酸和只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。色氨酸有吸收光的能力。酪氨酸的酪氨酸的 maxmax275nm275nm，苯丙氨酸的苯丙氨酸的 maxmax257nm257nm， 色氨酸的色氨酸的 maxmax280nm280nm，3.3.高熔点高熔点4.4.一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚。醚。5.5.氨基酸一般有味氨基酸一般有味（二）（二）氨基酸的两性性质和等电点氨基酸的两性性质和等电点1.1.氨基酸的兼性离子形式氨基酸的兼性离子形式 氨基酸的两个重要性质：氨基酸的两个重要性质：氨基酸晶体的熔点高氨基酸晶体的熔点高（ 20020

19、0 C C）；）；氨基酸使水的介电常数增高。氨基酸使水的介电常数增高。 H H H H3 3N-C-COON-C-COO- - R R2.2.氨基酸的两性解离氨基酸的两性解离n在不同的在不同的pHpH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。条件下，两性离子的状态也随之发生变化。PH 1 7 10净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI氨基酸的等电点氨基酸的等电点（isoeletric point）及其计算及其计算氨氨基基酸酸的的等等电电点点：当当外外液液pHpH为为某某一一pHpH值值时时，氨氨基基酸酸分分子子中中所所含含的的- -NHNH3 3+ +和和- -COOCOO-

20、 -数数目目正正好好相相等等，净净电电荷荷为为0 0。这这一一pHpH值值即即为为氨氨基基酸酸的的等等电电点点，简简称称pIpI。在在等等电电点点时时，氨氨基基酸酸既既不不向向正正极极也也不不向向负负极极移移动动，即即氨氨基基酸酸处处于于两两性性离离子子状态。状态。氨氨基基酸酸等等电电点点的的计计算算：侧侧链链不不含含离离解解基基团团的的中中性性氨氨基基酸酸，其其等等电电点点是是它它的的pKpK1 1和和pKpK2 2的的算算术术平平均均值值：pIpI = = ( (pKpK1 1 + + pKpK2 2)/2 )/2 同同样样，对对于于侧侧链链含含有有可可解解离离基基团团的的氨氨基基酸酸，其

21、其pIpI值值也也决定于决定于两性离子两边的两性离子两边的pKpK值值的算术平均值。的算术平均值。 酸性氨基酸：酸性氨基酸： pIpI = ( = (pKpK1 1 + + pKpK R-COOR-COO- - )/2 )/2 硷性氨基酸：硷性氨基酸： pIpI= (= (pKpK2 2 + + pKpKR-NH2 R-NH2 )/2 )/2 丙氨酸的解离：丙氨酸的解离： N+H3 N+H3 OH- Ala H+ H3C C COOH H3C C COO- + H+ K1= Ala+ H H Ala+ Ala N+H3 NH2 OH- Ala- H+ H3C C COO- H3C C COO-

22、 + H+ K2= Ala H H Ala Ala- K K 1 1、K K 2 2分别代表分别代表- -COOHCOOH和和-NH-NH3+3+的表观解的表观解离常数，若侧链离常数，若侧链R R基有可基有可解离的基团，其表观解解离的基团，其表观解离常数用离常数用K K R R表示。表示。酸性溶酸性溶液中液中两性离两性离子状态子状态 丙氨酸的滴定曲线：丙氨酸的滴定曲线： 1.00.500.51.00713pK1=2.34pI=6.02pK2=9.69Ala+Ala+ AlaAlaAla Ala-Ala-ABpHHClNaOH丙氨酸的滴定曲线l当当1mol/L1mol/L的丙氨酸溶于的丙氨酸溶于

23、水时，溶液的水时，溶液的pHpH约为约为6 6，此，此时丙氨酸为两性离子状态时丙氨酸为两性离子状态Ala Ala 物质的表观解离常数可以用测物质的表观解离常数可以用测定滴定曲线的实验方法求得。定滴定曲线的实验方法求得。赖氨酸的解离及等电点计算赖氨酸的解离及等电点计算赖氨酸的解离及等电点计算赖氨酸的解离及等电点计算H3.3.氨基酸的甲醛滴定氨基酸的甲醛滴定用途用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。可以用来直接测定氨基酸的浓度。羟甲基衍生物羟甲基衍生物N=CHN=CH2 2 小小 结结1.1.某氨基酸的等电点即为该氨基酸某氨基酸的等电点即为该氨基酸两性离子两性离子两边的两边的pKpK值和的一半。值和

24、的一半。2.2.在氨基酸等电点以上任何在氨基酸等电点以上任何pHpH，AAAA带净的负带净的负电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等电电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等电点以下任何点以下任何pHpH，AAAA带净的正电荷，在电场中带净的正电荷，在电场中向阴极移动。向阴极移动。3.3.在一定在一定pHpH范围中，溶液的范围中，溶液的pHpH离离AAAA等电点愈等电点愈远，远，AAAA带净电荷愈多。带净电荷愈多。 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 亚硝酸盐反应亚硝酸盐反应烃基化反应烃基化反应酰化反应酰化反应脱氨基反应脱氨基反应西佛碱反应西佛碱反应成盐成酯反应成盐成酯反应成酰氯反应成酰氯

25、反应脱羧基反应脱羧基反应叠氮反应叠氮反应侧链反应侧链反应 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应（1 1）1 1 - -氨氨基基与与- -羧羧基基共共同同参参加加的的反反应应用途用途：常用于氨基酸的定性或定量分析常用于氨基酸的定性或定量分析。茚三酮茚三酮水合茚三酮水合茚三酮+ +NH3NH3弱酸弱酸紫色化合物紫色化合物（570570nmnm） 与茚三酮反应与茚三酮反应脯氨酸与脯氨酸与茚三酮反应的产物：茚三酮反应的产物：亮黄色化合物（亮黄色化合物（440440nmnm）1 1 - -氨氨基基与与- -羧羧基基共共同同参参加加的的反反应应 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应用途用途

26、：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。1 1 - -氨氨基基与与- -羧羧基基共共同同参参加加的的反反应应（2 2） 成成肽肽反应反应 2 2 2 2 - - - -氨氨氨氨基基基基参参参参与与与与的的的的反反反反应应应应（亚亚亚亚硝硝硝硝酸酸酸酸反反反反应应应应）亚硝酸反应亚硝酸反应亚硝酸反应亚硝酸反应这是范斯来克（这是范斯来克（Van Van SlykeSlyke）法测定氨基氮的基础法测定氨基氮的基础 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 AAAADNFB+ DNFB+ 多肽多肽 蛋白蛋白 2 2 2 2

27、 - - - -氨氨氨氨基基基基参参参参与与与与的的的的反反反反应应应应（烃烃烃烃基基基基化化化化反反反反应应应应）用途用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨末端氨基酸基酸.亦称亦称SangerSanger反应反应弱碱弱碱DNP-AADNP-AADNP-DNP-多肽多肽DNP-DNP-蛋白蛋白+ + HFHF酸解酸解DNP-AADNP-AA（有机相）有机相） + + 游离游离AAAA（水相）水相）（1 1）与与与与2 2 2 2、4-4-4-4-二硝基氟苯反应二硝基氟苯反应二硝基氟苯反应二硝基氟苯反应（黄色）（黄色） （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 用

28、途用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨末端氨基酸基酸.亦称亦称EdmanEdman反应反应弱碱弱碱 AAAAPITC+ PITC+ 多肽多肽 蛋白蛋白 AAAAPTCPTC多肽多肽 蛋白蛋白无水甲酸无水甲酸或或HFHFPTH-AA + PTH-AA + 少一个少一个AAAA的多肽或蛋白的多肽或蛋白（乙酸乙酯）（乙酸乙酯）（2 2 2 2）与苯异硫氰酸酯反应）与苯异硫氰酸酯反应）与苯异硫氰酸酯反应）与苯异硫氰酸酯反应 2 2 2 2 - - - -氨氨氨氨基基基基参参参参与与与与的的的的反反反反应应应应（烃烃烃烃基基基基化化化化反反反反应应应应） （三）氨基酸的化学

29、反应（三）氨基酸的化学反应用途用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸末端氨基酸.DNS +DNS + AA AA 多肽多肽 蛋白蛋白弱碱弱碱DNS-DNS-AA AA 多肽多肽 蛋白蛋白酸酸DNS-AA +DNS-AA +游离游离AAAA（乙醚抽提，有荧光）（乙醚抽提，有荧光） 2 2 2 2 - - - -氨氨氨氨基基基基参参参参与与与与的的的的反反反反应应应应（酰酰酰酰基基基基化化化化反反反反应应应应）（1）与丹磺酰氯反应（2 2）与苄氧酰氯反应）与苄氧酰氯反应 2 2 2 2 - - - -氨氨氨氨基基基基参参参参与与与与的的的的反反反反应应应应（酰酰酰酰

30、基基基基化化化化反反反反应应应应） （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 2 2 2 2 - - - -氨氨氨氨基基基基参参参参与与与与的的的的反反反反应应应应（形形形形成成成成西西西西佛佛佛佛碱碱碱碱反反反反应应应应）形成西佛碱反应形成西佛碱反应形成西佛碱反应形成西佛碱反应 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 2 2 - -氨氨基基参参与与的的反反应应（脱脱氨氨基基反反应应） （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 3 3 - -羧羧基基参参与与的的反反应应 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 3 3 - -羧羧基基参参与与的的反反应应用途：这是羧基活化的一

31、个重要反应，常用于肽的人工合成用途：这是羧基活化的一个重要反应，常用于肽的人工合成 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应叠氮叠氮反应反应4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质(1) (1) 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质作用：作用：这些反应可用于巯基的保护这些反应可用于巯基的保护。ICHICH2 2COOHCOOH （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应(1) (1) 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质作用：作用：该反应可用于增加胰蛋白酶水解位点和巯基的保护该反应可用于增加胰蛋白酶

32、水解位点和巯基的保护。4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质（1 1） 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质作用：作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。也是蛋白质结晶学中制备重原子衍生物最常用的方也是蛋白质结晶学中制备重原子衍生物最常用的方法法对羟汞苯甲酸对羟汞苯甲酸 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应6侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质(1) (1) 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质作用：作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或打开打开。胱氨酸胱氨酸R-SHR-SH代表巯基化合物，如巯

33、基乙醇、巯基乙酸、二硫苏代表巯基化合物，如巯基乙醇、巯基乙酸、二硫苏糖醇（糖醇（DTTDTT）等等 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质(1) (1) 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质作用：作用：可用于可用于比色法定量测定半胱氨酸的含量。二硫硝基苯甲酸二硫硝基苯甲酸 ( (DTNBDTNB) EllmanEllman反应反应硫硝基苯甲酸硫硝基苯甲酸在在pH8.0pH8.0时，时，412412nmnm波长有强烈吸收波长有强烈吸收 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质（2）羟基的性质羟基的性质作用：

34、可用于修饰蛋白质。作用：可用于修饰蛋白质。二异丙基氟磷酸酯二异丙基氟磷酸酯 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应（3）酚基的性质酚基的性质4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质酪氨酸的酚基与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮酪氨酸的酚基与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）反应，生成橘黄色化合物，这就是盐）反应，生成橘黄色化合物，这就是PaulyPauly反应。反应。 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应作用：可用于检测酪氨酸。作用：可用于检测酪氨酸。4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质（4）咪唑基的性质咪唑基的性质组氨酸含有咪唑基，它的组氨酸含有咪唑基，它的pKpK2 2值为

35、值为6.06.0，在生理条件下，在生理条件下具有缓冲作用。具有缓冲作用。l组组氨氨酸酸中中的的咪咪唑唑基基能能够够发发生生多多种种化化学学反反应应。可可以以与与ATPATP发生磷酰化反应，形成磷酸组氨酸，从而使酶活化。发生磷酰化反应，形成磷酸组氨酸，从而使酶活化。l组组氨氨酸酸的的咪咪唑唑基基也也能能发发生生烷烷基基化化反反应应。生生成成烷烷基基咪咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失作用：作用：判断酶的活性中心判断酶的活性中心与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）反应与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）反应棕红色棕红色 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化

36、学反应 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应（5）胍基的性质胍基的性质4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质（坂（坂口口反应）反应）作用：用于检测精氨酸作用：用于检测精氨酸 （三）氨基酸的化学反应（三）氨基酸的化学反应（5）吲哚基的性质吲哚基的性质4侧侧链链基基团团的的化化学学性性质质蛋白质的化学修饰：蛋白质的化学修饰：是指在较温和的条是指在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。发生共价化学改变。