食品化学05蛋白质

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1、食品化学食品化学第五章第五章 蛋白质蛋白质刘志彬刘志彬刘志彬刘志彬2286637822866378福州大学生物科学与工程学院福州大学生物科学与工程学院福州大学生物科学与工程学院福州大学生物科学与工程学院甲贾铺涧蛮畏狭脸溅双右咽雅隔疵贼伤啦师俊穿挥峨垢论减榷冯腕瘫禾知食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质2OutlineOutline概述概述蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质蛋白质的营养性质蛋白质的营养性质食品加工中蛋白质的物理、食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化化学和营养变化食品蛋白质食品蛋白质斌橇展藕酸诅菇沪耳镣病蝗黑陵匠娃幢没隔即长各蛊粕寝敖毕堡前忱需障食品化学

2、-05蛋白质食品化学-05蛋白质3第二节第二节第二节第二节 蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质变性：蛋白质变性：外界因素的作用使构成空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋外界因素的作用使构成空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并失去原来的生理活性，这种作用称为失去原来的生理活性，这种作用称为蛋白质的变性作用蛋白

3、质的变性作用。在某些情况下，变性过程是可逆的，例如，在某些情况下，变性过程是可逆的，例如，有的蛋白质在加热时发生变性，冷却后，又有的蛋白质在加热时发生变性，冷却后，又可复原。可复原。可逆变性可逆变性一般只涉及蛋白质分子的三级和四一般只涉及蛋白质分子的三级和四级结构变化。级结构变化。不可逆变性能不可逆变性能使二级结构也发生变化。使二级结构也发生变化。如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那么它的断裂往往导致不可逆的变性。么它的断裂往往导致不可逆的变性。绽失小液傻浚夏敷玻粪妒绍堤摔悬揽翠瞩臀蓉戌薯础勾壮魂歉枷踏粤碱逻食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质4蛋白

4、质的变性导致溶解性的降低蛋白质的变性导致溶解性的降低蛋白质变性蛋白质变性暴露的疏水基团暴露的疏水基团倾向于联结倾向于联结聚集聚集形成沉淀形成沉淀疏水基团暴露疏水基团暴露第二节第二节第二节第二节 蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性笑鸳考抵镭尤享女肝糙粟婉劳丰坪积箕驻嘲嗅层魁觉条拈搭勿殖鸡树刺碍食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质5物理性质的改变物理性质的改变凝集、沉淀凝集、沉淀粘度增加粘度增加旋光值改变旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变化学性质的改变酶水解速度增加酶水解速度增加分子内部基团暴露分子内部基团暴露生物性能的改变生物性能的改变抗原性改

5、变抗原性改变生物功能丧失生物功能丧失蛋白质变性引起的变化蛋白质变性引起的变化蛋白质变性引起的变化蛋白质变性引起的变化减搓形播拭讫硅眯渭冯堤杆彪停敏琴谈送矽常抬肚积终瓢俄淮纂肃微韦脐食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质6物理因素：物理因素：温度、紫外线、超声波、高压等。温度、紫外线、超声波、高压等。化学因素：化学因素：酸、碱、有机溶剂、重金属盐类、脲、胍、表面酸、碱、有机溶剂、重金属盐类、脲、胍、表面活性剂等。活性剂等。引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：晰湖并晚腐敞检钉寻吕剃夹吼溪阀亨拿衫厅迷谅痊钓朋匿坟堑猖砷投观森食品化学-05蛋白质食

6、品化学-05蛋白质引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：（一）物理因素（一）物理因素（一）物理因素（一）物理因素（1 1）热）热 热是蛋白质变性最普通的物理因素，伴随热变性，蛋白质的伸热是蛋白质变性最普通的物理因素，伴随热变性，蛋白质的伸展程度相当大。展程度相当大。蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素，例如蛋白质的性质、蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素，例如蛋白质的性质、蛋白质浓度、水活性、蛋白质浓度、水活性、pHpH、离子强度和离子种类等。、离子强度和离子种类等。 蛋白质受热变性的机理：蛋白质受热变性的机理：在较高温度下，保持蛋白质空间构

7、象的那些副键断裂，破坏了在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那些副键断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些非极性基团暴露到了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。之间相互结合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。悠迄额今缩勇洞玖荐翘余辰驾贴构检屯稿咀提坷葬笺猩颗钥卑旱几捎磁壬食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质8蛋白质中的氢键、静电和范德华相互蛋白质中的氢键、静电和范德华相互作用是放热反应（焓驱动），因此，作用是放热反应（

8、焓驱动），因此，这些作用力随着温度的升高而减弱，这些作用力随着温度的升高而减弱，在高温下是去稳定作用的，而在低温在高温下是去稳定作用的，而在低温下起到稳定作用下起到稳定作用。 疏水相互作用是吸热反应（熵驱动），疏水相互作用是吸热反应（熵驱动），随温度升高疏水作用增强。随温度升高疏水作用增强。然而，疏然而，疏水相互作用的稳定性也不是随温度的水相互作用的稳定性也不是随温度的提高而无限制的增强。疏水相互作用提高而无限制的增强。疏水相互作用一般在一般在60607070时达到最高值（与疏时达到最高值（与疏水侧链的结构有关），但温度超过一水侧链的结构有关），但温度超过一定值（定值（7070，因侧链而异）后

9、，又，因侧链而异）后，又会减弱。会减弱。 氢键、疏水相互作用和构氢键、疏水相互作用和构象熵对稳定蛋白质的自由象熵对稳定蛋白质的自由能所作贡献的相对变化与能所作贡献的相对变化与温度的函数关系温度的函数关系签摄宗租孵吃纹渍谢篷峻握浮廓毡渠掏炊倡络堪淡斥脉亥田宴藏姬命隔希食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质9蛋白质稳定性与温度的关系蛋白质稳定性与温度的关系肌红蛋白（肌红蛋白（）核糖核酸酶（核糖核酸酶（-）T T4 4噬菌体突变株溶菌酶（噬菌体突变株溶菌酶（0 0） 一般认为，温度越低蛋白质的热稳一般认为，温度越低蛋白质的热稳定性越高。然而实际并非总是如此。定性越高。然而实际并非总是如此。肌红蛋白

10、和肌红蛋白和T4T4噬菌体突变株溶菌酶噬菌体突变株溶菌酶最稳定的温度，分别为最稳定的温度，分别为3030和和12.512.5，低于或高于此温度二者的，低于或高于此温度二者的稳定性均下降。稳定性均下降。在蛋白质分子中极性相互作用超过在蛋白质分子中极性相互作用超过非极性相互作用时，则蛋白质在冻非极性相互作用时，则蛋白质在冻结温度或低于冻结温度比在较高温结温度或低于冻结温度比在较高温度时稳定度时稳定( (核糖核酸酶）。核糖核酸酶）。对于那些主要以疏水相互作用稳定对于那些主要以疏水相互作用稳定的蛋白质，在室温下比冻结温度时的蛋白质，在室温下比冻结温度时更稳定。更稳定。 绩鸭荤你央虏臆乱叛阳络蝶姥寓赏判

11、惊小野妊拧唉霍歪躯零馋谱镇娱严陈食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质10氨基酸的组成氨基酸的组成氨基酸的组成影响蛋白质的热稳定性，含有较多疏水氨基酸氨基酸的组成影响蛋白质的热稳定性，含有较多疏水氨基酸残基（尤其是缬氨酸，异亮氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸）的蛋残基（尤其是缬氨酸，异亮氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸）的蛋白质，对热的稳定性高于亲水性较强的蛋白质。白质，对热的稳定性高于亲水性较强的蛋白质。 蛋白质的热稳定性不仅决定于分子中氨基酸的组成，极性与蛋白质的热稳定性不仅决定于分子中氨基酸的组成，极性与非极性氨基酸的比例，而且还依赖于这两类氨基酸在肽链中非极性氨基酸的比例，而且还依赖于这两类氨基酸在肽链

12、中的分布，一旦这种分布达到最佳状态，此时分子内的相互作的分布，一旦这种分布达到最佳状态，此时分子内的相互作用达到最大值，自由能降低至最小，多肽链的柔顺性也随之用达到最大值，自由能降低至最小，多肽链的柔顺性也随之减小，蛋白质则处于热稳定状态。减小，蛋白质则处于热稳定状态。 影响热变性的因素影响热变性的因素影响热变性的因素影响热变性的因素: : : :胡需淹誓跃教桐恃隙类鳖绿哦猖伙衰蛰辛雏椰鸡墟偏佯纺鬃城忌昧关肋厂食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质11水是极性很强的物质，对蛋白质的氢键相互作用水是极性很强的物质，对蛋白质的氢键相互作用有很大影响，因此有很大影响，因此水能促进蛋白质的热变性水能

13、促进蛋白质的热变性。干。干蛋白粉似乎是很稳定的。蛋白粉似乎是很稳定的。水分越少，热变性温度越高。水分越少，热变性温度越高。 水水水分含量对卵清蛋白的变性温度水分含量对卵清蛋白的变性温度下下Td和变性热焓和变性热焓Hd的影响的影响在干燥状态，蛋白质具有一个静止的结构，多肽链序列的运动受到了限制。在干燥状态，蛋白质具有一个静止的结构，多肽链序列的运动受到了限制。当向干燥蛋白质中添加水时，水渗透到蛋白质表面的不规则空隙或进入蛋白当向干燥蛋白质中添加水时，水渗透到蛋白质表面的不规则空隙或进入蛋白质的小毛细管，并发生水合作用，引起蛋白质溶胀。质的小毛细管，并发生水合作用，引起蛋白质溶胀。在室温下大概当每

14、克蛋白质的水分含量达到在室温下大概当每克蛋白质的水分含量达到0.30.30.4g0.4g时，蛋白质吸水即达时，蛋白质吸水即达到饱和。到饱和。水的加入，增加了多肽链的淌度和分子的柔顺性。水的加入，增加了多肽链的淌度和分子的柔顺性。当加热时，蛋白质的这种动力学柔顺性结构，相对于干燥状态，则可提供给当加热时，蛋白质的这种动力学柔顺性结构，相对于干燥状态，则可提供给水更多的几率接近盐桥和肽链的氢键，结果水更多的几率接近盐桥和肽链的氢键，结果TdTd降低。降低。杉弄焕令炯峻板匀康霄咬盅侥焰凸誊宙澈擎乞寨龟笨篱领凡也钢舰析冕倡食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质12某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性

15、，例如有些酶（某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性，例如有些酶（L-L-苏苏氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在00时不稳定。时不稳定。某些蛋白质（某些蛋白质（11S11S大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）在低温或冷冻时发生聚集和沉淀。例如大豆球蛋白在在低温或冷冻时发生聚集和沉淀。例如大豆球蛋白在22保藏，保藏，会产生聚集和沉淀，当温度回升至室温，可再次溶解。会产生聚集和沉淀，当温度回升至室温，可再次溶解。 有的蛋白质分子由于具有较大的疏水有的蛋白质分子由于具有较大的疏水- -极性氨基酸比因而在低极性氨基酸比因而在低温下

16、易发生变性。温下易发生变性。（2 2）低温）低温擎奔绍堰慎肘巡芒吱践惨侮囊罩综抗铂讣滑奠钟批秆彤溺掌慨饱追潍嘶塔食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质13机械处理，例如机械处理，例如揉捏、振动或搅打揉捏、振动或搅打等高速机械剪切，都能引起蛋白等高速机械剪切，都能引起蛋白质变性。在加工面包或其他食品的面团时，产生的剪切力使蛋白质质变性。在加工面包或其他食品的面团时，产生的剪切力使蛋白质变性，主要是因为变性，主要是因为-螺旋的破坏导致了蛋白质的网络结构的改变。螺旋的破坏导致了蛋白质的网络结构的改变。食品在经高压、剪切和高温处理的加工过程（例如挤压，高速搅拌食品在经高压、剪切和高温处理的加工过程（

17、例如挤压，高速搅拌和均质等）中，蛋白质都可能变性。剪切速率愈高，蛋白质变性程和均质等）中，蛋白质都可能变性。剪切速率愈高，蛋白质变性程度则愈大。同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则发生不可逆度则愈大。同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则发生不可逆变性。变性。10%10%20%20%乳清蛋白溶液，在乳清蛋白溶液，在pH3.4pH3.43.53.5，温度，温度8080120120条件下，经条件下，经7,5007,50010,000S10,000S-1-1的剪切速率处理后，则变成直径为的剪切速率处理后，则变成直径为1m1m，不溶于水，不溶于水的球状大胶体颗粒。的球状大胶体颗粒。（3 3）机械处理

18、）机械处理陪摄撞宛招仔组脾想倍听喻朝激兢赤以佬婴犊蔼麦缎舶绥仅顾辉雁阮俞闽食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质14压力诱导蛋白质变性主要是因为蛋白质是柔性的和可压缩压力诱导蛋白质变性主要是因为蛋白质是柔性的和可压缩的。的。球状蛋白质分子结构的内部有一些空穴仍然存在，这球状蛋白质分子结构的内部有一些空穴仍然存在，这使的蛋白质分子结果具有可压缩性。使的蛋白质分子结果具有可压缩性。压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的。压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的。大多数纤维蛋白无空穴，故其对静水压的稳定性较高。大多数纤维蛋白无空穴，故其对静水压的稳定性较高。大多数蛋白质在大多数蛋白质在1001001200Mpa

19、1200Mpa压力下诱导变性。压力诱导压力下诱导变性。压力诱导转变的中点出现在转变的中点出现在400400800Mpa800Mpa。高压处理：灭菌和蛋白质的凝胶。高压处理：灭菌和蛋白质的凝胶。（4 4）压力）压力澜松喀垫射纲拧沃朝举坛疗候吮览吕仍埋熊诬蓉阂灌邦榨湾襟复一队钧冀食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质15（5 5）辐射）辐射紫外辐射可被芳香族氨基酸残基紫外辐射可被芳香族氨基酸残基( (色氨酸、酪氨酸和苯丙色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸氨酸) )所吸收，导致蛋白质构象的改变，如果能量水平很所吸收，导致蛋白质构象的改变，如果能量水平很高，还可使二硫交联键断裂。高，还可使二硫交联键断裂。辐射

20、和其他电离辐射能辐射和其他电离辐射能改变蛋白质的构象，同时还会氧化氨基酸残基、使共价改变蛋白质的构象，同时还会氧化氨基酸残基、使共价键断裂、离子化、形成蛋白质自由基、重组、聚合，这键断裂、离子化、形成蛋白质自由基、重组、聚合，这些反应大多通过水的辐解作用传递。些反应大多通过水的辐解作用传递。后作捧嗡垮转憎顿羊该卿租焦仔路哼狐郝衰互患节营基凑搜望逃臃苫缘篆食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（1 1）pHpH常温下，常温下，大多数蛋白质仅在大多数蛋白质仅在pH4pH41010的范围内是稳定的。的范围内是稳定的。在极端在极端pHpH时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥，这就促使蛋白时，蛋白

21、质分子内的离子基团产生强静电排斥，这就促使蛋白质分子伸展和溶胀。蛋白质分子在极端碱性质分子伸展和溶胀。蛋白质分子在极端碱性pHpH环境下，比在极端酸性环境下，比在极端酸性pHpH时更易伸长，因为碱性条件有利于部分埋藏在蛋白质分子内的羧基，酚时更易伸长，因为碱性条件有利于部分埋藏在蛋白质分子内的羧基，酚羟基，巯基离子化，结果使多肽链拆开，离子化基团自身暴露在水环境羟基，巯基离子化，结果使多肽链拆开，离子化基团自身暴露在水环境中。中。 蛋白质在等电点时最稳定（自身不容易展开）。蛋白质在等电点时最稳定（自身不容易展开）。pHpH引起的蛋白质变性大多数是可逆的，引起的蛋白质变性大多数是可逆的，然而，在

22、某些情况下，部分肽键然而，在某些情况下，部分肽键水解，天冬酰胺、谷氨酰胺脱酰胺，碱性条件下二硫键的破坏，或者聚水解，天冬酰胺、谷氨酰胺脱酰胺，碱性条件下二硫键的破坏，或者聚集等都将引起蛋白质不可逆变性。集等都将引起蛋白质不可逆变性。引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：（二）化学因素（二）化学因素（二）化学因素（二）化学因素驴样薯噪潜步九迅芝丽沛跃轰率馈胆即底毫唤甚照忧断颗捡熄清恳所教恐食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（2 2）金属）金属 碱金属碱金属( (例如例如NaNa+ +和和K K+ +) )只能有限度地与蛋白质起作用，而只能有

23、限度地与蛋白质起作用，而CaCa2+2+、MgMg2+2+略略微活泼些。微活泼些。过渡金属例如过渡金属例如CuCu、FeFe、HgHg和和AgAg等离子很容易与蛋白质发生作用，其中等离子很容易与蛋白质发生作用，其中许多能与巯基形成稳定的复合物。许多能与巯基形成稳定的复合物。CaCa2+2+( (还有还有FeFe2+2+、CuCu2+2+和和MgMg2+2+) )可成为某些蛋白质分子或分子缔合物的组可成为某些蛋白质分子或分子缔合物的组成部分。成部分。一般用透析法或螯合剂可从蛋白质分子中除去金属离子，但这将明显一般用透析法或螯合剂可从蛋白质分子中除去金属离子，但这将明显降低这类蛋白质对热和蛋白酶的

24、稳定性。降低这类蛋白质对热和蛋白酶的稳定性。饼庄汉棕潍恨忻礼泣堡撕欢惹锋柿植穆啮俐弓酷瘁喧预搭棵懒予髓起掣秩食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（3 3）有机溶剂）有机溶剂 有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用、氢键和静电相互有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用、氢键和静电相互作用。作用。在蛋白质水溶液中加入大量的有机溶剂，能引起蛋白质的变性作用主在蛋白质水溶液中加入大量的有机溶剂，能引起蛋白质的变性作用主要是影响蛋白质的疏水相互作用。要是影响蛋白质的疏水相互作用。非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，因此会削弱疏水相互作非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，因此会削弱

25、疏水相互作用。用。某些溶剂例如某些溶剂例如2-2-氯乙醇，能增加氯乙醇，能增加-螺旋构象的数量，这种作用也可螺旋构象的数量，这种作用也可看成是一种变性方式看成是一种变性方式( (二级，三级和四级结构改变二级，三级和四级结构改变) )，例如卵清蛋白在，例如卵清蛋白在水溶液介质中有水溶液介质中有3131的的-螺旋，而在螺旋，而在2-2-氯乙醇中达到氯乙醇中达到8585。锭邓蜒猎枉伞汾肋卯绅仲伟描皋僚碑歪沛型坟匡刃腆签锦菌全抡见蜘魂绰食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（4 4）有机化合物水溶液）有机化合物水溶液 某些有机化合物例如尿素和盐酸胍的高浓度某些有机化合物例如尿素和盐酸胍的高浓度(4(

26、48mol/L)8mol/L)水溶液能断水溶液能断裂氢键，从而使蛋白质发生不同程度的变性。同时，还可通过增大疏裂氢键，从而使蛋白质发生不同程度的变性。同时，还可通过增大疏水氨基酸残基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。水氨基酸残基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。（5 5）表面活性剂）表面活性剂 表面活性剂例如十二烷基磺酸钠（表面活性剂例如十二烷基磺酸钠（sodium dodecyl sulfatesodium dodecyl sulfate，SDSSDS）是一种很强的变性剂。是一种很强的变性剂。SDSSDS浓度在浓度在3 38m mol/L8m mol/L范围可引起大多数球状范围可引起大多

27、数球状蛋白质变性。蛋白质变性。由于由于SDSSDS可以在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的介作用，可以在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的介作用，且能优先与变性蛋白质强烈地结合，因此，破坏了蛋白质的疏水相互且能优先与变性蛋白质强烈地结合，因此，破坏了蛋白质的疏水相互作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基团暴露于水介质中，导致了天作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基团暴露于水介质中，导致了天然与变性蛋白质之间的平衡移动。然与变性蛋白质之间的平衡移动。 酉合赤癣栅卢赘沦董荚暴跑更琉墨毁秃傻醛班绷白柿钎拿园谜诫周邯埂酿食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（6 6）促溶盐（）促溶盐（chao

28、tropic saltschaotropic salts）盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性。盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性。在低盐浓度时，离子与蛋白质之间为非特异性静电相互作用。当盐的在低盐浓度时，离子与蛋白质之间为非特异性静电相互作用。当盐的异种电荷离子中和了蛋白质的电荷时，有利于蛋白质的结构稳定，这异种电荷离子中和了蛋白质的电荷时，有利于蛋白质的结构稳定，这种作用与盐的性质无关，只依赖于离子强度。种作用与盐的性质无关，只依赖于离子强度。 在较高浓度（在较高浓度（1mol/L1mol/L），盐具有特殊离子效应，影响蛋白质结构的），盐具有特殊离子效应，影响蛋白质结构的稳定性。在离子强

29、度相同时，稳定性。在离子强度相同时，NaNa2 2SOSO4 4和和NaClNaCl能促进蛋白质结构的稳定能促进蛋白质结构的稳定性，性，NaSCNNaSCN和和NaClONaClO4 4的作用相反。的作用相反。 婉裤煞专窜尼锄最颗江翻蛋诊狐婿隶寻央烛篮撅别草獭势恬誓邵投坞注捍食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质阴离子对蛋白质结构的影响甚于阳离子阴离子对蛋白质结构的影响甚于阳离子pH 7 时各种钠盐对-乳球蛋白质变性温度的影响 Na2SO4 、 NaCl 、 NaBr 、NaClO4 、 NaSCN 、 尿素诽痒床砸支温澈醇蹈既坟克拇插驰宦秋寿详油虏迂燃潘次输田百撑丽闯缆食品化学-05蛋白质

30、食品化学-05蛋白质根据感胶离子序，各种阴离子在离子强度相同时，对蛋白质根据感胶离子序，各种阴离子在离子强度相同时，对蛋白质（包括（包括DNADNA）结构稳定性的影响顺序如下：）结构稳定性的影响顺序如下：F F- -SOSO4 42-2-ClCl- -BrBr- -I I- -ClOClO4 4- -SCNSCN- -ClCl3 3CCOOCCOO- -氟化物、氯化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其它阴离子盐是结氟化物、氯化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其它阴离子盐是结构去稳定剂。构去稳定剂。NaSCNNaSCN和和NaClONaClO4 4是强变性剂。是强变性剂。稳定蛋白质的盐能促进蛋白质的水合作用并

31、与蛋白质微弱地结稳定蛋白质的盐能促进蛋白质的水合作用并与蛋白质微弱地结合。合。使蛋白质不稳定的盐能降低蛋白质的水合作用并与蛋白质强烈使蛋白质不稳定的盐能降低蛋白质的水合作用并与蛋白质强烈地结合。地结合。吻戏妊昧攫闸屉训寿熔种舒笑那军竞我写慕奄捉掘誉踊挪寡庆莱违涝专啄食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质(7) (7) 还原剂还原剂巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使蛋白质分巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使蛋白质分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。绵罕宗堂巍绍鸽杨抖冶惋塌第撂蛹撒晋镜弯荐买呜疯作坟胯胳蔬谆甭犯锰食品化学-05

32、蛋白质食品化学-05蛋白质24第三节第三节第三节第三节 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质功能功能作用机制作用机制食品食品蛋白蛋白质类质类型型溶解性溶解性亲亲水性水性饮饮料料乳清蛋白乳清蛋白粘度粘度持水性，流体持水性，流体动动力学的大力学的大小和形状小和形状汤汤、调调味汁、色拉味汁、色拉调调味汁、甜食味汁、甜食明胶明胶持水性持水性氢键氢键、离子水合、离子水合香香肠肠、蛋糕、面包、蛋糕、面包肌肉蛋白，肌肉蛋白，鸡鸡蛋蛋白蛋蛋白胶凝作用胶凝作用水的截留和不流水的截留和不流动动性，网性，网络络的形成的形成肉、凝胶、蛋糕焙烤食品和奶酪肉、凝胶、蛋糕焙烤食品和奶酪肌肉蛋白，

33、肌肉蛋白，鸡鸡蛋蛋白蛋蛋白和牛奶蛋白和牛奶蛋白粘粘结结-粘合粘合疏水作用，离子疏水作用，离子键键和和氢键氢键肉、香肉、香肠肠、面条、焙烤食品、面条、焙烤食品肌肉蛋白，肌肉蛋白，鸡鸡蛋蛋白蛋蛋白的乳清蛋白的乳清蛋白弹弹性性疏水疏水键键，二硫交，二硫交联键联键肉和面包肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白乳化乳化界面吸附和膜的形成界面吸附和膜的形成香香肠肠、大、大红肠红肠、汤汤、蛋糕、甜食、蛋糕、甜食肌肉蛋白，肌肉蛋白，鸡鸡蛋蛋白，蛋蛋白，乳清蛋白乳清蛋白泡沫泡沫界面吸附和膜的形成界面吸附和膜的形成搅搅打打顶顶端配料，冰淇淋、蛋糕、端配料，冰淇淋、蛋糕、甜食甜食鸡鸡蛋蛋白，乳清蛋白蛋蛋白，乳

34、清蛋白脂肪和脂肪和风风味的味的结结合合疏水疏水键键，截面，截面低脂肪焙烤食品，油炸面圈低脂肪焙烤食品，油炸面圈牛奶蛋白，牛奶蛋白，鸡鸡蛋蛋白，蛋蛋白，谷物蛋白谷物蛋白夸脊儡呈扎恬勃蚊赏杭责擞讳故塌痰考诽落浦镍压稠囚培弯撞圃遍走枯嘻食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质25大小大小形状形状氨基酸的组成和序列；氨基酸的组成和序列；净电荷及其分布；净电荷及其分布；亲水性和疏水性之比；亲水性和疏水性之比；二级、三级和四级结构；二级、三级和四级结构；分子的柔顺性或刚性；分子的柔顺性或刚性；分子内和分子之间同其他组分作用的能力等诸多因素。分子内和分子之间同其他组分作用的能力等诸多因素。 决定蛋白质功能性

35、质的蛋白质的物理和化学性质决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质瓜藐跃憎遭淆灼镣盗浴哈共洼玲婉恶遏百届状雾霞雷期叫钎丸凸杭焙拥阀食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质26蛋白质功能性质的分类蛋白质功能性质的分类流体动力学性质：流体动力学性质：包括水吸收和保持、溶胀性、粘附性、粘度、沉包括水吸收和保持、溶胀性、粘附性、粘度、沉淀、胶凝和形成其他各种结构时起作用的那些性质（例如蛋白质面团淀、胶凝和形成其他各种结构时起作用的那些性质（例如蛋白质面团和纤维），它们通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有关；和纤维），它

36、们通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有关； 表面性质：表面性质：如蛋白质的湿润性、分散性、溶解度、表面张力、乳化如蛋白质的湿润性、分散性、溶解度、表面张力、乳化作用、蛋白质的起泡特性，以及脂肪和风味的结合等有关的性质，这作用、蛋白质的起泡特性，以及脂肪和风味的结合等有关的性质，这些性质之间并不是完全孤立和彼此无关的。例如，胶凝作用不仅包括些性质之间并不是完全孤立和彼此无关的。例如，胶凝作用不仅包括蛋白质蛋白质- -蛋白质相互作用，而且还有蛋白质蛋白质相互作用，而且还有蛋白质- -水相互作用；粘度和溶解水相互作用；粘度和溶解度取决于蛋白质度取决于蛋白质- -水和蛋白质水和蛋白质- -蛋白质的相互作

37、用。蛋白质的相互作用。 目前，还不能从蛋白质的分子性质预测它们的功能性质。目前，还不能从蛋白质的分子性质预测它们的功能性质。砒蝎里悼踞谷辐委稠径滑辞佃渐毋接慑瓮问赶靖圣目部聂阀淫掀衅州茅七食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质271.1.蛋白质的水合蛋白质的水合蛋白质的水合蛋白质的水合食食品品的的流流变变和和质质构构性性质质取取决决于于水水与与其其他他食食品品组组分分，尤尤其其像像蛋白质和多糖那样的大分子的相互作用。蛋白质和多糖那样的大分子的相互作用。取取决决于于水水蛋蛋白白质质相相互互作作用用的的蛋蛋白白质质的的功功能能性性质质：分分散散性性、湿湿润润性性、肿肿胀胀、溶溶解解性性、增增稠稠

38、、粘粘度度、持持水水能能力力、胶胶凝凝作作用、凝结、乳化和起泡。用、凝结、乳化和起泡。水与蛋白质分子一些基团的结合，通过：水与蛋白质分子一些基团的结合，通过：离子（蛋白质分子中的带电基团）偶极相互作用离子（蛋白质分子中的带电基团）偶极相互作用偶极（蛋白质分子中的极性基团）偶极相互作用偶极（蛋白质分子中的极性基团）偶极相互作用偶极诱导偶极（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用偶极诱导偶极（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用疏水（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用疏水（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用俱贤督枯闰遥璃宇恕尿殴酸彰拭弥坠刷隧咆兜糜漫抽昼漠瘴柒氮豹澎嗓钉食品化学-05蛋白质食品化学-05

39、蛋白质28定义：定义：当干蛋白质粉与相对湿度当干蛋白质粉与相对湿度90-95%的水蒸汽达到平衡时，每克蛋的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数定义为蛋白质结合水的能力。白质所结合的水的克数定义为蛋白质结合水的能力。蛋白质的水合能力部分地与它的氨基酸组成有关，带电的氨基酸残基数蛋白质的水合能力部分地与它的氨基酸组成有关，带电的氨基酸残基数目愈大，水合能力愈大。目愈大，水合能力愈大。u带电基团的氨基酸残基约为带电基团的氨基酸残基约为6molH2O/mol残基残基u不带电荷的的极性残基大约是不带电荷的的极性残基大约是2molH2O/mol残基残基u非极性残基结合水的能力最低约为非极性残基结合

40、水的能力最低约为1molH2O/mol残基。残基。 蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）易绞咯华呀峻相券丽依刃听迂鲜猜翘旧葱裂救茵晒江剂门垮讹烂衣脐拣蚕食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质29各种蛋白质的水合能力各种蛋白质的水合能力亡陕譬挑攀麻宜舒皇者逐灰扮扫肿础席湃涅掀市峰据娜添尿耘朋瑟届螺扎食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质30影响蛋白质结合水能力的因素影响蛋白质结合水能力的因素影响蛋白质结合水能力的因素影响蛋白质结合水能力的因素（1 1） pH pH pHpH值的

41、变化影响蛋白质分子的解离和净电荷量，因而可改变蛋白质分值的变化影响蛋白质分子的解离和净电荷量，因而可改变蛋白质分子间的相互吸引力和排斥力，及其与水缔合的能力。子间的相互吸引力和排斥力，及其与水缔合的能力。在等电点在等电点pHpH时，蛋白质时，蛋白质- -蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。溶胀最小。低于或高于蛋白质的等电点低于或高于蛋白质的等电点pHpH时，由于净电荷和排斥力的增加导致蛋时，由于净电荷和排斥力的增加导致蛋白质溶胀并结合更多的水。白质溶胀并结合更多的水。在在pH9pH91010时，许多蛋白质结合的水量均大于其他任何时，许多蛋白质结

42、合的水量均大于其他任何pHpH值的情况，值的情况，这是由于巯基和酪氨酸残基离子化的结果；当这是由于巯基和酪氨酸残基离子化的结果；当pHpH1010时赖氨酸残基的时赖氨酸残基的-氨基上的正电荷丢失，从而使蛋白质结合水的能力下降。氨基上的正电荷丢失，从而使蛋白质结合水的能力下降。教奏苑沽捎咨收睹沟井撤辞绒掀驱闸欠旷熟奶前该卡恭拯品宏药咀彻溜瓦食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（2 2）离子的种类和浓度）离子的种类和浓度离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。很大影响。低盐浓度（低盐浓度（0.2mol/L0.2mol/L）能

43、提高蛋白质的水合能力，）能提高蛋白质的水合能力，这是这是由于盐离子与蛋白质分子的带电基团发生微弱结合所造成由于盐离子与蛋白质分子的带电基团发生微弱结合所造成的。的。高盐浓度时，高盐浓度时，水和盐之间的相互作用超过水和蛋白质之间水和盐之间的相互作用超过水和蛋白质之间的相互作用，因而可引起蛋白质的相互作用，因而可引起蛋白质“脱水脱水”。屈胰豆淌迢器辨霸龄论楞挽窘农谈扮涝锨疙葬含琶跟槽圃彦粳后功柴疼吞食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（3）温度）温度蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，这是因为降这是因为降低了氢键作用和离子基团结合水的能力，使蛋白质结

44、合水低了氢键作用和离子基团结合水的能力，使蛋白质结合水的能力下降。的能力下降。蛋白质加热时发生变性和聚集，后者可以减少蛋白质的表蛋白质加热时发生变性和聚集，后者可以减少蛋白质的表面面积和极性氨基酸对水结合的有效性。另一方面，加热面面积和极性氨基酸对水结合的有效性。另一方面，加热时，内部的疏水性氨基酸转向表面。时，内部的疏水性氨基酸转向表面。乳清蛋白加热时可产生不可逆胶凝，如果将凝胶干燥，可乳清蛋白加热时可产生不可逆胶凝，如果将凝胶干燥，可增加不溶性蛋白质网络内的毛细管作用，因而使蛋白质的增加不溶性蛋白质网络内的毛细管作用，因而使蛋白质的吸水能力显著增强。吸水能力显著增强。禹耐仲桔嘘郊纺侨棍虐粱

45、炯货矾桅洲咖缕霖墅复载消损萝褥痴壁恋乏辣诣食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（4）蛋白质变性）蛋白质变性一一 般变性蛋白质结合水的能力比天然蛋白质高约般变性蛋白质结合水的能力比天然蛋白质高约1/10。因为蛋白质变性时，随着一些原来埋藏的因为蛋白质变性时，随着一些原来埋藏的疏水基团的暴露，表面积与体积之比增加。疏水基团的暴露，表面积与体积之比增加。然而，如果变性导致蛋白质聚集，那么蛋白质结然而，如果变性导致蛋白质聚集，那么蛋白质结合水的能力因蛋白质之间相互作用而下降。合水的能力因蛋白质之间相互作用而下降。锈蝇猿综褐值娟睦缚爽炉骑瘪值蕾钮警熄沧展戍埔软惯田药洛嫁郸厂圭狠食品化学-05蛋白质食

46、品化学-05蛋白质34u肌肉蛋白的持水性是影响鲜肉滋味，嫩度的重要功肌肉蛋白的持水性是影响鲜肉滋味，嫩度的重要功能性质，也是肉类加工质量的决定因素能性质，也是肉类加工质量的决定因素u焙烤食品加入脱脂奶粉提高面团吸水性，加强结构焙烤食品加入脱脂奶粉提高面团吸水性，加强结构宾业浊痕渴滦趣沟然闹褪欺熏闸抿磅琐免郑屎品摔红勃序蔓贯载椒倔霉狄食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质35蛋蛋白白质质的的许许多多功功能能特特性性都都与与蛋蛋白白质质的的溶溶解解度度有有关关，特特别别是是增增稠、起泡、乳化和胶凝作用稠、起泡、乳化和胶凝作用。 高高的的起起始始溶溶解解度度是是其其它它功功能能性性质质的的先先决决

47、条条件件，不不溶溶性性蛋蛋白白质质在食品中的应用非常有限。在食品中的应用非常有限。初初始始溶溶解解的的主主要要优优点点是是它它能能使使蛋蛋白白质质分分子子或或颗颗粒粒快快速速和和广广泛泛地分散，从而形成一个良好分散的胶体体系。地分散，从而形成一个良好分散的胶体体系。只只有有具具有有高高溶溶解解度度乳乳清清蛋蛋白白质质和和一一些些其其它它蛋蛋白白质质才才能能在在乳乳状状液，泡沫和凝胶中表现出良好的功能性质。液，泡沫和凝胶中表现出良好的功能性质。2.2.蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度林锈庞鹤确靶陀茎诧奋昆省磅句孰暇幢肉桌苹球浸似鸯铱修残茨屿溯吩诊食品化学-05蛋白质食品化

48、学-05蛋白质36蛋白质蛋白质-蛋白质蛋白质+溶剂溶剂-溶剂溶剂蛋白质蛋白质-溶剂溶剂实实质质疏水相疏水相互作用互作用离子相离子相互作用互作用蛋白质的溶解度大小蛋白质的溶解度大小+影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用：影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用：疏水相互作用疏水相互作用能促进蛋白质蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；能促进蛋白质蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；离子相互作用离子相互作用能促进蛋白质水相互作用，可使蛋白质分散在水中，使能促进蛋白质水相互作用，可使蛋白质分散在水中，使蛋白质溶解度增加。蛋白质溶解度增加。箩乐脏蹭祸痹踢劫苍牙赚关捕喜述偿招毗坠映憨警弥识茅擒特依另尼域裁食品化学

49、-05蛋白质食品化学-05蛋白质37BigelowBigelow的蛋白质溶解度理论的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均氨基酸残基平均疏水性的大小疏水性的大小电荷频率高低电荷频率高低蛋白质溶解度蛋白质溶解度决定决定决定决定评价方法：水溶性蛋白质（评价方法：水溶性蛋白质（WSP），氮溶解指数（），氮溶解指数（NSI）旋谴道入瘦掺惟聪普讨教铰食疟纬计薄较滞钞码爪披橇刷稻断绷煞迄鲜碧食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质38影响溶解度的因素影响溶解度的因素影响溶解度的因素影响溶解度的因素（1 1）pHpH的影响的影响当溶液的当溶液的pHpH值高于等电点时，蛋白质带负电荷，低于等电点则带正值高于等电点时，

50、蛋白质带负电荷，低于等电点则带正电荷。电荷。带电荷的蛋白质分子比不带电荷的分子溶解度大，因为水分带电荷的蛋白质分子比不带电荷的分子溶解度大，因为水分子与电荷产生相互作用引起增溶效果，子与电荷产生相互作用引起增溶效果，另外，带同种电荷的蛋白质另外，带同种电荷的蛋白质链易于互相排斥、解离或展开。链易于互相排斥、解离或展开。大多数食品蛋白质的溶解度大多数食品蛋白质的溶解度pHpH是是一条一条U-U-形曲线，最低溶解度出现在形曲线，最低溶解度出现在蛋白质的等电点附近。蛋白质的等电点附近。热变性会改变蛋白质热变性会改变蛋白质pHpH溶解度曲溶解度曲线的形状。线的形状。竭溢诬农抡秤没厌瘸苗病褂筑彦辕兢涡万

51、达铅盲奄佬颐莉阶趾靠揽翔响肪食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质39(2) (2) 离子强度的影响离子强度的影响“盐溶盐溶”当中性盐的离子强度较低（当中性盐的离子强度较低（0.5)0.5)时，可增加蛋白质的溶时，可增加蛋白质的溶解度，这种效应称为解度，这种效应称为盐溶效应（盐溶效应（Salting in effectSalting in effect）。离子与蛋白质表面的电荷作用，产生了电荷屏蔽效应，并从两方面离子与蛋白质表面的电荷作用，产生了电荷屏蔽效应，并从两方面影响蛋白质的溶解度，这与蛋白质的表面特性有关。影响蛋白质的溶解度，这与蛋白质的表面特性有关。 若中性盐的离子强度大于若中性盐

52、的离子强度大于1.01.0时，盐对蛋白质溶解度的影响具有特时，盐对蛋白质溶解度的影响具有特异的离子效应，硫酸盐和氟化物将降低蛋白质的溶解度，并产生沉异的离子效应，硫酸盐和氟化物将降低蛋白质的溶解度，并产生沉淀（盐析），即淀（盐析），即盐析效应（盐析效应（Salting out effectSalting out effect）。这是由于蛋白质和盐离子之间为各自溶剂化争夺水分子的结果。在这是由于蛋白质和盐离子之间为各自溶剂化争夺水分子的结果。在高盐浓度时，由于大部分水分子与盐牢固的结合，使之不能满足蛋高盐浓度时，由于大部分水分子与盐牢固的结合，使之不能满足蛋白质溶剂化所需水分子的要求，因此，蛋白

53、质白质溶剂化所需水分子的要求，因此，蛋白质- -蛋白质的相互作用蛋白质的相互作用比蛋白质比蛋白质- -水的相互作用更强，这样便导致蛋白质分子聚集，继而水的相互作用更强，这样便导致蛋白质分子聚集，继而产生沉淀。产生沉淀。 甫吸披顷热氦遁堤滴鸡嘘蚕辞陵别会乙苛汪兴辉仔懊蛾防杉矛萌缀耶撵丸食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质40（3 3）温度的影响）温度的影响温度的影响（在恒定温度的影响（在恒定pHpH和离子强度时）通常是蛋白质的溶解度在和离子强度时）通常是蛋白质的溶解度在00到到40405050之间随温度上升而增加。之间随温度上升而增加。然而对高疏水性蛋白质，例如然而对高疏水性蛋白质，例如-酪

54、蛋白和某些谷蛋白，它们的溶解酪蛋白和某些谷蛋白，它们的溶解度则与温度呈负相关。度则与温度呈负相关。超过超过40-5040-50时，分子运动足以使稳定的二级和三级结构的键断裂，时，分子运动足以使稳定的二级和三级结构的键断裂，这种变性往往伴随发生聚集，在此情况下，变性蛋白质比天然蛋白质这种变性往往伴随发生聚集，在此情况下，变性蛋白质比天然蛋白质的溶解度小。的溶解度小。底奋闺头蜀虾嫌苗罐倾庚锋秉舅编胀卸可酚徘扰容蕉伤蝎则袱暖渴呛粱羹食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（4 4）有机溶剂的影响）有机溶剂的影响某些有机溶剂，如乙醇或丙酮，使水的介电常数降低，提高某些有机溶剂，如乙醇或丙酮，使水的介电

55、常数降低，提高了蛋白质分子内和分子间的静电作用力（排斥和吸引力）。了蛋白质分子内和分子间的静电作用力（排斥和吸引力）。分子内的静电排斥作用使蛋白质分子伸长，有利于肽链基团分子内的静电排斥作用使蛋白质分子伸长，有利于肽链基团的暴露和在分子之间形成氢键，并使分子之间的异种电荷产的暴露和在分子之间形成氢键，并使分子之间的异种电荷产生静电吸引。生静电吸引。这些分子间的极性相互作用，促使了蛋白质在有机溶剂中聚这些分子间的极性相互作用，促使了蛋白质在有机溶剂中聚集沉淀或在水介质中溶解度降低集沉淀或在水介质中溶解度降低。同时由于同时由于这些溶剂争夺水分子，更进一步降低了蛋白质的溶这些溶剂争夺水分子，更进一步

56、降低了蛋白质的溶解度解度。甚至在低浓度有机溶剂的水介质中，暴露残基间的疏水相互甚至在低浓度有机溶剂的水介质中，暴露残基间的疏水相互作用对于降低蛋白质溶解度也是有贡献的。作用对于降低蛋白质溶解度也是有贡献的。越轮单柒幢搭驹宽仅肾围洪烁辩蘸捉奋胎桅肩瞥亭斟橡碴昭山格贬郁绊勿食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质蛋白质是两亲分子，它能自发地迁移到空气蛋白质是两亲分子，它能自发地迁移到空气- -水界面或油水界面或油- -水界水界面。蛋白质在界面上的浓度总是高于体相水。面。蛋白质在界面上的浓度总是高于体相水。 蛋白质不同于低分子量的表面活性剂，能够在界面上形成高粘蛋白质不同于低分子量的表面活性剂，能够

57、在界面上形成高粘弹性薄膜，并产生物理垒以抵抗外界机械作用的冲击，其界面弹性薄膜，并产生物理垒以抵抗外界机械作用的冲击，其界面体系比由低分子质量的表面活性剂形成的界面更稳定。体系比由低分子质量的表面活性剂形成的界面更稳定。 不同蛋白质在表面活性性质上存在着显著差别，差别主要与它不同蛋白质在表面活性性质上存在着显著差别，差别主要与它们在构象上的差别有关。们在构象上的差别有关。重要的构象因素包括多肽链的稳定性重要的构象因素包括多肽链的稳定性/ /柔性、对环境改变适应的柔性、对环境改变适应的难易程度和亲水与疏水基团在蛋白质表面的分布模式。难易程度和亲水与疏水基团在蛋白质表面的分布模式。3.3.蛋白质的

58、界面性质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质戈慑蚜被弱局即漾虏睡教梭礼专度玩刘询肠般洼枣蛰棚养令促逆抽近禁床食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质43内在因素内在因素外在因素外在因素氨基酸组成氨基酸组成pHpH非极性非极性AAAA与极性与极性AAAA之比之比离子强度和种类离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度蛋白质浓度二级、三级和四级结构二级、三级和四级结构时间时间二硫键二硫键温度温度分子大小和形状分子大小和形状分子柔性分子柔性影响蛋白质界面性质的因素影响蛋白质界面性质的因素影响蛋白质界面性质的因素影响蛋白质界面性质的因素盾瞪踞忧俘棱霹砧

59、及狗遵瑞开步停娟佩蔷墨掳玻僧讽樊阎什万饭盎被茸睡食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有3 3个属性：个属性：快速吸附到界面的能力；快速吸附到界面的能力；在达到界面后迅速伸展和取向；在达到界面后迅速伸展和取向；一旦达到界面，即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和粘一旦达到界面，即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和粘弹性的膜，能耐受热和机械的作用弹性的膜，能耐受热和机械的作用。容俄聚沟帅符和首喻炉勘边趴欢膊磐较脑逝系绞棉硕籽商裤囱嗡俏互健笛食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质蛋白质起着乳化剂的作用。蛋白质起着乳化剂的作用。

60、3.3.蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质（一）乳化性质（一）乳化性质（一）乳化性质（一）乳化性质乳乳化化作作用用的的结结构构基基础础两亲分子两亲分子能形成界面膜能形成界面膜氨基酸侧链可电离有利于乳状液稳定氨基酸侧链可电离有利于乳状液稳定食品乳状液：食品乳状液：牛乳、奶油、冰淇淋，蛋黄酱、肉馅等牛乳、奶油、冰淇淋，蛋黄酱、肉馅等陪乳肢匝蹈样伺准界融酗绢抬直村涌稽谍榷切膨乞孙纬狞妥酪提诫濒舵廊食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Chapter 4-46Food EmulsionsDairy Foods拘摄湖霜订躇幌掉肩虱敖蚤皇深封诫庐牟乏昭慧谰妈鲤石乔埠昆求令津

61、蕴食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质47Water solutionOil dropletCasein micelleswith surfactantwithout surfactant(Goff et al., 1987)乳制品（冰淇淋）的乳状液：乳制品（冰淇淋）的乳状液：位铆柞烁携夷淤佳膘叮带瘫退蔷痊肚铁票夯意驴撒昆洱砌嫌唆巾凭酪灸舍食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质48乳状液失稳的三个阶段为：乳状液失稳的三个阶段为：分层，絮凝，聚结分层，絮凝，聚结 分层或沉降：分层或沉降：当油珠半径愈小，两相密度差愈小，且沉降速度愈慢。当油珠半径愈小，两相密度差愈小，且沉降速度愈慢。 （牛奶

62、的均质）（牛奶的均质）连续相粘度越大，沉降速度越小。连续相粘度越大，沉降速度越小。( (大分子物质的加入）。大分子物质的加入）。buoyancyforceviscousforce絮凝：絮凝：聚结：聚结：_蛋白质的加入在油滴分子外层形成一个界面膜，增加了静电斥力蛋白质的加入在油滴分子外层形成一个界面膜，增加了静电斥力兹戍碑虹胀请巾吾毁毋杰填孺腮依涧索札康涨胜榷颊苗其硅洒韭田浇啪于食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（1 1）油滴大小和分布：）油滴大小和分布：由蛋白质稳定的乳状液的物理和感官性质取决于由蛋白质稳定的乳状液的物理和感官性质取决于所形成的液滴的大小和总界面面积。所形成的液滴的大小和

63、总界面面积。（2 2）蛋白质载量：）蛋白质载量：指一定温度下每平方米界面面积所吸附的蛋白质质量指一定温度下每平方米界面面积所吸附的蛋白质质量（mgmg）。）。（3 3）乳化能力（）乳化能力（emulsion capacityemulsion capacity，ECEC）：）：指乳状液发生相转变（从指乳状液发生相转变（从O/WO/W乳状液转变成乳状液转变成W/OW/O乳状液）之前，每克蛋白质能够乳化油的体积乳状液）之前，每克蛋白质能够乳化油的体积（mLmL）。）。（4 4）乳状液稳定性（）乳状液稳定性（emuIsion stabilityemuIsion stability，ESES）：）：若采

64、用离心的方法，若采用离心的方法，可用乳状液界面面积（即浊度）减少的百分数、或者分出的乳油的百可用乳状液界面面积（即浊度）减少的百分数、或者分出的乳油的百分数、或者乳油层的脂肪含量表示乳状液的稳定性。分数、或者乳油层的脂肪含量表示乳状液的稳定性。乳状液稳定性指乳状液稳定性指标（标（ESIESI）：乳状液的浊度达到起始值的一半所需要的时间）：乳状液的浊度达到起始值的一半所需要的时间。 测定食品乳化性质的方法测定食品乳化性质的方法测定食品乳化性质的方法测定食品乳化性质的方法敌城娱绩柿不蔽磨跪刊持陵浦涸臆永二踌篓译蜡椿舀椒技厕斟闹簿铱溺福食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质50影响乳化作用的因素影

65、响乳化作用的因素影响乳化作用的因素影响乳化作用的因素 溶解度，高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂。溶解度，高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂。pHpH加热，加热使蛋白质的乳化能力下降加热，加热使蛋白质的乳化能力下降添加小分子表面活性剂，使蛋白质保留界面能力下降，乳添加小分子表面活性剂，使蛋白质保留界面能力下降，乳化能力下降化能力下降落搐裤前白旺卤晕梗关嵌可醚委褂秽乍协纸奄唆陕罢大磕澄嫩露解朋质胀食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质影响乳化作用的因素影响乳化作用的因素影响乳化作用的因素影响乳化作用的因素 （1 1 1 1）溶解度）溶解度）溶解度）溶解度高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂。高度

66、不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂。蛋白质溶解度在蛋白质溶解度在25%25%80%80%范围内部存在蛋白质溶解度和乳化性质范围内部存在蛋白质溶解度和乳化性质之间确实的关系。之间确实的关系。良好的乳化性质所必须的最低溶解度取决于蛋白质的品种。在香良好的乳化性质所必须的最低溶解度取决于蛋白质的品种。在香肠那样的肉乳状液中，肠那样的肉乳状液中， 0.5 0.51mol/L1mol/L氯化钠可提高蛋白质的乳化氯化钠可提高蛋白质的乳化能力，很可能是因为肌原纤维蛋白质发生盐溶，所以溶解度和伸能力，很可能是因为肌原纤维蛋白质发生盐溶，所以溶解度和伸展性两者都增大。展性两者都增大。 沪捌娟砒奋俞扦流莉务蚂犊蓉泄晰

67、晒直铲沏刨询俭烷杉痕漏拴跋俞翔坠范食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（2 2 2 2）pH pH pH pH 等电点时溶解度较低，影响其乳化能力。但是，在等电点时有利于蛋等电点时溶解度较低，影响其乳化能力。但是，在等电点时有利于蛋白质与脂肪的相互作用。白质与脂肪的相互作用。在等电点时缺乏净电荷和静电推斥相互作用，这有助于在界面达到最在等电点时缺乏净电荷和静电推斥相互作用，这有助于在界面达到最高蛋白质载量和促使高粘弹膜的形成。高蛋白质载量和促使高粘弹膜的形成。大多数食品蛋白质（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白、花大多数食品蛋白质（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白、花生蛋白、牛血

68、清蛋白和肌纤维蛋白）在它们的等电点生蛋白、牛血清蛋白和肌纤维蛋白）在它们的等电点pHpH时是微溶和缺时是微溶和缺乏静电推斥力的，因此在此乏静电推斥力的，因此在此pHpH它们一般不是良好的乳化剂。然而，这它们一般不是良好的乳化剂。然而，这些蛋白质在远离它们的等电点些蛋白质在远离它们的等电点pHpH时可能是有效的乳化剂。时可能是有效的乳化剂。棕颓治句蒋敖没丘昭赚迷球蹲斌砧戎支荧倍缄虹脱充鬃厨兴沪退彬号料献食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质蛋白质的乳化性质与它的表面疏水性存在着一个弱正相关联，然而与蛋白质的乳化性质与它的表面疏水性存在着一个弱正相关联，然而与平均疏水性无关。平均疏水性无关。一些

69、蛋白质，像一些蛋白质，像-乳球蛋白乳球蛋白 、-乳清蛋白乳清蛋白 和大豆蛋白，它们的乳和大豆蛋白，它们的乳化性质与表面疏水性之间不存在紧密的关联。化性质与表面疏水性之间不存在紧密的关联。（3 3 3 3）疏水性）疏水性）疏水性）疏水性派忌劳袖反溢笑鲜巧晓瞻击缴脖左借职宗恐港椽骇俘升岔孝屉擅登滁累秃食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（4 4 4 4）蛋白质分子的柔性）蛋白质分子的柔性）蛋白质分子的柔性）蛋白质分子的柔性在油水界面的蛋白质分子的柔性可能是决定蛋白质乳化性质最重在油水界面的蛋白质分子的柔性可能是决定蛋白质乳化性质最重要的因素。要的因素。蛋白质在乳化作用前的部分变性（展开），如果

70、没有造成不溶解，蛋白质在乳化作用前的部分变性（展开），如果没有造成不溶解，通常能改进它们的乳化性质。因为提高了分子的柔性和表面疏水性。通常能改进它们的乳化性质。因为提高了分子的柔性和表面疏水性。蛋白质在界面上展开的速度取决于原始分子的柔性。蛋白质在界面上展开的速度取决于原始分子的柔性。在展开状态，含有游离巯基蛋白质通过形成二硫键经受缓慢的聚合在展开状态，含有游离巯基蛋白质通过形成二硫键经受缓慢的聚合作用，这会导致在油水界面形成高粘弹性的膜。作用，这会导致在油水界面形成高粘弹性的膜。足以造成蛋白质不溶解的热变性会损害蛋白质的乳化性质。足以造成蛋白质不溶解的热变性会损害蛋白质的乳化性质。营宪钞雹腐

71、荫缘吐熄窗纯卑炮宁梅赶君法发曾坞兄蚤瞒叔房闹墩曹程搔劈食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（5 5 5 5）加热作用）加热作用）加热作用）加热作用加热处理通常能降低吸附在界面上的蛋白膜的粘度和硬度，因而降低加热处理通常能降低吸附在界面上的蛋白膜的粘度和硬度，因而降低了乳状液的稳定性。然而，高度水化的界面蛋白质膜的凝胶作用提高了乳状液的稳定性。然而，高度水化的界面蛋白质膜的凝胶作用提高了表面粘度和硬度，从而稳定了乳状液。了表面粘度和硬度，从而稳定了乳状液。（6 6 6 6）小分子的表面活性剂）小分子的表面活性剂）小分子的表面活性剂）小分子的表面活性剂小分子的表面活性剂，降低了蛋白质膜的硬度和

72、减弱了使保留在界面小分子的表面活性剂，降低了蛋白质膜的硬度和减弱了使保留在界面上的作用力。损害由蛋白质稳定的乳状液的稳定性。上的作用力。损害由蛋白质稳定的乳状液的稳定性。漳明鞭堕繁烤奈硅蹲肩濒株衍罢陨讳侯仍挥英迫盗凤弊靠姬完咋冷撑哨宴食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质563.3.蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质（二）起泡性（二）起泡性（二）起泡性（二）起泡性余测意蜜私奋哇三鞘顿刀姿灾嫡料窥瞧孪狭题厌可羌缄传铣赂冗俗霞器凡食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质574.4.风味结合风味结合风味结合风味结合蛋白质本身没有气味，但它们能结合风味化合物，于是影响食

73、品的蛋白质本身没有气味，但它们能结合风味化合物，于是影响食品的感官品质。感官品质。一些蛋白质尤其是油料种子蛋白质和乳清浓缩蛋白质，能一些蛋白质尤其是油料种子蛋白质和乳清浓缩蛋白质，能结合不期结合不期望的风味物望的风味物，限制了它们在食品中的应用价值。，限制了它们在食品中的应用价值。蛋白质结合风味物的性质也有有利的一面，在制作食品时，蛋白质蛋白质结合风味物的性质也有有利的一面，在制作食品时，蛋白质可以用作可以用作风味物的载体和改良剂风味物的载体和改良剂。为了使蛋白质能起到风味物载体的作用，它必须同风味物牢固地结为了使蛋白质能起到风味物载体的作用，它必须同风味物牢固地结合并在加工中保留它们，当食品

74、在口中被咀嚼时，风味物又能释放合并在加工中保留它们，当食品在口中被咀嚼时，风味物又能释放出来。出来。 不良风味主要是不饱和的脂肪酸经氧化生成的不良风味主要是不饱和的脂肪酸经氧化生成的醛、酮、醇醛、酮、醇类化合物。类化合物。辗猜丢父烫问言淤好驴滩每戊写粕钓某穆果取杂慢貌挟瞬辈买面湾锹件碳食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质58干蛋白质粉干蛋白质粉与风味物的结合主要通过与风味物的结合主要通过范德华、氢键和静电相互作范德华、氢键和静电相互作用。用。风味物也可被风味物也可被物理截留物理截留于干蛋白质粉末中的裂缝和毛细管中。于干蛋白质粉末中的裂缝和毛细管中。液态或高水分食品，蛋白质结合风味物的机制主

75、要为非极性基团液态或高水分食品，蛋白质结合风味物的机制主要为非极性基团与蛋白质表面的疏水性小区或空穴相互作用。与蛋白质表面的疏水性小区或空穴相互作用。液态或高水分食品中，蛋白质结合风味物也能与蛋白质分子中的液态或高水分食品中，蛋白质结合风味物也能与蛋白质分子中的极性基团通过氢键和静电相互作用结合。极性基团通过氢键和静电相互作用结合。蛋白质与风味化合物的结合的机制蛋白质与风味化合物的结合的机制蛋白质与风味化合物的结合的机制蛋白质与风味化合物的结合的机制拣辙毖窘问腊萄沿综拿葵淋惕妊抗眺驯瘦拱幢彦粒辆倍誉据美用澜栈责韵食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质59影响蛋白质与风味化合物的结合的因素影响

76、蛋白质与风味化合物的结合的因素影响蛋白质与风味化合物的结合的因素影响蛋白质与风味化合物的结合的因素水水: :可以提高极性挥发物质的结合，但不影响非极性物质的结合；可以提高极性挥发物质的结合，但不影响非极性物质的结合；盐盐：盐盐溶溶类类盐盐由由于于使使疏疏水水相相互互作作用用去去稳稳定定，降降低低风风味味结结合合，而而盐盐析析类类盐盐提提高高风风味味结结合合。凡凡能能使使蛋蛋白白质质解解离离或或二二硫硫键键裂裂开开的的试试剂剂，均均能能提提高高对对挥挥发发物物的的结结合合。然然而而低低聚聚物物解解离离成成为为亚亚单单位位可可降降低低非非极极性性挥挥发发物物的的结结合合，因因为为原原来来分分子子间

77、间的的疏疏水水区区随随着着单单体体构构象象的的改改变变易易变变成成被被埋埋藏藏的的结构。结构。pHpH值值：酪酪蛋蛋白白在在中中性性、碱碱性性时时比比在在酸酸性性时时结结合合的的羧羧基基、醇醇或或脂脂类类挥挥发发性的物质更多，这是与性的物质更多，这是与pHpH引起的蛋白质构象变化有关。引起的蛋白质构象变化有关。 蛋白质的水解蛋白质的水解: :可降低其与风味物质结合的能力；可降低其与风味物质结合的能力；热变性：热变性：蛋白质热变性一般导致对挥发性物质的结合增强蛋白质热变性一般导致对挥发性物质的结合增强 ；脂脂类类: :可可以以促促进进各各种种羰羰基基挥挥发发物物质质的的结结合合与与保保留留；但但

78、在在真真空空冷冷冻冻干干燥燥时时可使最初结合的可使最初结合的5050挥发物质释放出来。挥发物质释放出来。拖接汛筋评胚娜菲团膳应列唤郭疙糊轩机淄苦稍朝戏妖丛蒲敢柔差涸制孺食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质605.5.粘度粘度粘度粘度蛋白质溶液的粘度反映出它流动的阻力。蛋白质溶液与多数溶液蛋白质溶液的粘度反映出它流动的阻力。蛋白质溶液与多数溶液如悬浮液、乳浊液一样，是非牛顿流体，粘度系数随其流速的增如悬浮液、乳浊液一样，是非牛顿流体，粘度系数随其流速的增加而降低，这种现象称之为加而降低，这种现象称之为“假塑性或剪切稀释假塑性或剪切稀释”，原因如下：，原因如下：1 1）蛋白质分子的主轴朝着流动

79、方向逐渐取向，使摩擦阻力减小；）蛋白质分子的主轴朝着流动方向逐渐取向，使摩擦阻力减小；2 2）蛋白质的水合范围沿着流动方向形变（如果蛋白质是高度水合）蛋白质的水合范围沿着流动方向形变（如果蛋白质是高度水合和分散的）；和分散的）；3 3）氢键和其他弱键的断裂可导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。）氢键和其他弱键的断裂可导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。 舱炎捣蓝苞屠只胎赂堰鸿位截影癸谈章撤抗殷悼墓虾完创充迄媒险河痉装食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质61 蛋白质分子固有的特性。蛋白质分子固有的特性。 蛋白质蛋白质-溶剂的相互作用。溶剂的相互作用。 蛋白质蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质相互作用

80、。例如相对分子质量、大小、体积、结构和对称性、电荷例如相对分子质量、大小、体积、结构和对称性、电荷和易变形程度（环境因素，例如和易变形程度（环境因素，例如pHpH、离子强度和温度等）、离子强度和温度等）这种作用影响溶胀，溶解度和分子周围的流体动力学水合这种作用影响溶胀，溶解度和分子周围的流体动力学水合作用范围；作用范围；决定聚集体的大小，对于高浓度蛋白质，蛋白质决定聚集体的大小，对于高浓度蛋白质，蛋白质- -蛋白质蛋白质相互作用是主要因素。相互作用是主要因素。 影响蛋白质流体粘度的主要因素影响蛋白质流体粘度的主要因素影响蛋白质流体粘度的主要因素影响蛋白质流体粘度的主要因素瓜蕾诽蚀葵砒貉忙要保妄

81、塔谊骂熬孽嚼凹椰沁企劫勒埠渤斯耕拦星颓帮法食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质626.6.凝胶化作用凝胶化作用凝胶化作用凝胶化作用GelSol相互作用聚集相互作用聚集变性、伸展变性、伸展形成有序形成有序网络结构网络结构蛋白质蛋白质加热蛋白质溶液，使蛋白质通过变性转变成加热蛋白质溶液，使蛋白质通过变性转变成“预凝胶预凝胶”状态。这一步导致蛋白质的展开和必状态。这一步导致蛋白质的展开和必需数量的功能基团的暴露。需数量的功能基团的暴露。当预凝胶被冷却至室温或冷藏温度时，各分子当预凝胶被冷却至室温或冷藏温度时，各分子上暴露的功能基团之间形成稳定的非共价键，上暴露的功能基团之间形成稳定的非共价键，于

82、是产生了凝胶化的作用。于是产生了凝胶化的作用。淋趋拇锋哪买施强筒雾晒四早锰坎叔烁堕汁务谤晤谜卿星隧材卤沾扮啼娇食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Protein Denaturation and Gel FormationGo to Slide Show mode and click to begin嚏非枕举栗嗅尿勇蛾升酿式淆宴储导壬存静稀波勘畦失歼区猜畜丑腮鬃闷食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Three proteins in their native state脱敞委作宗杖镣亭借撂恋父榷上岂笆取捆俗及粟杖榔鳞地鹊发钟伙掠奈拉食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Denatur

83、ation begins认惺册炬潞享红训息君轨贺濒勿撮沙胳削渠扑跪析汞合胺涡瓷宇沟腊匝柔食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Denaturation continues勺忍蚌呻瘤蚊甭倔珊阳艾酬渣嗣乔配憨恨烹茅鳃泊艘象乙泡叔市蔑疲腹袱食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Denaturation complete兢殆炽斤乡沪豺撑讽摩郁毖篱躲固伊危演礼席丰吟纶鳞桶哑萎锻字木袍瓤食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Reassociation (junction zone formation) begins峪迹彼拙甭页爆岔加拽韧勤用熟酵戎秤币磺腔费科胡硫陪注梢唐解哆媳籽食品化学-05蛋白质食

84、品化学-05蛋白质Junction zone徒次灿啮这荧巢进噪很秘哉演焚壶芒念墅邀晓珐锄韶及径汀悦伯空缮决伞食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Reassociation continues蛤呛拿锄坠僚狞愿舰工肺疮窝腔济苫璃完挨绳惦佰锗扇势沉速绣问蘑响绍食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质WATERWATERWATERWATERJUNCTION ZONESThis is a gel!莎帐宫菇靖悠梦俯影肾患瑞湖敝跑防的族筒芬蛾稚倘汉溉弟峰搅篇贩赤乡食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质Scanning electron micrograph of tofu, a soybean gel

85、敝邯檬锯砖蜗奖碉丸惊闹肚鞭港佐廖岸慨动伍采扫逐澳致昧竭刮里仇告踏食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质73蛋蛋白白质质网网络络的的形形成成是是蛋蛋白白质质- -蛋蛋白白质质- -溶溶剂剂（水水）之之间间的的氢氢键键、疏疏水水和和静静电相互作用，以及邻近的肽链之间的电相互作用，以及邻近的肽链之间的吸引力和排斥力吸引力和排斥力建立平衡的结果。建立平衡的结果。 吸引力：吸引力：排斥力：排斥力：静电排斥和蛋白质水相互作用能将多肽链保持在分离的状态。静电排斥和蛋白质水相互作用能将多肽链保持在分离的状态。蛋白质分子的相互吸引在高浓度下较易发生。蛋白质分子的相互吸引在高浓度下较易发生。许许多多胶胶凝凝以以

86、高高度度膨膨胀胀（稀稀疏疏）和和水水合合结结构构的的形形式式存存在在，通通常常每每克克蛋蛋白白质质能保持能保持10g10g以上的水，而且其他食品成分可被蛋白质的网络所截留。以上的水，而且其他食品成分可被蛋白质的网络所截留。有有些些蛋蛋白白质质凝凝胶胶含含水水量量甚甚至至高高达达98%98%，虽虽然然这这种种水水大大部部分分和和稀稀盐盐溶溶液液中中水水的性质相似，但这些水是以物理的方式被截留，因而不易挤出。的性质相似，但这些水是以物理的方式被截留，因而不易挤出。 疏水相互作用疏水相互作用（高温能提高此类作用），（高温能提高此类作用），静电相互作用静电相互作用（例如（例如CaCa2+2+或其他二价

87、离子桥接或其他二价离子桥接 ），），氢键氢键（因冷却而增强（因冷却而增强 ）二硫键交联二硫键交联蛋白质胶凝化的相互作用力蛋白质胶凝化的相互作用力蛋白质胶凝化的相互作用力蛋白质胶凝化的相互作用力驶锚晓守自抱鸳帘绅瘦俩独遵涂谗瓶挖泪诀驱缩剧杀评旷改肠亲弹呆豪魔食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质74通通常常靠靠非非共共价价键键相相互互作作用用形形成成的的凝凝胶胶结结构构是是可可逆逆的的，如如明明胶胶的的网网络络结结构构是是靠靠氢氢键键保保持持稳稳定定，在在加加热热（约约3030）时时熔熔融融，并并且且这这种种凝凝结结- -熔融可反复多次，如熔融可反复多次，如明胶凝胶明胶凝胶靠靠疏疏水水相相互互

88、作作用用形形成成的的凝凝胶胶网网络络结结构构是是不不可可逆逆的的。因因为为疏疏水水相相互互作作用是随温度升高而增加，如用是随温度升高而增加，如蛋清凝胶蛋清凝胶。含含半半胱胱氨氨酸酸和和胱胱氨氨酸酸的的蛋蛋白白质质在在加加热热时时形形成成二二硫硫键键，这这种种通通过过共共价价相相互互作作用用生生成成的的凝凝胶胶是是不不可可逆逆的的，卵卵清清蛋蛋白白和和-乳乳球球蛋蛋白白的的凝凝胶胶通常就是这样。通常就是这样。变骄淑袖亨衷颓添狡毡瘫灌邦瞥镶塘炕迢迅溯诚慈偿唁辆乞懒抉眠伙粉灾食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质75蛋白质能形成两类凝胶，即凝结块（不透明）凝胶和透明凝胶。蛋白质能形成两类凝胶，即凝

89、结块（不透明）凝胶和透明凝胶。凝结块（不透明）凝胶凝结块（不透明）凝胶透明凝胶透明凝胶含有含有大量非极性氨基酸残基大量非极性氨基酸残基的蛋白质在变性时产的蛋白质在变性时产生疏水性聚集生疏水性聚集，随后，这些不溶性的聚集体随后，这些不溶性的聚集体随机缔合随机缔合而凝结成不可逆的凝结块类型而凝结成不可逆的凝结块类型的凝胶。的凝胶。由于聚集和网状结构形成的速度高于变性的速度，这类蛋白质甚至由于聚集和网状结构形成的速度高于变性的速度，这类蛋白质甚至在加热时容易凝结成凝胶网状结构。在加热时容易凝结成凝胶网状结构。不溶性蛋白质聚集体的无序网状结构产生的光散射造成这些凝胶的不溶性蛋白质聚集体的无序网状结构产

90、生的光散射造成这些凝胶的不透明性。不透明性。仅含有仅含有少量非极性氨基酸残基少量非极性氨基酸残基的蛋白质在变性时形成可溶性复合物。的蛋白质在变性时形成可溶性复合物。由于这些可溶性复合物的缔合速度低于变性速度，由于这些可溶性复合物的缔合速度低于变性速度，凝胶网状结构主要是通过凝胶网状结构主要是通过氢键相互作用氢键相互作用而形成的，因此，蛋白质溶而形成的，因此，蛋白质溶液在加热后冷却时才能凝结成凝胶。液在加热后冷却时才能凝结成凝胶。冷却时，可溶性复合物缓慢的缔合速度有助于形成有序的透明的凝冷却时，可溶性复合物缓慢的缔合速度有助于形成有序的透明的凝胶网状结构。胶网状结构。蛋白质胶凝的类型蛋白质胶凝的

91、类型蛋白质胶凝的类型蛋白质胶凝的类型舟端遂砖碳炒差躯嘴挝雕栅镇涟逐绿窃峦悠陛教但函羞忱伊疑联谁念卷刁食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质76蛋白质分子的解离和伸展，一般使反应基团更易暴露，特别是球蛋白的蛋白质分子的解离和伸展，一般使反应基团更易暴露，特别是球蛋白的疏水基团，疏水基团， 因此有利于蛋白质因此有利于蛋白质- -蛋白质的疏水相互作用，它通常是蛋白蛋白质的疏水相互作用，它通常是蛋白质发生聚集的主要原因。所以，分子量大和疏水氨基酸含量高的蛋白质质发生聚集的主要原因。所以，分子量大和疏水氨基酸含量高的蛋白质容易形成稳固的网络。容易形成稳固的网络。高温下可增强疏水相互作用，而冷却有利于氢

92、键的形成，加热还可使内高温下可增强疏水相互作用，而冷却有利于氢键的形成，加热还可使内部的巯基暴露，促使二硫键的形成或交换。部的巯基暴露，促使二硫键的形成或交换。大量的巯基和二硫键存在，可使分子间的网络得到加强，有利于形成热大量的巯基和二硫键存在，可使分子间的网络得到加强，有利于形成热不可逆的凝胶。不可逆的凝胶。钙离子形成的桥键能提高许多凝胶的硬度和稳定性。钙离子形成的桥键能提高许多凝胶的硬度和稳定性。在或近等电点在或近等电点pHpH蛋白质通常形成凝结块类凝胶。在极端蛋白质通常形成凝结块类凝胶。在极端pH pH ，由于强烈的，由于强烈的静电推斥作用，蛋白质形成弱凝胶。对于大多数蛋白质，形成凝胶的

93、最静电推斥作用，蛋白质形成弱凝胶。对于大多数蛋白质，形成凝胶的最适适pH pH 约约7 78 8。为了形成一个静止后自动凝结的凝胶网络状结构，一个最低蛋白质浓度，为了形成一个静止后自动凝结的凝胶网络状结构，一个最低蛋白质浓度，是必需的。是必需的。影响蛋白质胶凝性质的因素影响蛋白质胶凝性质的因素影响蛋白质胶凝性质的因素影响蛋白质胶凝性质的因素眼尚精匙蝎夺填侮查驰转犬疵翔业阂己很募箭汉沛绘狂炬钨脱渝拔魁季特食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质777.7.面团的形成面团的形成面团的形成面团的形成面筋蛋白适合做面包，而其他面筋蛋白适合做面包，而其他蛋白不能蛋白不能小麦蛋白能形成具有粘弹性的小麦蛋白

94、能形成具有粘弹性的面团，而其它蛋白质不能。面团，而其它蛋白质不能。眼臼飘洪陋惧邱夷佐拉逻响吭龋跃戍迄愚岿嫉谬弟栋栋伞澳宰挡颜病哦耶食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质78面团的形成面团的形成面团的形成面团的形成当当面面粉粉在在室室温温下下与与水水一一起起混混合合和和揉揉搓搓后后形形成成粘粘稠稠，有有弹弹性性和和可可塑塑性性面面团团。面面粉粉和和水水搓搓和和时时，面面筋筋蛋蛋白白开开始始水水化化，定定向向排排列列和和部部分分展展开开。促促进进分分子子内内和和分分子子间间二二硫硫键键的的交交换换反反应应及及增增强强疏疏水水相相互互作作用用。这这时时小小麦麦面面粉粉转转化化为为面面包包面面团团，

95、并并经经发发酵酵烘烘烤烤形形成成面面包包的的基基础。础。小小麦麦面面粉粉中中其其它它的的成成分分如如淀淀粉粉、糖糖、脂脂类类、可可溶溶性性蛋蛋白白等等，都都有有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地。利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地。寥盾执驻刹商陌傻渴丽技秉秀蓄蛹烁叠风孜溉苞湾锗枢责权样旬坎迅勘读食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质79面筋蛋白面筋蛋白（占（占80%80%）麦谷蛋白：麦谷蛋白：分子量大，二硫键（链内、分子量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、粘合性和抗链间），决定面团的弹性、粘合性和抗张强度张强度麦醇溶蛋白：麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的链内二硫键，

96、促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。流动性、伸展性和膨胀性。门窖拄贵过月沤杯碑预速脸顶眷塌鳖掀褂疆蹋儒佯碧签碘阜涵属之谨湃芳食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质80面团形成的本质面团形成的本质面团形成的本质面团形成的本质 面面筋筋蛋蛋白白主主要要由由麦麦谷谷蛋蛋白白和和麦麦醇醇溶溶蛋蛋白白组组成成，面面团团的的特特性性与与它它们们密切相关。密切相关。（1 1）在在面面包包制制作作过过程程中中麦麦谷谷蛋蛋白白和和麦麦醇醇溶溶蛋蛋白白的的平平衡衡非非常常重重要要。大大分分子子的的麦麦谷谷蛋蛋白白与与面面包包的的强强度度有有关关，它它的的含含量量过过高高会会抑抑制制发发酵酵过过程程中中残残留留CO

97、CO2 2的的膨膨胀胀，抑抑制制面面团团的的鼓鼓起起；麦麦醇醇溶溶蛋蛋白白含含量量过过高高会会导致过度的膨胀，产生的面筋膜易破裂和易渗透，面团塌陷。导致过度的膨胀，产生的面筋膜易破裂和易渗透，面团塌陷。（2 2）在在面面团团中中加加入入极极性性脂脂类类、变变性性球球蛋蛋白白有有利利于于麦麦谷谷蛋蛋白白和和麦麦醇醇溶溶蛋蛋白白的的相相互互作作用用，提提高高面面筋筋的的网网络络结结构构，而而中中性性脂脂肪肪、球球蛋蛋白白则不利面团结构。则不利面团结构。诈漂残硝馏历呜躲潞数挽妻土浅须貌旁御邮拜跃掀蹄茨宗鹿未漂碰冷再侈食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质81（1 1）可解离氨基酸含量低，面筋蛋白在

98、中性水溶液中不溶解。）可解离氨基酸含量低，面筋蛋白在中性水溶液中不溶解。（2 2）富含大量谷氨酰氨和羟基氨基酸，易于形成氢键，赋予面）富含大量谷氨酰氨和羟基氨基酸，易于形成氢键，赋予面团吸水，内聚和粘结性。团吸水，内聚和粘结性。（3 3）含）含-S-S-S-S-键，使面筋紧密，有强度。键，使面筋紧密，有强度。（4 4）侧链氨基酸的疏水相互作用有助于蛋白质分子的聚集作用）侧链氨基酸的疏水相互作用有助于蛋白质分子的聚集作用及与脂类和糖脂的结合。及与脂类和糖脂的结合。（5 5）侧链可解离氨基酸可发生亲水作用，静电作用和参与形成）侧链可解离氨基酸可发生亲水作用，静电作用和参与形成氢键。氢键。面筋蛋白的

99、结构与特性的关系面筋蛋白的结构与特性的关系面筋蛋白的结构与特性的关系面筋蛋白的结构与特性的关系慷赖说小孩成隘眨复腐椒量足例敖探府蔽祸髓阉扮惮蹬制娩岿辑些跟蓄做食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质828.8.组织化组织化组织化组织化在在许许多多食食物物中中，蛋蛋白白质质是是食食品品质质地地或或结结构构的的构构成成基基础础，例如肉、鱼的肌原纤维、干酪的酪蛋白等。例如肉、鱼的肌原纤维、干酪的酪蛋白等。蛋蛋白白质质的的组组织织化化是是使使可可溶溶性性植植物物蛋蛋白白或或乳乳蛋蛋白白形形成成具具咀咀嚼嚼性性和和良良好好持持水水性性的的薄薄膜膜或或纤纤维维状状产产品品，且且在在以以后后的的水水合或加热

100、处理中能保持良好的性能。合或加热处理中能保持良好的性能。组组织织化化的的蛋蛋白白质质可可以以作作为为肉肉的的代代用用品品或或替替代代物物，还还可可以以用用于于对对动动物物蛋蛋白白进进行行重重组组织织化化( (例例如如对对牛牛肉肉或或禽禽肉肉的的重重整整加工）。加工）。魂格堤途乃简灌敷牵佰小曰恤顺隋症楼铝约盒什幅人迎恿娟新都银狈嫌入食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质83第四节蛋白质的营养性质第四节蛋白质的营养性质第四节蛋白质的营养性质第四节蛋白质的营养性质蛋白质的质量主要取决于它的蛋白质的质量主要取决于它的必需氨基酸组成必需氨基酸组成和和消化率消化率。高质。高质量蛋白质含有所有的必需氨基酸

101、，它的消化率可与蛋清或乳蛋量蛋白质含有所有的必需氨基酸，它的消化率可与蛋清或乳蛋白相比较，甚至高于它们。白相比较，甚至高于它们。动物蛋白质的质量好于植物蛋白质动物蛋白质的质量好于植物蛋白质。主要品种的谷类和豆类的蛋白质往往缺乏至少一种必需氨基酸，主要品种的谷类和豆类的蛋白质往往缺乏至少一种必需氨基酸，谷类蛋白质缺乏赖氨酸而富含蛋氨酸；豆类和油料种子蛋白质谷类蛋白质缺乏赖氨酸而富含蛋氨酸；豆类和油料种子蛋白质缺乏蛋氨酸而富含赖氨酸。一些油料种子蛋白质，像花生蛋白，缺乏蛋氨酸而富含赖氨酸。一些油料种子蛋白质，像花生蛋白，同时缺乏蛋氨酸和赖氨酸。同时缺乏蛋氨酸和赖氨酸。如果蛋白质缺乏一种必需氨基酸，

102、那么，将它与富含此种必需如果蛋白质缺乏一种必需氨基酸，那么，将它与富含此种必需氨基酸的另一种蛋白质混合就能提高它的营养质量。氨基酸的另一种蛋白质混合就能提高它的营养质量。蛋白质中浓度（含量）低于参考蛋白质中相应水平的必需氨基酸被蛋白质中浓度（含量）低于参考蛋白质中相应水平的必需氨基酸被称为限制性氨基酸。称为限制性氨基酸。镁砍葛纸窝众悬拭籽涣堪斧影命海态破两层驭骏凹坑敏哼狗购览椿讥峻辨食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质84第五节食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化第五节食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化第五节食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化第五节食品加工中蛋白质的物理、化学和营

103、养变化食品加工通常涉及到加热、冷却、干燥、化学处理、发酵、辐照食品加工通常涉及到加热、冷却、干燥、化学处理、发酵、辐照或其他各种处理。或其他各种处理。加热是最常用的方法，它可以使微生物和内源酶失活，达到消毒加热是最常用的方法，它可以使微生物和内源酶失活，达到消毒灭菌、防止食品在贮藏中氧化和水解，同时获得安全性高和感官灭菌、防止食品在贮藏中氧化和水解，同时获得安全性高和感官上需宜的加工产品。上需宜的加工产品。此外，通过加热还能使某些蛋白质中的有害物质或非需宜成分除此外，通过加热还能使某些蛋白质中的有害物质或非需宜成分除去，例如牛的去，例如牛的-乳球蛋白、乳球蛋白、-乳清蛋白和大豆蛋白中存在的某乳

104、清蛋白和大豆蛋白中存在的某些过敏因子和抗营养因子，以及蛋白质结合的不良风味物质。些过敏因子和抗营养因子，以及蛋白质结合的不良风味物质。虽然加热能对食品产生有益的影响，但同样也会对食品的营养价虽然加热能对食品产生有益的影响，但同样也会对食品的营养价值和功能特性造成损害。值和功能特性造成损害。橡鼻怕蓟煞掷调搪素特贤蛹转搁莉伺坠迷莽决钧取姬凡弃鹃凰挚昼郎队娱食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质1 热处理的影响热处理的影响对蛋白质功能性质的影响对蛋白质功能性质的影响 多多数数食食品品通通过过加加热热杀杀菌菌，但但加加热热特特别别是是高高温温处处理理对对蛋蛋白白质质的的功功能能性性质质会会有有不不良

105、良影影响响，如如牛牛乳乳杀杀菌菌蛋蛋白白质质凝凝集集、酪酪蛋蛋白白脱脱磷磷酸酸作作用用、乳乳清清蛋蛋白白发发生生热热变变性性；又又如如肉肉类类80杀杀菌菌时时，肌肌浆浆蛋蛋白白和和肌肌纤纤维维蛋蛋白白发发生生凝凝集集，同同时时肌肌纤纤维维蛋蛋白白中中的的SH基基氧氧化化生生成成二二硫硫键键，90时时会会释释放放出出H2S。但但适适当当的的热热处处理理对对Pr品品质质也也有有有有利利的的方方面面。所所以以加加热热杀杀菌菌条条件需要严格控制。件需要严格控制。抛津帘役龟诡殷昨寓杆镍从急奇慎晤筹洛涂闻冲判府联涡沫缴痕渺殴痊捉食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质对蛋白质营养价值的影响对蛋白质营养价值

106、的影响（1）有利的影响：一般的温和处理都是有利的。）有利的影响：一般的温和处理都是有利的。热热烫烫和和蒸蒸煮煮使使酶酶失失活活，可可避避免免酶酶促促氧氧化化产产生生不不良良的的色色泽泽和风味；和风味；植植物物组组织织中中存存在在的的抗抗营营养养因因子子或或毒毒素素通通过过加加热热变变性性或或钝钝化；化；适适当当的的热热处处理理会会使使Pr伸伸展展而而暴暴露露出出被被掩掩盖盖的的基基团团，有有利于蛋白酶的水解，易于消化吸收；利于蛋白酶的水解，易于消化吸收；适适当当的的热热处处理理还还会会产产生生一一定定的的风风味味物物质质，有有利利于于食食品品感感官质量的提高。官质量的提高。鼻亭篮纷喉娟蕾急屯篆

107、扣幂骑锅舷消痛马狼讼践已参阁媚努碉郧元秘肮虚食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质（2）不利的影响：）不利的影响： 强强热热处处理理Pr时时会会使使Aa的的脱脱氨氨、脱脱硫硫、脱脱羧羧，破破坏坏了了Aa的结构，降低了的结构，降低了Pr的营养价值；的营养价值；食食品品中中的的还还原原糖糖与与Lys发发生生美美拉拉德德反反应应，产产生生不不被被消消化化道道酶分解的酶分解的Schiff碱碱 ，从而降低蛋白质的营养价值；，从而降低蛋白质的营养价值；非非还还原原糖糖、脂脂肪肪在在高高温温下下生生成成羰羰基基化化合合物物，它它能能与与蛋蛋白白质质发生反应；发生反应；高高温温长长时时间间处处理理， Pr分

108、分子子中中的的肽肽键键在在无无还还原原剂剂存存在在时时可可发生转化：发生转化： 生成了酶无法水解的化学键，因而降低了生成了酶无法水解的化学键，因而降低了Pr的利用率。的利用率。扒背聪慰衔烟锡迁让疗诌婿户越诈娄氮幂拢牺却竭八树钠洲衅新乾驭峭裤食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质2 2 低温处理低温处理低温处理低温处理 食品食品在低温下贮藏可以达到延缓或抑制微生物繁殖、抑制酶活性、降低在低温下贮藏可以达到延缓或抑制微生物繁殖、抑制酶活性、降低化学反应速度的目的化学反应速度的目的。低温低温处理的方法处理的方法 冷却：将食品的贮藏温度控制在略高于食品的冻结温度，此时微生冷却：将食品的贮藏温度控制在

109、略高于食品的冻结温度，此时微生物的繁殖受到抑制，物的繁殖受到抑制，Pr较稳定，对风味影响较小；较稳定，对风味影响较小； 冷冻及冻藏：对食品的风味有些影响，对冷冻及冻藏：对食品的风味有些影响，对Pr营养价值无影响，但对营养价值无影响，但对Pr的品质严重影响。的品质严重影响。例如肉类例如肉类食品经冷冻及解冻，组织及细胞膜被破坏，食品经冷冻及解冻，组织及细胞膜被破坏，Pr变性聚集代替了变性聚集代替了Pr-H2O的结合，因而质地变硬、保水性降低；的结合，因而质地变硬、保水性降低；鱼蛋鱼蛋白白非常不稳定，经过冷冻或冷藏后组织中肌球蛋白变性，并与肌动球蛋非常不稳定，经过冷冻或冷藏后组织中肌球蛋白变性，并与

110、肌动球蛋白结合，导致了肌肉变硬、持水性降低；白结合，导致了肌肉变硬、持水性降低；牛乳牛乳中的酪蛋白在冷冻后，极中的酪蛋白在冷冻后，极易形成不易分散的沉淀物易形成不易分散的沉淀物。伴睫涅蓉仁乡蒋燥例弦错瑰画绷粹拉雄啥础乐夏泵圈八抚寿蜀浅刨久雍瞒食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质冷冻使冷冻使Pr变性的原因：变性的原因： 由于由于Pr质点分散密度加大引起的。质点分散密度加大引起的。 （1）水结成的冰挤压）水结成的冰挤压Pr质点而靠近聚沉；质点而靠近聚沉； （2）部分水冻结造成）部分水冻结造成Pr分子的水化膜减少甚至消失，使分子的水化膜减少甚至消失，使Pr侧链暴露出侧链暴露出来，来， Pr分子键

111、相互作用而聚沉。分子键相互作用而聚沉。 蛋白质在冷冻条件下的变性程度与冷冻速度有关，一般来说冷冻速蛋白质在冷冻条件下的变性程度与冷冻速度有关，一般来说冷冻速度越快，形成的冰晶越小，挤压作用也小，变性程度也就越小。度越快，形成的冰晶越小，挤压作用也小，变性程度也就越小。故在故在食品加工中一般都是采用快速冷冻，尽量保持食品的原有质地和风味。食品加工中一般都是采用快速冷冻，尽量保持食品的原有质地和风味。边斟泥糖贫玩向捶促单膘蔓笔搜丧市袁靳醇沼靖笔答肋铆杭等臃伏甩撞窝食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质3 脱水与干燥处理的影响脱水与干燥处理的影响 脱水与干燥处理的目的：脱水与干燥处理的目的：食品经

112、脱水干燥处理后重量减轻、水活食品经脱水干燥处理后重量减轻、水活度降低，稳定性增加，有利于食品保藏。但对度降低，稳定性增加，有利于食品保藏。但对Pr品质会产生不利品质会产生不利影响。影响。品堰疟搭寿遂微殉保毙夏疚龚彤囚瓢靡芋拌稻吧稍通帽迪柄豆瘫伊浪傈硅食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质脱水方法：脱水方法：热风干燥：脱水后的肉类、鱼类会变坚硬、复水性差，热风干燥：脱水后的肉类、鱼类会变坚硬、复水性差，烹调后既无香味又感觉坚韧；烹调后既无香味又感觉坚韧；真空干燥：由于真空无氧，氧化速度慢，加之温度较低，美拉德反真空干燥：由于真空无氧，氧化速度慢，加之温度较低，美拉德反应和其它反应发生少；应和其

113、它反应发生少；转鼓干燥：降低了转鼓干燥：降低了Pr的溶解度并可能产生焦糊味；的溶解度并可能产生焦糊味；冷冻干燥：可使食品保持原有形状，并具有多孔性和较好的回复性，冷冻干燥：可使食品保持原有形状，并具有多孔性和较好的回复性，但仍会使部分蛋白质变性，持水性下降，但对蛋白质的营养价值及消但仍会使部分蛋白质变性，持水性下降，但对蛋白质的营养价值及消化吸收率无影响；化吸收率无影响；喷雾干燥：由于液体食品以雾状进入快速移动的热空气而成为小颗喷雾干燥：由于液体食品以雾状进入快速移动的热空气而成为小颗粒，所以对蛋白质的影响较小。粒，所以对蛋白质的影响较小。 脱水干燥处理对脱水干燥处理对Pr品质影响的原因品质影

114、响的原因：脱水干燥时，如果温度过高、时脱水干燥时，如果温度过高、时间过长，间过长， Pr中的结合水遭到破坏引起中的结合水遭到破坏引起Pr变性，导致食品的复水性降变性，导致食品的复水性降低、硬度增加、风味变差。低、硬度增加、风味变差。毖挤贷泛愉妹皖伟戎蔼邑暗袖稗洁鹰肤玫畏舶艰彩瘟力裙疡汁运莫燎钟盏食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质4 碱处理的影响碱处理的影响 食品加工中若应用碱处理尤其与热处理并用，会使食品中蛋白质的食品加工中若应用碱处理尤其与热处理并用，会使食品中蛋白质的营养价值严重下降。营养价值严重下降。 在较高的温度下碱处理蛋白质时，丝氨酸残基、半胱氨酸残基会发在较高的温度下碱处理蛋

115、白质时，丝氨酸残基、半胱氨酸残基会发生脱磷、脱硫反应生成脱氢丙氨酸残基：生脱磷、脱硫反应生成脱氢丙氨酸残基：咽佛家烂酿烯胖了葫波绚肠抓剔修逢扬瓤顿艇椅将巾赠数耽灭快精液戌乞食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质 而而脱脱氢氢丙丙氨氨酸酸残残基基非非常常活活泼泼，可可与与食食品品蛋蛋白白质质中中的的赖赖氨氨残残基基、半半胱胱氨氨酸酸残残基基发发生生加加成成反反应应，生生成成了了人人体体不不能能水水化化吸吸收收的的赖赖氨氨酸酸丙氨酸残基和羊毛硫氨酸残基：丙氨酸残基和羊毛硫氨酸残基：伞衡脂秽庚沽它贪甸邦谋箕另枝吞躬晕铝频紫颂邢去茨库单玩就谈巩抖甄食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质异构化反应异

116、构化反应 在温度超过在温度超过200时的碱处理会导致氨基酸残基的发生时的碱处理会导致氨基酸残基的发生异构化反应，从而氨基酸的营养价值降低。异构化反应，从而氨基酸的营养价值降低。由由于于大大多多数数D-Aa无无营营养养价价值值，所所以以必必需需Aa的的外外消消旋旋化化会会使使其其营营养养价价值值下下降降50。另另外外热热处处理理还还可可能能生生成成环环状状衍衍生生物物，而而环环状状衍衍生生物物可可能具有一定的诱变作用。能具有一定的诱变作用。铜来拿撒贤单眷科特剩汲静谍山诛就摩瓮肾遥扯汉冉歹荫林砌烙隙惨徒怔食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质5 辐射辐射 许许多多国国家家已已将将辐辐射射用用于于

117、食食品品的的保保藏藏。辐辐射射使使H2O离离解解成成游游离离基基和和水水合合电电子子，再再与与Pr作作用用（如如发发生生脱脱氢氢反反应应、脱脱氨氨反反应应、脱脱羧羧反反应应）。蛋蛋白白质质的的二二、三三、四四级级结结构构不不被被辐辐射射破破坏坏，在在规规定定的的剂剂量量范范围围内内，对对Pr和和Aa的的营养价值影响不大、安全。营养价值影响不大、安全。 我我国国食食品品卫卫生生标标准准规规定定8中中食食品品可可以以辐辐射射保保藏藏，其其允允许许剂剂量量（KGy）为为:大大蒜蒜0.1，花花生生仁仁0.4，鲜鲜贮贮蘑蘑菇菇1.0， 马马铃铃薯薯0.2， 大大米米0.45，洋洋葱葱0.15, 苹果苹果

118、10MGy, 香肠香肠10MGy。 崔慕宾坞蛙诈炸穷渔连侩于啥饲芽浑唤耳响寅齿样掷氢矢伞翌凭西暑嘎制食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质96第六节第六节第六节第六节 食品蛋白质食品蛋白质食品蛋白质食品蛋白质1.1.肌肉蛋白质肌肉蛋白质肌肉蛋白质肌肉蛋白质分类分类溶解度溶解度存在位置存在位置代表代表肌浆蛋白质肌浆蛋白质SarcoplasmicSarcoplasmicproteinprotein25%-30%25%-30%水溶性水溶性（可溶于低离子强度的中性缓（可溶于低离子强度的中性缓冲液）冲液）肌细胞间或肌细胞间或肌原纤维间肌原纤维间酶酶肌红蛋白肌红蛋白肌原纤维蛋白质肌原纤维蛋白质Myofi

119、brillar proteinMyofibrillar protein65%-70%65%-70%盐溶性盐溶性（可溶于高离子强度，（可溶于高离子强度，I=0.5I=0.5的中性缓冲液）的中性缓冲液）肌原纤维肌原纤维肌球蛋白肌球蛋白肌动蛋白肌动蛋白原肌球蛋白原肌球蛋白肌钙蛋白肌钙蛋白肌基质蛋白质肌基质蛋白质Stroma proteinStroma protein20%-25%20%-25%不溶性不溶性（不溶于高离子强度的中性缓（不溶于高离子强度的中性缓冲液）冲液）肌隔膜，肌细胞膜，肌隔膜，肌细胞膜，血管等结缔组织血管等结缔组织胶原蛋白胶原蛋白蒋熊攒波游扮整山绳呜思酝勿夫担玩怂阮批希分磁享眷宦反饶

120、胎箍缨敛振食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质97肌红蛋白（肌红蛋白（肌红蛋白（肌红蛋白（myoglobinmyoglobin）肉的色素肉的色素肉的色素肉的色素肌红蛋白肌红蛋白（MbMb）为紫红色物质。）为紫红色物质。肌红蛋白有可逆结合氧的能力，它能肌红蛋白有可逆结合氧的能力，它能运载氧到肌肉运载氧到肌肉。新新鲜鲜肉肉的的颜颜色色取取决决于于肌肌红红蛋蛋白白（MbMb）、氧氧合合肌肌红红蛋蛋白白（MbOMbO2 2) )和和高高铁铁肌肌红红蛋白蛋白(MMb(MMb+ +) )的比例。的比例。肉制品中添加硝酸盐或亚硝酸盐（肉的腌制）可以起到稳定色泽的作用。肉制品中添加硝酸盐或亚硝酸盐（肉的腌

121、制）可以起到稳定色泽的作用。在高氧分压下形成稳定的在高氧分压下形成稳定的MbOMbO2 2鲜艳的樱桃红色。鲜艳的樱桃红色。在在低低氧氧分分压压下下MbOMbO2 2缓缓慢慢而而连连续续地地氧氧化化形形成成MMbMMb+ +。肉肉的的颜颜色色从从红红色色变变成褐色。成褐色。NO,NNO,N3 3- -,CN,CN- -等等电电子子对对供供体体与与MbMb和和MMbMMb+ +结结合合, ,形形成成于于相相似似的的红红色色稳稳定定复复合物合物MbNOMbNO和和MMbMMb+ +NONO。突蚕卷相稿揩队所屡顷延到驮谴层恰晒裳万镣茄最鬃裔戍钎劝按佃戊钢刃食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质98肌

122、球蛋白肌球蛋白粗肌丝粗肌丝: :由肌球蛋白组成由肌球蛋白组成. .呈长杆状呈长杆状, ,头部呈球状形成头部呈球状形成横桥横桥(ATP(ATP酶活性酶活性, ,能与肌纤蛋白结合拖动能与肌纤蛋白结合拖动肌丝滑行肌丝滑行).).蹬明盈焚斋房藕棘琐骗从捞故魁耻孩晕挖蝶舷威诚肘黍罗稻巴抠祝怂系木食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质99肌钙蛋白肌钙蛋白肌动蛋白肌动蛋白原肌球蛋白原肌球蛋白球形大分子物质。在球形大分子物质。在肌浆中无数肌动蛋白肌浆中无数肌动蛋白聚合呈串球状双螺旋聚合呈串球状双螺旋结构。结构。覆于原肌球蛋白覆于原肌球蛋白上的球形蛋白质上的球形蛋白质（C C、T T和和I I亚基）亚基）长链

123、状的螺旋结构。长链状的螺旋结构。静息状态时，静息状态时，阻碍阻碍肌肌动蛋白与肌球蛋白横动蛋白与肌球蛋白横桥的结合。桥的结合。细肌丝细肌丝: : 由肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白三由肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白三种分子组成。种分子组成。也昆陪揍处楷瘤迷涡攀涅浊超瑟涣桃藐呻慧界势符郴锭怒撕甩婿俘智初灵食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质100肌肉收缩过程肌肉收缩过程肌浆中钙离子浓度升高肌浆中钙离子浓度升高肌钙蛋白的肌钙蛋白的C C亚基与钙离子结合亚基与钙离子结合原肌球蛋白的构型发生改变原肌球蛋白的构型发生改变原肌球蛋白的阻隔效应解除原肌球蛋白的阻隔效应解除肌球蛋白与肌动蛋白的结合位点暴露肌球

124、蛋白与肌动蛋白的结合位点暴露, ,肌动蛋白与肌球蛋白横桥结合肌动蛋白与肌球蛋白横桥结合ATPATP提供的能量使横桥向提供的能量使横桥向M M线扭动，线扭动，细肌丝向粗肌丝滑动，整个肌小节缩短细肌丝向粗肌丝滑动，整个肌小节缩短今赊会函逢溪亭巾终漂仕焉奏燃树书稚榷裳像乙初恒动僧烈郊呆俺收滁酶食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质101肌肉舒张过程肌肉舒张过程肌浆中钙离子浓度肌浆中钙离子浓度原肌球蛋白的构型恢复原来的构型原肌球蛋白的构型恢复原来的构型原肌球蛋白又阻隔在肌原肌球蛋白又阻隔在肌球蛋白与肌动蛋白之间球蛋白与肌动蛋白之间整个肌小节恢复至原来的长度整个肌小节恢复至原来的长度收缩完成后收缩完成

125、后, ,钙离子被泵至终末池钙离子被泵至终末池储悼阔端毋画均逗扑尚卯拎煎杆讯昔别细起鸵座诬包脓逼败浸吸翘扳鱼扔食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质102掌囱饿蹄太奈侩世樊朗腑皮察湿绚苫慷速樱原私缘录请线溺槐检薛谅冠亦食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质103胶原蛋白胶原蛋白胶原蛋白胶原蛋白酶嘲厂掳辜西噶脐蛤急朋状贼雾窃缨粮偷飞啼噶宁榔窍眠得尖蒂后钩嫁氢食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质104动物死后肌肉的变化动物死后肌肉的变化动物死后肌肉的变化动物死后肌肉的变化动物死后，肌肉柔软、干燥、具有很好的弹动物死后，肌肉柔软、干燥、具有很好的弹性和延展性。性和延展性。几小时后，会发生僵直，

126、肌球蛋白和肌动蛋几小时后，会发生僵直，肌球蛋白和肌动蛋白结合不脱离，肌肉保持收缩状态，没有延白结合不脱离，肌肉保持收缩状态，没有延展性，而且变得潮湿。展性，而且变得潮湿。一段时间后，僵直消失，肉重新变软便嫩，一段时间后，僵直消失，肉重新变软便嫩，容易延展，但这种延展不可逆。肉质发生改容易延展，但这种延展不可逆。肉质发生改变（嫩度变化）。变（嫩度变化）。肌肉供氧停止，肌肉供氧停止，ATPATP发生降解，浓发生降解，浓度降低；糖酵解形成乳酸留在肌度降低；糖酵解形成乳酸留在肌肉中，使肌肉肉中，使肌肉pHpH下降。下降。本质是蛋白质水解的发生。本质是蛋白质水解的发生。泪名嚷顷敦植峻醒缓槛姥午喘志沸勒雾

127、清攒迎陈稿旺构虫预竭霍斟彝抗冗食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质105第六节第六节第六节第六节 食品蛋白质食品蛋白质食品蛋白质食品蛋白质1.1.乳蛋白质乳蛋白质乳蛋白质乳蛋白质肚琳卡沁坎薛激隘遭故饶供陪喜先晚驮凭泥隐捣十逊酋题漆鞍察防扁黄愈食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质106干酪的形成干酪的形成干酪的形成干酪的形成Modification of -casein allows micelles to aggregate to form gel strandsLeads to cheese, yogurt formationModify protein by lowering pH

128、 (e.g. yogurt)Changes charge on -caseinModify by cleaving -casein using chymosin (rennet) Protease enzymeCuts off “hairs”Acid or enzyme_立奸免煞逊悸泰杭掉猫姚县苗挡杀替俱添枕愧部谊毅畅虫破造衬逛诲扑寝食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质107Cheese FormationMilkWater w/ whey protein(b b-lactoglobulin, a a-lactalbumin, others), lactoseRennet (enzyme)

129、Casein micelles aggregate to form gel strands - lipid droplets retained“curds”whey”耪座克揪绿霸发完圣傣冉姓瓤谴赔纶坛辜泰誊靖仗显返孜惭结倍蜕晶爷祥食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质108三聚氰胺三聚氰胺一种富含氮工业化学品，一种富含氮工业化学品，工业标准的蛋白含量仅通工业标准的蛋白含量仅通过氮含量测试推断蛋白含过氮含量测试推断蛋白含量，而三聚氰胺正好是一量，而三聚氰胺正好是一个廉价的含氮丰富的原料。个廉价的含氮丰富的原料。捌玄紊仓酵怕韭唯得涪声氦盯坪誊蔚掳疗筒琳料厄滇遗始障臻掸搓宴与雁食品化学-05蛋白质

130、食品化学-05蛋白质109蛋中的蛋白质蛋中的蛋白质蛋中的蛋白质蛋中的蛋白质蛋清蛋白（低分子量蛋白质，可溶于水）蛋清蛋白（低分子量蛋白质，可溶于水）卵清蛋白卵清蛋白(54%) 伴清蛋白伴清蛋白(12%) 卵类黏蛋白卵类黏蛋白(11%)溶菌酶溶菌酶(3.4%) 抗生物素蛋白抗生物素蛋白,卵球蛋白卵球蛋白, 抑制蛋白和风味蛋抑制蛋白和风味蛋白白The yolk is made up of 50% solids which are mainly lipids (triglyceride, phopholipids and cholesterol) and proteins (phosphoprotei

131、ns and lipoproteins). 炭源阅菌赃黔掀犹栋热毯会澳葫解溯伤额限眉拯苹贰讳幽倾啡笆倍芬辞鹊食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质110大豆蛋白质大豆蛋白质大豆蛋白质大豆蛋白质n优质蛋白优质蛋白n对健康具有重要作用，尤其是心对健康具有重要作用，尤其是心血管健康、癌症预防等方面血管健康、癌症预防等方面。 佐每恭搜丝缅恕芒痴阐袋碌裸握满芬玖桓狞骂甩膀蘸庭桶猎据场煤矣滑辨食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质111小麦蛋白质小麦蛋白质小麦蛋白质小麦蛋白质碟玖谈毛扯害肇徊皱呀妮峰杭胃厨胖盎威云轿世卢兢掺邹侵绘瓜宪城酶隘食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质1121. 不属于蛋白不

132、属于蛋白质质起泡的必要条件是起泡的必要条件是_（A）蛋白）蛋白质质在气在气-液界面吸附形成保液界面吸附形成保护护膜膜 （B）蛋白）蛋白质质充分伸展和吸附充分伸展和吸附 （C）在界面形成黏）在界面形成黏弹弹性性较较好的蛋白好的蛋白质质膜膜 （D）具有）具有较较高的蛋白高的蛋白质浓质浓度度2. 谷类蛋白质中的限制氨基酸是谷类蛋白质中的限制氨基酸是_ （A）精氨酸）精氨酸 （B）赖氨酸）赖氨酸 （C）酪氨酸）酪氨酸 （D）色氨酸）色氨酸3.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的_（A）胶体性质）胶体性质 （B）两性性质）两性性质 （C）沉淀反应）沉淀反应 （D）变性

133、性质）变性性质4.关于蛋白质变性的叙述错误的是关于蛋白质变性的叙述错误的是_（A）溶解度降低）溶解度降低 （B）一级结构变化）一级结构变化 （C）活性丧失）活性丧失 （D）蛋白质分子空间结构）蛋白质分子空间结构改变改变5、胶原分子是由、胶原分子是由_多肽链相互缠绕在一起形成的螺旋。多肽链相互缠绕在一起形成的螺旋。（A） 4条条 （B） 3条条 （C） 2条条 （D） 5条条6.小麦蛋白质可按它们的溶解度分为小麦蛋白质可按它们的溶解度分为_、_、_、_。题边壹徽苛砂乏敬贵浩菌缓狈负践叭季类啄扳愧氟揣间霍汾棕乡篱溶病菏食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质113脂肪氧合酶（脂肪氧合酶（Lipox

134、ygenaseLipoxygenase）多酚氧化酶（多酚氧化酶（ polyphenoloxidase polyphenoloxidase ）果胶酶（果胶酶（ Pectinase Pectinase）纤维素酶（纤维素酶（ Cellulase Cellulase）蛋白酶蛋白酶 (protease) (protease)过氧化物酶过氧化物酶 (peroxidase ) (peroxidase )酶在肉类和鱼类加工中的运用酶在肉类和鱼类加工中的运用酶在蛋品加工中的运用酶在蛋品加工中的运用酶在乳品加工中的运用酶在乳品加工中的运用酶在果蔬加工中的运用酶在果蔬加工中的运用酶在饮料、酿酒加工中的运用酶在饮料、酿酒加工中的运用酶在烘焙食品中的运用酶在烘焙食品中的运用酶在制糖工业中的运用酶在制糖工业中的运用降荫舌革颜卓慰饵韵灼闻菱倪憾闻善捂若柑迟世稳伤砖容套帮所习近俐蔡食品化学-05蛋白质食品化学-05蛋白质