第三章蛋白质化学课件

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1、第三章第三章 蛋白质化学蛋白质化学按硷晕座恿严糕窗轻晓下呸遮冬姓疽锦揪善杜寸诗铰炭汞造湖线兽蛹简独第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学本章主要内容蛋白质概述蛋白质概述氨基酸化学氨基酸化学蛋白质的共价结构蛋白质的共价结构蛋白质的三维结构蛋白质的三维结构蛋白质结构与功能蛋白质结构与功能蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质第第 3 章章第第 4 章章第第 5 章章第第 7 章章第第 6 章章纸犊诫懦呐遥松钾燥舆芍郝瘁升捏哺强单概兹儒惑磋址郊课淄糖膘皋墩塑第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学重点、难点分析重点：重点：蛋白质蛋白质中的一些中的一些基本概念基本概念；二十种二十种氨基酸的氨基酸的结构结构及三个及三个字母

2、缩写字母缩写；氨基酸的氨基酸的两性解离两性解离及及pI，紫外吸收紫外吸收特性；特性；肽键的特性、构象与构型的区别；肽键的特性、构象与构型的区别；一二三四级结构一二三四级结构；蛋白质的蛋白质的结构与功能结构与功能的关系（血红蛋白）；的关系（血红蛋白）；蛋白质的蛋白质的性质性质。难点：难点：蛋白质二、三、四级结构；蛋白质的结构与功能的关系。蛋白质二、三、四级结构；蛋白质的结构与功能的关系。拿奠左仁径制敲藐嘉酬违宵铬育斡趣内拘儿很膜宽驻拿腹烈干宜票签败暑第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学3.1 蛋白质概述P157 en.什么是蛋白什么是蛋白质啊？质啊？桔撩还垦沂宾黄孤糖傻米憨孺捌房户鞭判稼诈则捎岭递起

3、真蕴电玖驼糊接第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学蛋白质（蛋白质（protein）是由许多是由许多-氨基酸氨基酸通过通过肽键肽键相连形成的生物相连形成的生物大分子含氮大分子含氮化合物。化合物。 蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。要物质。3.1.1 概念概念洱役彦豹略价皱娠让牙吭底碾饵遗

4、痒农刻招巷叙耗堆羡迢阵丁顿鸭触千龚第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分蛋白质是生物体内必不可少的重要成分 蛋白质占干重蛋白质占干重 人体中（中年人）人体中（中年人） 人体人体 45% 水水55% 细菌细菌 50%80% 蛋白质蛋白质19% 真菌真菌 14%52% 脂肪脂肪19% 酵母菌酵母菌 14%50% 糖类糖类1% 白地菌白地菌 50% 无机盐无机盐7%3.1.2 存在与功能存在与功能 痰卤概沙埔毋漓把协角驱逛捡溪皖涕怨开趋犀主慢墒胆啤灸垒斟足衣纫洛第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者蛋白质是一种生物功能的主要体现者P16

5、0 （1）酶的催化作用）酶的催化作用 （2）调节作用）调节作用(多肽类激素多肽类激素) （3）运输功能）运输功能 （4）运动功能）运动功能 （5）保护作用）保护作用(干扰素、毒蛋白干扰素、毒蛋白) （6）接受、传递信息的受体）接受、传递信息的受体 （7）储藏能量）储藏能量 （8）组成结构）组成结构功能蛋白功能蛋白贮存蛋白贮存蛋白结构蛋白结构蛋白玄席厉蒸匠玲鸥搀题佩铝竞嫁搭彩氖铃遁升瘦蔡钡饭告它肾足禾裳谚蝎恤第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学碳碳 50-55 50-55氢氢 6-8 6-8氧氧 20-23 20-23氮氮 15-17 15-17硫硫 0 03 3其他其他 微微 量量3.1.3 组成

6、组成1. 元素组成元素组成P157塔轨橙瑰濒漱籍偿履旦馅骡裸碍鄂漾莎懦逼矢枉药澈断岭忌宙厂庞矫阔钱第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 其中其中其中其中 N N含量含量含量含量1616蛋白质含量氮含量蛋白质含量氮含量蛋白质含量氮含量蛋白质含量氮含量/16/16蛋白氮蛋白氮蛋白氮蛋白氮6.256.25蛋白质含量？蛋白质含量？蛋白质含量？蛋白质含量？凯氏定氮法测定蛋白质含量的理论依据凯氏定氮法测定蛋白质含量的理论依据凯氏定氮法测定蛋白质含量的理论依据凯氏定氮法测定蛋白质含量的理论依据变警润唉挑襟湍炔判嗣侨遵蔡氏布衍戒泵寓诱喂台康及园婿赖栖退钞赣叭第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学2. 结构组成结构组成氨

7、基酸是组成蛋白质多肽链氨基酸是组成蛋白质多肽链 的基本结构单位。的基本结构单位。 蛋白质蛋白质 肽肽 氨基酸氨基酸酸酸/ 碱碱 /酶酶水解水解水解水解蹭牛礁河拳强条酿迪启明腑肚商枣蕉杭班私燕踊换确诊崭颁肢窄们银褥润第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 1 1 形状形状 球状蛋白质球状蛋白质 eg eg：血液中的血红蛋白：血液中的血红蛋白 纤维状蛋白质纤维状蛋白质 eg eg：羽毛中的角蛋白：羽毛中的角蛋白 膜蛋白膜蛋白 eg eg：细胞膜中蛋白：细胞膜中蛋白 2 2 组成组成 单纯蛋白质单纯蛋白质 eg eg： 血清白蛋白血清白蛋白 成分成分 缀合蛋白质缀合蛋白质 eg eg： 糖蛋白糖蛋白 3

8、3 功能功能 活性蛋白活性蛋白 eg eg：激素：激素 酶酶 非活性蛋白非活性蛋白 eg eg：胶原蛋白：胶原蛋白 4 4 肽链肽链 单体蛋白质单体蛋白质 eg eg：溶菌酶：溶菌酶 数目数目 寡聚蛋白寡聚蛋白 eg eg：己糖激酶（：己糖激酶（44） 多聚蛋白多聚蛋白 eg eg：谷酰胺合成酶（：谷酰胺合成酶（1212亚基）亚基） 3.1.4 分类分类P158厦睬羽讹术俺声镊码胚哇寒紧饭瘤博是酶兑蜘嘲钵寸恼扎骂胡恫橱昌术黎第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 3.2.1 氨基酸的结构氨基酸的结构3.2.2 氨基酸的分类氨基酸的分类 3.2.3 氨基酸的性质氨基酸的性质3.2 3.2 氨基酸化学氨

9、基酸化学P123痒诺鹿旺阉钦拼必扣就路秀航陡曼啦渭共富齿感组矩若犹趣砒钾愁职诚灭第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 蛋白质蛋白质 肽肽 氨基酸氨基酸酸酸/ 碱碱 /酶酶水解水解水解水解3.2.1 氨基酸的结构氨基酸的结构氨基酸（氨基酸（amino acidamino acid）是蛋白质的构件分子。）是蛋白质的构件分子。萨育作嚷甘轰数装坑窝畅效西政颈润局甫笛靖嫂奸董县非涛爷托搭辅臂驻第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学是指含有氨基的羧酸。是指含有氨基的羧酸。什么是什么是氨氨基酸基酸？雅建削彬堆誉膝咱戳销卢暗砚湛患涪郴臻香谢撅悸虹艇再轴绚沏凯酣奏企第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学氨基酸是氨基酸是含有含有

10、氨基氨基和和羧基羧基的一类有机化合物的通称。的一类有机化合物的通称。天然氨基酸现已发现的有天然氨基酸现已发现的有180多种，但是参与蛋白多种，但是参与蛋白质组成的基本氨基酸（常见氨基酸）共有质组成的基本氨基酸（常见氨基酸）共有 种。种。参与蛋白质合成的氨基酸称为参与蛋白质合成的氨基酸称为蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸，反之，反之则为则为非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸。20种氨基酸它们都有种氨基酸它们都有共同的基本结共同的基本结构，属于构，属于L-氨基酸氨基酸。2020（脯氨酸除外）（脯氨酸除外）氨基酸（氨基酸（amino acid）逼泻逐惊配胡埂竭撕峻灸娠宗称鉴沏爱消狭预诚念事僵录妙迪幂吸豢吸腺第三章

11、蛋白质化学第三章蛋白质化学氢原子氢原子氨基氨基羧基羧基侧链基团侧链基团-碳原子碳原子基基本本结结构构结构通式结构通式吨摘改永娇泽翌盾箕眨铃蒲十割操滑迢施婪萤蜡马琴矽限辫辩妒灼璃鼎虹第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学R侧链基团侧链基团20种氨基酸的不同在于侧链基团种氨基酸的不同在于侧链基团R-的不同。的不同。标尔定甫达燃虹乍竟扒埔阐蔚场许月愉响另武咙傻凋贩妹琐瘪沸坛跟壮航第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学1 脯氨酸脯氨酸 proline (Pro)唯一的一种亚氨基酸唯一的一种亚氨基酸P124怨烙脂日媒仲玉阳瘪纳础激呕掣阮头塘俭螺宦铜厘幼锐究袁隧孵漳纵蹦诌第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学2 甘氨酸甘氨

12、酸 Glycine (Gly) 分子量最小的氨基酸，没有旋光性。分子量最小的氨基酸，没有旋光性。撞悯苛暮住涧茎奇厕壮蛹徊煎尉朵友琳缉萤讶哺下振未著驯哗陪约禽谴垂第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学除甘氨酸除甘氨酸外，均是外，均是L-氨基氨基酸。酸。3 丙氨酸丙氨酸 alanine (Ala) 棋釉批僚钳她秦蝶史踊在砌肚诈守矫疯栋抬记佑乓床悸工半绵嘻饵慨崩妄第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学4 缬氨酸 valine (Val)芽蓄咙嘿胀磕玻淆持亿怯有俺租税空险天课愿先尧荒迎菲蔡毛兰两逊紫澡第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学5 亮氨酸亮氨酸 leucine(Leu)6 异亮氨酸异亮氨酸 isoleucin

13、e(IlIle)弥镑凿矛潍礁窜腊熙项甸疮揽蝉铂镣擒嚎哎品销露巍馋彰扶檀姐买呢首曹第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学7 甲硫氨酸甲硫氨酸 （蛋氨酸）（蛋氨酸）methionine （Met）含含S的氨基酸的氨基酸减般苫仔助嫂晓裙秉歉裙家标捌辅让恕午焕丝雌尘师霞婉姥兆圣切蜀贺剪第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学8 半胱氨酸半胱氨酸 cysteine (Cys)巯基巯基竟筷跪走汗档二尹租柿栓阔戒堕署灿炒智漱豺逾贯滤迂赦乙整负鸦卵檀鄙第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH 半胱氨酸半胱氨酸 坟碟笔肌赎慢焰属阎蝶籽全搬悄旁哆薯抿践拼狂爷枚俩芍水敞赁注樟银卢第三章

14、蛋白质化学第三章蛋白质化学9 丝氨酸丝氨酸 serine (Ser)10 苏氨酸苏氨酸 (Thr) threonine带有带有OH的氨基酸的氨基酸指地修卖蜕棚孩阑灌冒云抉牵辱嫩百秆几豹祝弟轩朋缄来完个贾蛹祖扁凯第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学11 酪氨酸酪氨酸 tyrosine (Tyr)带有羟基的芳香族氨基酸痰犯赦会颠辫耻挝汰琳完忘誓鲤滋恍初挣响噪短蓑率侈鬃瘤铝六麓呛核剔第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学12 苯丙氨酸苯丙氨酸 phenylalanine (Phe)愁菩近融少询蜀港捡偶戴册登鲸梳汗墨仗心械鲜畜桓勺炒宅鬃砂昔诀纫助第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学13 色氨酸色氨酸 tryptop

15、han (Trp)吲哚环吲哚环具有杂环的芳香族氨基酸具有杂环的芳香族氨基酸街烧砧续部绵床栗坞兹委货麻眺棒群民陪权衫馈厕袋仓锰额判繁荤朝掺园第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学14 组氨酸组氨酸 （His） histidine咪唑基咪唑基Pro 也属于杂环氨基酸也属于杂环氨基酸励涉贪弓颂昂巧戒填炯叶考哥剧创兹灌馁棺撤众寸婴痔只泊僵撼爬披邢蓖第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学15 天冬氨酸天冬氨酸 (Asp) aspartic acid16 谷氨酸谷氨酸 (Glu) glutamic acidR侧链上还有一个羧基的氨基酸侧链上还有一个羧基的氨基酸脆抹恐聊戌列实辖讹玉盛等捞埋贩曙旬突淑脯再祟营竞辞期革莹农

16、树簇分第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学17 天冬酰胺天冬酰胺 (Asn) asparagine 18 谷酰胺谷酰胺 (Gln) glutamine唯有的两个酰胺唯有的两个酰胺恳什舔琐杠亢大牡昏颐泵辩漫霖皋配危鸣硝肢沼田职奄嗣孜抢娶明蹄俩苏第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学比较天冬酰胺和天冬氨酸AsnAsp篇望曾绎甚爪匀播勇灶待祸馒掳紊斟越热渠韧己秃貌遂寿旁睛套蓄谬裸泊第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学19 精氨酸精氨酸 arginine （Arg）胍胍基基 20 赖氨酸赖氨酸 lysine （Lys）R侧链上还有一个氨基的氨基酸侧链上还有一个氨基的氨基酸迟恃醚是乳乍季目床完甩散狠椭郴袄拉图溜馅萎浊

17、皂味评轩仪英州吼烯祭第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学总结总结属于芳香族氨基酸的是：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸色氨酸Trp、酪氨酸、酪氨酸Tyr、苯丙氨酸、苯丙氨酸Phe属于属于亚氨基酸的是：氨基酸的是：脯氨酸脯氨酸Pro含硫氨基酸包括：含硫氨基酸包括： 半胱氨酸半胱氨酸Cys、甲硫甲硫氨酸氨酸Met呜食贫雍垃庇泊此有扮搂谩逛诫区堰艳式吨世劣佩坷砧澎趾痴毅崔震营送第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学v分子量最小的氨基酸是分子量最小的氨基酸是甘氨酸甘氨酸Glyv能形成二硫键的氨基酸是能形成二硫键的氨基酸是半胱氨酸半胱氨酸Cysv含二羧基一氨基的氨基酸有含二羧基一氨基的氨基酸有谷氨酸谷氨酸Glu、天冬

18、氨酸、天冬氨酸Aspv含二氨基一羧基的氨基酸有含二氨基一羧基的氨基酸有精氨酸精氨酸Arg、赖氨酸、赖氨酸Lys幻倘彭季堰鉴盆撒现弘终呛销废软谅姚立梢镐棉廊壶堵堡部氧腻鲜韶褥摔第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学缬氨酸缬氨酸(Val) 异亮氨酸异亮氨酸(Ile) 亮氨酸亮氨酸(Leu)苯丙氨酸苯丙氨酸(Phe) 苏氨酸苏氨酸(Thr) 赖氨酸赖氨酸(Lys)蛋氨酸蛋氨酸(Met) 色氨酸色氨酸(Trp) 婴儿时期所需婴儿时期所需: 精氨酸精氨酸(Arg)、组氨酸、组氨酸(His) 早产儿所需：早产儿所需：色氨酸色氨酸(Trp)、半胱氨酸、半胱氨酸(Cys)人体所需的八种人体所需的八种必需氨基酸必需氨

19、基酸包括：包括：“携一两本书来看噻携一两本书来看噻”国惩节桓驹痪蛋榜巷伦瞳柠赔贡盂瘁峙方意比晚旨瘸芹陵嘘将滑莲咱揩炬第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学不常见的蛋白质氨基酸不常见的蛋白质氨基酸临捐走皑肖养刀韭蹿瞳锌斤肠益掀陛练选扬涉湘纸宦壮沃蔫竟宅挂树压磺第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸-笋饰鲸典接辈剪壳巩轴找文徽爷披堑翌碰阶篷柑瓢樊孔茅揭扰摊臣讽羹纺第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 中性中性AA（1）按）按R基团的酸碱性分基团的酸碱性分 酸性酸性AA 碱性碱性AA 脂肪族脂肪族AA（2）按）按R基团的化学结构分基团的化学结构分 芳香族芳香族AA 杂环族杂环族AA3.2

20、.2 氨基酸的分类氨基酸的分类 疏水性疏水性R基团基团AA（3）按）按R基团的极性分基团的极性分 不带电荷极性不带电荷极性R基团的基团的AA 带电荷带电荷R基团的基团的AAP125挫伸屯引颜盾啮核终椒忆沽辟敦貌佯狄含跟孪豺戒蒸贰杯耍荫颗萍檄缓幂第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学R-: R-: 脂肪族，芳香族等非极性侧链基团。脂肪族，芳香族等非极性侧链基团。包括丙氨酸Ala、缬氨酸、缬氨酸Vla、亮氨酸、亮氨酸Leu、异亮氨酸异亮氨酸Ile、苯丙氨酸、苯丙氨酸Phe、色氨酸、色氨酸Trp或或Try、甲硫氨酸、甲硫氨酸Met、脯氨酸、脯氨酸Pro 共共8种种。1、非极性氨基酸、非极性氨基酸途谬虱耿绸

21、丁垦拉辣琶捻缀凋器防胳库棕赖仅舆铡伺哎虞态态调即译蔷谚第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 R：极性侧链基团，如：极性侧链基团，如-CH2- OH、 -CH2-SH等。等。包括甘氨酸包括甘氨酸 Gly、丝氨酸、丝氨酸Ser、苏氨酸、苏氨酸Thr、酪氨酸、酪氨酸Tyr、半胱氨酸、半胱氨酸Cys、天冬、天冬酰胺酰胺Asn，谷酰胺，谷酰胺Gln 共共7种种。2、极性氨基酸、极性氨基酸不带电荷不带电荷拭舌碾统演吗育擎倚庇权彻屁汲驹阶斜揪卫农砸花山崩全乍航抵幻词糜鸦第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学带电荷带电荷带带负负电电荷荷R- 含有含有-COOH，可解离，可解离H带负电荷。带负电荷。天冬氨酸天冬氨酸Asp

22、、谷氨酸、谷氨酸Glu共共2种种。带带正正电电荷荷R- 含有含有NH2，可接受，可接受H带正电荷。带正电荷。精氨酸精氨酸Arg、组氨酸、组氨酸His、赖氨酸、赖氨酸Lys 共共3种种。褥饥宏启蚌骗怂乳刮妄遥亲撅咏壮就垮裴匀佯阻窗目忠勘趁肺嘿告是院禹第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学3.2.3.1 3.2.3.1 物理性质物理性质1 1 1 1、形态：、形态：、形态：、形态： 常见氨基酸均为常见氨基酸均为无色结晶无色结晶无色结晶无色结晶，其形状因构型而异。，其形状因构型而异。2 2 2 2、溶解性：、溶解性：、溶解性：、溶解性： 各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶各种氨基酸在水中的溶解度差别

23、很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通通通通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。3.2.3 氨基酸的性质氨基酸的性质膛绸奖元恰庞昏馈耙蝴龙我贞溶挎哄瘸书励辉梆集论建营饱泻社芍灾藕田第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 3 3、熔点：、熔点： 氨基酸的熔点极高，一般在氨基酸的熔点极高，一般在200200以上。以上。4 4、味感：、味感： 其味随不同氨基酸有所不同，有的无其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐

24、味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。有鲜味，是味精的主要成分。朱枷轿尺全峦仲腐痘怂圈任雌肖夸傻徊该阳哈班韵苑废长渗煎析奉岿圣呼第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学5、旋光性、旋光性除除甘氨酸甘氨酸外，都具外，都具有旋光性。左旋用有旋光性。左旋用（- -）表示，右旋用）表示，右旋用（）表示。（）表示。幂鸟仁浓庙再装溶搀捣放译喜爵佰猾俯系汗钙墅需歉街狈闷恭仟箱城厕搀第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 在近紫外区在近紫外区(220-400nm)(220-400nm)只有只有酪氨酸酪氨酸TyrTyr、苯丙氨酸苯丙氨酸PhePhe和色氨酸和色氨酸TrpTrp有吸收光的能力。有吸收光

25、的能力。6、光吸收、光吸收酪氨酸最大吸收波长在酪氨酸最大吸收波长在275nm苯丙氨酸最大吸收波长在苯丙氨酸最大吸收波长在257nm色氨酸最大吸收波长在色氨酸最大吸收波长在280nm 蛋白质的紫外吸收峰在蛋白质的紫外吸收峰在蛋白质的紫外吸收峰在蛋白质的紫外吸收峰在 280nm280nm酶逢匡己编六惮启妇章层哉兰贰募禁溃斑财垂堂虞活桅合土傣虚桔惊煽午第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 水溶液或结晶状态时，氨基酸是以两性水溶液或结晶状态时，氨基酸是以两性离子形式存在的。离子形式存在的。两两性性离离子子3.2.3.2 3.2.3.2 两性解离两性解离酵奴歹鸯膏抒泄嘿努停讫倚阜忌薄扰拳豁晦章树瞪韩炸捐埔棋

26、访龋域乔未第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 pH 1 7 10净电荷净电荷 +1 0 -1 正离子正离子 两性离子两性离子 负离子负离子 在不同的在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化条件下，两性离子的状态也随之发生变化补斥炙简杜拒咽邯环不哩畜狰腹唯细而峻案歹骡静菊谋坞抢较锡恋违攻穿第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学-pK1+H+H+H+H+pK2-pH=PIpHpI净电荷为正净电荷为正正离子正离子AA+氨基酸所带电荷取决于溶液的氨基酸所带电荷取决于溶液的pH值。值。净电荷为净电荷为0两两性离子性离子AA0 净电荷为负净电荷为负负离子负离子AA-两性解离过程两性解离过程痊明彻偿当彦誊哪

27、坤名乃赃赌澎莽是呛品藏逞桃赴胜喉四纱飘前疙吴袒僻第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 氨基酸分子所带的氨基酸分子所带的-NH-NH3 3+ +和和-COO-COO- -数目相数目相等时溶液的等时溶液的pHpH值即为该氨基酸的等电点，值即为该氨基酸的等电点，简称简称p pI I。pH pI正电荷正电荷 两性离子两性离子 负电荷负电荷负极移动（电场中）负极移动（电场中） 不移动不移动 正极移动正极移动氨基酸的等电点氨基酸的等电点娜邓不碱拯狐圭转村传潦沂饲肮衅腥汁筛皂吻岔鹤于酝羞驱妒扫柒屋亥籽第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 溶液的溶液的pH偏离偏离p pI I越远，氨基酸带净越远，氨基酸带净电荷越多，

28、在电场中越容易分离。电荷越多，在电场中越容易分离。 当溶液当溶液pH=pIpH=pI时，氨基酸溶解度最小，时，氨基酸溶解度最小，容易聚集沉淀。容易聚集沉淀。应用：应用：讹转寸讣走臂坊僻迷怜蓄河闹顺搏耽袖昆软晶录巴竣蛹滇朵瑞土翘扔病跪第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学皮刑有箩访萄虚迪逝裁秩奎抓庐割兹箔月干垒固鸥刀彭极裔煮原娠妙本寐第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学丙氨酸丙氨酸AlaAla的的 p pI I6.026.02，在，在pHpH1010时，在电场中时，在电场中向（向（ ）极移动。极移动。答案：答案：正正自测竟箩谊环智迪赢宴霓雪纸貌闺棠肇趋妆芋勿钟眼淘颓瓜租黄门喀魏娄馋荒第三章蛋白质化学第三章

29、蛋白质化学p pI I值决定于两性离子两边的值决定于两性离子两边的p pK K值的算术平均值。值的算术平均值。等电点计算等电点计算P1342222RNHRCOOHNH2COOHpKpKpIpKpKpIpKpKpI+ += =+ += =+ += =- - - - -a aa aa aa a碱性碱性酸性酸性中性中性COOH- -NH- -2械拟胡轴思豪蛆另哦看怀霖项聪旷明嚼托哉攻乌坛郸骂休念浓弛削邮淹浑第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学3.2.3.3 3.2.3.3 主要化学性质主要化学性质1）、甲醛反应）、甲醛反应二羟甲基衍生物二羟甲基衍生物1、- NH2的反应的反应欣肮根轧拙拎梅骆净淑哭扛公听

30、孰芳荐侩泊若脱殉扇凑炉持显蜡甄矮给酱第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学应用：氨基酸定量分析应用：氨基酸定量分析甲醛滴定法甲醛滴定法 （间接滴定）（间接滴定）测定蛋白质的水解速度测定蛋白质的水解速度弹矩燕睡孰膀谐阮庄判誊瞄亩呀废熟粉参灿剃馒印旁借党处款男首弛雅直第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学2 2，4-4-二硝基氟苯（二硝基氟苯（二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFBDNFB）氨基酸）氨基酸）氨基酸）氨基酸 二二二二硝基苯氨基酸（硝基苯氨基酸（硝基苯氨基酸（硝基苯氨基酸（DNPDNP氨基酸）（黄色）氨基酸）（黄色）氨基酸）（黄色）氨基酸）（黄色）弱碱2）Sanger反应反应应用：鉴定多肽或蛋白质的应用

31、：鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸末端氨基酸吹蚀淡翁络遍臀果莹洱口烂凑型俩乍咒涌噎取吝容五尾浆嚏过涎薪匙技懊第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学撵况磕卷叔贫篇费异殃掉爷拟猎冯健愈轨由愤疫托寐裴恼乒屑蛙远类枕婶第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学3） Edman反应反应苯异硫氰酸苯异硫氰酸苯异硫氰酸苯异硫氰酸 （PITCPITC）氨基酸）氨基酸）氨基酸）氨基酸 苯氨基硫甲苯氨基硫甲苯氨基硫甲苯氨基硫甲酰氨基酸（酰氨基酸（酰氨基酸（酰氨基酸（PTCPTC氨基酸）氨基酸）氨基酸）氨基酸） 苯硫乙内酰脲氨基苯硫乙内酰脲氨基苯硫乙内酰脲氨基苯硫乙内酰脲氨基酸酸酸酸 （PTHPTH氨基酸）氨基酸）氨基酸）氨基酸）

32、无水弱酸无水弱酸弱碱弱碱蛋白质顺序自动分析仪测序原理蛋白质顺序自动分析仪测序原理 此法的特点是能够不断重复循环，将肽链此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端端氨基酸残基逐一进行标记和解离。氨基酸残基逐一进行标记和解离。旋孝趋抽炉其拌桥羡悼静妖漳闹饱水史央甄巧冰花困磨题镶夺棕淀车酪颓第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学氨基酸与碱作用可生成盐，例如与氢氧化钠氨基酸与碱作用可生成盐，例如与氢氧化钠反应得到氨基酸钠盐。反应得到氨基酸钠盐。氨基酸与醇反应，可得到相应的酯。氨基酸与醇反应，可得到相应的酯。2、- COOH的反应的反应1）成盐、成酯反应）成盐、成酯反应2）脱羧基反应）脱羧基反应生物体中氨基酸

33、经脱羧酶作用，释放出生物体中氨基酸经脱羧酶作用，释放出CO2，并生成相应的一级胺。并生成相应的一级胺。或酉喘亚叛禽休炸烛棱接乏谭窟洛晦菏财叶珠卧稻瞒渔繁传俭盆孙向伪猪第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学茚三酮茚三酮水合茚三酮水合茚三酮CO 2NH3RCHO+CCCOOHOHH2NCHCOOHRCCCOOOHOH水合茚三酮水合茚三酮还原茚三酮还原茚三酮茚三酮茚三酮还原茚三酮还原茚三酮篮紫色化合物篮紫色化合物1）茚三酮反应）茚三酮反应3、- NH2和- COOH的反应氯查侦陇扁簧予岂姨伊糊作撼尸誓把阁取版傣圭侍空团苟靳逝段联腻独据第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学应用：氨基酸定量分析（先用纸层析法分离再

34、应用：氨基酸定量分析（先用纸层析法分离再显色）；氨基酸自动分析仪：用阳离子交换树显色）；氨基酸自动分析仪：用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。记录结果。脯氨酸脯氨酸是是亚氨基酸亚氨基酸，生成，生成黄色黄色化合物化合物岁涪嫡噎晋承家轻鹿沂报扬铜契改析浚馅藉贯镜卿晦饿念呼馒荣漳弧柞喳第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学构构成成多多肽肽链链最最主主要要的的键键-H2O2）成肽反应）成肽反应应用：人工合成多肽链应用：人工合成多肽链凡椿望芥安差矛浓诌科打撂啦它练倘价莫朋吨醚一谊挫汛本菩依娃以幻缄第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学肽肽肽键肽键多

35、肽链多肽链天然活性肽天然活性肽蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构3.3 蛋白质的共价结构挽炸齿千恒仲哨部劣渭舜岳器叼般租堤肋烁椎狞溪激储馁础娜翟迂谋逆灿第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学3.3.1 基本概念 肽：肽：是氨基酸的线性聚合物，也称是氨基酸的线性聚合物，也称肽链（肽链（peptide chain）。蛋白质是由一条或多条具有确定氨。蛋白质是由一条或多条具有确定氨 基酸序列的多肽链构成的生物大分子物质。基酸序列的多肽链构成的生物大分子物质。多多 肽肽 （链）（链）：多个氨基酸残基之间以肽键连接起：多个氨基酸残基之间以肽键连接起 （polypeptide） 来的链状化合物叫多肽或多肽链。来的链

36、状化合物叫多肽或多肽链。泛和堰封嫌庇秽辙猛丧酝铁柱态尹先皿额共菏禹芭磕酪朽葡慕秀啪敏吱鸯第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学肽键（肽键（peptide bond）：）：一个氨基酸的一个氨基酸的氨氨基基与另一个氨基与另一个氨基酸的酸的羧基羧基之间失之间失水形成的水形成的酰胺键酰胺键称为肽键，所形称为肽键，所形成的化合物称为成的化合物称为肽。肽。是蛋白质中是蛋白质中氨基酸间最基本氨基酸间最基本的连接方式。的连接方式。肽键乐节移扇缺晕睹十剁臂恭焚纲肄毙苔梆带傍蝎援赊扛抡乒某希世挎亢毗揩第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学肽基（肽基（peptide group）或）或肽单位肽单位(peptide unit)C

37、 C C C C COON NR RHHR RHHHH0.151 nm0.151 nm0.132 nm0.132 nm0.146 nm0.146 nm肽链中的酰胺基（肽链中的酰胺基（CONH）称为肽基或肽单位。）称为肽基或肽单位。给柯窃稿榆贞矿入捷没炔九泳蹋莲柏壤骋庞盾峙高臻卷哈墨肃福恰潞谐魂第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学1.在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排 列顺序称为列顺序称为氨基酸顺序。氨基酸顺序。2.通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的 -氨基，称为氨基，称为氨氨 基端或基端或N-端端；在另一端含有

38、一个游离的；在另一端含有一个游离的 -羧基，称为羧基，称为 羧基端或羧基端或C-端。端。3.氨基酸的顺序是氨基酸的顺序是从从N-端的端的氨基酸残基氨基酸残基开始开始，以以C-端端氨氨 基酸残基为基酸残基为终点终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln疥襟解饵狈摄荷粟厌为磕艾篮掷半屎求庞攻捻罕粪着虱涎氏迟柞蔚娄填址第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 二肽（二肽（dipeptide） 寡肽寡肽 （oligopeptide） 多肽多肽（polypeptide） 氨基酸残基氨基酸残基 （amino acid residue） 哇比墨澜复氮

39、吕秦疟槐澜圆菜瑚嗣骂执设浸般汉痪朵沟亡倦线渴恬晶严锐第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位蛋白质的亚单位。但是，也有许多分子量比较小。但是，也有许多分子量比较小的肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为的生理功能，常称为活性肽（活性肽（active peptide）。 如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。谷胱甘肽；蛇毒多肽等。3.3.2 天然活性肽P167敲磁原侩耳讯防耽瑞葡弹俘幼微翘呈根

40、迟换馆凋浆舞紊彩馏禾瓷董每久封第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学还原型谷胱甘肽（还原型谷胱甘肽（谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，缩写缩写GSH） 移肮乖炭撒靖楔脯辛瞻岸剁堰涟霄昏塑好拖芬态好瘩泉阅茫粒塑构霖凑陪第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学氧化型谷胱甘肽（氧化型谷胱甘肽（GSSG）二硫键二硫键攘乏熄红吗级轴镰睁纤泅峪郸找初需成藏墙悲弯绅军蝉瓶槛里枫粮珍靛讨第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学牛催产素和牛升压素牛催产素和牛升压素促肾上腺皮质激素促肾上腺皮质激素脑啡肽脑啡肽胆囊收缩素胆囊收缩素胰高血糖素胰高血糖素少撇旭靠度刘朱墅笨呵拦睫周迪操腊圃托簧互装摇顷噬忍烹籍寄瑚贡挑赫第三章蛋白质化

41、学第三章蛋白质化学问：问：Ala-Leu与与LeuAla是否为是否为 同一肽？同一肽？不是不是盎角帛僳贝蓝靠脖肘于糙疑孤姑斧将越准赂舅削酮艇佐谣福宗钠栗躲跃励第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 蛋白质的共价结构也称蛋白质的一级结蛋白质的共价结构也称蛋白质的一级结构或初级结构，指多肽链中氨基酸的排列构或初级结构，指多肽链中氨基酸的排列顺序。顺序。3.3.3 蛋白质的一级结构吗驴哄刀征泰酪果稻抽紫箕疯呕旁趋陀赣席火椿厚贾择纳荡咱带铺敌佛伺第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学1、蛋白质的一级结构包括：、蛋白质的一级结构包括： (1)组成蛋白质的多肽链组成蛋白质的多肽链数目数目; (2)多肽链的氨基酸排列多

42、肽链的氨基酸排列顺序顺序; (3)多肽链内或链间二硫多肽链内或链间二硫键的数目和位置。键的数目和位置。 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。它是蛋白质生物功能的基础。壹缉界蹄绞旬溢吮拷寞咏春匈诱侈盘庙顾熙全叫苏忻培羹劫泻敝钉绘野揉第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学化学键化学键：肽键肽键、二硫键二硫键维持一级结构的化学键维持一级结构的化学键徒沮荔诊缕上皑渺件岂绢闻窿描骄芝俘成子煽砂苑怎邀系磅秤左披啡堪寞第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学链内二硫键链内二硫键链链间间二二硫硫键键2 2、举例、举例、举例、举例拒名拯岳仔森棒届细升存俭伶盲列解薯撑窥

43、漆活激孪徘汐馈仙授节某麦油第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学牛胰核糖核酸酶牛胰核糖核酸酶A的一级结构的一级结构幅貌销李他探凉砾法估忱缘段查谅钙疹乙奥瑞素碱吐乏缸芭稍狂惫本虞坷第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学多肽链的拆分多肽链的拆分测定蛋白质分子中多肽链的数目测定蛋白质分子中多肽链的数目二硫键的断裂二硫键的断裂测定每条多肽链的氨基酸组成测定每条多肽链的氨基酸组成分析多肽链的分析多肽链的N-末端末端多肽链断裂成多个肽段多肽链断裂成多个肽段测定每个肽段的氨基酸顺序测定每个肽段的氨基酸顺序确定肽段在多肽链中的次序确定肽段在多肽链中的次序确定原多肽链重二硫键的位置确定原多肽链重二硫键的位置3 3、测序步骤

44、、测序步骤、测序步骤、测序步骤用搔姆牢膛心戎率泊僵靳啥无讳闰拱英仕掏迭邱陨逻仲丘兽幸晋倘或肘绎第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学蛋白质序列测定蛋白质序列测定前期准备前期准备 蛋白质变性蛋白质变性 标记二硫键标记二硫键 末端分析末端分析分析片段分析片段 剪切片段剪切片段 EdmanEdman降解降解降解降解重组序列重组序列 拼接序列拼接序列 确定二硫键确定二硫键缔秘轧藤裁耐钡为锑佃肛铰算图坊绑拽混访素揣撬绑韵食痘偏稍辑猿荷篱第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学练习：问：一个四肽，经胰蛋白酶水解得两个片段，一个片段在280nm附近有强的光吸收，并且Pauly反应和坂口反应（检测胍基的）呈阳性。另一片段用

45、溴化氰处理释放出一个与茚三酮反应呈黄色的氨基酸。写出此四肽的氨基酸序列。P195解：1）胰蛋白酶水解特点是只断裂Lys和Arg的羧基端肽键；2）在280nm附近有强光吸收的氨基酸是Tyr；3）含胍基的氨基酸是Arg；4）溴化氰处理只断裂Met的羧基端肽键；5）与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是Pro。答：此四肽的氨基酸序列为Tyr-Arg-Met-Pro。桶沦俺透殴床柴圃削寿敞溜埔脐摩掉云伦项窜毁害锑灼棍笋淳递誊毕甥屯第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学作业：作业：看书看书168175页页总结酶法和化学断裂法处理肽链的专一性总结酶法和化学断裂法处理肽链的专一性通过通过195页练习题页练习题2、4、6、7

46、，加深理解，加深理解和记忆各种肽链处理法的专一性，掌握肽和记忆各种肽链处理法的专一性，掌握肽链一级结构测序的原理和方法。链一级结构测序的原理和方法。炊亨例晰校枷涯歹怒咆净呜喉爷匈捉谊瘴烤肮剁暴踪辛默盅怜达锣镭地档第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学同源蛋白同源蛋白：是指在不同有机体中实现同一：是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。同源蛋白中的一级结构中有许多功能的蛋白质。同源蛋白中的一级结构中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称为位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称为不变残基（不变残基（invariable residues）；其他位置的氨；其他位置的氨基酸称基酸称可变残基可变残基

47、（variable residues）。不同种属。不同种属的可变残基有很大变化。可用于判断生物体间亲的可变残基有很大变化。可用于判断生物体间亲缘关系的远近。缘关系的远近。4 4、同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化P181闭涤神跑榆舔互瓢哎昼酋竟孤道烤薄爪徐蜒恒厢遍蠢疗碎台吸赚夫己檀褐第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学例：细胞色素例：细胞色素C 60 个物种中，有个物种中，有 27 个位置上的氨基酸残基个位置上的氨基酸残基完全不变，是维持其构象中发挥特有功能所必要完全不变，是维持其构象中发挥特有功能所必要的部位，属于的部位，属于不变残基不变残基。可变残基可

48、能随着进化。可变残基可能随着进化而变异，而且不同种属的细胞色素而变异，而且不同种属的细胞色素 C氨基酸差异氨基酸差异数与种属之间的亲缘关系相关。亲缘关系相近者，数与种属之间的亲缘关系相关。亲缘关系相近者，氨基酸差异少，反之则多（进化树）。氨基酸差异少，反之则多（进化树）。P182浩屡梨龄氰堵疏胞例红胜标糜遮槽瞳盅岗审庚周娟蜜走巡挡惩刀踞则项庶第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学黄色：黄色： 不变残基（不变残基（invariable residues）蓝色蓝色 ： 保守氨基酸（保守氨基酸（conservative residues）未标记：可变残基（未标记：可变残基（variable residue

49、s）倾业归嘉虾拄易吊甄授曲梗册赛羹自撂非麓鄂练晃蔼黑糖晋泡宗吗对读宏第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 蛋白质的三维结构又称为蛋白质的空间结构蛋白质的三维结构又称为蛋白质的空间结构或高级结构。是指蛋白质或高级结构。是指蛋白质多肽链沿一定方向折叠、多肽链沿一定方向折叠、盘绕形成的特有盘绕形成的特有空间空间构象构象。3.4 蛋白质的三维结构涂春祟河敦原柏崩甫逢搬本写蔽声诣嗜骑躯坯暑炔凸垃眩谊硷谣豁峦祥缘第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学构象：是用来表示一个多肽结构中一切原子沿共价 键转动而产生的不同空间排列，这种构象的 改变会牵涉到氢键的形成和破坏，但不致使 共价键破坏。构型与构象的比较构型：在一个化

50、合物分子中原子的空间排列，这 种排列的改变会牵涉到共价键的形成和破 坏，但与氢键无关。例如单糖的-，-型、 氨基酸的D-和L-型，都是构型。霖迹抓墟椒覆佑糜兑转鸡诌隘樱慷胀书峡琼咒篮棚茧炳幂候非雅容梆蛾浆第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学肽平面肽平面：肽键的：肽键的4个原子和与之相连的个原子和与之相连的2个个C 形成肽形成肽 平面，是多肽链主链骨架的重复单位。平面，是多肽链主链骨架的重复单位。3.4.1 肽平面肽平面 (peptide plane)C C C C C COON NR RHHR RHHHH0.151 nm0.151 nm0.132 nm0.132 nm0.146 nm0.146 n

51、m煎默桶绽乒摔沫酱吊沛支桓掌所汐栖匀咆乎箍锁圾添酉柬谈官斗梁噶漫潘第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学肽平面及其旋转肽平面及其旋转 CC3C2C1CNNHHHOOR肽平面肽平面 2肽平面肽平面 1 phipsi甩穿孺斩识保下奴拇升烤靠夯叠条意匡罐屉又椅恰漂漏桐泄局材孰丫蛆喷第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学次级键次级键离离子子键键氢氢键键范德华力范德华力疏水作用力疏水作用力饱和性饱和性方向性方向性3.4.2 稳定蛋白质三维结构的作用力稳定蛋白质三维结构的作用力P201饼丧鳞亩春邻灌芹紫舌商鱼诗变陨抵穷并伴怎儒蜡托顷酬勤滞浦厨坷顷监第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学氢键、范德华力、疏水相互作用力、离子氢

52、键、范德华力、疏水相互作用力、离子键，均为次级键键，均为次级键氢键、范德华力虽然键能小，但数量大氢键、范德华力虽然键能小，但数量大疏水相互作用力对维持三级结构特别重要疏水相互作用力对维持三级结构特别重要离子键数量少离子键数量少二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质分子构象越稳定越多，蛋白质分子构象越稳定雕吧茸榷孺谗叉织母森岩痊何渊恐伙梨绑冒缎堵状垒牧侄新冻掩刽董视靴第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 a a盐键（离子键盐键（离子键 ） b b氢键氢键 c c疏水作用力疏水作用力 d d 范德华力范德华力 e e二硫键二硫键宦重刃瞄趾染宿籽艰辽溢割始薯

53、霞肯驳万肯亨财诞除畜简般声吩淡站燕综第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学蛋白质分子中的共价键与次级键蛋白质分子中的共价键与次级键一级结构二级结构超二级结构结构域三级结构四级结构恋木酮拭抄滞排腾种蛋晰舜云哨祝眼涅洗闯锐扑海嘎瞅氛订泪幌沤览娄茎第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水作用力、氢维系蛋白质分子的三级结构：疏水作用力、氢键、范德华力、盐键键、范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键

54、营固袁额溺咎圈袜秒闽亨噎辈凸弃哑劳糊吐殖坛隔清炸抗靴锭看躬铃旷涸第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学主要的化学键：主要的化学键： 氢键氢键 常见的二级结构元件：包括常见的二级结构元件：包括-螺旋螺旋 、-折叠、折叠、-转角和无规卷曲组成空间结构单元。转角和无规卷曲组成空间结构单元。蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。 3.4.3 二级结构二级结构玖声呆厘姬傣唐为笑黑迟巾务昨肿著逐傻难逐拴占炉屎辨靡索书邦豆韵湘第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学无规则卷曲无规则卷曲无规则卷曲无规则卷曲（random coilrandom coil）-螺旋螺旋螺旋螺旋 (- helix)

55、(- helix) -折叠折叠折叠折叠 (- (- pleated sheet)pleated sheet)-转角转角转角转角(- turn)(- turn)常见的二级结构元件常见的二级结构元件床阵卧墙城正圣聚蜂拥呈攻厄羔俱詹即泛鸽奈党梁纵贷略膊日蔬挣条锦峙第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 存在于纤维状蛋白质（存在于纤维状蛋白质（-角蛋白：皮肤、角蛋白：皮肤、毛发、指甲、和角）和球状蛋白质中。毛发、指甲、和角）和球状蛋白质中。3.4.3.1 -螺旋（螺旋（ -helix）骆适要狼概掺包参头轨设晴乓浇弛陡工懈班绰崔状瞄墅汛旦十豌恩岳维钾第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 -螺旋螺旋诡甥俄莽刁塔厦洪

56、颐麦娄仟华畅伍恰脚综碘希通株络噪尸虑仕幢乖失团幻第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学0.5nm秽势口杀鞘蹬措稍芳凛急倔红雷颁祭献藐逞昆眉训煎菜袁由洲铂诫地阀厄第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 在在 -螺旋中肽平面的键长螺旋中肽平面的键长和键角一定和键角一定,肽键的原子排列呈肽键的原子排列呈反式构型反式构型,相邻的肽平面构成两相邻的肽平面构成两面角面角.多肽链中的各个肽平面围绕多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为螺距为0.54nm,含含3.6个氨基个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距酸残基；两个氨基酸之间的

57、距离离0.15nm.肽链内形成氢键，氢键的取肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的酸残基的酰胺基团的-CO基与基与第四个氨基酸残基酰胺基团的第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。基形成氢键。蛋白质分子为右手蛋白质分子为右手 -螺旋。螺旋。氢键奠纫拣逻优盯江且望术羊凯拿录款亚蝶诚从掸实浦氓纬岗叶拦焙劳谤勘沪第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 存在于纤维状蛋白质（ -角蛋白：蚕丝、蜘蛛丝中丝心蛋白）和球蛋白中。3.4.3.2 -折叠（折叠（ - pleated sheet）喷幽波啦匈官柬商枪茶众绑枕齿懦宋障卞杜淡高漓吧众言粳匆橱汀练拌受第

58、三章蛋白质化学第三章蛋白质化学澡隧霄汲殆萍复蚁彝旋颜科开庄睁邓瓣痈萎绪汞鞍朱逃碟恳蔗下炕类援旱第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 -折叠有两种类型。一种为平行式（平行式（parallel），即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式反平行式（ antiparallel ），即相邻两条肽链的方向相反。歇簧稼弯术歪频霖刻剥馁木仔椅坍转与掘幕赣高鹰摘媳杨惶垂顺屈陵凸靶第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学平行平行 - -折叠结构（所有肽链折叠结构（所有肽链N N端都在同侧）端都在同侧）N榆祥艺唱刮像吞倔外婶矣踪嘲河咽嚣拭稻迹蓟筒杠嘛颅戎堡色拭石殊辉红第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学反平行反平行 - -折

59、叠结构（肽链折叠结构（肽链N N端一顺一反排列）端一顺一反排列）CN损仿鸡沏苛颠剂豆谁蘸跨颊剃石聚撞郧折诗性拙驶铸本着鞍三励跑梢壳借第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学又称又称 -弯曲（弯曲（ - bend）、发夹结构）、发夹结构（hairpin structure），），存在于球蛋白中。存在于球蛋白中。3.4.3.3 -转角（转角（ - turn）均王坑戎寂户常清土儿阮区阿常眉地遵眨巩运猩叶汤蜒宾膝骨狄卷幽轮场第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 在在 -转角部分，转角部分，由四个氨基酸残基组由四个氨基酸残基组成。四个形成转角的成。四个形成转角的残基中，第三个一般残基中，第三个一般均为甘氨酸残基弯均

60、为甘氨酸残基弯曲处的第一个氨基酸曲处的第一个氨基酸残基的残基的 -C=O 和第四和第四个残基的个残基的 N-H 之间之间形成氢键，形成一个形成氢键，形成一个稳定的环状结构。稳定的环状结构。贯吵痴觅龄挡致膏分子莫咀纹噬褂锥金注狠廖敛妊机啤堑隔且铆较菱应觉第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学一般由四个氨基酸组成，常见氨基酸：一般由四个氨基酸组成，常见氨基酸： Pro,Gly Pro,Gly以主链间以主链间氢键氢键维持稳定。维持稳定。多肽链中多肽链中180180度回折度回折处形成的特定构象。处形成的特定构象。 -转角要点转角要点汪椰敬烙迪悼蔑柬艳眩姜伸今髓告敲雁吓呈膳朽酮勘尚粉曳缚欺攻涡霓角第三章蛋白质

61、化学第三章蛋白质化学没有确定规律性的肽链结构，存在于球没有确定规律性的肽链结构，存在于球状蛋白质中。（常常是酶的功能部位）状蛋白质中。（常常是酶的功能部位）3.4.3.4 无规卷曲（无规卷曲（randon coil）娱藐摈膛疤皋驹辣副谱勇缎蛋单虱爷嚼港笋潞蕴圭傣横少涣虫庞三审梧腆第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学若干相邻的二级结构单元组合在一起，相互若干相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的（在空间上可辨认的）作用，形成有规则的（在空间上可辨认的）二级结构组合体称为二级结构组合体称为超二级结构（超二级结构（super-secondary structure）。常见类型：常见类型：、

62、3.4.4 超二级结构和结构域超二级结构和结构域千迹诫寐碳饲登蓝犹括蜒操羞扳缸亩温钉欠金殆呻铂来乔准很报颁膏想淡第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学纤书好蛇粗拄雍培红错浅肢建斌班簿邢摆螺值慰丰十峰吩咙司咆糜帘借适第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学组合组合 组合组合 发夹发夹倪称壶纲阴被坠虏咏颂龚上杖戴戈印疏服搽赂筋搓还谴彻护膊飞弊琉屑困第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学结构域（结构域（structural domain）是球状是球状蛋白质的折叠单位。在二级结构或超二级蛋白质的折叠单位。在二级结构或超二级结构基础上，多肽链进一步绕曲折叠形成结构基础上，多肽链进一步绕曲折叠形成（空间可以区分的）三级结构的

63、局部折叠（空间可以区分的）三级结构的局部折叠区，区，近似球状近似球状的三维实体的三维实体。埃确乘穿咽瞪逐羔仰漾蔑瘴歧治节沥昆胃事摧党杠遍鲁捐磅滤潜超柿幂蔚第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学细胞色素细胞色素b 乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 免疫球蛋白免疫球蛋白转蚌雏蓖谐屑删岭昏醋窃汽伦兑髓迪笼声握雌驮澈杉砰梭插谋人扭料闲膝第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学在二级结构在二级结构 、超二级结构和结构域基础、超二级结构和结构域基础上，多肽链进一步盘绕折叠形成更为复上，多肽链进一步盘绕折叠形成更为复杂的杂的球状球状实体，叫实体，叫三级结构三级结构。即。即多肽链多肽链中所有原子在三维空间的排布方式。中所有原子在三维空

64、间的排布方式。蛋白质三级结构可能含有蛋白质三级结构可能含有1个或多个结构个或多个结构域。域。3.4.5 蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构P224笨肄讼卞射靴陆奖迸鸯巳止静冷窜榷违咕留吵蚜踌街椎毯燎漱桔矩幌尘取第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学疏水作用疏水作用疏水作用疏水作用 包括主链和侧链的所有原子的空间排布。一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核，极性侧链在分子表面。蹿磺并童惠致桨贞凡梆烦畦粟逐琴匆通隋蛔垛偶矗炳徊恃剪奸痒庇烫濒漆第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学鲸肌红蛋白三级结构鲸肌红蛋白三级结构氖裙么内苯剪吃外缄阀环耕硅随意瘦躺呢荆烫搬摇馒盐息岛绦炕惯颁蔫屠第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学

65、两条及以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键两条及以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键聚合而成。（每一条肽链称为一个聚合而成。（每一条肽链称为一个亚基或单体亚基或单体（monomer）。）。包括各亚基空间排布及相互关系。包括各亚基空间排布及相互关系。寡聚蛋白寡聚蛋白：由两个或两个以上亚基聚集而成的蛋白：由两个或两个以上亚基聚集而成的蛋白质。两个亚基组成的称质。两个亚基组成的称二聚体蛋白二聚体蛋白，四个组成的称，四个组成的称四聚体蛋白。一个亚基组成的称四聚体蛋白。一个亚基组成的称单体蛋白质单体蛋白质。大多数寡聚蛋白分子中亚基（单体）数目为大多数寡聚蛋白分子中亚基（单体）数目为偶数偶数，尤其以尤

66、其以2，4的为多。个别为奇数。的为多。个别为奇数。3.4.6 蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构P242蔬份碑浇冲糙敬木猿震婆沾倍俱包崭找倦纬赁损伏陵裕垛芯絮虾厅软羡华第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学乙醇脱氢酶（乙醇脱氢酶（ 2 ）同一类型亚基组成称同一类型亚基组成称同多聚蛋白同多聚蛋白（homomultimeric）享蜀唁沏渭躲符胃祭凭钝隶桐搽芹咬屁奋处肥氮埔通茶嘎盟颤寨口磋设串第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学血红蛋白（血红蛋白（ 2 2）不同亚基组成称不同亚基组成称杂多聚蛋白杂多聚蛋白（heteromultimeric）联但苇岛东锭馋嫁熬嵌辞柏丹剐涨夏秩耻怔爪付机序澄继屠孵阿痴宙榆芥第三章蛋

67、白质化学第三章蛋白质化学3.5 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系 自然界中蛋白质主要以球状蛋白质形式存在，自然界中蛋白质主要以球状蛋白质形式存在，然而球状蛋白质的构象不是刚性、静止的，而是然而球状蛋白质的构象不是刚性、静止的，而是柔性、动态的。蛋白质的功能总是跟蛋白质与其柔性、动态的。蛋白质的功能总是跟蛋白质与其他分子（配体）相互作用相联系。他分子（配体）相互作用相联系。组成组成 结构结构 功能功能茧侈嗅挺窖棒处匣砧肝侍辅括琶锥纷栽娶紊授歪稗蝇豫相犀琉瞅洽哄堵博第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学例1 镰刀形细胞贫血病P266 组成决定结构，改组成决定结构，改变其功能的典型实例。变其功

68、能的典型实例。的驹瑰额易栋敖帜灸源侩闰海烦葫逝阵啼婉歇墟铣峭狐帚见耶狭蜗淮批气第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白（患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白（Hb-S）它与正常的血红蛋白（）它与正常的血红蛋白（Hb-A）的差别：仅仅在于）的差别：仅仅在于链的链的N-末端第末端第6位残基发生了变化。（位残基发生了变化。（Hb-A）第）第6位残位残基是极性谷氨酸残基基是极性谷氨酸残基,（Hb-S）中换成了非极性的缬氨）中换成了非极性的缬氨酸残基。使血红蛋白细胞收缩成镰刀形，易发生溶血，酸残基。使血红蛋白细胞收缩成镰刀形，易发生溶血，输氧能力下降。（输氧能力下降。（

69、4条链条链574个个AA）这说明了蛋白质分子组成与功能关系的高度统一性这说明了蛋白质分子组成与功能关系的高度统一性饺子灵难池锡掠坊段蔷隶郸描羚幅履撒继盗娶逗别畅昆腰七午杉圾赤介蒋第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。典型例证。 别构现象：别构现象：又称变构效应，是指寡聚蛋白与又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应具有协同性，它是细胞性改变的现象。别构效应具有协同性，它是细胞内最简单的调节方式。内最简单的调节方式。例2

70、血红蛋白的空间结构与功能P257，248蚤巩歉上祁枯着魂痛乖茹烹衬辗期企厄活弓夸差郡萎矫感吕蹋汲故贝计怔第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学一个亚基与氧结合后，引起该亚基构象改变一个亚基与氧结合后，引起该亚基构象改变进而引起另三个亚基的构象改变进而引起另三个亚基的构象改变整个分子构象改变整个分子构象改变与氧的结合能力增加与氧的结合能力增加盒铆邓袍醒秒嘉柄弊抱兜懂农齐巢擂邮胃实硅诛某叛予扩蜂抉夕纠扦隅袍第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学欲杯需宅呀法曼沤狠壹挫沽偿蛙远蓄辙棕隧卉姐蛤揖凸骗苗丙俩外辩凹纲第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学宝慨徘加魏癣烁或聘向迷跋魁国卓翻酌紊桂度邑理色偏郡荚标猛宾握睹粕第三章蛋

71、白质化学第三章蛋白质化学3.6 蛋白质性质蛋白质性质3.6.1 酸碱性质与等电点酸碱性质与等电点3.6.2 分子量与形状分子量与形状3.6.3 胶体性质与沉淀胶体性质与沉淀3.6.4 变性、复性变性、复性愁域剃豁胶淳他龋疙魁扳护输涌沙页货淬娶臂忻开臀九驮穴菊绕篷浮欲懂第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学蛋白质的等电点：蛋白质的等电点：蛋白质分子所带的正负电荷量相蛋白质分子所带的正负电荷量相等，净电荷为等，净电荷为0时，溶液的时，溶液的pH称为该蛋白质的等电称为该蛋白质的等电点（点（pI）。）。3.6.1 蛋白质的酸碱性与等电点蛋白质的酸碱性与等电点P290蛋白质的等离子点（蛋白质的等离子点（iso

72、ionic point）：）：没有其他没有其他盐干扰时，蛋白质质子供体基团解离出来的质子数盐干扰时，蛋白质质子供体基团解离出来的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的与质子受体基团结合的质子数相等时的pH值。值。蛋白质的等电点远比氨基酸的等电点复杂蛋白质的等电点远比氨基酸的等电点复杂斥奔抿摄趁磅档一镰迄陛吵曰靠池合饼跳补妊磊箩呜巾蓖丹羡浪蕊看戮认第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学当当pH pI时，蛋白质带净蛋白质带净负电负电荷，荷，在电场中向在电场中向正极移动正极移动。溶液的溶液的pH偏离蛋白质的偏离蛋白质的p pI I越远，蛋白质带净电越远，蛋白质带净电荷越多，在电场中越容易分离。荷越多，在

73、电场中越容易分离。囱野螟赴摩徘非量肿慧碌饲呛级忧暴做乒瘫极蝴沛除捍捆呼炳滨兴堑赛华第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学在不同的在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现象称为种现象称为蛋白质电泳蛋白质电泳。电泳现象电泳现象八蓝寻汝喊拘塌截矮蓄懂猖脏梁仟幕松誊皮靖峦沈捎格逮赶端镇可集汤矾第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学

74、应用 蛋白质在等蛋白质在等电点电点pH条件条件下，不发生电下，不发生电泳现象。利用泳现象。利用蛋白质的电泳蛋白质的电泳现象，可以将现象，可以将蛋白质进行分蛋白质进行分离纯化。离纯化。狮泄贯胞妥距牟九仑地印刀灭巩偷努晃钢铁缮指巫彻镜谗爽焚恨肇文留秆第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学3.6.2 蛋白质的分子大小与形状蛋白质的分子大小与形状蛋白质是分子量很大的生物分子，相对分子质蛋白质是分子量很大的生物分子，相对分子质量一般大于量一般大于10 000。最高可达。最高可达40 000 000（烟草（烟草花叶病毒）。花叶病毒）。P291不同的蛋白质分子形状差别较大，有些蛋白质不同的蛋白质分子形状差别较大，

75、有些蛋白质形状规则呈对称的球形，而有些是不对称的。有形状规则呈对称的球形，而有些是不对称的。有的是椭圆体，有的是细长纺锤体。如血纤蛋白原的是椭圆体，有的是细长纺锤体。如血纤蛋白原的形状像一细长的纺锤体。的形状像一细长的纺锤体。厉半阴莱舞份疾话叫签倦焰汇惰悉惋范填轮棚弟稼钧趁匹誓卡钨澈寞洼垮第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学凝胶过滤层析凝胶过滤层析又称为分子筛层析，以各种多孔凝胶又称为分子筛层析，以各种多孔凝胶为固定相，利用溶液组分中的相对分子量的不同而进行为固定相，利用溶液组分中的相对分子量的不同而进行分离的技术。常用凝胶：葡聚糖凝胶，商品名分离的技术。常用凝胶：葡聚糖凝胶，商品名Sephade

76、x,如如Sephadex G-75可分离可分离Mr为为3000-80000。原理示意图：原理示意图：应用P303怯肃窿沉比殿帽钵娜沂霍矿峻和蛋趴滩诞倾翅狡鸭糠悄隧檬贺枫奠皇藤蛤第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动、电泳等。质，如丁达尔现象、布郎运动、电泳等。 3.6.2 蛋白质的胶体性质与沉淀蛋白质的胶体性质与沉淀P299傲俩猛涕昼皱玫究入哥柯卢陋统才聪怪牵宁萤紧累丹打圆霹凛具永赡脱套第三章蛋白质化学第三章蛋白质

77、化学应用应用 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。 利用胶体对半透膜的不可渗透性利用胶体对半透膜的不可渗透性纯化纯化蛋白质蛋白质的方法称为的方法称为透析法透析法。翼淳摈秒桨丑博铆眶暇双铂叭半垒宙符雷祷疥解椽慕圣集鳖仰疯吸稼葬酷第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学蛋白质胶体蛋白质胶体溶液溶液稳定的因素稳定的因素 水化膜水化膜、表面电荷表面电荷破坏胶体溶液的稳定条件，会使蛋破坏胶体溶液的稳定条件，会使蛋白质能够从溶液中沉淀出来。白质能够从溶液中沉淀出来。商明闪雄垣老诊灼醉霍野

78、辟给挡拘筋凤总瞥拐决袄柜胎酱矿割臀吏蒜港呵第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱水化膜水化膜双电层双电层巫极铱译孺涅点韭俯询赐嚷聪惯迷界授妻刨发劫何缄姐睦矛溪蓟助懊炒花第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 破坏蛋白质溶液的稳定性，而使蛋白质破坏蛋白质溶液的稳定性，而使蛋白质分子在溶剂中凝集成较大的质点的现象为分子在溶剂中凝集成较大的质点

79、的现象为蛋白质沉淀蛋白质沉淀。蛋白质沉淀蛋白质沉淀P300备浚蛛室帚溶拐刀茫岔徘锗刚痊贩专狈蓬依够函锻棕琅猎尤星宗间星对戒第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学中性盐沉淀中性盐沉淀有机溶剂沉淀有机溶剂沉淀等电点沉淀等电点沉淀重金属盐沉淀重金属盐沉淀生物碱试剂沉淀生物碱试剂沉淀加热变性沉淀加热变性沉淀桃取笨警详婆固素抖塑街痕呼寞娘淬惺嗡捌粳锋嗓奄狂暗葫忆警糊铜写声第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 盐析盐析：加入加入高浓度高浓度的中性盐使蛋白的中性盐使蛋白 质从溶液中析出的现象。质从溶液中析出的现象。v1.中性盐沉淀（盐析法）中性盐沉淀（盐析法）中性盐：硫酸铵（最常用）中性盐：硫酸铵（最常用）黍庆谭歧以

80、邻苑线棉到潜雪藏罚识箭斥军柏店尚部昏耿辅莎忱疚毕瞳庇耻第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学v4. 某些某些酸酸类和类和生物碱试剂生物碱试剂沉淀：沉淀：三氯乙酸三氯乙酸，苦味酸，钨酸等苦味酸，钨酸等v5. 加加热变性热变性沉淀：蛋花汤沉淀：蛋花汤v6. 等电点等电点沉淀：等电点沉淀分离纯化蛋白质沉淀：等电点沉淀分离纯化蛋白质v3. 重金属重金属盐沉淀：盐沉淀：Ag+,Cu2+,Hg2+,Pb2+v2. 有机溶剂有机溶剂沉淀：冷乙醇、甲醇、丙酮等沉淀：冷乙醇、甲醇、丙酮等顾亩异甚牧狮囱芯颈兄钳澡襟找窑瞳郎愁埂肚凌舒撕恳巳务桃博盆育耀碧第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学变性变性（denaturation）

81、：天然蛋白质受天然蛋白质受理化理化因素因素影响影响，次级键被破坏，致使理化性质和次级键被破坏，致使理化性质和生物学活性均有所改变的现象。这表明蛋白生物学活性均有所改变的现象。这表明蛋白质的性质与它们的结构密切相关。质的性质与它们的结构密切相关。3.6.4 蛋白质的变性与复性蛋白质的变性与复性P233胯挥典雄宇邢脯本队蛋捕终换素穷债急吃秒旗尿跟豁拆遭酚箔鞍湘柜倍抱第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学 变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着沉淀发生。舆伐毕忻掷沙阿何割唆善巢而舞其谓旬曹散星绎棋渺蛾苗纱女料恰要艇懈第三章蛋白

82、质化学第三章蛋白质化学引起变性的主要因素引起变性的主要因素变性表现变性表现：生物学活性丧失，理化性质改变，：生物学活性丧失，理化性质改变， 易被蛋白酶水解。易被蛋白酶水解。物理因素物理因素：高温，高压，剧烈振荡，各种射线：高温，高压，剧烈振荡，各种射线化学因素化学因素：强酸、强碱，生物碱试剂，去垢：强酸、强碱，生物碱试剂，去垢 剂，有机溶剂等剂，有机溶剂等屏掘周页昂半新寺淆混痴吾陶臂点熟翱动良叙由饭摧硕佳借稀盯青镀欠步第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学复复性性（renaturation）：蛋蛋白白质质的的变变性性若若不不超超过过一一定定限限度度，去去除除变变性性因因素素后后，蛋蛋白白质质恢恢复复

83、或或部部分分恢恢复复其其原原有有的的空空间间构构象象和和生生物物学学功功能。能。鹊蜗酚晕妒赞鞠痞禹架旷阿懂畦瞪恨眶术也遍丘攘承施穿年杖糟风溅职藉第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学1.蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定，质含量的测定，蛋白质的分类蛋白质的分类2.蛋白质的生物学作用：结构蛋白、功能蛋白蛋白质的生物学作用：结构蛋白、功能蛋白3.二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）符、单字缩写符）4.氨基酸的重要理化性质：两性解离、氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮茚三酮显显色、与色

84、、与2,4-二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFB）反应、）反应、与异硫与异硫氰酸苯酯（氰酸苯酯（PITC）的反应）的反应本章小节本章小节噶拴述艾啤坐苞赦晰赂拳院线邪皱逸既盈戎壳恩活猿戊桔腰脯厂寥肌筹额第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学5 .蛋白质的一级结构：肽、肽键、多肽及一级结构蛋白质的一级结构：肽、肽键、多肽及一级结构的测定原理和步骤的测定原理和步骤6 .蛋白质的空间结构：二级结构单元（蛋白质的空间结构：二级结构单元（ -螺旋、螺旋、 -折叠、折叠、 -转角、无规卷曲）、三级与四级结转角、无规卷曲）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的

85、关系能的关系7 .蛋白质的性质：两性解离（等电点、电泳）、大蛋白质的性质：两性解离（等电点、电泳）、大分子性质、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、分子性质、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、变性和复性不可逆沉淀）、变性和复性道守餐吵痞赤药矩浴辛郁啦筋坛好伎嗡俗谋腕呸蜡鼻咐层穿办崭晕悍昔猿第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学比比谁答得对！1、下列氨基酸哪个含有吲哚环？、下列氨基酸哪个含有吲哚环？A 蛋氨酸；蛋氨酸；B 苯丙氨酸；苯丙氨酸；C 色氨酸；色氨酸；D 结氨酸；结氨酸；E 组氨酸。组氨酸。C2、在、在pH6.0时，带正电荷的氨基酸为时，带正电荷的氨基酸为A 谷氨酸；谷氨酸；B 精氨

86、酸；精氨酸；C 亮氨酸；亮氨酸；D 丙丙氨酸；氨酸；E 色氨酸。色氨酸。B侮云篱插葫卸霉而饶凑旱机纳胜孕摧痛栏庙战赡些奏无伎擅蚊沼名狱矗需第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学3、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：A 不具正电荷；不具正电荷；B 不具负电荷；不具负电荷；C A+B；D 溶解度最大；溶解度最大；E 在电场中不移动。在电场中不移动。E聂弛屏截蛊胡戳酿忻洋暮煌昆桔阳颇谱宵控宦峭输主占鳃侵炔追芹费般瘟第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学4、天冬氨酸的Pk1=2.09，Pk2=3.86，Pk3=9.82，则其等电点为A 2.09；B 2.97； C 3.86；D

87、 6.84； E 9.82 。B邪暮姻岭骂泽看朱省特溢用或我怔汾痞猴赶锨羽赠力岛专吉嫉缨画座钓倚第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学5、下列关于、下列关于-螺旋的叙述，哪一项是错误的？螺旋的叙述，哪一项是错误的？A 氨基酸残基之间形成的氨基酸残基之间形成的=C=O与与HN=之间的之间的氢键使氢键使-螺旋稳定；螺旋稳定；B 减弱侧链基团减弱侧链基团R之间不利的相互作用，可使之间不利的相互作用，可使-螺旋稳定；螺旋稳定；C 疏水作用使疏水作用使-螺旋稳定；螺旋稳定；D 在某些蛋白质中，在某些蛋白质中，-螺旋是二级结构中的一种螺旋是二级结构中的一种结构类型；结构类型；E 脯氨酸的出现可使脯氨酸的出现可使

88、-螺旋中断。螺旋中断。C阳垦朴碌惩激蓉南触膀积文纫胯黎倔叹咬徘抬妹铆御绳粹窥缩柴础预垛锌第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学6、下列哪一项因素不影响蛋白质、下列哪一项因素不影响蛋白质-螺旋的螺旋的形成？形成？ A、碱性氨基酸相近排列、碱性氨基酸相近排列 B、酸性氨基酸、酸性氨基酸相近排列相近排列 C、脯氨酸的存在、脯氨酸的存在D、丙氨酸的存在、丙氨酸的存在 E、甘氨酸的存在、甘氨酸的存在 D敝纠龋弊储轴问画仕岸暖问讣俯贺到慢铁微游钢盛倒朱棍唉俐呆续纯宣佳第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学7、下列哪种多聚氨基酸，在生理条件下易、下列哪种多聚氨基酸，在生理条件下易形成形成-螺旋？螺旋？ A、poly-V

89、al B、poly-Glu C、poly-Lys D、poly-Pro E、poly-AlaE疫闺屠具蒲包苗基饺崖迁犹翌殿釉烁寒滴卑蝉怕闽之喀杀酌代贞祥憎吩危第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学8、煤气（指其中的一氧化碳）中毒的主要、煤气（指其中的一氧化碳）中毒的主要原因是原因是A、CO抑制了抑制了-SH酶活力酶活力 B、CO抑制了胆碱酯酶的活力抑制了胆碱酯酶的活力C、CO与血红蛋白结合导致机体缺氧与血红蛋白结合导致机体缺氧 D、CO抑制体内所有酶的活力抑制体内所有酶的活力E、以上都不对。、以上都不对。C 验塘褥员菌械三缅俩枫萍稻该毯巩烃撬泊沥嘛喉卑典冯撼毛睛略扰捣齿盏第三章蛋白质化学第三章蛋白质

90、化学9、氨基酸不具有的化学反应是：、氨基酸不具有的化学反应是：A、双缩脲反应、双缩脲反应 B、茚三酮反应、茚三酮反应 C、DNFB反应反应 D、PITC 反应反应 E、甲醛滴定、甲醛滴定 A鬼僧约慌闪伶糊废扶抓寿梢紫钎缘哇禹钥长育冤拢儒卉篙脖属戚藩杜谭萌第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学10、在一个肽平面中含有的原子数为：、在一个肽平面中含有的原子数为： A、3 B、4 C、5 D、6 E、7D穷宜拆喇薄抵蒂愿国压墩筑汉谍酉贿圈岭语泼棍递妄呢扶惰慷氦因冯倘河第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学11、加入哪种试剂不会导致蛋白质变性？、加入哪种试剂不会导致蛋白质变性？ A、尿素、尿素 B、盐酸胍、盐酸胍

91、 C、SDS D、硫酸、硫酸铵铵 E、二氧化汞、二氧化汞 D12、不含铁卟啉辅基的蛋白质是、不含铁卟啉辅基的蛋白质是 A、过氧化氢酶、过氧化氢酶 B、细胞色素、细胞色素C C、肌红、肌红蛋白蛋白 D、血红蛋白、血红蛋白 E、球蛋白、球蛋白D臀支董科客岸揽够握悬揭耗吓闸砷暑授院八捆盆亏福纫弱悲燃复肛宏访乌第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学13、每个蛋白质分子必定具有的结构是：、每个蛋白质分子必定具有的结构是：A、-螺旋结构螺旋结构 B、-片层结构片层结构 C、三级、三级结构结构 D、四级结构、四级结构 E、含有辅基、含有辅基C胁旗例航垫林盗堕纹跨脱该冷采份野伴搐马摧涉膀臆豺列半帧咏殖棱燥迪第三章蛋

92、白质化学第三章蛋白质化学14、下列何种变化不是蛋白质变性引起的、下列何种变化不是蛋白质变性引起的？A 氢键断裂；氢键断裂；B 疏水作用的破坏；疏水作用的破坏；C 亚基亚基解聚；解聚；D 生物活性丧失；生物活性丧失；E 分子量变小。分子量变小。E山祭宅潜妇挞样缘拖棚瑟悸洞屁庙糊灼籍晚襟漠誉捏估戈狠荆矣苞舵蒲似第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学15、蛋白质中多肽链形成、蛋白质中多肽链形成-螺旋时，主要螺旋时，主要靠下列哪种键？靠下列哪种键？A 疏水键；疏水键；B 氢键；氢键；C 离子键；离子键；D 范德范德华力；华力；E 以上都不是。以上都不是。B蹭比申瞒哆较妇鸭值忆炮塞崎奠韶箭挛针秧躺剂勉嗣坚打温

93、墅沂揣因舌褐第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学16、蛋白质变性是由于、蛋白质变性是由于A、氢键被破坏、氢键被破坏 B、肽键断裂、肽键断裂 C、蛋白质、蛋白质降解降解 D、水化层被破坏及电荷被中和、水化层被破坏及电荷被中和E、亚基的解聚、亚基的解聚A慈浇趟咒晋亏能棉优抒酒缝海找冕造瓢疤瓤晦袜涉沫较墓佃鲍皱挂贬纳篙第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学1. 测得一种蛋白质分子中测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量残基占总量的的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量。，计算该蛋白质的最低分子量。解：解：Trp残基残基/蛋白质分子量蛋白质分子量=0.29% ，蛋，蛋白质分子量白质分子量= Trp残基残基/0.2

94、9% = （204 18）/0.29%= 64138Da综合题综合题玖卞茎炉纳来吊徊潦岁样较上碎诊宪馋纠劫讥蕾讯戚嫉厢莱治颓霸丑距膏第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学富矛腊膀册魂赞涧敢萤潜擅饥冈现肚私除哇幌衍步彝否迢掺吹婴涩锨账参第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学2、计算一个好有、计算一个好有78个氨基酸残基的多肽，个氨基酸残基的多肽，若呈若呈-螺旋构象，其长度为多少螺旋构象，其长度为多少nm？若呈？若呈-折叠构象长度为多少折叠构象长度为多少nm？解：呈解：呈-螺旋状态时：螺旋状态时：78X0.15 = 11.7nm 呈呈-折叠状态时折叠状态时:78X0.35 = 27.30nm 申档霹茵递径传正

95、诽赘镭首儿缄氖随堪顷末损阎部囱荐泉琐所亥凑辟颧结第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学3、氨基酸残基的平均分子量是、氨基酸残基的平均分子量是120Da。有一个多。有一个多肽链的分子量是肽链的分子量是15120Da，如果此多肽完全以，如果此多肽完全以-螺旋的形式存在，试计算该螺旋的形式存在，试计算该-螺旋的长度和圈数螺旋的长度和圈数？解：该肽链共有氨基酸残基的数目为：解：该肽链共有氨基酸残基的数目为：15120/120= 126个个 -螺旋的长度：螺旋的长度： 126X0.15 = 18.9 nm 共有圈数：共有圈数：126/3.6 = 35圈圈 答：答：-螺旋的长度为螺旋的长度为18.9nm，共有，

96、共有35圈。圈。周样寞锚袭琉目罗汕镀舞彼杂竖抱歌古就嗣克茸翟那烹撑执御沾悄炳囊蹭第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学4、简述血红蛋白结构与功能的关系。、简述血红蛋白结构与功能的关系。答：蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结答：蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构。这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物构和空间结构。这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团实现的，功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功

97、能基团实现的，所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。如血红蛋白的了。如血红蛋白的-链中的链中的N-末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀型红细胞贫血症。使血红蛋白不能正常携取代，就会产生镰刀型红细胞贫血症。使血红蛋白不能正常携带氧。蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。血红带氧。蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。血红蛋白的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，而当四个亚基组成蛋白的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，而当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其它因

98、素的改血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其它因素的改变而改变。这种是由于血红蛋白分子构象可以发生一定程度的变而改变。这种是由于血红蛋白分子构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。这同时也是具有便变化，从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。这同时也是具有便够作用蛋白质的共同机制。够作用蛋白质的共同机制。赃拳筑止变习上瘴醉逸储一怜咏寂蜘那绅掀歇楞凡惰篇琳宗嗜撒欣隧催哲第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学5、试计算含有、试计算含有122个氨基酸残基的多肽链个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少？该蛋白质的呈完全伸展时的长度是多少？该蛋白质的分子量大约是多少？分子量大约是多少？

99、 解：每一个氨基酸残基在解：每一个氨基酸残基在-伸展结构中的长伸展结构中的长度为度为0.35nm，所以该肽链的长度为所以该肽链的长度为0.35x122 = 42.70nm该蛋白质的分子量为该蛋白质的分子量为122x120=14640（Da）吾实药速遍钙厌瘁顷议谰联袖碧獭卒斡牢戳孤移弱傅铂羹箍斜顾拐喇倍樱第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学重要计算！重要计算！理论：理论：1.脱去的水分子数脱去的水分子数=肽键数肽键数=氨基酸数氨基酸数-肽链肽链数。数。 2.蛋白质分子量蛋白质分子量=氨基酸平均分子量氨基酸平均分子量*氨基酸氨基酸数目数目-18*脱去的水分子数脱去的水分子数 咸杉狠品菩浴逃迂慎轰梧重键

100、拐诈价淖存顷抑窿渭憾豌曙铆桩邯膜缀愧继第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学已知二十种氨基酸的平均分子量为已知二十种氨基酸的平均分子量为128，则，则一种环状八肽的分子量大约是多少？一种环状八肽的分子量大约是多少？解：蛋白质分子量解：蛋白质分子量=氨基酸平均分子量氨基酸平均分子量*氨氨基酸数目基酸数目-18*脱去的水分子数脱去的水分子数 =128*8-18*8=880 雍颇宫贱荤逮昧拈食纵骚贰屿哺郎屉妊渍侧冉乏牡郁雄塑卞阉翼舱檬拨硼第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学假设某一蛋白质分子的分子量为假设某一蛋白质分子的分子量为11054，20种氨种氨基酸的基酸的 平均分子量为平均分子量为128，在形成该蛋白质分子，在形成该蛋白质分子时脱去水的分时脱去水的分 子量为子量为1746，则组成该蛋白质分子，则组成该蛋白质分子的肽链数是多少的肽链数是多少?解：该蛋白质分子形成过程中脱下去的水分子数解：该蛋白质分子形成过程中脱下去的水分子数为：为：n，则，则 18n=1746 ，n=97 设该蛋白质分子含有的氨基酸数为设该蛋白质分子含有的氨基酸数为m，则，则 11054=128m-1746，m=100 所以肽链数为：所以肽链数为：100-97=3。本奎绝她柒弥讫础兹脐魁职时男繁宫倪纷念虹榨动旨憨料鳞描娄镜急莱信第三章蛋白质化学第三章蛋白质化学