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1、名词解释：1 .蛋白质的一级、二级结构P87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。2 .蛋白质的变（别）构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导I致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。（底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性的效应。）3 .
2、等电点P102对某一蛋白质来说，在某一PH溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好相等，即净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的PH就称为蛋白质的等电点（pI）4 .酶的活性中心P153通过肽链的折叠、螺旋或缠绕形成了多种活性空间一一酶的活性部位（或称活性中心）5 .酶的比活力P163比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数，即比活力=舌力单位数/每毫克酶蛋白6 .核酸的增色效应核酸的光吸收值比各核甘酸光吸收值的和少30-40%,当核酸变性或降解时光吸收值显著增加。（将DNA的稀盐溶液加热到80100c时，双螺旋结构解体，两条链分开形成单链，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，26
3、0nm紫外吸收值升高的现象。）7 .核酸的变复性P133-134核酸的变性指DNA分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合称为双螺旋结构，此过程称复性。8 .生物氧化P175有机物质在生物体内的氧化作用（伴随着还原作用）统称为生物氧化。9 .呼吸链P177一系列具有氧化还原特性的酶与辅酶作为氢和电子的传递体。递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。由于其与细胞摄取氧的呼吸过程有关，通常又称为呼吸链。10 .氧化磷酸化P182氧化磷酸化是指伴随着代谢物的脱氢以及氢和电子在呼吸链上传递最后交给氧
4、生成水的氧化途径，所释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。11 .底物水平磷酸化P182底物由于脱氢、脱水等作用，使分子重排，分子内部能量重新分布而形成的高能磷酸键（或高能硫酯键）直接将能量转移给ADP（或GDP形成ATP（或GTP）的过程。12 .脂肪酸的代氧化P221-223B氧化过程：（1）脱氢反应（2）水化反应（3）再脱氢反应（4）硫解反应糖酵解途径P200糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径，也是葡萄糖分解代谢的共同途径，也称EMP途径。糖酵解是在细胞质中进行的，不论有无氧气均可发生。13 .三竣酸循环P202三竣酸循环可分为3个阶段：第一阶段为乙酰CoA和草酰乙酸生成六
5、碳三竣酸阶段；第二阶段为连续两步氧化、脱竣生成四碳二竣酸阶段；第三阶段为草酰乙酸的再生阶段。14 .糖异生P207,208由非糖物质转化成糖（由丙酮酸转化为葡萄糖）15 .半保留复制P270由1条母代DNA链和1条子代DNA链配对产生子代双螺旋DNA。16 .冈崎片段P274在E.coliDNA复制中，前导链的连续合成比较简单，而滞后链的不连续合成较复杂。滞后链合成分段进行，需要合成若干RNA引物，DNA聚合酶田可以在引物的3端开始合成DNA,这样产生的片段含有RNA的15个核甘酸）和DNA,被称为冈崎片段。（由DNA聚合酶I切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接
6、成一条完整的子代链，由子代链合成的这些较小的DNA片段。）17 .中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA,再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA,即完成DNA的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。在某些病毒中的RNA自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程（某些致癌病毒）是对中心法则的补充简答题：1 .生物化学的发展分哪三个阶段？简述每个阶段的主要内容。静态生物化学时期（1920年以前）研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主；动态生物化学时期（1950年以前）这是一个飞速发展的辉煌时
7、期；机能生物化学时期（1950年以后）真正意义上的现代的生命化学，蛋白质化学和和核酸化学成为研究重点。2 .简述米氏常数（Km）的意义Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，即当V=Vm/2时，S=Km单位为mol/L。Km值是酶的特征常数，它只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。Km值反映酶与底物亲和力的大小。Km指小，表明酶与底物的亲和力大，酶促反应易于进行。Km指作为常数只是对固定的底物、一定的pH指、一定的温度条件而言的。3 .什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？蛋白质的空间结构具体包括：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同
8、氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为a螺旋和B折叠。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定了蛋白质功能。（例：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。整个分子折叠成球形的天然构象。高浓度月尿会破坏肽链中的次级键。疏基乙醇可还原二硫键。因此用月尿和疏基乙醇处理RNaSe;蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。淡一级结构并未变化。除去月尿和疏基
9、乙醇，并经氧化形成二硫键。RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。(1)一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核甘酸的突变导致该蛋白分子中3-链第6位谷氨酸被缴氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。(2)一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较
10、不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大)4 .蛋白质的a螺旋结构有何特点？(1)多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm。(2)每一个山角等于-57,每一个甲角等于-47(3) a-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的NH与前面第4个氨基酸的C=O形成氢键。(4) a-碳原子相连的R基团侧链位于a-螺旋的外侧。天然蛋白质的a-螺旋结构大都为右手螺旋。5 .什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？某些物理或化学因素的作
11、用可以破坏蛋白质分子中的次级键，从而破坏蛋白质的螺旋或折叠状态，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质改变和生物功能丧失，这种现象称为蛋白质变性。变性的蛋白质分子恢复其天然形式的现象称之为复性。蛋白质变性后，二级、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。变性蛋白质与天然蛋白质最明显的区别是生物活性丧失，如酶失去催化能力、血红蛋白失去运输氧的功能、抗体蛋白失去免疫作用等。此外还表现出各种理化性质的改变，如结晶能力丧失、溶解度降低、分子不对称性及黏度增加、容易被蛋白水解酶水解等。6 .什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？根据生物体的需要可将氨基酸分为必需氨基酸、半必需氨基酸和
12、非必需氨基酸三类。必需氨基酸：指人体内不能合成，或合成速度不能满足机体需要，必须从膳食中摄入的氨基酸，有8种，分别是Thr、VakLeu、Ile、LysTrp、PheMet。非必需氨基酸：人体能够自身合成或由其他氨基酸转化而来的氨基酸。7 .写出三种常见的分离纯化蛋白质的方法及其原理？常见的分离提纯蛋白质的方法有：1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析.常用的中性盐有：硫酸俊、氯化钠、硫酸钠等.盐析时,溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好.凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀.2、电
13、泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动.电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小.3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开.4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离.主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量.5、分子筛：又称凝胶过滤法，蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离.6、超速离心：
14、利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比.8 .什么是尿素循环，有何生物学意义？尿素循环：又称为鸟氨酸循环，肝脏中2分子氨(1分子氨是游离的,1分子氨来自大冬氨酸)和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径.尿素循环是第一个被发现的环式代谢途径.生物学意义：(1)尿素循环不仅将氨和CO2合成为尿素，而且生成一分子延胡索酸，使尿素循环与柠檬酸循环联系起来.(2)肝脏中尿素的合成是除去氨毒害作用的主要途径，尿素循环的任何一个步骤出问题都有可能产生疾病.如果完全缺乏尿素循环中的某一个酶，婴儿在出生不久就昏迷或死亡
15、；如果是部分缺乏，引起智力发育迟滞、嗜睡和经常呕吐.在临床实践中，常通过减少蛋白质摄入量使轻微的高氨血遗传性疾病患者症状缓解，原因就是减少了游离氨的来源.(3)植物体内也存在尿素循环，但转运活性低，其意义在于合成精氨酸.个别植物也可产生尿素，在月尿酶作用下分解产生氨，用以合成其他含氮化合物，包括核酸、激素、叶绿体、血红素、胺、生物碱等.9 .简述糖的酵解途径和糖异生途径的不同点。糖酵解(1)葡萄糖(Glucose)磷酸化形成6磷酸葡萄糖-G6P(2) 6磷酸果糖磷酸化形成1,6磷酸果糖-FBP(3)磷酸烯醇式丙酮酸将磷酰基转移给AD限成ATP和丙酮酸糖异生(1)丙酮酸一草酰乙酸一磷酸烯醇式丙酮酸，丙酮酸竣化酶和磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶催化(3) 1,6-二磷酸果糖一6-磷酸果糖，果糖二磷酸酶催化(4) 6-磷酸葡萄糖一葡萄糖，葡萄糖6磷酸酶催化10 .为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用(1)在氨基酸合成过程中，转氨基反应是非必需氨基酸合成的主要方式，许多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用，接受来自谷氨酸的氨基而形成。(2)在氨基酸的分解过程中，氨基酸也可以先经转氨基作用把氨基酸上的氨基转移到a-酮戊二酸上形成谷氨酸，谷氨酸在谷氨酸脱羟酶的作用上脱去氨基。11 .比较脂肪酸氧化和合成的差异氧化在线粒体，合成在胞液；氧化的酰
