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1、生物化学试题及答案绪论一名词解释1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质一、 名词解释1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级构造5、蛋白质二级构造 6、超二级构造 7、构造域 8、蛋白质三级构造9、蛋白质四级构造 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简朴蛋白质17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、 填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。2、蛋白质 水解会导致产物发生消旋。3、蛋白质的基本化学单位是 ，其构象的基本单位是 。4、芳香族氨基酸涉及 、 和 。5、常用
2、的蛋白质氨基酸按极性可分为 、 、 和 。6、氨基酸处在pH不小于其pI的溶液时，分子带净 电，在电场中向 极游动。7、蛋白质的最大吸取峰波长为 。8、构成蛋白质的氨基酸除 外，均具有手性-碳原子。9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为 。10、在近紫外区只有 、 、 和 具有吸取光的能力。11、常用于测定蛋白质N末端的反映有 、 和 。12、-氨基酸与茚三酮反映生成 色化合物。13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反映生成 色化合物。14、坂口反映可用于检测 ，批示现象为浮现 。15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈 式排列。16、还原型谷胱甘肽的缩写是 。17、蛋白质的一级构造重要靠 和 维系；空间构造则重要
3、依托 维系。18、维持蛋白质的空间构造的次级键涉及 、 、 和 等。19、常用的蛋白质二级构造涉及 、 、 、 和 等。20、-折叠可分 和 。21、常用的超二级构造形式有 、 、和 等。22、蛋白质具有其特异性的功能重要取决于自身的 排列顺序。23、蛋白质按分子轴比可分为 和 。24、已知谷氨酸的pK1(-COOH)为2.19，pK2(-COOH)为4.25，其pK3(-NH3+)为9.67，其pI为 。25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最 。三、 简答题1、 简述蛋白质-螺旋的构造特点。2、 简述氨基酸差别对-螺旋稳定的影响。3、 简述蛋白质-折叠的构造特点。4、 简述引起蛋白质沉
4、淀的因素。5、 列举出5种可引起蛋白质变性的物理因素。6、 列举出5种可引起蛋白质变性的化学因素。7、 简述按溶解性不同简朴蛋白可分为哪些种类？8、 简述按辅基成分不同可将结合蛋白分为哪些种类？9、 简述蛋白质的分离提纯可根据哪些差别。10、 简述蛋白质构造与功能的关系。【参照答案】一、 名词解释1、 等电点：当氨基酸或蛋白质溶液处在某一pH值时，氨基酸或蛋白质解离成正、负离子的趋势和限度相等，即形成兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸或蛋白质的等电点。2、 等离子点：指氨基酸或蛋白质在纯水中的等电点。3、 肽平面：由于肽键具有一定的双键性质,使得参与肽键的4个原子（C
5、、H、O和N）以及相邻的2个-C位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面。4、 蛋白质一级构造：又称初级构造，指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，涉及二硫键的定位。5、 蛋白质二级构造：指蛋白质主链的某些肽段借助氢键在空间盘绕、折叠所形成的有周期性规律的立体构造。6、 超二级构造：指蛋白质多肽链中几种相邻的二级构造单元组合在一起，形成的有规则的、可在空间上能辨认的二级构造组合体。7、 构造域：指在蛋白质二级构造基本上多肽链进一步卷曲折叠形成几种相对独立，近似球形的组装体。8、 蛋白质三级构造：指在二级构造、超二级构造和构造域的基本上，一条多肽链涉及侧链在内，整条肽链进一步盘绕，折叠形成的特定立
6、体构象。9、 蛋白质四级构造：具有特定三级构造的肽链通过非共价键所形成的大分子组合体系。10、 亚基：构成蛋白质四级构造中的各个肽链称为亚基。11、 寡聚蛋白：由两条或更多条具有三级构造的多肽链以非共价键互相缔合而成的汇集体，即具有四级构造的蛋白质。12、 蛋白质变性：在理化因素的影响下，天然蛋白质分子内部原有的高档构造发生变化，其理化性质和生物学功能也随之变化或丧失，但并未波及蛋白质一级构造的变化，这种现象称为蛋白质变性。13、 蛋白质沉淀：蛋白质分子因脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐而从溶液中析出的现象。14、 蛋白质盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐可破坏蛋白质表面的水化层，使蛋白质的
7、溶解度减少而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。15、 蛋白质盐溶：向蛋白质溶液中加入少量的中性盐可稳定蛋白质分子的双电层，从而使蛋白质溶解度增长，这种作用叫做盐溶。16、 简朴蛋白质：仅由氨基酸构成，不含其他化学成分的蛋白质。17、 结合蛋白质：此类蛋白除氨基酸组分之外，还具有非氨基酸物质，即辅基，辅基通过共价或非共价方式与氨基酸组分结合。18、 必需氨基酸：在生物体内不能合成或合成量局限性以维持正常的生长发育，必须依赖食物供应的氨基酸。19、 同源蛋白质：不同物种中行使相似或相似功能的蛋白质。二、 填空题1、 2.5；2、 酸； 3、 氨基酸，肽平面或酰胺平面； 4、 苯丙氨酸（Phe或F）、
8、色氨酸（Trp或W）、酪氨酸（Tyr或Y）；5、 非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸；6、 负或-，阳或正或+；7、 280nm；8、 甘氨酸或Gly或G；9、 L-型；10、 苯丙氨酸（Phe或F）、色氨酸（Trp或W）、酪氨酸（Tyr或Y）；11、 2,4-二硝基氟苯反映或Sanger反映、苯异硫氰酸酯反映或Edman反映、丹磺酰氯反映或DNS-Cl反映；12、 蓝紫；13、 黄色；14、 精氨酸或Arg或R，砖红色沉淀；15、 反；16、 GSH；17、 肽键、二硫键，次级键；18、 氢键、疏水作用、范德华力、离子键或盐键；19、 -螺旋、-折叠或-
9、片层、-转角、-转角、无规卷曲；20、 平行式、反平行式；21、 、或x；22、 氨基酸或氨基酸残基；23、 球状蛋白、纤维状蛋白；24、 3.22；25、 小。三、 简答题1、 主链绕一条固定轴形成右手螺旋；每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm；相邻螺旋间每个氨基酸残基中的-NH和前面第4个残基中的CO形成氢键；侧链R基团辐射状分布在螺旋外侧；遇到Pro，-螺旋自动中断。2、 酸性或碱性氨基酸集中处，因同种电荷氨基酸的两性性质及等电点相斥，不利于-螺旋形成； 侧链R基较大的氨基酸集中的区域不利于-螺旋形成如Phe、Trp、Ile； Gly的R基团为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋
10、的稳定；Pro的-C位于五元环上，不易扭转，且为亚氨基酸，不易形成氢键，故不能形成-螺旋。3、 主链借助氢键以平行或反平行的方式排列；构象呈锯齿状（或扇面状）构造；氢键与中心轴接近垂直；R基团交替位于片层上、下方，侧链向外形成疏水环境。4、 高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热。5、 加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌或高压等（任5项）。6、 强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等（任5项）。7、 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。8、 核蛋白或（脱氧核糖核蛋白/核糖体核蛋白）、糖蛋白或（糖蛋白/黏蛋白）、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、黄素蛋
11、白和金属蛋白。9、 可以根据蛋白质的溶解度差别、电荷差别、分子大小差别和与配体的特异性差别进行分离。10、 一级构造与功能的关系：同种功能的蛋白质具有相似的一级构造，一级构造的变化会引起功能的变化；高档构造与功能的关系：相似功能的蛋白质高档构造也很相似，高档构造决定生物学功能，功能与构造之间相适应。酶一、名词解释1、酶 2、活性中心 3、诱导楔合学说 4、酶活力5、比活力 6、转换数 7、别构酶 8、同工酶9、诱导酶 10、Km 11、天然底物 12、Q1013、可逆克制作用 14、不可逆克制作用二、填空题 1、全酶由 和 构成，其中 决定酶的专一性。2、辅基与酶蛋白共价结合，不可以通过透析清
12、除。3、酶按其构造特点不同可以分为 、 和 。4、酶按其专一性不同可分为 、 和 。5、国际系统命名法将酶分为6大类，分别是 、 、 、 、 和 。6、酶原激活过程可以当作是酶 形成或暴露的过程。7、活性中心必需基团涉及 和 。8、影响酶促反映速度的重要因素有 、 、 、 、 和 。9、酶的可逆克制作用可分为 、 和 。10、磺胺药物的构造与 相似，它可以竞争性克制细菌体内 的活性。11、有机磷农药是生物体内 的克制剂。12、克制剂对酶的作用有一定选择性，蛋白质变性剂对酶的作用 选择性。13、酶促反映速度达到最大反映速度80%时的Km等于 。14、动物体内LDH1最为丰富的组织是 。15、动物
13、体内LDH5最为丰富的组织是 。16、别构酶的动力学曲线不符合米氏方程，为 或 。17、当Km值近似 ES的解离常数KS时，Km值可用来表达酶对底物的 。18、最适温度 酶的特性性常数，它与反映时间有关，当反映时间延长时，最适温度可以 。三、简答题1、 简述酶的催化特性。2、 简述酶高效催化的一般原理。3、 简述Km的意义。4、 简述Vmax的意义。5、 简述竟争性克制的特点。6、 简述非竟争性克制的特点。7、 简述反竟争性克制的特点。【参照答案】一、名词解释1、 酶：指由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，涉及蛋白质和核酸。2、 活性中心：指酶分子中直接参与底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团按一定空间构造所构成的区域。3、 诱导楔合学说：该学说觉得酶和底物结合之前，酶活性中心的构造与底物的构造并不一定完全吻合，但当两者互相作用时，因酶活
