1.细胞核（核膜、核仁、染色体、核孔；DNA,RNA） 2.细胞膜（磷脂双分子层、糖蛋白、流动镶嵌模型、一定的流动性、选择透过性） 3. 线粒体 4.内质网 5.高尔基体 6.溶酶体 7.叶绿体 8.细胞液,I、细胞的结构与组成,一. 氨基酸的结构特点,1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸 NH2 NH3+ R C α COOH R C α COO-- H H 特点：（1）是α-氨基酸； （2）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质； （3）除甘氨酸（R基是H原子）外，都是L-型氨基酸，具有旋光性；,,,,,,,,,II、氨基酸的结构分类及性质,氨基酸的构型与旋光性,COOH H C α NH2 R D-型氨基酸 氨基酸的构型和旋光性是两个不同的概念COOH N H2 C α H R L-型氨基酸 构型：D-型，L-型 旋光性：左旋（-） 右旋（+）,,,,,,,,,2.氨基酸的种类及其结构,（1）常见的20种氨基酸 甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V) 亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F) 酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Trp(W) 丝氨酸Ser(S) 苏氨酸Thy(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M) 天门冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E) 赖氨酸Lys(K) 天门冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P) 精氨酸Arg(R) 组氨酸His(H) （2）稀有氨基酸 羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys),根据R基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀： 甘、丙、缬、亮、异——脂链，（脂肪链R基团的5种） 丝、苏、半、蛋——羟硫添。
含-OH，-S者共4种） 天、谷、精、赖、组——酸碱；（酸性碱性者5种） 脯、酪、苯、色——杂芳环（芳香环和杂环R集团者4种） 门冬酰胺、谷酰胺——两种酰胺 都有密码属“常见”常见氨基酸都有特异的遗传密码）,巧记20种氨基酸的口诀,1.根据氨基酸的酸碱性质分类,（1）中性氨基酸：15种，最简单为Gly； （2）酸性氨基酸：Asp，Glu； （3）碱性氨基酸：Lys、Arg、His； 2.根据R基团的化学结构分类 （1）脂肪族氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr，Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg； （2）芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Try； （3）杂环氨基酸：His； （4）杂环亚氨基酸：Pro；,二 .氨基酸的分类,3.根据R基团的极性分类,（1）非极性氨基酸 脂肪烃侧链Ala,Val,Leu,Ile；芳香环Phe,Try； 含硫氨基酸：Met；亚氨基酸：Pro （2）极性氨基酸 极性不带电氨基酸7种：Ser，Thr，Tyr；Asn，Gln；Cys； 极性带正电荷的氨基酸3种：Lys，Arg，His； 极性带负电荷的氨基酸2种：Asp、Glu；,4.根据营养功能分类,（1）必需氨基酸 人体和动物生长发育所必需的，但自身不能合成，必需由食物中供给的氨基酸； 赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸 （2）非必需氨基酸 （3）半必需氨基酸 组氨酸，精氨酸和酪氨酸（儿童必需的氨基酸）,（二）非蛋白质氨基酸,重要的非蛋白质氨基酸有： β-丙氨酸：泛酸及辅酶A的组成成分； 鸟氨酸、瓜氨酸：尿素循环的中间体； D-谷氨酸、D-丙氨酸：参与细菌细胞壁组成的肽聚糖； D-苯丙氨酸：组成抗生素—短杆菌肽；,三 .氨基酸的性质,（一）氨基酸的物理性质 1.氨基酸均为无色结晶体或粉末，可用于鉴定； 2.氨基酸的熔点较高，一般都大于200℃； 3.光吸收性质—芳香族氨基酸具有特征紫外吸收，280nm吸光值测定蛋白质含量； 4.溶解性质—溶于水，在稀酸、稀碱中溶解度好，不溶于有机溶剂； 5.旋光性质--比旋光值[α]Dt，旋光性物质的特征常数；,（二）氨基酸的化学性质,1.两性解离和等电点 NH2 NH3+ R C α COOH R Cα COO- H H 兼性离子 两性离子是指在同一氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子,,,,,,,,,,,NH3+ NH3+ NH2 OH-- OH-- R CH COOH R CH COO-- R CH COO— H + H + 在酸性溶液中 晶体或水溶液中 在碱性溶液中 正离子pHpI,,,,,,,,,,,,,,等电点,等电点：当调节氨基酸溶液pH值，是氨基酸分子上的-NH3+基和—COO-基的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
特点：溶解度最小 应用：谷氨酸的生产； 电泳法、离子交换法分离氨基酸；,2.由α-氨基参加的反应,与亚硝酸反应（α-氨基特有的反应）：Van Slyke氏氨基氮测定的理论基础； 与甲醛反应—甲醛滴定法； 与2，4-二硝基氟苯的反应：氨基酸+DNFB→DNP-氨基酸，鉴定氨基酸或蛋白质结构测定； 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应----Edman法测氨基酸序列的原理； 酰化反应； 成盐反应 ； 形成西夫碱--羰胺反应（美拉德反应），食品褐变; 脱氨基反应—形成α-酮酸；,3.由α-羧基参与的反应,成盐反应 成酯反应 酰化反应 脱羧基反应 叠氮反应,4.由α-氨基和α-羧基共同参加的反应,与茚三酮的反应 蛋白质中凡含有α-氨基均与茚三酮在pH=5～6，t=100℃条件下反应 应用小结： （1）定性作为分离氨基酸的层析图谱上的显色剂； （2）定量比色（570nm）测定氨基酸的含量； （3）通过测定气体CO2的量间接测定氨基酸的含量（定量）； 成肽反应,一级结构：氨基酸的组成； 二级结构：多肽链本身的折叠方式； 三级结构：螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构； 四级结构：蛋白质亚基聚合成大分子蛋白质的方式； 蛋白质的结构层次： 一级结构→二级结构→三级结构→四级结构,III、蛋白质的结构,一 .蛋白质的肽链结构—一级结构,1.肽的一般概念 肽：是一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸分子的α-氨基之间脱去一分子水而通过肽键连接成的化合物。
肽键：一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸分子的α-氨基缩合失去水而形成的酰胺键 R1 R2 R3 R4 Rn H2NCHCONHCHCONHCHCONHCHCO………NHCHCOOH 肽链，氨基酸残基 N—末端：含有自由氨基的一端，书写用H表示； C—末端：含有自由羧基的一端，书写用OH表示；,,2.肽的命名及表达式,例如：H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH（甲硫氨酸型脑啡肽） （1）用结构式来表示； （2）用氨基酸中文名称的字头表示； （3）用氨基酸英文名称的三字符或单字符表示；,NH2-酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸-COOH,3.生物活性肽,（1）谷胱甘肽GSH （2）神经肽—脑啡肽、内啡肽、强啡肽 H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH（甲硫氨酸型脑啡肽） H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Leu.OH（亮氨酸型脑啡肽） （3）抗菌肽 4.蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构指肽链中氨基酸的排列顺序和连接方式； 稳定一级结构的化学键：肽键；,除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构都属于空间结构，即构象（conformation）。
蛋白质构象通常由非共价键（次级键）维系二、蛋白质的空间结构,（一）维系蛋白质空间结构的化学键,维系蛋白质分子构象的非共价键,H,在蛋白质分子中，由于存在数目众多的氢键，故氢键在稳定蛋白质的空间结构上起着重要的作用 但氢键的键能较低(~12kJ/mol)，易被破坏,1. 氢键： 氢键（hydrogen bond）的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间，如 C=O ┅┅ H-N2. 疏水键： 非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力（hydrophobic interaction）蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是非极性的，这些非极性的基团在水中也可相互聚集，形成疏水键，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的侧链基团二）蛋白质的二级结构,蛋白质的二级结构(secondary structure)是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但与侧链R的构象无关，仅限于主链原子的局部空间排列 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键蛋白质立体结构原则：,1. 由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。
2. 与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构但由于-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此相邻的平面结构可以作相对旋转肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，称为肽键平面（酰胺平面，肽单位） 肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构称为肽单位，即肽链主链上的重复结构肽键平面（肽单位）,肽键平面的形成,肽键平面示意图,1. -螺旋（-helix）：,左手和右手螺旋,蛋白质二级结构的类型：,蛋白质的二级结构主要包括-螺旋，-折叠，-转角及无规卷曲等几种类型α-螺旋结构特征： （1）右手螺旋，类似棒状的结构,侧链R伸向外； （2）一个螺旋3.6个AA残基，螺距为0.54nm，每个AA残基沿轴上升0.15nm沿轴旋转100°； （3）螺旋结构主要靠氢键稳定； O …………………………… H ——C —（NH —CH— CO）3— N—— R α-螺旋结构常用SN表示，3.613,,-螺旋（-helix）,影响-螺旋形成和稳定的因素：,（1）氨基酸R基所带电荷性质； 多聚赖氨酸在pH7时以无规卷曲形式存在，在pH12时，赖氨酸即自发形成α-螺旋结构。
（2）R基的大小 连续两个或两个以上Ile、Val、Leu，大R基，不易形成螺旋；（空间位阻） 连续的几个Ser或Thr，会破坏α-螺旋； 多肽链存在脯氨酸，α-螺旋即被中断，形成一个“节结”；,又称为β-片层结构，两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，所形成的扇面状片层构象； 相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成有规则的氢键，维持这种片层结构的稳定性2. -折叠（-pleated sheet）,β-折叠结构特点： 肽链几乎是完全伸展的，呈锯齿状； 氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm； 相邻肽链或肽段上的—CO—和—NH—形成氢键，氢键几乎垂直与肽键; R侧链基团在肽平面上、下交替出现； 平行和反平行式；,-折叠的平行式与反平行式排列,3. -转角（-turn）,-转角是。