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1、第五章 蛋白质化学,主讲：张洪微,食品化学,蛋白质在食品加工中的意义,蛋白质是食品中三大营养素之一 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义 一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一,蛋白质的分类,按分子形状分：纤维状蛋白质、球状蛋白质 按分子组成分：简单蛋白质、结合蛋白质 按蛋白质的溶解度分：清蛋白、 谷蛋白、 球蛋白、 醇溶蛋白,食品中蛋白质来源,动物中蛋白质: 如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质：如大豆、谷物 微生物中蛋白质：酵母,本章内容,第一节 蛋白质在食品中的功能性质 第二节 蛋白质在贮藏和加工过程中物理和化学变化 第三节 食品中常见的蛋白质,第一节 蛋白质在
2、食品中的功能性质,功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费 期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋 白质的物理和化学性质。,水化性质、表面性质、结构性质、感观性质,水化性质,结构性质,表面性质,感观性质,一、蛋白质的水合性质,蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、The和非极性残基团与水分子相互结合的性质。,如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。,作用方式：,结合过程,化合水和邻近水 多分子层水 进一步水化,A.非水合蛋白质 B.带电基团的最初水合 C.在接近极性和带电部位形成水簇 D.在极性表面完成水合 E.非极性
3、小区域的水合完成单分子层覆盖 F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥 G.完成流体动力学水合,氨基酸残基的水合能力,带电的氨基酸残基数目越大， 水合能力越大。,影响蛋白质水合性质的环境因素,1.浓度：浓度 ，蛋白质总吸水量 2.pH ：pI，水合作用最低；pH 910时水合能力较强 3.温度：温度 ，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力比天然蛋白质高约10） 4.盐：盐溶效应与盐析效应。,二、溶解度,蛋白质-蛋白质,溶剂-溶剂,蛋白质-溶剂,+,实 质,疏水相 互作用,离子相 互作用,+,蛋白质的溶解度大小,影响因素,1.pH和溶解度 2.离子强度,植物蛋白质提取: pH89高度溶解
4、pH4.54.8处采用等电点沉淀。,影响因素,3.温度 040 温度，溶解度 40 温度，溶解度,一些高疏水性蛋白质，像-酪蛋白和一些 谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。,影响因素,4.有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀,降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引,三、蛋白质溶液的黏度,理想溶液 蛋白质溶液,牛顿流体,假塑性或剪切变稀,蛋白质切变稀释的原因：,分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。 蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。 氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。,影响蛋白质流体黏度特性因素：,蛋白质分
5、子或颗粒的表观直径 表观直径 黏度,蛋白质分子固有的特性。 蛋白质-溶剂间的相互作用。 蛋白质-蛋白质间的相互作用。,四、蛋白质的胶凝作用,聚合或聚集反应：一般是指大的复合物的形成。,聚合或聚集反应:,沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。 絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。 凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。 凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成 有序的蛋白质网络结构过程。,凝胶化作用机制,溶胶状态-似凝胶状态
6、-有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 静电相互作用 氢键、疏水相互作用 二硫键 金属离子的交联相互作用,（一）胶凝过程,蛋白质分子构象的改变或部分伸展，发生变性 单个变性的蛋白质分子逐步聚集，有序地形成可以容纳水等物质的网状结构,大豆蛋白质的胶凝过程示意图,（二）凝胶类型,凝结块（不透明）凝胶 大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集，不溶性聚集体 不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 透明凝胶 少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构,1.根据凝胶形成方式,乳 清 蛋 白,血 清 蛋 白,透明凝胶,不
7、透明凝胶,热致凝胶通过加热形成 非热致凝胶通过调节pH值、加入二价金属离子或部分水解蛋白质而形成,（二）凝胶类型,2.根据凝胶形成途径,（二）凝胶类型,热可逆凝胶重新加热后形成溶液，冷却后恢复凝胶 非热可逆凝胶凝胶形成后加热处理不再变化,3.根据凝胶对热的稳定性,（三）影响蛋白质凝胶化作用的因素,1.氨基酸残基的类型 高于31.5%非极性AA凝结块类型 低于31.5%非极性AA透明类型 2.pH pI凝结块类凝胶 极端pH弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适pH约78 3.蛋白质的浓度 浓度越大，越易形成凝胶 4.金属离子 Ca2+强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块,五、蛋白质的织构化,蛋白质的织构
8、化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。 蛋白质织构化的方法： 热凝结和形成薄膜 纤维的形成 热塑性挤压,腐 竹,热凝结和形成薄膜,大 豆 蛋 白 肉,纤维的形成,组织蛋白,热塑性挤压,大豆组织蛋白的结构,六、面团的形成,面筋蛋白 （占Pr80）,麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度,麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。,过度黏结,过度延展,面筋蛋白质中含有的化学键,氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。 非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性和与脂肪有效结合。 二硫键：使面团坚韧。,七
9、、蛋白质的界面性质,是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。,具有界面性质的蛋白质必要条件： 能否快速地吸附至界面 能否快速地展开并在界上面再定向 能否形成经受热和机械运动的膜,乳化性、起泡性,影响蛋白质乳化作用的因素,蛋白质的溶解度：正相关 pH值 pH=PI 溶解度小时，降低其乳化作用 pH=PI 溶解度大，增加其他乳化作用 与蛋白质表面疏水性存在正相关。 适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。,（1）蛋白质的乳化性质,（2）蛋白质的起泡性,起泡力、泡沫稳定性,影响泡沫形成和稳定性的因素 1.蛋白质的分子性质： 2.蛋白质的浓度：28，浓度 起泡性 ，超过10，气泡变小，泡
10、沫变硬。 3.温度：适当加热处理可提高起泡性能。 4.pH值：pH处于或接近pI时，提高了蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性。 5.盐：盐析时则显示较好的起泡性质。 6.糖：损害起泡力，改进泡沫的稳定性。 7.脂：稳定性下降 8.搅打：过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低,八、蛋白质与风味物质的结合,蛋白质,风味,+,蛋白质-风味,有 利,不 利,良好风味载体,与不良风味结合,结合方式,干蛋白粉 物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。 液态或高水分食品中蛋白质 非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用 通过氢键相互作用 静电相互作用 共价键,影响蛋白质与风味结
11、合的因素,蛋白质的构象 水：促进极性挥发物的结合。 pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合 。 热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。 化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。,九、蛋白质的改性,采用物理、化学、酶学和基因方法改进蛋白质的功能性质。,化学改性 酶法改性,第二节 蛋白质在食品加工和贮藏中的 物理、化学和营养变化,一、加热处理对蛋白质的影响 蛋白质的一些功能性质发生变化 破坏食品组织中酶，有利食品的品质保持 促进蛋白质消化 破坏抗营养因子 引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化 有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏 T200，碱性条件下，色氨酸发生异构化 剧烈热处理引
12、起蛋白质生成环状衍生物,二、低温处理下的变化,食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）,三、碱处理下的变化,与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。,四、氧化处理下的变化,导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。,五、脱水处理下的变化,传统的脱水方法坚韧，风味变差。 真空干燥损害小。 冷冻干燥回复性好，营养变化小。 喷雾干燥损害较小。 鼓膜干燥焦味，溶解度降低。,六、辐照处理下的变化,含硫氨酸残基和芳香族氨基酸残基易分解 七、机械处理下的变化 对食品中的蛋白质有较大的影响,本章小结,蛋白质的功能性质 水合性质、结构性质、界面性质、感观性质 食品加工对蛋白质的影响,
