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1、目录蛋白质的结构与功能第一章什么是蛋白质 ?蛋白质 (是 由 许 多 氨 基 酸(过肽键 (连形成的高分子含氮化合物 。目录 蛋白质研究的历史1833年 ， 838年 ，荷兰科学家 G. J. 源自希腊字 为 词1864年 ， 将其制成结晶。19世纪末 ， 将氨基酸合成了多种短肽 。目录1951年 , （射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构 1953年 ， 962年 ， 0世纪 90年代以后 ，随着人类基因组计划实施，功能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白质结构与功能的研究达到新的高峰 。目录蛋白质的分子组成蛋白质的生物学重要性分布广： 所有器官 、 组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋
2、白质 。含量高： 蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子 ， 约占人体固体成分的 45%， 而在细胞中可达细胞干重的 70%以上 。1. 蛋白质是生物体重要组成成分目录作为生物催化剂 （ 酶 ）代谢调节作用免疫保护作用物质的转运和存储运动与支持作用参与细胞间信息传递2. 蛋白质具有重要的生物学功能3. 氧化供能目录 组成蛋白质的元素主要有 C、 H、 O、 。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。目录各种蛋白质的含氮量很接均为 16 。由于体内的含氮物质以蛋白质为主 ， 因此 ，只要测定生物样品中的含氮量 ， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：10
3、0克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数 1001/16% 蛋白质元素组成的特点目录一、组成人体蛋白质的 20种 氨基酸存在自然界中的氨基酸有 300余种 ， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20种 ， 且均属 甘氨酸除外 ） 。目录目录 +0种基本的氨基酸外 ， 近年发现硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质 。 硒代半胱氨酸从结构上来看 ， 硒原子替代了半胱氨酸分子中的硫原子 。 硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中 ， 包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等 。 硒代半胱氨酸参与蛋白质合成时 ， 并不是由目前已知的密码子编码 ， 具体机制尚不完全清楚 。目录体内也存在若干不
4、参与蛋白质合成但具有重要生理作用的 如参与合成尿素的鸟氨酸 （ 、 瓜氨酸 （ 和精氨酸代琥珀酸 （ 。目录 非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸二、氨基酸 可根据侧链结构和理化性质进行分类目录(一 )侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸目录(二 )侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸甲硫氨酸目录(三 )侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸目录(四 )侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸目录(五 )侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸目录 几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨基酸） 半胱氨酸+胱氨酸二硫键在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸可
5、分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。 蛋白质分子中 20种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。 这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。目录三、 20种氨基酸具有共同或特异的理化性质 两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点 (某一 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等 ， 成为兼性离子 ， 呈电中性 。 此时溶液的 为该氨基酸的 等电点 。（一）氨基酸具有两性解离的性质目录pH=+pH离子C O O +C O O C O O O O
6、+目录（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 多数蛋白质含有这两种氨基酸残基 ， 所以 测 定 蛋 白 质 溶 液280芳香族氨基酸的紫外吸收目录（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮水合物共热 ， 可生成 蓝紫色 化合物 ， 其最大吸收峰在 570由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系 ， 因此可作为氨基酸定量分析方法 。目录四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽肽键 (由一个氨基酸的 （一） 氨基酸通过肽键连接而形成肽目录H - 酸甘 氨 酸 酸+H - C - N - 由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 。两分子氨基酸缩合形成二
7、肽 ， 三分子氨基酸缩合则形成三肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全 ， 被称为氨基酸残基 (由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽( 由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 (目录N 末端：多肽链中有 游离 一端C 末端：多肽链中有 游离 一端 多肽链有两端：多肽链 (指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构 。叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数通常在 50个以上， 50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。目录（二） 体内存在多种重要的生物活性肽1. 谷胱甘肽 (录2 2 + 体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽 (蛋白质的分子结构包括 :高级结构一级结构
8、(级结构 (级结构 (级结构 (录定义 :蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从 基酸排列顺序 。一、 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构主要的化学键 :肽键 ，有些蛋白质还包括二硫键。目录一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础 ， 但不是决定蛋白质空间构象的 唯一因素 。目录目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观 ，并且还以更快的速度增加 。国际互联网有若干重要的蛋白质数据库 ， 例如 集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料 ，为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利 。目录二、 多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构 ， 即该段肽链主链骨架原子的相对空
9、间位臵 ， 并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。定义 : 主要的化学键 ： 氢键目录 无规卷曲 ( 蛋白质二级结构 所谓肽链主链骨架原子即 N（氨基氮）、 基碳） 3个原子依次重复排列。目录（一）参与肽键形成的 6个原子在同一平面上参与肽键的 6个原子 C1、 C、 O、 N、 H、 C2位于同一平面 ， C1和 C2在平面上所处的位臵为反式 (型 ， 此同一平面上的 6个原子构成了所谓的 肽单元 (。目录目录 无规卷曲 (二） 蛋白质二级结构目录（二） ） ） 转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。目录（五） 二级结构可组成蛋白质分子中的 模体在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个
10、具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个 有规则的二级结构组合，被称为 超二级结构 。二级结构组合形式有 3种： ， ， 。目录二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体 (。模体是具有特殊功能的超二级结构。目录钙结合蛋白中结合钙离子的模体锌指结构 转角（或环） 链 链模体 链 转角 体常见的形式目录（六）氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成 就会出现相应的二级结构。目录三、 多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。主要的化学键 :整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位臵。即肽链中所有原子在三维空间的排布位臵。定义 :（一）三级结构是指整条肽链中
