胶原蛋白嫘萦纤维开发-台塑企业

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1、膠原蛋白嫘縈纖維開發台化纖維一部技術組一、前言目前膠原蛋白的原料來源以豬、牛、家禽等陸生動物的皮及其副產物為萃取原料，由於近年陸生動物疫情的爆發如：狂牛症、口蹄疫、禽流感及人畜共通疾病等的流行，使萃取自陸生動物之膠原蛋白的安全性受質疑，所以尋找新的萃取原料成為當務之急。台灣在養殖漁業的高度發展之下，在產品加工處理過程中，約產生魚體總重 50 % 的廢棄物，其中 4% 左右是魚鱗，以吳郭魚來說，民國 95 年該魚種年產量為 72,581 公噸 ( 漁業署公報，2006)，就等於產生 2903.24 公噸之魚鱗廢棄物，無形中增加許多了環境處理成本，若能做為抽取膠原蛋白或進一步酵素水解成美容食品或醫

2、療保健之機能胜肽加以利用，則可以提高附加價值，並可減少環境污染及社會成本， 使垃圾變黃金， 魚鱗膠原蛋白 ： 美容保養方面，商品市場估計在 600 億元以上，其成長空間每年至少在 20%以上，可應用做為：保養品防止皮膚老化、除皺、活化細胞、保濕。機能飲品促進人體細胞生長而合成膠原蛋白的原料。生醫材料人工皮膚、注射膠原蛋白 ( 改善皺紋 )。所以膠原蛋白是當今火紅的產品之一，不管是在醫療保健或是美容方面，都是國人日常生活不可或缺的一部份。專題報導8本次由本部研究開發之膠原蛋白纖維，係運用本部嫘縈纖維專業的製備能力，結合使用酵素水解法萃取虱目魚鱗生成的膠原蛋白溶液1，開發出的膠原蛋白嫘縈纖維。1-

3、1 膠原蛋白應用近年來膠原蛋白逐漸受到重視，發展空間與應用的領域也為之非常廣泛，而膠原蛋白經由適當的處理後，具有高度的生物相容性及低免疫排斥性，且可依個別應用的需要，製備成不同的型態，因此被廣泛的應用於臨床醫學、生物科學、甚至食品科學上234，如應用做為牙齒填補支撐物；或是一級、二級燒燙傷病患、糖尿病或食物引起的皮膚潰瘍、手術後的傷口及其他皮膚外傷，都已經有許多利用膠原蛋白來幫助皮膚傷口癒合復原的臨床應用，且有些已經商品化，如REPLIDERM 、MEDIFIL 與 SkinTemp 等產品。此外，膠原蛋白在整形外科手術中，也被廣泛應用，如做為關節的填充物，美容保養物等。1-2 在化妝品中常使

4、用的方式以活化肌膚為目的作為化妝品原料，是近年來化妝品發 展的主要趨勢。因其成分為人體自身可產生的，相對於化學合成較無刺激性，消費者較為容易接受。其來源有生物表皮層脂質與天然保溼劑，及真皮層一些高分子成分。而一般市售產品膠原蛋白水解後分子量範圍與含量如下表 1.1 所示。膠原蛋白於化妝品上使用主要功能：(1) 天然保溼劑：皮膚代謝過程中所產生的成分，為可溶於水的親水性成分，通稱天然保濕因子。保溼劑不僅為可防 止水分流失，且改善皮膚水含量，進一步改善皮膚彈性與粘性5。9(2) 營養霜及隔離霜：膠原蛋白經水解後，形成較低分子的水解產物，較易經由皮膚吸收至真皮層，因此可做為營養霜之添加物6。(3)

5、皮膚疤痕修補劑：膠原蛋白水解產物常應用於化妝品做為青春痘疤痕的修補劑，用來治療修補青春痘留下之疤痕7。表 1.1 一般市售產品膠原蛋白水解後分子量範圍與含量如下：1分子 範圍保養品級 (%)食品級 (%) 6500 Da5.37.03000 6500 Da10.021.61500 3000 Da30.833.9 1500 Da53.937.5 在人類角質細胞株存活率實驗中，在 515 kDa 這範圍中的膠原蛋白水解物，在適當濃度 下有最好的促進細胞生長能力 1-3 膠原蛋白產品的使用方式8(1) 外用保養的方式 :膠原蛋白可做為美容保養品中的保溼劑使用，具有保持水份的功效。從化妝品配方的角度來

6、看，含有膠原蛋白的保養品中，通常還會加入其他的保溼劑，因此非常適合使用長期處於乾燥氣候或空調環境中的消費者。(2) 口服保健的功效 : 口服 ( 表 1.2) 膠原蛋白時，在腸胃道會容易被水解吸收，做為人體細胞生長合成膠原蛋白的原料。胃腸吸收能力不好的人在服用膠原蛋白時，最好能夠同時一併服用抗氧化劑，以減少體內自由基對膠原蛋白的破壞。10表 1.2 膠原蛋白使用上的比較 :8飲用塗抹分子超細，最適吸收分子大， 吸收高達 95 % 超高的吸收 僅只有 7 % 的低吸收 能在 12 小時內完全吸收吸收時間 明確適用全身性保養適用局部性保養(3) 必須由專科醫師執行的注射法 :由 專 科 醫 師 執

7、 行 注 射 膠 原 蛋 白 ( 藥 品 名 稱：Zyderm) 的方式，能夠改善臉部老化的皺紋問題。當醫師在評估其功效時，要特別了解消費者是否會對膠原蛋白過敏，才能夠避免膠原蛋白注射所導致的不適症狀。一般來說，注射膠原蛋白對減少抬頭紋和兩頰的皺紋特別有效，其功效可維持半年至兩年不等。由於膠原蛋白會被人體吸收，因此在膠原蛋白的注射療程後須定期回診，以讓醫師有效地掌握狀況。1-4 嫘縈纖維 (Rayon) 最早的人工纖維，出現於 1884 年，由於易燃性質，當時未能走向實用化，1892 年英國人發明了黏膠法人工絲，從此開始進入實用階段。嫘縈纖維不屬於人造的纖維，屬於化學纖維，因為它是來自天然纖維

8、素 ( 如 : 木漿、棉漿、麻漿等天然植物纖維，生 產流程如圖 1.1 所示 )。但是因為需要大量的纖維素加工成為人造絲嫘縈纖維，通常歸類為一個製造纖維，被認為是再 生纖維素，以纖維素含量高之木漿浸漬在氫氧化鈉溶液中，在經由壓榨、老成、黃化後製成黏液，黏液成熟後，經由紡11嘴擠出抽絲紡成棉束，再經牽伸、切棉、成絨、脫硫、漂白、水洗、上油、 乾燥等後處理程序製成嫘縈棉。嫘縈棉由於性質近似天然棉花，吸濕力強、穿著舒適，可供下游紗廠單獨紡紗或與其他纖維混合紡紗，再織成布、毛毯或作為醫療及工業用棉。嫘縈纖維其特點是：吸濕性高 ( 回潮率高達 13%)，且透氣性好，穿著舒適；纖維容易染色，染色後的布，布

9、面色澤鮮豔；不會產生靜電作用；耐高溫性強；最為主要的特性是嫘縈纖維能像天然纖維 ( 棉、麻 ) 一般，能夠自然分解，不像合成纖維和合成材料十年、幾十年或更時間不分解，會給大自然帶來二次污染的危害。二、膠原蛋白嫘縈纖維纖維一部與廠商合作開發嫘縈棉專用膠原蛋白，係一種使用虱目魚鱗，廢物再利用加工而成的添加劑，經本部研究開發與嫘縈纖維結合技術後，製備出可分解的新機能性環保 纖維。目前市面上大多數具美容保健療效的纖維，部分為添加化學成分製備而成，而本部結合嫘縈纖維天然性與魚鱗膠原蛋 白天然環保性，開發膠原蛋白嫘縈棉 (Collagen Peptide Rayon Fiber, 圖 2.1)。圖1.1

10、嫘縈纖維生產程 二、膠原蛋白嫘縈纖維 纖維一部與廠商合作開發嫘縈棉專用膠原蛋白，係一種使用虱目 魚鱗，廢物再利用加工而成的添加劑，經本部研究開發與嫘縈纖維結 合技術後，製備出可分解的新機能性環保纖維。 目前市面上大多數具美容保健效的纖維，部分為添加化學成分 製備而成，而本部結合嫘縈纖維天然性與魚鱗膠原蛋白天然環保性， 開發膠原蛋白嫘縈棉(Collagen Peptide Rayon Fiber, 圖2.1)。 圖2.1、膠原蛋白嫘縈棉製備程 2-1 本部研發成果 (1).本部產實績: 本部已與廠商合作共同開發1.25D38mm膠原蛋白嫘縈纖維 成功，且分別於101，產30噸；102，產40噸，

11、共產70 噸，纖維品質佳，如表2.1所示： 表2.1 膠原蛋白嫘縈纖維品質表 木漿 鹼化壓榨 燒鹼 燒鹼回收 成 熟成 黃化 CS2 溶解 燒鹼 成熟過濾 紡絲 脫泡 成品 處 紡浴回收 CS2回收 硫酸、芒硝、鋅錠 圖 1.1 嫘縈纖維生產流程122-1 本部研發成果(1) 本部量產實績 :本部已與廠商合作共同開發 1.25D38mm 膠原蛋白嫘縈纖維成功，且分別於101年，量產30噸；102年，量產 40 噸，共量產 70 噸，纖維品質佳，如表 2.1 所示：表 2.1 膠原蛋白嫘縈纖維品質表項 目丹尼數 (D) 乾強度 (g/d) 乾伸率 (%) 長度 (mm) 棉白度 (WB)棉品質1

12、.252.7 20.33884(2) 膠原蛋白嫘縈纖維性能 :為證明本產品的機能性，特委託 SGS 檢驗單位進行檢測其各種機能性測試，檢測結果如下表 2.2 所示。表 2.2 膠原蛋白嫘縈纖維機能性功用10檢測項目結果評等 抗 UVUPF30優等抗菌 ( 金黃葡萄球菌 )抗菌活性值 5.42 殺菌活性值 2.63最佳 最佳抗靜電與棉摩擦布 V=75 抗靜電等級 3 與羊毛摩擦布 V=150 抗靜電等級 2優 好涼感測試Q-max 0.111 ( 日本對人體最佳化的 Q-max 值為 0.1)佳吸濕3 秒優等註：SGS Textile Laboratory 測試報告證號 No.TX62209 /

13、2012 /SH、No.TX60075A /2012 /SH、No: TX72273/ 2012/ PL圖 2.1、膠原蛋白嫘縈棉製備流程13三、用途本部所量產的膠原蛋白嫘縈纖維，兼具各種機能性，纖維柔美如絲、親膚如絨，以膠原蛋白中蘊含多種氨基酸成分，能夠潤澤肌膚，抗 UV、良好的吸濕性，抗靜電、涼感等機能，且兼具綠色環保特性，可以與各種不同的纖維交織成不同的紗種，並且可以應用在衛生用品，如尿布或是衛生棉、敷材等消費性商品，並可以製備保濕塑腿襪、保濕防曬袖等。目前纖維一部與廠商持續配合開發更多種類的產品，目前已有量產產品，如牛仔褲、絲巾、平織跟針織的襯衫衣物等，相信膠原蛋白嫘縈纖維的開發成功，

14、將會受業內人士的關注，為機能、環保、生醫市場開拓新的氣象。四、參考文獻1. 賴志行，魚鱗膠原蛋白之萃取及其酵素水解物抗氧化性與角質細胞增 生效果之探討，國立台灣海洋大學食品研究所 , 2006。 2. 劉曉芸，組織中膠原蛋白含量之分析 , 國立成功大學生物科技研究所 , 2003。 3. A. V.Persikov and J. A. Ramshaw；Amino acid propensities for the collagen triplehelix；Biochemistry.,39(48),14960- 14967,2000. 4. E. A. Kersteen and R. T. Ra

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