生化考研复习题

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1、 1 2 3 4生化考研复习题第一章 蛋白质化学1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。（1） 在低 pH 值时沉淀。（2） 当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3） 在给定离子强度的溶液中，等电 pH 值时溶解度呈现最小。（4） 加热时沉淀。2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB） 、6mol/LHCI，-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。（1） 测定小肽的氨基酸顺序。（2） 鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足 10-7

2、g）.（3） 不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4） 在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。（5） 在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。3（北师大）用 1mol 酸水解五肽，得 2 个 Glu，1 个 Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在 pH=7 时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用 DNP 水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的 Glu， ，写出五肽顺序。4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么

3、试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH 基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。7（中科院）根据 AA 通式的 R 基团的极性性质，20 种常见的 AA 可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是 5 000 到 400 000，已知这些蛋白质的分子量为：肌红蛋白（马心肌） 16900过氧化氢酶（马肝） 247500细胞色素 C（牛心肌） 13370肌球蛋白（鳕鱼肌） 524800 5糜蛋白酶元（牛胰） 23240血清清蛋白（人） 685001

4、0 已知血红蛋白的相对分子量为 64 000，试计算在标准状态下，每克血红蛋白能与多少毫升氧结合。11 从某植物中分离得到的一种脯氨酸羟化酶的抑制剂。（1） 解释为什么将此物质喂食给大鼠，会导致其血管变脆，皮肤受损，牙龈出血；（2） 人类患维生素 C 缺乏症时出现与（ 1）中类似的症状，试解释其相似性。12 对蛋白质中自然发生的氨基酸替换的研究有以下结果，试解释每种现象。（1） 丝氨酸的替换最不易改变蛋白质的功能；（2） 色氨酸的替换最易改变蛋白质的功能；（3） LysArg 和 IleLeu 这样的替换一般对蛋白质的功能基本无影响。（4） 当蛋白质其它位点发生变化时，甘氨酸一般位于链中的某一

5、位置保持不变。13 如果动物饲料中含有 14C 标记的 Lys， 14C 会出现在动物的胶原中吗？如果饲料中含有 14C 标记的羟赖氨酸，合成的胶原中含有 14C 吗？14（1）阿司匹林中含有一个羟基，其 PKa 为 3.5。为了进入血液，阿斯匹轮需要通过胃（pH 约等于 1） 、肠道（pH 约等于 6）上皮细胞。一般而言，处于电中性的分子比带电荷的分子更容易通过膜，为什么胃黏膜细胞壁比小肠黏膜细胞壁更能有效地吸收阿司匹林。（2）另外一种药物苯丙胺含有一个可离子化的氨基，假定它的 PKa 是 9,。你预计它是在胃还是在小肠更容易吸收。15 鳄鱼能够生活在水下面不呼吸达 1h 之久，将呼吸空气的

6、猎物溺死，在闲暇的时候就餐。与此生活方式相适应的是，它几乎能利用血液中 100%的氧气，而人只能抽取血液中 65%的氧气。鳄鱼血红蛋白不结合 2,3-BPG，但其脱氧血红蛋白更喜欢结合 HCO3-。试解释为什么有助于鳄鱼获取食物？ 616 什么是蛋白质的构象？构象和构型有什么异同？17 多数动物不能消化羊毛，因为羊毛角蛋白含有丰富的二硫键以及随之而来的不溶性。但衣蛾的消化道内有高浓度的硫氢化物，这使得它能够消化羊毛。为什么？18 预测一个球蛋白表面的 Glu 残基侧链的微环境变化对其 pKa 的影响，（1） 一个 Lys 残基与其靠近。（2） 蛋白质的 C 端与其靠近。（3） 蛋白质所溶解的

7、NaCl 溶液的浓度从 0.05mol/L 提高到 0.10mol/L 。（4） 侧链进入蛋白质内部的疏水区域。19 某蛋白质多肽链有一些区域为 螺旋构象，另一些区域为 折叠构象，该蛋白质相对分子质量为 240 000，多肽链外形总长为 5.6X10-5cm，计算多肽链中 螺旋构象占分子长度的百分之多少？20 有一个长链多肽，其侧链上有羧基（pK=4.3）30 个，咪唑基（pK=7.0）10个，氨基（pK=10）15 个，设 C 末端的 羧基的 pK=3.5，N 末端的 氨基 pK=9.5，计算此多肽的等电点。21 （南开大）谈谈你对蛋白质结构层次的认识。22 （浙大）什么是蛋白质二级结构？稳

8、定二级结构的主要作用力是什么？多肽链中脯氨酸对 螺旋的形成有何影响？为什么哪种蛋白质完全由 螺旋构成？23 （武大）简述蛋白质一二三四级结构。24 （武大）测定蛋白质等电点的方法有哪几种？25 （武大）鉴定一个蛋白质是否达到均一程度有哪些方法？26 （山大）在测定了两个多聚氨基酸在不同 pH 条件下的旋光度变化关系后得到如下图，请根据这一实验结果说明： 7（1） 解释旋光度的急剧变化。（2） 旋光度与结构的关系是怎样的。27 （华东师大）为什么说蛋白质的空间结构是以一级结构为基础的。28 （华东师大）怎样从组织中分离提取某一特定蛋白（简述主要步骤和使用方法） 。29 （华东师大）举例说明蛋白质

9、功能和结构的关系。30 （首都师大）简述细胞内新生肽链折叠的基本原则及动力学途径。31 （北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。32 （北师大）分离生物大分子的方法有哪些？它们的理论依据是什么？33 （山大）蛋白质溶液为什么易被无机盐沉淀。 8第二章 酶1 （河北师大）简述酶具有高催化效率的因素。2 （南开大）举例说明别构效应的生物学意义。3 （山大）为什么 His 常被选择作为酶分子中的活性中心的构成成分，而并不作为蛋白质的一般结构分子。4 （华中农大）举例说明酶活性调节的几种主要方式。5 （北师大）举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。6 在酶的纯化过程中会丢失一些活力，但偶尔亦可

10、能在某一纯化步骤中的酶活力可超过 100%，产生这种活力增高的原因是什么？7 某酶制剂 2mL 内含脂肪 10mg，糖 20mg，蛋白质 25mg，其酶活力与市售酶商品（每克含 2000 酶活力单位）10mg 相当，问酶制剂的比活力是多少？8 焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解成磷酸，它的相对分子质量为 120 000，由 6 个相同的亚基组成，纯酶的 Vmax 为 3600U/mg 酶，它的一个酶活力单位（U）规定为：在标准的酶测定条件下，37 oC，15mim 水解 10mol 焦磷酸所需要的酶量。问：（1）每毫克酶在每秒钟水解了多少摩尔底物。 （2）每毫克酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基

11、有一个活性中心） 。 （3）酶的转换数是多少？9 酶定量测定中要控制哪些条件？为什么？10 何谓米氏常数，它的意义是什么？11 米氏方程的实际意义和用途是什么？它有什么局限性。12 别构酶有何特性？13 酶溶液加热时，随着时间推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在 45oC 以下 12min 后，活性丧失50%。但若己糖激酶与大量底物葡萄糖共同维持在 45oC 以下 12min 后，则活性仅丧失 3%。请解释为什么在有底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制。14 人的血清中含有酸性磷酸酶，在微酸性条件下（pH5.0）水解磷酸酯： 9酸性磷酸酶是由红细

12、胞、肝、肾、脾和前列腺等器官中产生。从临床角度看，来自前列腺的酸性磷酸酶最为重要，因为该酶在血液中的浓度增加时，通常意味着可能有前列腺癌。来自前列腺的磷酸酯酶受酒石酸离子的强烈抑制，而来自其它组织的则不受抑制。如何利用这一现象测定人的血液中前列腺酸性磷酸酯酶的活性？15 新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后，就不那么甜了，因为 50%的糖已经转化为淀粉。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持甜味。这是什么道理？16 纯的酶制品对水透析时会失去活性。有的人认为透析除去了必要的辅助因子；而有的人认为在低离子强度溶液中的酶去折叠了

13、。你能通过什么样的实验来确认他们的观点正确与否。17 对于变构酶来讲，加入低浓度的竞争性抑制剂，能起到激活作用，为什么？18 （山师大）请绘出竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的双倒数曲线图。19 （山师大）论述酶的必需基团、活性中心及二者之间的关系。20 （全国农大）以丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶为例，说明酶竞争性抑制的特点。21 酶的变构和变性有何不同？22 测定酶促反应速度为什么一定要测初速度？23 （中山大）磺胺类药物为什么能消炎？请从生化角度分析。24 （中山大）请你设计一个测定 淀粉酶活力的方法。25 （南开大）用作图法区分酶的不同抑制作用。26 （武大）谈谈酶制备方法的设计问题。2

14、7 （武大）用坐标图表示 pH、温度、底物浓度、酶浓度、反应时间与反应速度的关系。 1028 （山大）酶催化效率高的原因是什么？29 （山大）什么是酶的转换数？它相当于米氏方程推导中的哪个常数？用数学式表示。30 （华东师大）某一酶提取液实验证明在适宜条件下它对底物有催化作用。用该酶制剂做如下实验。（1） 取上述提取液一部分充分加热煮沸后，冷却至室温，在同等条件下加底物，结果对底物无催化作用。为什么？（2） 另一部分酶提取液置于透析袋中，对蒸馏水充分透析，然后在同等条件下进行酶促反应实验，结果对底物也不起作用。为什么？（3） 如果将（1）中冷却溶液和（2）透析袋中剩余的加在一起，混合后在同等条

15、件下用原底物做实验，是否有催化活性。为什么？试说明之。 11第三章 核酸1 （西南农大）简述 DNA 双螺旋的结构模型。2 （北师大）简述核酸的组成、结构及生物学功能。3 （南师大）RNA 有哪三种类型，各有何主要功能？4 （中科院）烟草花叶病毒（ TMV） ，含有蛋白质 95%，RNA5%。蛋白质的氨基酸组成为：Ile(9)，Leu(12)，Lys(2) ，Phe(8)，Pro(8)，Ser(16)，Trp(3) ，Tyr(4) ，Ala(14)，Arg(11) ，Asp(8)，Cys(1)，Glu(16)，GLy(6)，Val(8) 。TMV 紫外吸收光谱有什么特点，为什么？（括号中的数字

16、为所含该氨基酸的数目）5 （清华）溶液 A 中含有浓度 1M 的 20 个碱基对的 DNA 分子，溶液 B 中含有0.05M 的 400 个碱基对的分子，所以每种溶液含有总的核苷酸残基数相等。假设 DNA 分子都有相同的碱基组成。（1） 当两种溶液的温度都缓慢上升时，哪个溶液首先得到完全变性的 DNA？（2） 哪个溶液复性的速度更快些？6 DNA 热变性有何特点？ Tm 值表示什么？7 简述 tRNA 二级结构的组成特点及其每一部分的功能。8 用 1mol/L 的 KOH 溶液水解核酸，两类核酸（DNA 和 RNA）水解产物是否相同？9 一个单链 DNA 与一个单链 RNA 相对分子质量相同，你如何将它们区分开？10 为什么大多数核糖酶受金属螯合剂 EDTA 的抑制？11 为什么大多数核酸酶在 1mol/L