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1、第二节 酶的化学本质和结构 一、酶的化学本质 酶的化学本质是蛋白质. 根据酶分子的组成划分为： 单纯蛋白质的酶分子组成全为蛋白质。 （simple enzymes ） 结合蛋白质的酶分子组成中除蛋白质外， （complex enzymes ）还有非蛋白质部分。,1、酶的分子组成,根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类： 单纯酶：它们的组成为单一蛋白质. 结合酶：其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分. 结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofactor)。 酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催化功能.,全酶(holoenzyme) = 酶蛋
2、白 + 辅助因子 apoenzyme cofactor 金属离子metal ion 辅助因子 小分子有机化合物 辅助因子本身无催化作用，但一般在酶促反应中起运输转移电子、原子或某些功能基团的作用。,辅基prosthetic group与酶蛋白结合 紧密,辅酶coenzyme与酶蛋白结合松弛， 用透析法 可以分开,小分子有机化合物,辅酶在酶促反应中的作用特点,辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物
3、类型（底物专一性）。,酶分子中的金属离子,根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激酶。 在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/ Fe3+ 、Cu+/Cu3、Zn2+ 、Mn2+、Co2 等。在酶促反应中传递电子，原子或功能团。 激酶是一种磷酸化酶类，在ATP存在下催化葡萄糖，甘油等磷酸化。 其中的金属离子与酶的结合一般较松散。在溶液中，酶与这类离子结合而被激活。金属离子对酶有一定的选择性,某种金属只对某一种或几种酶有激活作用。,2、酶的结构组成,根据酶蛋白分子的特点又可将酶分为三类 1、单体酶酶蛋白部分只有一条多肽链的酶称 为单体酶(monomeric enzym
4、e )。 一般都是催 化水解反应的酶。 它是一个具有完整生物功能的、具有独立三级结构的蛋白质分子。 分子量在13000-35000之间。 如溶菌酶、胰蛋白酶。,2) 寡聚酶酶蛋白部分有一条以上多肽链的酶称为寡 聚酶(oligomeric enzyme) 。 它以四级结构作为完整生物功能分子结构形式。亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基之间不是共价结合，彼此之间很容易分开。 分子量从35000到几百万。 如3-磷酸甘油醛脱氢酶。,3) 多酶体系(multienzyme system) ： 由几种酶彼此嵌合形成的复合体。它有利于一系列反应的连续进行。 这类多酶复合体分子量很高，一般在几百万以上。
5、 如：脂肪酸合成酶系,同工酶（Isozymes）,同工酶是指结构、性质不同，但却能催化相同的反应的两种或两种以上的酶群或酶型 同工酶一级结构上的差异是由遗传决定的。 它们的Km和Vmax各不相同 通常用电泳将它们分开,乳酸脱氢酶（LDH）,脊椎动物的心脏主要的同工酶是LDH1； 骨骸肌则是LDH5； 在其他组织中的分布随动物种的不同而异。 哺乳动物的肝脏有高水平的LDH5，而脑、肾皮质、红细胞则主要是LDH1。,LDH 1(B4或H4)、LDH2(AB3或H3M)、LDH3(A2B2或H2M2)、LDH4(A3B或HM3)、LDH4(A4或M4),肌肉型亚基(A或M)和心脏型亚基(B或H)所组
6、成,核酶(ribozyme),1、 概念 1982年Cech等以原生动物嗜热四膜虫为材料，研究rRNA的基因转录问题时发现：转录产物rRNA的前体很不稳定，在鸟苷（或5-GMP）和Mg2+存在下切除自身的413个碱基的内含子，使两个外显子拼接起来，变成成熟的RNA分子。 这个催化反应是在完全没有任何蛋白质的存在下发生的，称之为自我剪切，证明了RNA具有催化功能。为了区别于传统的蛋白质催化剂，Cech给这种具有催化活性的RNA定名为ribozyme（ribonucleic acid enzyme）,抗体酶 (abzyme),抗体酶是20世纪80年代后期才出现的一种具有催化活力的蛋白质，其本质上是
7、免疫球蛋白，但在易变区赋予了酶的属性，所以又称为催化性抗体（catalytic antibody）。 是将抗体的多样性和酶分子的巨大催化能力结合起来的一种蛋白质分子设计的新方法。是利用抗体分子及其多样的结合专一性来产生新的酶。 由于酶作用的实质是酶与底物专一性的结合形成过渡态，因此，用过渡态的类似物作为半抗原免疫动物，将有可能产生具有催化活性的抗体抗体酶,二、酶分子的结构与功能 酶催化的高效率、高度专一性和酶活性可调节性都与酶蛋白本身的结构直接相关。酶蛋白的一级结构决定其空间结构，而酶的空间构象是酶催化功能的结构基础。 如果酶的高级结构被破坏(酶蛋白变性)、或某种功能基团被掩盖或破坏，酶即失去
8、活性。,1、酶的活性部位(活性中心 Active sites ) 酶蛋白分子并不是所有基团都与酶的活性有关，只有少数特定AA残基的侧链基团和酶的催化活性由直接关系，这些功能基团称为酶的必需基团。 必需基团不一定在活性部位、有些在活性部位以外的地方起维持酶分子结构的作用。,酶的活性中心 在酶分子三级结构的构象中，有少数必需基团组成的，能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域，构成为酶的活性部位或酶的活性中心。 构成活性中心的必需基团主要是某些AA残疾的侧链基团。 有的必需基团负责与底物分子结合称之为结合基团或结合部位。 有些基团负责催化反应称之为催化基团或催化部位,必需基团：这些基团若经化
9、学修饰使其改变，则酶的活 性丧失。,活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。,必需基团,活性部位,维持酶的空间结构,结合基团,催化基团,专一性,催化性质,活性中心：酶分子三维结构上空间位置相互靠 近的部位（空间构象） 结合部位：底物与酶分子结合的部位 催化部位：底物化学键发生化学变化的部位,结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域。识别特定的底物并与之结合。决定酶的底物专一性,酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。,
10、催化部位 catalytic site,胰凝乳蛋白酶活性部位示意图,RNase-底物复合物,主要包括： 亲核性基团：含有多电子的原子，可以提供电子.如：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。它是十分有效的催化剂。,酶活性中心的必需基团,酸碱性基团：天冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。,2、酶的别构部位 有些酶分子除了有与底物结合的活性部位外，还具有与非底物的物质结合的部位。这种部位有别与活性部位，而且与之结合的物质对其催化能力有调节作用，故称这个部位为别构部位或调节部位（allosteric site）。 具有别构部位的酶称为别构酶（
11、allosteric enzyme）： 与别构部位结合的物质为调节剂或别构剂（allosteric modulator）,对于有不同亚基组成的寡聚酶，其活性中心和别构部位可能分别处于两种亚基上，其中一个亚基具有酶活性中心称为催化亚基; 另一种亚基只有调节中心，没有酶活中心，该亚基称为调节亚基。,3、酶原和酶原激活 某些酶（特别是蛋白酶）在细胞内合成时并无催化活性，经过一些酶和酸的作用后激活，才能变成具有活性的酶。这些无催化活性的酶分子前体称之为酶原（zymogen ） 。 酶原的激活使酶原转变为具有活性酶的作用称为酶原的激活。 如 胰蛋白酶原的激活 胃蛋白酶原的激活,胰凝乳蛋白酶原,胰蛋白白酶,胰凝乳蛋白酶,有活性,有活性、稳定,激活机理：在酶的催化下，切去酶原多余的肽段，使之成为有活性的酶。 原因：形成酶的活性中心。 生物学意义：保护产生酶原的组织，是生物自我保护的一种方法；也是酶活性的一种调节方式。,
