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1、第一节 蛋白质的生物学意义,第二节 蛋白质的元素组成,第三节 蛋白质的氨基酸组成,第四节 肽,第五节 蛋白质的结构,第六节 蛋白质分子结构与功能的关系,第七节 蛋白质的性质,第八节 蛋白质的分类,第一章 蛋白质化学,Protein,内容提要,蛋白质是细胞中除水之外含量最丰富的分子。生物体蛋白质种类极其繁多，而其各自具有独特的结构和功能，在细胞结构、生物催化、物质运输、运动、防御、调控及信息识别等方面起极其重要的作用，几乎参与生物体所有的生命活动。 蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间通过肽键连接成多肽链，蛋白质就是由一条或多条多肽链构成的生物大分子。蛋白质的结构可以分为六个层次来研究，即一
2、级、二级、超二级、结构域、三级、四级结构。一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。而二级及以上结构又称为高级结构或构象。 各种蛋白质的生物学功能都由其特定构象决定，当蛋白质遭到破坏时它的生物学功能随之丧失。而蛋白质分子的构象往往由其一级结构决定。,蛋白质 是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。,蛋白质的定义,蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。,一、蛋白质的生物学意义,二、蛋白质的元素组成,蛋白质是一类含氮有机化合物，通过元素分析，发
3、现其元素组成与糖、脂质不同，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、钼、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50 氢 7 氧 23 氮 16% 硫 04 其他 微量（磷、铁、钼、碘、锌和铜等）,蛋白质的含氮量及蛋白质系数,氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。又由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%（即每100克蛋白质中含有16克氮元素），这是蛋白质元素组成的一个特点，也是实验室利用凯氏定N法测定蛋白质含量的计算基础。这样就可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量。 蛋白质
4、系数（1克氮所代表的蛋白质质量(克数)，即16%的倒数6.25）。,蛋白质含量 = 蛋白氮 6.25 粗蛋白含量 = 生物样品含氮量 6.25,定氮法测定蛋白质含量,凯氏定N法就是利用此原理来测蛋白含量的，它是至今测定蛋白质含量的最准确的方法。（安排实验） 练习题： 5g物质测出N为0.2g，求Pr的含量。 0.26.251.25（g） 1.25/5 25,氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。 目前从各种生物体中发现的氨基酸已有250多种，但参与蛋白质组成的氨基酸（基本氨基酸或标准氨基酸）只有20种；此外在某些蛋白质中还存在若干种不常见的氨基酸，大多数已发现的天然氨基酸是不参与蛋白质组成的，这些被
5、称为非蛋白质氨基酸，大多数非蛋白质氨基酸的生物学作用不详。 20种基本氨基酸，除脯氨酸外，结构上的共同点是于羧基相连的-碳原子上的氢原子被氨基所取代，因而均为-氨基酸）。 各种蛋白所含的氨基酸的种类和数目都各不相同。,三、蛋白质的氨基酸组成,除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。,各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。（掌握氨基酸分类表！）,-氨基酸,可变部分,不变部分,3.1 氨基酸的结构通式,3.1 20种标准氨基酸,氨基酸的结构(甘氨酸),甘氨酸 Glycine,脂肪族氨基酸,氨基酸的结构(丙氨酸),
6、脂肪族氨基酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine,氨基酸的结构(缬氨酸),甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine,脂肪族氨基酸,氨基酸的结构(亮氨酸),甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine,脂肪族氨基酸,氨基酸的结构(异亮氨酸),甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine,脂肪族氨基酸,氨基酸的结构(脯氨酸),甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileu
7、cine 脯氨酸 Proline,亚氨基酸,氨基酸的结构(甲硫氨酸),甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine,含硫氨基酸,氨基酸的结构(半胱氨酸),甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine,含硫氨基酸,氨基酸的结构(苯丙氨酸),芳香族氨基酸,苯丙氨酸 Phenylalanine,氨基酸的结构(酪氨
8、酸),芳香族氨基酸,苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine,氨基酸的结构(色氨酸),芳香族氨基酸,苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan,氨基酸的结构(精氨酸),碱性氨基酸,精氨酸 Arginine,氨基酸的结构(赖氨酸),碱性氨基酸,精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine,氨基酸的结构(组氨酸),碱性氨基酸,精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine,氨基酸的结构(天冬氨酸),天冬氨酸 Aspartate,酸性氨基酸,氨基酸的结构(谷氨酸),天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸
9、 Glutamate,酸性氨基酸,氨基酸的结构(丝氨酸),丝氨酸 Serine,含羟基氨基酸,氨基酸的结构(苏氨酸),丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine,含羟基氨基酸,氨基酸的结构(天冬酰氨),天冬酰胺 Asparagine,含酰胺氨基酸,氨基酸的结构(谷氨酰氨),天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine,含酰胺氨基酸,根据R的化学结构 （1）脂肪族氨基酸： 1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys； 2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr （3）杂环氨基酸：Trp
10、、His （4）杂环亚氨基酸：Pro,根据R的极性 （1）极性氨基酸： 1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys； 2）带正电：His、Lys、Arg； 3）带负电：Asp、Glu （2）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp,3.2 氨基酸的分类,记忆法： 甘丙丝半苏缬蛋，亮和异亮中性完。 酸性谷氨天门冬，精赖氨酸属于碱。 芳香族有酪苯丙，组色氨酸归杂环。 脯氨酸属亚氨酸，还有天冬谷酰胺（中性）。 含羟基的氨基酸有：Ser Thr 含硫的氨基酸有：Cys Met,必需aa： 1、 定义：人体或动物体不能合成，只能 由食物提供的氨
11、基酸叫必需aa。 人8种，动物10种。 2、包括： 苏缬亮异亮，苯丙属芳香。 还有色赖蛋，缺一人遭殃。 动物需十种，精组且莫忘。 也可：一家写两三本书来！ （异甲缬亮色苯苏赖）,3.3 几种重要的不常见氨基酸(了解）,在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。,3.4 氨基酸的重要性质,氨基酸一般物理性质（了解） 氨基酸的旋光性(了解) 氨基酸的光谱性质（了解） 氨基酸的两性解离(掌握) 氨基酸的等电点(掌握),从结构通式可看出：除甘氨酸外，氨基酸均含有一个不对称的手性-碳原子，因此都具有旋光性。有的左旋有的右旋，比旋光度
12、是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。另外每一种氨基酸都有D-型和L-型两种立体异构体，取决于-碳原子上氨基的位置。 说明:旋光性和构型二者没有直接对应关系 从蛋白水解的到的-氨基酸（除甘氨酸外）都属于L-型。,3.4.1 氨基酸的旋光性,3.4.2 氨基酸的光谱性质,参与蛋白质组成的20种氨基酸的在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区（200nm）都有光吸收，在近紫外区（200400nm）只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力（酪氨酸275nm、苯丙氨酸257nm、色氨酸280nm），蛋白质由于含有这些氨基酸，所以也有紫外吸收能力，一般最大光吸收在280nm波长处，因此实
13、验室中可以利用分光光度法测定样品中蛋白质的含量。,3.4.3 氨基酸的两性解离性质（重要）,氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是解离成两性离子。 两性离子：（兼性离子）是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。 在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以解离状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。,PH 1 7 10 净电荷 +1 0 -1 正离子（向阴极移动） 两性离子 负离子（向阳极移动） （ 等电点PI）,3.4.4 氨基酸的等电点,定义：当调节氨基酸溶液的
14、pH，使氨基酸分子上的-NH3+基和-COO- 基的解离度完全相等时，即氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值即为该氨基酸的等电点，以符号pI表示。 在等电点时，氨基酸处于两性离子状态。 由于静电作用，在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀，不同的氨基酸有不同的等电点，据此性质可分离制备氨基酸。 氨基酸的等电点除用酸碱滴定方法测定外，还可由其分子上解离基团的解离常数（PK值）来计算确定。,P计算： 方法：先写出解离方程，然后取两性离子两边的PK值的算术平均值，即可计算出P。（公式导出参阅课本） 侧链不含解离基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1和p
15、K2的算术平均值：pI = (pK1 + pK2 )/2。（P8 例：Ala） 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK值的算术平均值。 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 （P9 例：Asp ） 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2 （P9 例：Lys ）,酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 = 2.98 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2 = 9.74,3.6 氨基酸的化学性质,1、氨基酸与茚三酮的反应 2、氨基酸与甲醛的反应 3、氨基酸与亚硝酸反应 4、氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应（Sanger反应） 5、氨基酸生成西佛碱的反应 6、氨基酸与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（Edman反应） 7、氨基酸与荧光胺反应 8、氨基酸与5,5-双硫基-双（2-硝基苯甲酸）反应 9、氨基酸侧链R基团参加的反应,aa的化学性质对于学好蛋白质化学的重要性,首先可用于鉴定和分析蛋白质水解产物中的氨基酸 进行Pr的氨基酸序列分析 Pr功能需要特殊的氨基酸的R基团 化学修饰改变Pr的功能性质 多肽
