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1、1;.绪论绪论生物化学的研究对象和内容生物化学的发展史动物生物化学与畜牧兽医学科的关系及其任务主要内容:2一、生物化学的研究对象和内容1、研究对象：生物2、研究内容生物体的物质组成生物体的物质组成新陈代谢新陈代谢3二、生物化学的发展1.静态生化阶段2.动态生化阶段3.机能生化阶段4三、动物生物化学与畜牧兽医学科的 关系及其任务1.关系：基础课程2.任务5第一章第一章 酶酶概述酶的组成和结构与功能的关系影响酶促反应速度的因素酶的命名和分类6第一节第一节 概述概述酶的相关概念酶催化反应的特点7一、酶的概念一、酶的概念1.含义： 由生物体活细胞活细胞产生的，能在细胞内或细胞外起催化作用催化作用的一类
2、特殊蛋白质蛋白质。2.酶促反应由酶催化的反应3.底物酶促反应中的反应物8二、酶催化反应的特点二、酶催化反应的特点1.具有一般催化剂的特点极微量即可加快反应速率，本身不 被消耗。加快反应速率，但不改变反应平衡 移动的方向。92.酶的特性高度不稳定性催化效率极高高度特异性/专一性 酶作用的可调性10绝对专一性绝对专一性一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。例如，脲酶只催化尿素水解成 CO2 CO2 和NH3NH3。相对专一性相对专一性一种酶作用于一类化合物或一类化学键。不同的例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有要求。立体专一性立体专一性指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。例如，
3、乳酸脱氢酶专一地催化 L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向进行。11一、名词解释1、酶 2、酶促反应二、选择题酶的化学本质是（ ）A、维生素 B、脂肪 C、糖 D、蛋白质三、简单题酶有什么催化特点？12第二节 酶的组成和结构与功能的关系酶的分子组成酶的活性中心酶原和酶原的激活13已知的上千种酶绝大部分是蛋白质。单纯酶：仅由蛋白质组成的酶。少数，例如：溶菌酶结合酶：除蛋白质外，还有非蛋白质成分。大多数。全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子包括 :十几种辅酶、辅基，还有一些 金属离子。2.酶的组成和结构与功能的关系2.1 酶的化学本质14酶蛋白的
4、作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。辅酶与辅基都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关。辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基与酶蛋白共价相连。金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。2.酶的组成和结构与功能的关系2.1 酶的化学本质15指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。（1 1）酶活性中心的组成：）酶活性中心的组成：必需基团：对酶发挥活性所必需的基团。对于结合酶，辅助因子常常是活性中心的组成部分。这些基团在一级结构上可能相距很远
5、，甚至可能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。2.酶的组成和结构与功能的关系2.2 酶的活性中心酶的活性中心16（2 2）酶活性中心的特点）酶活性中心的特点不是刚性的，而具有一定的柔性。不是刚性的，而具有一定的柔性。（约（约1% 2%），相当于），相当于2 3个氨基酸残基。个氨基酸残基。 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。的活
6、性中心。的活性中心。 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶 酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也正好处于所催化底物的敏感化学键部位。正好处于所催化底物的敏感化学键部位。17结合基团：底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。催化基团：底物的敏感键在此被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部位可以不止一
7、个。必需基团按其作用可分为：18酶的活性中心示意图活性中心是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区。活性中心是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区。19多肽链底物分子酶活性中心催化基团结合基团活性中心必需基团活性中心以外必需基团活性中心是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区。活性中心是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区。20 无活性的酶原在特定的条件下，通过部分肽段的有限水解，转变成有活性的酶。如，动物的消化酶。 2.酶的组成和结构与功能的关系2.3 酶原激活21化学反应是由具有一定能量的活化分子相互碰撞发生的。分子从初态转变为激活态所需的能量称为活化能。无论何种催化剂
8、，其作用都在于降低化学反应的活化能，加快化学反应的速度。3. 酶的催化机理3.1 活化能22非催化反应和酶催化反应活化能的比较Ea，活化能；G，自由能变化23S+EESP+E中间产物后人进一步发展了中间产物学说：S+EESES*EPP+E过渡态复合物3. 酶的催化机理3.2 催化机理目前较满意的解释是中间产物学说24酶介入了反应过程。通过形成不稳定的过渡态中间复合物，使原本一步进行的反应分为两步进行，而两步反应都只需较少的能量活化。从而使整个反应的活化能降低。25酸碱催化：活性中心的一些基团，如 His，Asp作为质子的受体或供体，参与传递质子。共价催化：酶与底物形成过渡性的共价中间体，限制底
9、物的活动，使反应易于进行。疏水效应：活性中心的疏水区域对水分子的排除、排斥，有利于酶与底物的接触。3.酶的催化机理在一个化学反应中，过渡态的形成和活化能的降低是反应进行的关键步骤，任何有助于过渡态形成与稳定的因素都有利于酶行使其高效性。现在认为，与酶作用高效性有关的重要因素有以下五个方面。邻近与定向效应： 增加了酶与底物的接触机会和有效碰撞。张力效应：诱导底物变形，扭曲，促进了化学键的断裂。263.3 锁钥学说(Lock and key Hypothesis)酶和底物的结合状如钥匙与锁的关系。底物分子或其一部分象钥匙一样，专一地楔入到酶的活性中心部位，即底物分子进行化学反应的部位与酶分子活性中
10、心具有紧密互补的关系。3. 酶的催化机理273.酶的催化机理3.3 诱导契合学说（induced fit）1958年 D.E.Koshland提出酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔性的而非刚性的。28当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，其上有关的各个基团达构象发生相应的变化，其上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全契合。契合。当反应结束产物从酶分子上脱落下来后，当反应结束产物从酶分子上脱落下来后，酶的活性中心又恢复成原来的构象。酶的活性中心又恢复
11、成原来的构象。29酶促反应动力学：研究酶促反应速度及其影响因素。反应速度：单位时间内底物减少或产物增加的速度，常用初速度来衡量。4. 酶促反应的动力学酶促反应的动力学概念：30影响酶促反应速度的因素：反应温度pH 值酶浓度E底物浓度S抑制剂I激活剂A31最适温度（optimum T）：使酶促反应速度达到最大时的温度。最适温度因不同的酶而异，动物体内的酶的最适温度在3740左右。酶的最适温度并非酶的特征性常数，它与底物、作用时间等因素有关。4.1 温度对酶促反应速度的影响4. 酶促反应的动力学酶促反应的动力学32酶反应的温度曲线和最适温度334.2 溶液pH值对酶促反应速度的影响4.酶促反应的动
12、力学酶促反应的动力学最适pH（optimum pH）：使酶促反应速度达到最大时溶液的pH。pH影响酶分子解离状态。影响酶分子解离状态。pH影响底物的解离，从而影响酶与底物的结合。影响底物的解离，从而影响酶与底物的结合。极度极度pH的条的条件引起酶蛋白的变性。件引起酶蛋白的变性。34酶的最适酶的最适pH 一般在一般在7 左右。也有很多例外，左右。也有很多例外，如胃蛋白如胃蛋白酶的最适酶的最适pH只有只有1.5，胰蛋白酶，胰蛋白酶(7.8)。酶的最适酶的最适pH并非酶的并非酶的特征性常数，它与底物的种类、特征性常数，它与底物的种类、浓度等因素有关。浓度等因素有关。35在其他条件确定时，当底物浓度大
13、大超过酶浓度时，反应速度与酶的浓度成正比。4.3 酶浓度对酶促反应速度的影响4.酶促反应的动力学酶促反应的动力学360.2Vm20.1例例-变变-SS与与v v关系：关系：当当SS很低时，很低时，SS 与与v v 成比例成比例- - 一级反应一级反应当当SS较高时，较高时，SS 与与v v 不成比例不成比例当当SS很高时，很高时，SS ，v v不变不变-零级反应零级反应012345678S4.酶促反应的动力学酶促反应的动力学4.4 底物浓度对酶促反应速度的影响vVm0.337384.5 抑制剂对酶促反应速度的影响4. 酶促反应的动力学酶的抑制剂（inhibitor）:凡能使酶的活性下降而不引起
14、酶蛋白变性的物质。抑制作用可分为：可逆抑制作用和不可逆抑制作用两大类。39（一）可逆抑制作用（reversible inhibition）抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析、超滤等物理方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为竞争性抑制、非竞争性抑制等。401、竞争性抑制作用（competitive inhibitor）某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争酶的活性中心并与之结合，从而减少了酶与底物的结合，因而降低酶反应速度。这种作用称为竞争性抑制作用。4142例1：丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。这种抑制作用可
15、通过增加底物浓度而使整个反应平衡向生成产物的方向移动，因而能削弱或解除这种抑制作用。琥珀酸延胡索酸丙二酸432. 非竞争性抑制 （non-competitive inhibition）某些抑制剂结合在酶活性中心以外的部位，因而与底物和酶的结合无竞争，即底物与酶结合后还能与抑制剂结合，同样抑制剂与酶结合后还能与底物结合。但酶分子上有了抑制剂后其催化功能基团的性质发生改变，从而降低了酶活性。这种作用称为非竞争性抑制作用。E +SESE + P+IEI + S+IIES44SHSE+ Hg2+EHg + 2H+SHSH ClSSE + As-CH=CHClEAs-CH=CHCl + 2HClSSH
16、Cl巯基酶路易士气(二)不可逆抑制（irreversible inhibition ）抑制剂与酶的必需基团以牢固的共价键结合,不能用透析超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。例例1 1： 巯基酶的抑制巯基酶的抑制45可使-OH磷酯化，所以它是活性中心有Ser残基的酶的抑制剂。常见的有机磷农药，如敌敌畏、敌百虫，它们杀灭昆虫的机理就在于可抑制乙酰胆碱酯酶的活性，该酶的作用是将神经递质乙酰胆碱水解，若它被抑制，会导致乙酰胆碱的积累，使神经过度兴奋，引起昆虫的神经系统功能失调而中毒致死。例2： 羟基酶的抑制46金属离子： Mg 2+ 、 K+、 Mn2+阴离子：有机物：Cl-胆汁酸盐2、分类：必需激
17、活剂非必需激活剂Mg 2+ 对己糖激酶Cl- 对淀粉酶4.酶促反应的动力学酶促反应的动力学4.6 激活剂对酶促反应速度的影响1、激活剂: 凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如：475. 酶的命名与分类酶的命名与分类5.1 酶的命名(1)习惯命名：由发现者命名，常以底物名、反习惯命名：由发现者命名，常以底物名、反应性质以及酶的来源命名；应性质以及酶的来源命名；(2)系统命名（系统命名（1961年国际酶学委员会年国际酶学委员会确定）确定）每一个酶由下列三种表示：每一个酶由下列三种表示：1、系统名称：底物名、系统名称：底物名+反应性质反应性质2、分类编号：、分类编号：E.C.+四个数字
18、四个数字3、推荐名：选一个习惯名（实用、简单）、推荐名：选一个习惯名（实用、简单）481961年酶学委员会（年酶学委员会（Enzyme Commission ，EC）规定酶的表示法：规定酶的表示法：EC. X. X. X. X例如：例如： 乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶495.2 酶的分类酶的分类氧化还原酶氧化还原酶AH2+BA+BH2 转移酶转移酶 水解酶水解酶 裂解酶裂解酶 异构酶异构酶 合成酶合成酶Ax+CAB+H2OAAA+BA+CxAH+BOHB+CBC， 需要需要ATP50课堂提问1. 酶促反应中决定酶的专一性的是（）A.酶蛋白B.辅酶C.辅基D.活性中心以外的必需基团2. 全酶由（）和（）组成。3. 酶的活性中心包括（）和（）两个功能部位。4. 辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白（ ），后者与酶蛋白（ ）。51
