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1、第七章第七章蛋白质的分离纯化与表征蛋白质的分离纯化与表征蛋白质的分离纯化与表征蛋白质的酸碱性质蛋白质的酸碱性质蛋白质分子的大小与形状蛋白质分子的大小与形状蛋白质胶体与沉淀蛋白质胶体与沉淀蛋白质分离纯化的一般原则蛋白质分离纯化的一般原则蛋白质分离纯化的方法蛋白质分离纯化的方法蛋白质含量测定与纯度鉴定蛋白质含量测定与纯度鉴定第七章 蛋白质的分离纯化与表征蛋白质的酸碱性质蛋白质的酸碱性质蛋白质中可解离的基团蛋白质中可解离的基团蛋白质的等电点蛋白质的等电点1蛋白质的酸碱性质蛋白质中可解离的基团蛋白质中可解离的基团-NH3+pKa=7.68.4-COO-pKa=33.2Next Page1蛋白质的酸碱性
2、质蛋白质中可解离的基团蛋白质中可解离的基团-COO-pKa=3.04.7-COO-pKa=4.41蛋白质的酸碱性质蛋白质中可解离的基团蛋白质中可解离的基团pKa=5.67.0-NH2pKa=9.410.61蛋白质的酸碱性质蛋白质中可解离的基团蛋白质中可解离的基团pKa=11.612.6pKa=9.810.4pKa=9.110.81蛋白质的酸碱性质蛋白质的等电点蛋白质的等电点蛋白质 等电点 蛋白质 等电点胃蛋白酶 1.0 -胰凝乳蛋白酶 8.3卵清蛋白 4.6 -胰凝乳蛋白酶原 9.1血清清蛋白 4.7 核糖核酸酶 9.5-乳球蛋白 5.2 细胞色素C 10.7胰岛素 5.3 溶菌酶 11.0血
3、红蛋白 6.71蛋白质的酸碱性质蛋白质分子的大小与形状蛋白质分子的大小与形状根据化学组成测相对分子量根据化学组成测相对分子量渗透压法测相对分子量渗透压法测相对分子量扩散系数法测相对分子量扩散系数法测相对分子量沉降分析法测相对分子量沉降分析法测相对分子量凝胶过滤法测相对分子量凝胶过滤法测相对分子量SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测相对分子量聚丙烯酰胺凝胶电泳法测相对分子量2蛋白质的分子形状与大小根据化学组成测相对分子量根据化学组成测相对分子量肌肌红蛋白（红蛋白（Mb） M.W.=(Fe原子量原子量)/(Mb中中Fe含量含量)*100 =55.8/0.335*100=16 700血红蛋白（血红蛋白（H
4、b） 一分子中含有一分子中含有4个个Fe原子，因此：原子，因此： MW=4*16700=66 8002蛋白质的分子形状与大小渗透压法测相对分子量渗透压法测相对分子量 =RT( + K*c2)cMr c=RTMr+ K*c c cMr =RTlimc0 cMr=10 000100 0002蛋白质的分子形状与大小扩散系数法测相对分子量扩散系数法测相对分子量Fick第一扩散定律：第一扩散定律：扩散系数扩散系数D求法（求法（ Fick第二扩散定律）第二扩散定律）dmdt= - D*A*dcdxdcdt= - Dd2cdx2c2c1= exp(- )x22-x124Dt2蛋白质的分子形状与大小扩散系数法
5、测相对分子量扩散系数法测相对分子量扩散系数扩散系数D随蛋白质随蛋白质Mr的增加而降低。的增加而降低。蛋白质蛋白质 Mr 扩散系数（扩散系数（107cm2s-1)核糖核酸酶核糖核酸酶A 12 600 11.9细胞色素细胞色素c 13 370 11.4肌红蛋白肌红蛋白 16 900 11.3凝乳蛋白酶原凝乳蛋白酶原 23 240 9.5血红蛋白血红蛋白 64 500 6.9过氧化氢酶过氧化氢酶 247 500 4.1肌球蛋白肌球蛋白 524 800 1.12蛋白质的分子形状与大小沉降分析法测相对分子量沉降分析法测相对分子量蛋白质分子在溶液中受到强大的离心蛋白质分子在溶液中受到强大的离心力作用时，如
6、果蛋白质的密度大于溶力作用时，如果蛋白质的密度大于溶液的密度，蛋白质分子就会沉降。沉液的密度，蛋白质分子就会沉降。沉降速率与降速率与蛋白质分子的大小蛋白质分子的大小和和密度密度有有关，而且与关，而且与分子形状、溶液的密度和分子形状、溶液的密度和粘度粘度有关。有关。2蛋白质的分子形状与大小沉降分析法测相对分子量沉降分析法测相对分子量斯斯维得贝格方程：维得贝格方程：Mr =RTsD(1-)s为沉降系数:单位秒-1，通常将10-13秒 作为一个单位用S表示为偏微比容：蛋白质溶于水为0.74cm3/g为溶剂的密度2蛋白质的分子形状与大小2蛋白质的分子形状与大小凝胶过滤法测相对分子量凝胶过滤法测相对分子
7、量洗脱液体积（mL）蛋白质含量相对分子量MrABCD待测待测蛋白分子量蛋白分子量2蛋白质的分子形状与大小SDS-SDS-聚丙烯酰胺聚丙烯酰胺凝胶电泳法测相对分子量凝胶电泳法测相对分子量电泳时的迁移率取决于蛋白的净电荷、分子大电泳时的迁移率取决于蛋白的净电荷、分子大小、形状；小、形状；SDS（十二烷基硫酸钠）与蛋白质结合，使全十二烷基硫酸钠）与蛋白质结合，使全部呈负电荷，同时改变蛋白质单体分子构象成部呈负电荷，同时改变蛋白质单体分子构象成近似球形；巯基乙醇打开二硫键，使亚基分离；近似球形；巯基乙醇打开二硫键，使亚基分离；电泳时蛋白质向正极移动。电泳时蛋白质向正极移动。分连续和不连续体系（圆盘电泳
8、）分连续和不连续体系（圆盘电泳）2蛋白质的分子形状与大小SDS-聚丙烯酰胺聚丙烯酰胺凝胶电泳法测相对分子量凝胶电泳法测相对分子量2蛋白质的分子形状与大小SDS-聚丙烯酰胺聚丙烯酰胺凝胶电泳法测相对分子量凝胶电泳法测相对分子量ABRf=A/B2蛋白质的分子形状与大小蛋白质胶体性质蛋白质胶体性质胶体稳定性的三个要素： 质点大小1100nm；带相同电荷； 形成溶剂化层；稳定亲水性蛋白质胶体的因素： 水化层： 双电层：3蛋白质的胶体性质蛋白质的沉淀蛋白质的沉淀盐析法：NaCl、(NH4)2SO4有机溶剂沉淀：乙醇、丙酮重金属盐沉淀：Hg2+、Ag+生物碱与某些酸类沉淀：单宁酸、TCA加热变性沉淀： 3
9、蛋白质的胶体性质蛋白质分离纯化的一般原则蛋白质分离纯化的一般原则总目标：增加蛋白质含量与生物活性， 除去不必要的杂质蛋白；前处理：细胞破碎粗分级分离：盐析、等电点沉淀、有机 溶剂沉淀等细分级分离：层析、电泳、结晶 4蛋白质的分离纯化蛋白质的分离纯化方法蛋白质的分离纯化方法根据下列性质将蛋白分离纯化：分子大小溶解度电荷吸附性质对配体分子的亲和力 4蛋白质的分离纯化透析与超过滤透析与超过滤4蛋白质的分离纯化透析通常是将浓缩液装在一个用赛咯吩通常是将浓缩液装在一个用赛咯吩（cellophanecellophane）制造的透析袋内，两端都密封好，制造的透析袋内，两端都密封好，然后将透析袋悬浮在一个装有
10、很多缓冲液的容器然后将透析袋悬浮在一个装有很多缓冲液的容器内进行透析。因为赛咯吩膜是半通透的膜，蛋白内进行透析。因为赛咯吩膜是半通透的膜，蛋白质等大分子不能透过膜，仍然留在袋内，但蛋白质等大分子不能透过膜，仍然留在袋内，但蛋白质周围的小分子可以与缓冲液进行交换，通过多质周围的小分子可以与缓冲液进行交换，通过多次更换透析液，就可除去小分子（如硫酸铵）。次更换透析液，就可除去小分子（如硫酸铵）。经硫酸铵分级纯化、透析的粗分级的蛋白质样品经硫酸铵分级纯化、透析的粗分级的蛋白质样品可以通过以下一些常用的分离纯化技术和方法进可以通过以下一些常用的分离纯化技术和方法进一步纯化和鉴定。一步纯化和鉴定。4蛋白
11、质的分离纯化超 滤超滤是一种膜分离技术，它的特点是使用不对超滤是一种膜分离技术，它的特点是使用不对称多孔膜，根据分子的大小来分离溶液中的大称多孔膜，根据分子的大小来分离溶液中的大分子物质与小分子物质。超滤尤其适用于大分分子物质与小分子物质。超滤尤其适用于大分子溶液的浓缩，不同种类分子的纯化以及溶剂子溶液的浓缩，不同种类分子的纯化以及溶剂交换等。超滤法是一种温和的、非变性的物理交换等。超滤法是一种温和的、非变性的物理分离方法。分离方法。4蛋白质的分离纯化超滤离心管切向流超滤器4蛋白质的分离纯化离心技术离心技术主要用于各种生物样品的分离和制备，生物样品悬浮液在高速旋转下，由于巨大的离心力作用，使悬
12、浮的微小颗粒（细胞器、生物大分子的沉淀等）以一定的速度沉降，从而与溶液得以分离，而沉降速度取决于颗粒的质量、大小和密度。 密度梯度离心技术是利用每种蛋白质颗粒沉降到与自身密度相等的密度梯度时即停止不前，最后各种蛋白质在离心管中被分离成各自的区带。常用的密度梯度有蔗糖梯度，聚蔗糖梯度等。4蛋白质的分离纯化差差速速离离心心Differential centrifugation as a first step in protein purification4蛋白质的分离纯化密度梯度（区带）离心密度梯度（区带）离心4蛋白质的分离纯化密度梯度（区带）离心密度梯度（区带）离心4蛋白质的分离纯化凝胶过滤凝胶
13、过滤 凝胶过滤层析是依据分子大小这一物理性质进行分离凝胶过滤层析是依据分子大小这一物理性质进行分离纯化的。纯化的。凝胶层析的固定相是惰性的珠状凝胶颗粒，凝胶颗粒凝胶层析的固定相是惰性的珠状凝胶颗粒，凝胶颗粒的内部具有立体网状结构，形成很多孔穴。的内部具有立体网状结构，形成很多孔穴。当含有不同分子大小的组分的样品进入凝胶层析柱后，当含有不同分子大小的组分的样品进入凝胶层析柱后，各个组分就向固定相的孔穴内扩散，组分的扩散程度各个组分就向固定相的孔穴内扩散，组分的扩散程度取决于孔穴的大小和组分分子大小。取决于孔穴的大小和组分分子大小。分子越大的组分越先流出，分子越小的组分越后流出。分子越大的组分越先
14、流出，分子越小的组分越后流出。这样样品经过凝胶层析后，各个组分便按分子从大到这样样品经过凝胶层析后，各个组分便按分子从大到小的顺序依次流出，从而达到了分离的目的。小的顺序依次流出，从而达到了分离的目的。 4蛋白质的分离纯化凝胶凝胶过滤（分子排阻层析）过滤（分子排阻层析）基于分子大小4蛋白质的分离纯化利用溶解度差别的纯化等电点沉淀（等电点时静电荷为零，相邻蛋白质分子间没有静电斥力而趋于聚集沉淀）盐析与盐溶（中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶；盐析作用主要是大量中性盐争夺蛋白质疏水表面水分子）有机溶剂分级分离（有机溶剂降低蛋白质表面可解离基团的离子化程度，促进蛋白质的聚集和沉淀）4蛋白质的分离
15、纯化利用溶解度差别的纯化利用溶解度差别的纯化分级沉淀（盐或有机溶剂）4蛋白质的分离纯化利用电荷差别的纯化利用电荷差别的纯化聚丙烯酰胺凝胶电泳等电聚焦离子交换层析层析聚焦4蛋白质的分离纯化聚丙烯酰胺凝胶电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）平板电泳平板电泳4蛋白质的分离纯化聚丙烯酰胺凝胶电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）管状电泳图谱平板PAGE图谱4蛋白质的分离纯化等电聚焦电泳等电聚焦电泳蛋蛋白白质质是是带带有有电电荷荷的的两两性性生生物物大大分分子子，其其正正负负电电荷荷的的数数量量随随所所处处环环境境酸酸碱碱度度的的变变化化而而变变化化 。在在电电场场存存在在下下的的一一定定pHpH溶溶液液中中
16、，带带正正电电的的蛋蛋白白分分子子将将向向负负极极移移动动而而带带负负电电的的蛋蛋白白分分子子将将向向正正极极移移动动，在在某某一一pHpH时时，蛋蛋白白分分子子在在电电场场中中不不再再移移动动，此时的此时的pHpH值即为该蛋白质的等电点。值即为该蛋白质的等电点。等等电电聚聚焦焦( (IEFIEF）电电泳泳就就是是在在凝凝胶胶中中加加入入两两性性电电解解质质从从而而构构成成从从正正极极到到负负极极pHpH逐逐渐渐增增加加的的pHpH梯梯度度，处处在在其其中中的的蛋蛋白白分分子子在在电电场场的的作作用用下下运运动动，最最后后各各自自停停留留在在其其等等电电点点的的位位置置上上，测测出蛋白分子聚焦
17、位置的出蛋白分子聚焦位置的pHpH值，便可以得到它的等电点。值，便可以得到它的等电点。4蛋白质的分离纯化等电聚焦电泳等电聚焦电泳蛋白质在具有pH梯度的介质中电泳4蛋白质的分离纯化等电聚焦电泳等电聚焦电泳4蛋白质的分离纯化二维电泳19751975年年，OFarrell OFarrell 首首先先运运用用双双向向电电泳泳技技术术将将大大肠肠杆杆菌菌总总蛋蛋白白分分离离出出11001100多多个个蛋蛋白白点点。后后来来此此技技术术一一直直用用于于原原核核生生物物和和真真核核生生物物总总蛋蛋白白的的分分离离。目目前前，随随着着蛋蛋白白组组工工程程的的发发展展，双双向向电泳技术越来越广泛的用于发现未知蛋
18、白。电泳技术越来越广泛的用于发现未知蛋白。二二维维电电泳泳由由第第一一向向等等电电聚聚焦焦( (IEF)IEF)电电泳泳和和第第二二向向SDS-SDS-聚聚丙丙烯烯酰酰胺胺凝凝胶胶电电泳泳( (SDS-PAGE)SDS-PAGE)组组成成，第第一一向向使使等等电电点点不不同同的的蛋蛋白白得得到到分分离离，第第二二向向使使分分子子量量不不同同的的蛋蛋白白得得到到分分离离，两两向向结结合合便便得得到高分辨率的蛋白图谱。到高分辨率的蛋白图谱。4蛋白质的分离纯化二维电泳二维电泳Isoelectric focusing is often combined with SDS-PAGE to generat
19、e two dimensional gels.4蛋白质的分离纯化二维电泳的应用示例4蛋白质的分离纯化离子交换层析离子交换层析阳离子交换剂： CM-纤维素：-O-CH2COOH P-纤维素：磷酸基阴离子交换剂： DEAE-纤维素：二乙基氨基乙基 AE-纤维素：氨基乙基4蛋白质的分离纯化离子交换层析离子交换层析4蛋白质的分离纯化4蛋白质的分离纯化亲和层析原原理理：依依赖赖于于蛋蛋白白质质和和它它的的配配体体（ligandligand）之之间间的的相相互互作作用用来来分分离离。配配体体通通常常指指的的是是能能与与另另一一个个分分子子或或原原子子结结合合（一一般般是是非非共共价价结结合合）的的分分子子
20、、基基团团、离离子子或或原原子子。但但在在亲亲和和层层析析中中，配配体体是是通通过过共共价价键键先先与与基基质质结结合合。配配体体可可以以是是酶酶结结合合的的一一个个反反应应物物或或产产物物，或或是是一一种种可可以以识识别别靶靶蛋蛋白白的的抗抗体体，也也可可以以是是受受体体、核核酸酸、细细胞胞器器等。等。亲和层析是分离效率最高的分离方法。亲和层析是分离效率最高的分离方法。4蛋白质的分离纯化亲和层析过程示意图（亲和层析过程示意图（1 1）4蛋白质的分离纯化亲和层析过程示意图（亲和层析过程示意图（2 2）4蛋白质的分离纯化亲和层析过程示意图（亲和层析过程示意图（3 3）4蛋白质的分离纯化亲和层析过
21、程示意图（亲和层析过程示意图（4 4）4蛋白质的分离纯化4蛋白质的分离纯化高效液相层析（高效液相层析（HPLC）高效液相色谱（HPLC：High Performance Liquid Chromatography ）与普通的色谱技术不同的是：填料密度高，洗脱液压力加大，分离效果更好。是化学、生物化学与分子生物学、医药学、农业、环保、商检、药检、法检等学科领域与专业最为重要的分离分析技术，是分析化学家、生物化学家等用以解决他们面临的各种实际分离分析课题必不可缺少的工具。国际市场调查表明，高效液相色谱仪在分析仪器销售市场中占有最大的份额，增长速度最快。4蛋白质的分离纯化高效液相层析（高效液相层析（
22、HPLC）高效液相色谱的优点是：检测的分辨率和灵敏度高，分析速度快，重复性好，定量精度高，应用范围广。适用于分析高沸点、大分子、强极性、热稳定性差的化合物。 其缺点是：价格昂贵，要用各种填料柱，容量小，分析生物大分子和无机离子困难，流动相消耗大且有毒性的居多。目前的发展趋势是向生物化学和药物分析及制备型倾斜。 4蛋白质的分离纯化4蛋白质的分离纯化高效液相层析高效液相层析（HPLC）High Pressure Liquid ChromatographyHigh pressure limits diffusion and increases interactions with chromatogr
23、aphy mediaHPLC gives very high resolution of protein components4蛋白质的分离纯化蛋白质纯化过程实例蛋白质纯化过程实例4蛋白质的分离纯化蛋白质的含量测定蛋白质的含量测定凯氏定氮法双缩脲法Folin-酚法（Lowry法，蛋白质在碱性溶液中与铜形成复合物，此复合物及芳香族氨基酸还原磷钼酸磷钨酸试剂产生蓝色。 ）紫外吸收法Bradford法（考马斯亮蓝染料结合法）BCA法（bisinchoninic acid method）5蛋白质的含量测定蛋白质的纯度鉴定蛋白质的纯度鉴定电泳 （等电聚焦、SDS-PAGE、PAGE）沉降法HPLC溶解度
24、分析N末端分析6蛋白质的纯度鉴定附录附录 蛋白质组学研究蛋白质组学研究（proteomeproteome）知道了人类的全部遗传密码即基因组序知道了人类的全部遗传密码即基因组序列，就可以任意控制人的生老病死吗？列，就可以任意控制人的生老病死吗？ 附录蛋白质组学基因是遗传信息的源头，而功能性蛋白是基因基因是遗传信息的源头，而功能性蛋白是基因功能的执行体。功能的执行体。基因组计划的实现固然为生物有机体全体基因基因组计划的实现固然为生物有机体全体基因序列的确定、为未来生命科学研究奠定了坚实序列的确定、为未来生命科学研究奠定了坚实的基础，但是它并不能提供认识各种生命活动的基础，但是它并不能提供认识各种生
25、命活动直接的分子基础，其间必须研究生命活动的执直接的分子基础，其间必须研究生命活动的执行体行体- -蛋白质这一重要环节。蛋白质组学蛋白质这一重要环节。蛋白质组学（proteomicsproteomics）研究即旨在解决这一问题。研究即旨在解决这一问题。附录蛋白质组学附录蛋白质组学蛋白质组学的研究内容包括：蛋白质组学的研究内容包括：1.1.蛋白质鉴定：可以利用一维电泳和二维电蛋白质鉴定：可以利用一维电泳和二维电泳并结合泳并结合WesternWestern等技术，利用蛋白质芯片和等技术，利用蛋白质芯片和抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴定研究。定研究。
26、2.2.翻译后修饰：很多翻译后修饰：很多mRNAmRNA表达产生的蛋白质表达产生的蛋白质要经历翻译后修饰如磷酸化，糖基化，酶原激要经历翻译后修饰如磷酸化，糖基化，酶原激活等。翻译后修饰是蛋白质调节功能的重要方活等。翻译后修饰是蛋白质调节功能的重要方式，因此对蛋白质翻译后修饰的研究对阐明蛋式，因此对蛋白质翻译后修饰的研究对阐明蛋白质的功能具有重要作用。白质的功能具有重要作用。附录蛋白质组学 3. 3.蛋白质功能确定：如分析酶活性和确定酶底蛋白质功能确定：如分析酶活性和确定酶底物，细胞因子的生物分析物，细胞因子的生物分析/ /配基配基- -受体结合分析。受体结合分析。可以利用基因敲除和反义技术分析
27、基因表达产物可以利用基因敲除和反义技术分析基因表达产物- -蛋白质的功能。另外对蛋白质表达出来后在细蛋白质的功能。另外对蛋白质表达出来后在细胞内的定位研究也在一定程度上有助于蛋白质功胞内的定位研究也在一定程度上有助于蛋白质功能的了解。能的了解。ClontechClontech的荧光蛋白表达系统就是研的荧光蛋白表达系统就是研究蛋白质在细胞内定位的一个很好的工具。究蛋白质在细胞内定位的一个很好的工具。4.4.对人类而言，蛋白质组学的研究最终要服务对人类而言，蛋白质组学的研究最终要服务于人类的健康，主要指促进分子医学的发展。如于人类的健康，主要指促进分子医学的发展。如寻找药物的靶分子。很多药物本身就
28、是蛋白质，寻找药物的靶分子。很多药物本身就是蛋白质，而很多药物的靶分子也是蛋白质。药物也可以干而很多药物的靶分子也是蛋白质。药物也可以干预蛋白质预蛋白质- -蛋白质相互作用。蛋白质相互作用。蛋白质组学研究方法附录蛋白质组学二维电泳二维电泳酵母双杂交系统：酵母双杂交系统：酵母双杂交技术作为发现和研究在酵母双杂交技术作为发现和研究在活细胞体内的蛋白质与蛋白质之间的相互作用的技术活细胞体内的蛋白质与蛋白质之间的相互作用的技术平台，在近几年来得到了广泛运用。酵母双杂交系统平台，在近几年来得到了广泛运用。酵母双杂交系统是在真核模式生物酵母中进行的，研究活细胞内蛋白是在真核模式生物酵母中进行的，研究活细胞
29、内蛋白质相互作用，对蛋白质之间微弱的、瞬间的作用也能质相互作用，对蛋白质之间微弱的、瞬间的作用也能够通过报告基因的表达产物敏感地检测得到，它是一够通过报告基因的表达产物敏感地检测得到，它是一种具有很高灵敏度的研究蛋白质之间关系的技术。大种具有很高灵敏度的研究蛋白质之间关系的技术。大量的研究文献表明，酵母双杂交技术既可以用来研究量的研究文献表明，酵母双杂交技术既可以用来研究哺乳动物基因组编码的蛋白质之间的互作，也可以用哺乳动物基因组编码的蛋白质之间的互作，也可以用来研究高等植物基因组编码的蛋白质之间的互作。来研究高等植物基因组编码的蛋白质之间的互作。抗体芯片：蛋白组学研抗体芯片：蛋白组学研究中一
30、个主要的内容就究中一个主要的内容就是要研究在不同生理状是要研究在不同生理状态或病理状态下蛋白水态或病理状态下蛋白水平的量变，微型化，集平的量变，微型化，集成化，高通量化的抗体成化，高通量化的抗体芯片就是一个非常好的芯片就是一个非常好的研究工具，它也是蛋白研究工具，它也是蛋白芯片中发展最快的芯片，芯片中发展最快的芯片，而且在技术上已经日益而且在技术上已经日益成熟。这些抗体芯片有成熟。这些抗体芯片有的已经在向临床应用上的已经在向临床应用上发展，比如肿瘤标志物发展，比如肿瘤标志物抗体芯片等，还有很多抗体芯片等，还有很多已经用在研究的各个领已经用在研究的各个领域里。域里。附录蛋白质组学 http:/w
31、ww.http:/www.proteomeworksproteomeworks.bio-.bio- .com 蛋白质组研蛋白质组研究技术、信息等。究技术、信息等。 http:/www.http:/ .com 从新药开发角度，从新药开发角度，发现新蛋白及新作用。发现新蛋白及新作用。 http:/www.http:/www.proteomeproteome.med.med.umichumich. .edu edu 可以找到蛋白可以找到蛋白质组研究相关企业、各质组研究相关企业、各 种仪器来源、新闻等。种仪器来源、新闻等。 http:/www.http:/www.proteomeproteome.co
32、.co.uk uk 各种蛋白质组研究相关各种蛋白质组研究相关信息信息 http:/www.http:/www.micromassmicromass.co.co.uk uk 介绍蛋白质鉴定的先进介绍蛋白质鉴定的先进仪器仪器 http:/www.http:/www.expasyexpasy. .ch ch 蛋白质鉴定专家系统，蛋白质鉴定专家系统，Swiss Swiss Institute ofInstitute of Bioinformatics Bioinformatics http:/http:/expasyexpasy. .proteomeproteome.org.au .org.au 蛋白质鉴定专家系蛋白质鉴定专家系统，统，AustralianAustralian Proteome Proteome Analysis Facility Analysis Facility http:/http:/expasyexpasy. .cbrcbr. .nrcnrc.ca .ca 蛋白质鉴定专家系统，蛋白质鉴定专家系统，CanadianCanadian Bioinformatics Resours Bioinformatics Resours附录蛋白质组学
