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1、Enzyme第3章 酶酶n n酶的概念酶的概念目前将生物催化剂分为两类目前将生物催化剂分为两类目前将生物催化剂分为两类目前将生物催化剂分为两类: :酶酶酶酶 、 核酶（脱氧核酶）核酶（脱氧核酶）核酶（脱氧核酶）核酶（脱氧核酶）酶的本质：蛋白质酶的本质：蛋白质酶的本质：蛋白质酶的本质：蛋白质酶酶酶酶是是是是一一一一类类类类对对对对其其其其特特特特异异异异底底底底物物物物具具具具有有有有高高高高效效效效催催催催化化化化作作作作用用用用的蛋白质。的蛋白质。的蛋白质。的蛋白质。第一节第一节酶的组成，分类与特点酶的组成，分类与特点一、酶的分类一、酶的分类蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白辅助因子辅助因
2、子(cofactor) 金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶结合酶结合酶结合酶结合酶 (conjugated enzyme)(conjugated enzyme)n n单纯酶单纯酶单纯酶单纯酶 (simple enzyme)(simple enzyme)n n全酶分子中各部分在催化反应中的作用全酶分子中各部分在催化反应中的作用全酶分子中各部分在催化反应中的作用全酶分子中各部分在催化反应中的作用: :酶蛋白酶蛋白决定反应的特异性决定反应的特异性辅助因子辅助因子决定反应的种类与性质决定反应的种类与性质辅助因子又根据其与酶蛋白结合的牢固程度不同，分为辅酶和辅基，辅酶： 1、辅酶与
3、酶蛋白结合疏松，能透过透析，超滤等方法去除。辅基辅基：辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基，辅基，(prosthetic group)。n辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在或超滤等方法将其除去，在反应中不能反应中不能离开酶蛋白，离开酶蛋白，如如FAD、FMN、生物素、生物素等。等。一、酶可根据其催化的反应类型予以分类一、酶可根据其催化的反应类型予以分类1.氧化还原酶类氧化还原酶类 (oxidoreductases)2.转移酶类转移酶类 (transferases )3.水解酶类水解酶类 (hydrol
4、ases)4.裂解酶类裂解酶类 (lyases)5.异构酶类异构酶类 (isomerases)6.合成酶类合成酶类 (synthetases, ligases)n根据酶反应的类型，酶可分为六大类，根据酶反应的类型，酶可分为六大类，其排序如下其排序如下:在反应前后没有质和量的变化；在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。的平衡点。n酶与一般催化剂的共同点：酶与一般催化剂的共同点：二、酶催反应的特点（一）（一）高效的催化活性高效的催化活性酶的催化效率通常比非催化反应高酶
5、的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，倍，比一般催化剂高比一般催化剂高1071013倍。倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。的活化能。酶的特性酶的特性n根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下酶的特异性可大致分为以下3种类型：种类型：绝对特异性绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生
6、成一种特定结构的产物行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种。：作用于立体异构体中的一种。 酶的化学本质的蛋白质，凡是使蛋白质变性的因素都能导致酶变性失活。因此酶作用一般都要求比较温和的条件，如人体中的常温，常压，接近中性的酸碱度。（三）酶活性的不稳定性第二节酶的结构与功能一、酶的活性中心 酶是高分子化合物，而酶的底物多数是小分子，所以底物只特异的结合到酶分子表面的一个区域。概念：酶分子中能与底物特异结合并将底物转变成产物的区域，成为酶的活性中心。酶分
7、子中酶分子中的的化学基团中化学基团中，一些与酶活性密切相一些与酶活性密切相关的化学基团关的化学基团，称为，称为必需基团必需基团，有的位于活性中心，有的位于活性中心内，有的位于活性中心以外。内，有的位于活性中心以外。常见的基团有：羟基，巯基，咪唑基，羧基。常见的基团有：羟基，巯基，咪唑基，羧基。1、活性中心内的必需基团、活性中心内的必需基团结合基团结合基团与底物相结合与底物相结合与底物相结合与底物相结合催化基团催化基团催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所的空间构象和（或）作为调节剂的
8、结合部位所必需。必需。2、活性中心外的必需基团、活性中心外的必需基团底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。的无活性前体，此前体物质称为酶原。的无活性前体，此前体物质称为酶原。的无活性前体，此前体物质称为酶原。 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。在一定条件下，酶原向有活性酶转
9、化的过程。实质：酶的活性中心形成和暴露的过程。实质：酶的活性中心形成和暴露的过程。实质：酶的活性中心形成和暴露的过程。实质：酶的活性中心形成和暴露的过程。二、酶原与酶原的激活二、酶原与酶原的激活n酶原酶原 (zymogen)n酶原的激活酶原的激活n酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原分子构象发生改变分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽掉一个或几个短肽在特定条件下在特定条件下赖赖缬缬天天天天天天天天甘甘异异赖赖缬缬天天天天天天天天缬缬组组丝丝S SS SS SS S464618183 3甘
10、甘异异缬缬组组丝丝S SS SS SS S肠激酶肠激酶肠激酶肠激酶胰蛋白酶胰蛋白酶胰蛋白酶胰蛋白酶活性中心活性中心活性中心活性中心胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程n 酶原激活的生理意义酶原激活的生理意义避免避免细胞产生的酶对细胞进行细胞产生的酶对细胞进行自身消化自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。体内代谢正常进行。有的有的酶原酶原可以视为可以视为酶的储存形式酶的储存形式。在需要。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。化作用。三、同工酶三、同工酶同同工工酶酶 是
11、是指指催催化化相相同同的的化化学学反反应应，而而酶酶蛋蛋白白的的分分子子结结构构理理化化性性质质乃乃至至免免疫疫学学性性质不同的一组酶。质不同的一组酶。n定义定义HHHHHHH MHHMMHMMMMMMMLDH1 (H4)LDH2(H3M) LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5 (M4)乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶n举例举例 1n举例举例 2B BB BB BMMMM MM CK1(BB) CK2(MB) CK3(MM)脑脑 心肌心肌 骨骼肌骨骼肌肌酸激酶肌酸激酶 (CK) 同工酶同工酶同工酶在医学上的应用同工酶的分布：全身各个组织器官的活细胞内。检测同工酶鉴别病变器官。 1
12、、心梗患者：CK2，LDH1升高 2、 肝细胞受损患者：LDH5升高 酶催化底物转化成产物之前，先与底物结酶催化底物转化成产物之前，先与底物结合形成酶合形成酶-底复合物，即过渡态。然后再底复合物，即过渡态。然后再分解为产物分解为产物 酶底物复合物酶底物复合物E + SE + PES( (过渡态过渡态过渡态过渡态) )第三节影响酶催化作用的因素酶促反应动力学：酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。速率的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括影响因素包括：酶浓度、底物浓度、酶浓度、底物浓度、pH、温温度、抑制剂、激活剂等。度、抑制剂、激活剂等。一、
13、底物浓度对反应速率影响：呈矩形一、底物浓度对反应速率影响：呈矩形双曲线双曲线在其他因素不变的在其他因素不变的情况下，底物浓度对反情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双应速率的影响呈矩形双曲线关系。曲线关系。SSV VV ：初速度；S ：底物浓度当底物浓度较低时：当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。一级反应。SSV VV Vmaxmax随着底物浓度的增高：随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。混合级反应。SSV VV Vmaxmax当底物浓度高达一定程度：当底物浓度高达一定程度：反
14、应速率不再增加，达最大速率；反反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应应为零级反应SSV VV Vmaxmax定义：定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。半时的底物浓度。意义：意义：Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强、离子强度）有关，与酶的浓度无关。度）有关，与酶的浓度无关。 Km可近似表示酶对底物的亲和力；可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对于不同底物有不同的同一酶对于不同底物有不同的Km值。值。Km值值二、底物足够时酶浓度对反应速
15、率的二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系影响呈直线关系在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。当当SE，酶可被酶可被底物饱和的情况下，反底物饱和的情况下，反应速率与酶浓度成正比。应速率与酶浓度成正比。关系式为：关系式为：V = k3 E0 VE当当SE时，时，Vmax = k3 E酶浓度对反应速率的影响酶浓度对反应速率的影响三、温度对反应速率的影响具有双重性三、温度对反应速率的影响具有双
16、重性温度对酶促反应速率具有双重影响。温度对酶促反应速率具有双重影响。 酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促酶促反应的最适温度反应的最适温度。温度对淀粉温度对淀粉酶活性的影响酶活性的影响酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。进行的时间有关。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。温度回升后，酶又恢复其活性。般不使酶破坏。温度回升后，酶又恢复其活性。 四、四、pH通过改变酶和底物分子解离状态通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率影响反应速率酶催化
17、活性最高时反应体系的酶催化活性最高时反应体系的pH称为称为酶促反应的酶促反应的最适最适pH 。 pH对某些酶对某些酶活性的影响活性的影响五、抑制剂可逆地或不可逆地降低五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率酶促反应速率酶的抑制剂酶的抑制剂n酶的抑制酶的抑制区别于区别于酶的变性：酶的变性： 抑制剂对酶有一定选择性抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性引起变性的因素对酶没有选择性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。变性的物质称为酶的抑制剂。n抑制作用的类型抑制作用的类型不可逆性抑制不可逆性抑制可逆性抑制可逆性抑制竞争性
18、抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：酶的抑制作用分为： ,抑抑制制作作用用有机磷化合物有机磷化合物 羟基酶羟基酶解毒解毒 - - - - - - 解磷定解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物重金属离子及砷化合物 巯基酶巯基酶解毒解毒 - - - - - - 二巯基丙醇二巯基丙醇(BAL) n概念概念n举例举例抑制剂通常以共价键与酶活性中心的抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。必需基团相结合，使酶失活。（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合有机磷化合物有机
19、磷化合物路易士气路易士气失活的酶失活的酶羟基酶羟基酶失活的酶失活的酶酸酸巯基酶巯基酶失活的酶失活的酶酸酸BALBAL巯基酶巯基酶BALBAL与砷剂结合物与砷剂结合物（二）（二） 可逆性抑制作用可逆性抑制作用竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制 n类型类型n概念概念抑抑制制剂剂通通常常以以非非共共价价键键与与酶酶或或酶酶- -底底物物复复合合物物可可逆逆性性结结合合，使使酶酶的的活活性性降降低低或或丧丧失失；抑抑制剂可用透析、超滤等方法除去。制剂可用透析、超滤等方法除去。1.1.竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争性抑制作用的抑制剂与底
20、物竞争结合竞争结合竞争结合竞争结合酶的活酶的活酶的活酶的活性中心性中心性中心性中心 有有些些抑抑制制剂剂与与底底物物的的结结构构相相似似，能能与与底底物物竞竞争争酶酶的的活活性性中中心心，从从而而阻阻碍碍酶酶底底物物复复合合物物的形成。的形成。这种抑制作用称为这种抑制作用称为竞争性抑制作用。竞争性抑制作用。n定义定义n反应模式反应模式+I IE EI IE + SE + SE + PE + PESESI IS S+ESIESEIPEE磺胺类药物的抑菌机制磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸 谷氨酸谷氨
21、酸二氢叶酸二氢叶酸合成酶合成酶二氢叶酸二氢叶酸有有些些抑抑制制剂剂与与酶酶活活性性中中心心外外的的必必需需基基团团相相结结合合，不不影影响响酶酶与与底底物物的的结结合合，酶酶和和底底物物的的结结合合也也不不影影响响酶酶与与抑抑制制剂剂的的结结合合。底底物物和和抑抑制制剂剂之之间间无无竞竞争争关关系系。但但酶酶-底底物物-抑抑制制剂剂复复合合物物(ESI)不不能能进进一一步步释释放放出出产产物物。这这种种抑抑制制作作用用称称作作非非竞竞争争性性抑制作用。抑制作用。2.2.非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底非竞争性抑制作用的
22、抑制剂不改变酶对底物的亲和力物的亲和力物的亲和力物的亲和力 n定义定义反应模式反应模式+ S S+ S S+ESIEIEESEPE+SE+SESESE+PE+P+ +I IE EI I+S +S E EI IS S + +I In特点特点抑抑制制剂剂与与酶酶活活性性中中心心外外的的必必需需基基团团结结合合，底底物物与与抑抑制制剂剂之间无竞争关系；之间无竞争关系；抑抑制制程程度度取取决决于于抑抑制剂的浓度；制剂的浓度；动动 力力 学学 特特 点点 ：Vmax降降低低，表表观观Km不变。不变。 抑制剂抑制剂1 / V 1/S 无抑制剂无抑制剂 六、激活剂可加快酶促反应速率六、激活剂可加快酶促反应速
23、率n定义定义使使酶酶由由无无活活性性变变为为有有活活性性或或使使酶酶活活性性增加的物质称为增加的物质称为激活剂激活剂(activator)。n种类种类必需激活剂必需激活剂必需激活剂必需激活剂 (essential activator) (essential activator) 非必需激活剂非必需激活剂非必需激活剂非必需激活剂 (non-essential activator)(non-essential activator)酶 练习题一，填空一，填空1 1、酶最主要的两大特点：和、酶最主要的两大特点：和 。2 2、酶的专一性可分为、和、酶的专一性可分为、和 。3 3、酶的化学本质是。、酶的化
24、学本质是。4 4、结合酶有、结合酶有和和 两部分组成，前者作用两部分组成，前者作用是，后者作用是是，后者作用是。5 5、根据辅助因子和酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助、根据辅助因子和酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为和因子分为和 。6 6、必需基因按其功能分为两种和、必需基因按其功能分为两种和 。7 7、酶活性中心之外的必需基团作用是。、酶活性中心之外的必需基团作用是。8 8、酶原之所以没有活性是由于、酶原之所以没有活性是由于。9 9、体内以酶原形式存在的蛋白酶有和。、体内以酶原形式存在的蛋白酶有和。1010、根据酶对激活剂的依赖程度可以将激活剂分为、根据酶对激活剂的依赖程度可以将激活剂分为
25、和。如能增强唾液淀粉酶的活性。和。如能增强唾液淀粉酶的活性。1111、某些重金属离子可与酶的结合，使酶发生不、某些重金属离子可与酶的结合，使酶发生不可逆抑制而失活。可逆抑制而失活。1212、有机磷杀虫剂能专一的与的活性中心结合、有机磷杀虫剂能专一的与的活性中心结合抑制酶的活性。抑制酶的活性。1313、 、与琥珀酸的结构相似，他们都能、与琥珀酸的结构相似，他们都能与琥珀酸脱氢酶的活性中心结合，起竞争性抑制作与琥珀酸脱氢酶的活性中心结合，起竞争性抑制作用。用。1414、磺胺类药的结构与结构相似，可竞争性抑、磺胺类药的结构与结构相似，可竞争性抑制细菌的酶，达到抗菌作用。制细菌的酶，达到抗菌作用。15
26、15、影响酶活性的因素有（、影响酶活性的因素有（6 6个）、个）、 、 、。、。二、名词解释二、名词解释1 1、酶、酶2 2、酶的专一性、酶的专一性3 3、酶的活性中心、酶的活性中心4 4、同工酶、同工酶5 5、酶原、酶原6 6、酶原的激活、酶原的激活7 7、不可逆抑制、不可逆抑制8 8、可逆抑制、可逆抑制9 9、竞争性抑制、竞争性抑制1010、非竞争性抑制、非竞争性抑制* *完完完完酶 答案一，填空一，填空1 1、酶最主要的两大特点：、酶最主要的两大特点：催化效率高催化效率高和和高度专一性高度专一性 。2 2、酶的专一性可分为、酶的专一性可分为绝对专一性绝对专一性，相对专一性相对专一性和和
27、立体异构专立体异构专一性。一性。3 3、酶的化学本质是、酶的化学本质是蛋白质蛋白质。4 4、结合酶有、结合酶有酶蛋白酶蛋白和和 辅助因子辅助因子两部分组成，前者作用是两部分组成，前者作用是决定决定酶的专一性酶的专一性，后者作用是，后者作用是接受和供给氢，原子或化学集团接受和供给氢，原子或化学集团。5 5、根据辅助因子和酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为、根据辅助因子和酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为辅酶辅酶和和辅基辅基。6 6、必需基因按其功能分为两种、必需基因按其功能分为两种结合集团结合集团和和催化集团催化集团。7 7、酶活性中心之外的必需基团作用是、酶活性中心之外的必需基团作用是
28、维持酶分子的空间构象维持酶分子的空间构象。8 8、酶原之所以没有活性是由于、酶原之所以没有活性是由于活性中心未形成或未暴露于表面。活性中心未形成或未暴露于表面。9 9、体内以酶原形式存在的蛋白酶有、体内以酶原形式存在的蛋白酶有胃蛋白酶胃蛋白酶和和胰蛋白酶。胰蛋白酶。1010、根据酶对激活剂的依赖程度可以将激活剂分为必需、根据酶对激活剂的依赖程度可以将激活剂分为必需激活剂激活剂和和非必需激活剂非必需激活剂。如。如ClCl 能增强唾液淀粉酶的活性。能增强唾液淀粉酶的活性。1111、某些重金属离子可与酶的、某些重金属离子可与酶的-SH-SH（巯基）（巯基）结合，使酶发生不结合，使酶发生不可逆抑制而失
29、活。可逆抑制而失活。1212、有机磷杀虫剂能专一的与、有机磷杀虫剂能专一的与胆碱酯酶胆碱酯酶的活性中心结合抑制酶的活性中心结合抑制酶的活性。的活性。1313、 丙二酸丙二酸、草酰乙酸草酰乙酸与琥珀酸的结构相似，他们都能与琥珀与琥珀酸的结构相似，他们都能与琥珀酸脱氢酶的活性中心结合，起竞争性抑制作用。酸脱氢酶的活性中心结合，起竞争性抑制作用。1414、磺胺类药的结构与、磺胺类药的结构与对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸结构相似，可竞争性抑制结构相似，可竞争性抑制细菌的细菌的二氢叶酸合成酶二氢叶酸合成酶，达到抗菌作用。，达到抗菌作用。1515、影响酶活性的因素有（、影响酶活性的因素有（6 6个）个）底物浓度
30、，酶浓度，温度，底物浓度，酶浓度，温度，PHPH值，激活剂，抑制剂。值，激活剂，抑制剂。二、名词解释二、名词解释1 1、酶酶: :酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。白质。白质。白质。2 2、酶的专一性酶的专一性: :一种酶仅作用于一种或一类化合物，一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。的产物。3 3、酶的活性中心酶的活性中心: :酶分子中酶分子中能与底物特异结合并将底能与底物
31、特异结合并将底物转化为产物的区域。物转化为产物的区域。4 4、同工酶同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。5、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。6、酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶转化的过程。7、不可逆抑制：抑制剂通常以共价键与酶活抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。抑制作性中心的必需基团相结合
32、，使酶失活。抑制作用不能被透析，超滤消除。用不能被透析，超滤消除。8、可逆抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶抑制剂通常以非共价键与酶或酶- -底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。9、竞争性抑制：有些抑制剂与底物的结构有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成。而阻碍酶底物复合物的形成。10、非竞争性抑制抑抑制制剂剂与与酶酶活活性性中中心心外外的的必必需需基基团团相相结结合合，而而抑抑制制酶酶的的活活性性，底底物物和和抑抑制制剂剂之之间间无无竞竞争争关关系。系。完完
