氨基酸、蛋白质和核酸

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1、本章讲授提要本章讲授提要第一节第一节 氨基酸氨基酸第二节第二节 多多 肽肽第三节第三节 蛋白质蛋白质第四节第四节 酶酶第五节第五节 核核 酸酸 核酸是决定生命遗传的物质，在生物体的核酸是决定生命遗传的物质，在生物体的生长、繁殖、遗传、变异和转化等生命过程生长、繁殖、遗传、变异和转化等生命过程中，核酸都起着决定性的作用。核酸中储存中，核酸都起着决定性的作用。核酸中储存的遗传信息，使得龙生龙、凤生凤，保持了的遗传信息，使得龙生龙、凤生凤，保持了自然界里物种的延续性和稳定性。自然界里物种的延续性和稳定性。 核酸是生命体的遗传物质，蛋白质则是生核酸是生命体的遗传物质，蛋白质则是生命体用以表达各项功能的

2、具体工具。它在生命体用以表达各项功能的具体工具。它在生物体内起着极其复杂和重要的生理功能。物体内起着极其复杂和重要的生理功能。如：负责对机体的支撑、连接、保护，负责如：负责对机体的支撑、连接、保护，负责肌肉的收缩、肠胃的蠕动，在呼吸运动中输肌肉的收缩、肠胃的蠕动，在呼吸运动中输入氧气输出二氧化碳；在生命体的新陈代谢入氧气输出二氧化碳；在生命体的新陈代谢过程中，其催化作用的酶、起调节作用的过程中，其催化作用的酶、起调节作用的激素、对机体起免疫作用的抗原也是蛋白质激素、对机体起免疫作用的抗原也是蛋白质在高等动物的思维和记忆活动中，其作用的在高等动物的思维和记忆活动中，其作用的还是蛋白质。总之，蛋白

3、质是生命过程和生还是蛋白质。总之，蛋白质是生命过程和生命现象中的全功能分子。命现象中的全功能分子。蛋白质结构复杂、种类繁多。据估计自蛋白质结构复杂、种类繁多。据估计自然界里存在的蛋白质约有：然界里存在的蛋白质约有： 10101012种种可见可见氨基酸是组成蛋白质的基石。氨基酸是组成蛋白质的基石。第一节 氨基酸一、氨基酸的结构、分类与命名一、氨基酸的结构、分类与命名 目前在自然界发现的目前在自然界发现的 氨基酸（天然氨酸）氨基酸（天然氨酸）有一百多种，但组成蛋白质氨基酸的仅有二十有一百多种，但组成蛋白质氨基酸的仅有二十几种。几种。天然氨酸具有的特点如下：天然氨酸具有的特点如下： 1、绝大多数是、

4、绝大多数是氨基酸。氨基酸。 2、除甘氨酸外都具有旋光性。、除甘氨酸外都具有旋光性。 3、绝大多数为绝大多数为L构型。构型。L甘油醛甘油醛 L丙氨酸丙氨酸D苏阿糖苏阿糖 L苏氨酸苏氨酸分类：分类：1、根据氨基和羧基的相对位置，可分为、根据氨基和羧基的相对位置，可分为、 、 或或 氨基酸。组成蛋白质的几乎都是氨基酸。组成蛋白质的几乎都是 氨基氨基 酸（在黄芪中曾发现酸（在黄芪中曾发现氨基丁酸，其具有降血氨基丁酸，其具有降血 压的作用）压的作用） 。氨基数目氨基数目= 羧基数目：中性氨基酸羧基数目：中性氨基酸羧基数目氨基数目：酸性氨基酸羧基数目氨基数目：酸性氨基酸氨基数目羧基数目：碱性氨基酸氨基数目

5、羧基数目：碱性氨基酸2、根据氨基与羧基的数目可分为：、根据氨基与羧基的数目可分为：缬氨酸缬氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸苏氨酸苏氨酸蛋氨酸蛋氨酸人体所必须的八种氨基酸人体所必须的八种氨基酸（人体不能自行合成，只能从食物中摄入）（人体不能自行合成，只能从食物中摄入）赖氨酸赖氨酸色氨酸色氨酸命名：使用由来源和性质所产生的俗名。如：命名：使用由来源和性质所产生的俗名。如： 甘甘 氨氨 酸：酸： 微具甜味微具甜味 丝丝 氨氨 酸：酸： 最初来源于蚕丝最初来源于蚕丝 天门冬氨酸：最初来源于天门冬的幼苗天门冬氨酸：最初来源于天门冬的幼苗二、二、氨基酸的性质氨基酸的性质1、氨基酸的物理性质

6、与光谱性质、氨基酸的物理性质与光谱性质、氨基酸都是无色结晶，大部分在水氨基酸都是无色结晶，大部分在水 中有一定的溶解度，且具有鲜美的味中有一定的溶解度，且具有鲜美的味 道；酸性氨基酸在水中的溶解度较差；道；酸性氨基酸在水中的溶解度较差；、氨基酸分子无稳定的熔点，、氨基酸分子无稳定的熔点，200度以下时度以下时 稳定，稳定， 200度以上时则发生分解。度以上时则发生分解。IR: 1600cm-1 有吸收（为有吸收（为-COO-的红外吸收，的红外吸收， 无羧基在无羧基在1720cm-1的典型吸收）的典型吸收） 3100-2600 cm-1 有吸收（为有吸收（为-NH3+的红外吸收的红外吸收 无无-

7、NH2在在3500-3000cm-1的典型吸收的典型吸收) 2、氨基酸的两性与等电点（、氨基酸的两性与等电点（pI)从氨基酸的物理性质与光谱性质可看出：从氨基酸的物理性质与光谱性质可看出：氨基酸具有内盐的结构，即为两性离子：氨基酸具有内盐的结构，即为两性离子： 氨基酸为两性化合物与强酸或强碱都可成盐。氨基酸为两性化合物与强酸或强碱都可成盐。调节氨基酸水溶液的调节氨基酸水溶液的pH值，使得氨基酸分子所带的正值，使得氨基酸分子所带的正负电荷的数目相等，此时，氨基酸水溶液的负电荷的数目相等，此时，氨基酸水溶液的pH值就叫值就叫做该氨基酸的等电点。做该氨基酸的等电点。 负离子负离子 两性偶极离子两性偶

8、极离子 正离子正离子（碱性）（碱性） （等电点时）（等电点时） （酸性）（酸性）在等电点时：在等电点时：1、氨基酸分子所带的正负离子的数目相等，以两性、氨基酸分子所带的正负离子的数目相等，以两性 离子的形式存在。离子的形式存在。2、通入电流氨基酸分子既不向正极也不向负极移动、通入电流氨基酸分子既不向正极也不向负极移动3、等电点时氨基酸的溶解度最小。、等电点时氨基酸的溶解度最小。中性氨基酸的等电点：中性氨基酸的等电点：pH=6.26.8酸性氨基酸的等电点：酸性氨基酸的等电点：pH=2.83.2 碱性氨基酸的等电点：碱性氨基酸的等电点：pH=7.610.8 调节调节酸性氨基酸的等电点时须加酸；酸性

9、氨基酸的等电点时须加酸；调节调节碱性氨基碱性氨基酸的等电点时须加碱；酸的等电点时须加碱；由于羧基的离子化程度大于氨由于羧基的离子化程度大于氨基，调节基，调节中性氨基酸的等电点时也须加酸。中性氨基酸的等电点时也须加酸。3、氨基酸的反应氨基酸的反应 氨基酸分子既有氨基，又有羧基，它能够进行氨基酸分子既有氨基，又有羧基，它能够进行普通氨基、羧基所进行的反应。如：普通氨基、羧基所进行的反应。如：-NH2：与酸成盐、与亚硝酸反应、与甲醛反应、：与酸成盐、与亚硝酸反应、与甲醛反应、 酰基化反应、烃基化反应。酰基化反应、烃基化反应。-COOH: 与碱成盐、成酰氯、成酯、成酰胺反应与碱成盐、成酰氯、成酯、成酰

10、胺反应 还原及脱羧反应还原及脱羧反应在此仅介绍几个在蛋白质化学中，有着重要意义的在此仅介绍几个在蛋白质化学中，有着重要意义的反应。反应。、与、与HNO2反应反应范范.斯莱克氨基测定法斯莱克氨基测定法、与甲醛反应、与甲醛反应羧基的测定法羧基的测定法将有干扰的氨基掩蔽后，可对羧基进行滴定。将有干扰的氨基掩蔽后，可对羧基进行滴定。、与、与2,4二硝基氟苯反应二硝基氟苯反应氮端标记氮端标记 （1945年英年英Sanger首创）首创）、成酯反应、成酯反应羧基的保护羧基的保护、与苄氧甲酰氯反应、与苄氧甲酰氯反应氨基的保护氨基的保护、氨基酸的热分解氨基酸的热分解该反应与该反应与羟基酸的反应类似。羟基酸的反应

11、类似。4、与水合茚三酮的显色、与水合茚三酮的显色茚茚茚三酮茚三酮 水合茚三酮水合茚三酮凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生显色反应。脯氨酸和羟脯氨酸则显黄色。生显色反应。脯氨酸和羟脯氨酸则显黄色。藍紫色藍紫色二、二、氨基酸的制备氨基酸的制备1. 卤代酸的氨解卤代酸的氨解 2. 斯斯垂垂克克（Strecker)合成合成氰氰胺的水解胺的水解用来合成比原料醛多一个碳的氨基酸。可用用来合成比原料醛多一个碳的氨基酸。可用NH4CN 或或 NH4Cl+KCN代替代替HCN+NH33、盖布瑞尔合成法、盖布瑞尔合成法应用盖布瑞尔合成法可以制备很纯的氨基酸应用盖布瑞尔合

12、成法可以制备很纯的氨基酸4、盖布瑞尔、盖布瑞尔丙二酸酯合成法丙二酸酯合成法连接不同的烃基，可以合成不同的氨基酸：连接不同的烃基，可以合成不同的氨基酸：第二节 多肽 一分子氨基酸的羧基，与另一分子氨基酸的一分子氨基酸的羧基，与另一分子氨基酸的氨基之间通过失水反应，生成的化合物称为氨基之间通过失水反应，生成的化合物称为肽，肽分子中的酰氨键叫做肽键。二分子氨肽，肽分子中的酰氨键叫做肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。失水形成的肽叫多肽。一、多肽的结构与命名一、多肽的结构与命名 谷谷-胱胱-甘肽甘肽（一种辅酶，生物还原剂）（一种

13、辅酶，生物还原剂）将游离将游离NH2写在写在左左 边称为边称为N端端将游离将游离COOH写写在右边称为在右边称为C端端肽链的几何形状肽链的几何形状二、多肽结构的测定二、多肽结构的测定一）、完全水解法：一）、完全水解法： 可确定组成多肽链的氨基酸的种类、数目，但不能确定连接顺序。 二肽：连接方式 2种 三肽 6种 四肽 24种 六肽 720种H+ 水解水解 105oCpH=8-9 室温室温黄黄 色色1、2,4 二硝基氟苯法二硝基氟苯法 N端标记端标记 （英（英 Sanger1945年首创）年首创）二）、端基分析法：二）、端基分析法：2、多肽的肼解、多肽的肼解 C 端标记端标记 当蛋白质（或多肽）

14、与无水肼在当蛋白质（或多肽）与无水肼在100反反应应5-10h后，除后，除C端氨基酸外，所有氨基酸的端氨基酸外，所有氨基酸的残基都转变成相应的氨基酸的酰肼，只有残基都转变成相应的氨基酸的酰肼，只有C端端的氨基酸以游离的形式放出。的氨基酸以游离的形式放出。 NH2-NH2 100oC 5-10h酰肼酰肼 酰肼酰肼 羧酸羧酸3、异硫氰酸苯酯法（、异硫氰酸苯酯法（Edman降解）降解） N端测定端测定4、羧基多肽酶法、羧基多肽酶法 C端测定端测定三）、部分水解法：三）、部分水解法：思路：多肽链水解后得到的残片总是具有重叠思路：多肽链水解后得到的残片总是具有重叠 的部分。如：的部分。如：甘甘 丙丙 谷

15、谷 水解水解甘甘 丙丙 + 谷谷甘甘 + 丙丙 谷谷+四）、利用部分水解法测四）、利用部分水解法测 定催产素的结构定催产素的结构催产素：脑垂体后叶分泌的一种激素。临催产素：脑垂体后叶分泌的一种激素。临 产时，促使子宫收缩，刺激乳腺产时，促使子宫收缩，刺激乳腺 分泌乳汁。从牛、猪、鸡体内也分泌乳汁。从牛、猪、鸡体内也 取得了相同的物质。它同样可刺取得了相同的物质。它同样可刺 激鸡多生蛋和牛多产奶。激鸡多生蛋和牛多产奶。催产素催产素1958年由北大师生将其合成。年由北大师生将其合成。催产素结构的确定：催产素结构的确定： N 端半胱氨酸端半胱氨酸 C 端甘氨酸端甘氨酸 1、 DNP 半胱半胱 酪酪

16、2、 DNP 门冬门冬 半胱半胱 3、 DNP 异亮异亮 谷谷 4、 DNP 亮亮 甘甘 5、 DNP 半胱半胱 亮亮 ，脯，脯 6、 DNP 酪酪 谷谷 ， 异亮异亮注：注：1、 表示方括号内的氨基酸位次定。表示方括号内的氨基酸位次定。 2、DNP：2,4 二硝基苯基二硝基苯基1、 DNP 半胱半胱 酪酪6、 DNP 酪酪 谷谷 ， 异亮异亮3、 DNP 异亮异亮 谷谷半胱半胱 酪酪 异亮异亮 谷谷2、 DNP 门冬门冬 半胱半胱5、 DNP 半胱半胱 亮亮 ，脯，脯4、 DNP 亮亮 甘甘门冬门冬 半胱半胱脯脯亮亮 甘甘1、半胱、半胱 酪酪 异亮异亮 谷谷2、门冬、门冬 半胱半胱脯脯亮亮

17、甘甘半胱氨酸半胱氨酸 胱氨酸胱氨酸 催产素分子中含的是胱氨酸，胱氨酸有如催产素分子中含的是胱氨酸，胱氨酸有如下反应：下反应： 胱氨酸中的二硫键可将分子连成环状，胱氨酸中的二硫键可将分子连成环状，也可能是链状。用还原法将催产素分子也可能是链状。用还原法将催产素分子中的二硫键打断后得到的产物其分子量中的二硫键打断后得到的产物其分子量与催产素相差不大，因而说明催产素是与催产素相差不大，因而说明催产素是个环状结构，其连接方式如下：个环状结构，其连接方式如下：三、多肽的合成三、多肽的合成不采取基团保护措施的合成：不采取基团保护措施的合成：多肽合成的基本要求：多肽合成的基本要求：1、为保证氨基酸在肽链中的

18、严格的顺序，要采、为保证氨基酸在肽链中的严格的顺序，要采取严格的取严格的基团保护措施。基团保护措施。2、 为保证合成的产物具有生理活性，就必须使为保证合成的产物具有生理活性，就必须使合成的肽链具有特定的空间结构，为保证合成的合成的肽链具有特定的空间结构，为保证合成的肽链能够具有特定的空间结构，就必须保证每一肽链能够具有特定的空间结构，就必须保证每一步合成产物的旋光性。为此，为防止消旋化的发步合成产物的旋光性。为此，为防止消旋化的发生，生，反应就必须在温和的条件下进行。反应就必须在温和的条件下进行。要有严格的顺序，要有特定的精细的空间结构要有严格的顺序，要有特定的精细的空间结构。保护氨基保护氨基

19、保护羧基保护羧基活化羧基、连接、脱保护基活化羧基、连接、脱保护基四、人工合成牛胰岛素简介： 胰岛素是一种激素蛋白，缺少时可得糖尿病胰岛素是一种激素蛋白，缺少时可得糖尿病和神经性食欲不振。它由和神经性食欲不振。它由16种种51个氨基酸所组成个氨基酸所组成。分子量。分子量5734在血液中与在血液中与M+结合后分子量可达结合后分子量可达 12000。 其结构由英国其结构由英国Cambrige大学的生物化学家大学的生物化学家Sanger用了近十年的时间测定出来（用了近十年的时间测定出来（1945 1953）Sanger： 1958年因年因“胰岛素结构的测定胰岛素结构的测定”获诺获诺贝尔化学奖。贝尔化学

20、奖。1980年又因年又因“测定核酸中的碱基测定核酸中的碱基顺序方面所作的贡献顺序方面所作的贡献”第二次获得诺贝尔化学第二次获得诺贝尔化学奖。奖。牛胰岛素牛胰岛素 1、拆合、拆合 。 2、分别合成、分别合成A链和链和B链。链。 2、半合成：天然、半合成：天然A + 人工人工B ， 人工人工A + 天然天然B。 3、全合成：人工、全合成：人工A + 人工人工B。 生命的起源必然是通过化学的途径实现生命的起源必然是通过化学的途径实现的。如果化学有一天能够用人工的方法制的。如果化学有一天能够用人工的方法制造蛋白质，那么这样的蛋白质就一定会显造蛋白质，那么这样的蛋白质就一定会显示出生命现象，即使这种生命

21、现象还很微示出生命现象，即使这种生命现象还很微弱。弱。 恩格斯恩格斯 要求化学今天或明天做出自然界本身要求化学今天或明天做出自然界本身在个别天体上的非常适宜的环境中经过千在个别天体上的非常适宜的环境中经过千百万年才做成功的事情，这就等于要它制百万年才做成功的事情，这就等于要它制造奇迹了。造奇迹了。 恩格斯恩格斯 我国科学家在探索生命我国科学家在探索生命奥密方面所作的主要工作奥密方面所作的主要工作1958：北大师生合成了后叶催产素。：北大师生合成了后叶催产素。1971：用：用X _ 光衍射法测定了猪胰岛素光衍射法测定了猪胰岛素 的空间结构的空间结构.1979年年12月月27日：日： 用人工的方法

22、合成了具有用人工的方法合成了具有41个核个核 苷酸组成的酵母丙氨酸转移核糖苷酸组成的酵母丙氨酸转移核糖 核酸半分子核酸半分子.1965：合成了牛的胰岛素结晶。合成了牛的胰岛素结晶。第三节 蛋白质一、蛋白质的分类一、蛋白质的分类1、根据化学组成可分为、根据化学组成可分为：单纯蛋白：只有氨基酸结构单位组成的蛋白单纯蛋白：只有氨基酸结构单位组成的蛋白 质。如：球蛋白、谷蛋白等。质。如：球蛋白、谷蛋白等。 结合蛋白：由单纯蛋白与非蛋白结合而成。结合蛋白：由单纯蛋白与非蛋白结合而成。 如脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、血如脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、血 红蛋白、磷蛋白、色蛋白等。红蛋白、磷蛋白、色蛋白等。纤维蛋白：

23、形状细长排列成纤维状，不溶于水。纤维蛋白：形状细长排列成纤维状，不溶于水。 主要对机体起主要对机体起支撑、连接、保护作用支撑、连接、保护作用 和和负责机体的机械运动负责机体的机械运动。 纤维蛋白纤维蛋白角蛋白：皮肤的表皮、角、毛、角蛋白：皮肤的表皮、角、毛、 鳞、发、蹄、羽、指甲、丝等。鳞、发、蹄、羽、指甲、丝等。 胶原蛋白：以胶原纤维的形式存在。胶原蛋白：以胶原纤维的形式存在。 是肌肉的主要组成部分。是肌肉的主要组成部分。 约占体内蛋白总量的约占体内蛋白总量的1/3。2、根据蛋白质分子的形状和生理功能、根据蛋白质分子的形状和生理功能 可分为：可分为： 在新陈代谢过程中起催化作用的酶、在新陈代

24、谢过程中起催化作用的酶、起调节作用的激素、对机体起免疫作用起调节作用的激素、对机体起免疫作用的抗体、运送氧气和二氧化碳的血红蛋的抗体、运送氧气和二氧化碳的血红蛋白、胰岛素、蛋清蛋白等都是球蛋白。白、胰岛素、蛋清蛋白等都是球蛋白。球蛋白：球蛋白： 分子折叠、卷曲成球状或椭球状，分子折叠、卷曲成球状或椭球状，一般能溶于水。在生物体内表现出各不一般能溶于水。在生物体内表现出各不同的动态功能。如：同的动态功能。如： 二、蛋白质的结构二、蛋白质的结构一级结构一级结构：氨基酸借助于：氨基酸借助于肽键肽键连接成的连接成的 多肽链（也就是多肽链中氨基酸多肽链（也就是多肽链中氨基酸 的组成和连接顺序。是属于构造

25、的组成和连接顺序。是属于构造 的范畴）。的范畴）。二级结构二级结构：多肽链借助于：多肽链借助于氢键氢键在空间沿着在空间沿着 一个方向呈规律性的排列和无一个方向呈规律性的排列和无 规卷曲排列。规卷曲排列。 它实际上是指一条多肽链在空间的局它实际上是指一条多肽链在空间的局部构象。规律性的排列是指部构象。规律性的排列是指 螺旋结螺旋结构构和和 折迭体结构。折迭体结构。多肽链的局部构象多肽链的局部构象a:螺旋体螺旋体 b: 折迭体折迭体 c:无规卷曲无规卷曲蛋白质的蛋白质的螺旋结构螺旋结构 螺旋的一圈是螺旋的一圈是3.6个个氨基酸结构单位，第氨基酸结构单位，第一个氨基酸残基一个氨基酸残基N上上的的H与

26、第四个氨基酸与第四个氨基酸残基上的羰基形成氢残基上的羰基形成氢键。两螺旋间的距离键。两螺旋间的距离是是0.54nm1423螺旋结构螺旋结构L.Pauling和和 E.J.Corey 于于1952年年提出。提出。 折迭体结构折迭体结构 折叠体的概念也是由折叠体的概念也是由P.L.Pauling及其合作者提出来的。及其合作者提出来的。1、多肽链中的肽键平面通过、多肽链中的肽键平面通过碳原子相碳原子相互折叠成互折叠成1100的角，使肽链呈锯齿形结构的角，使肽链呈锯齿形结构。2、相邻肽链之间依靠、相邻肽链之间依靠C=O和和H2N所形所形成的链间氢键维持着成的链间氢键维持着折叠体构象的稳折叠体构象的稳定

27、性。定性。 折迭体结构折迭体结构C-端端N-端端蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构： 指一条多肽链借助于各种副键在空间总的折叠、卷曲、盘旋的形状。 它实际上是指一条多肽链或蛋白质的亚基在空间的总体构象。蛋白质分子中的结合力：主键：肽键副键：氢键、盐键、二硫键、疏水键 范德华力蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构a:螺旋体螺旋体 b: 折迭体折迭体 c:无规卷曲无规卷曲肌红蛋白的三级结构肌红蛋白的三级结构+-维持肽链构象的作用力维持肽链构象的作用力 蛋白质化学中的各种副键蛋白质化学中的各种副键-a:氢键氢键 b:盐键盐键 c:二硫键二硫键 d:疏疏水键水键 e:范德华力范德华力abbcddee二硫键

28、二硫键 盐键盐键 氢键氢键 疏水键疏水键形成蛋白质三级结构的作用力形成蛋白质三级结构的作用力蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构： 当蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成当蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成时，每条肽链叫做蛋白质的亚基。蛋白质亚时，每条肽链叫做蛋白质的亚基。蛋白质亚基之间相互作用所形成的特定的空间结构叫基之间相互作用所形成的特定的空间结构叫做蛋白质的四级结构。做蛋白质的四级结构。 也就是指整个蛋白质分子在空间的构象。只也就是指整个蛋白质分子在空间的构象。只有一条多肽链的蛋白质分子无四级结构。只有有一条多肽链的蛋白质分子无四级结构。只有多于一条多肽链的蛋白质分子才有四级结构。多于一条

29、多肽链的蛋白质分子才有四级结构。单独的亚基不具有生理活性，只有亚基相互结单独的亚基不具有生理活性，只有亚基相互结合构成的四级结构才有生理活性。合构成的四级结构才有生理活性。血红蛋白的四级结构：由两条血红蛋白的四级结构：由两条-链和两条链和两条-链链组成。每条肽链都卷曲成球状，都有一个空穴组成。每条肽链都卷曲成球状，都有一个空穴容纳一个血红素分子，相互之间又进行作用形容纳一个血红素分子，相互之间又进行作用形成球状的血红蛋白分子。成球状的血红蛋白分子。三、蛋白质的性质1、蛋白质的两性与等电点、蛋白质的两性与等电点 蛋白质分子的链端有游离的蛋白质分子的链端有游离的NH2和和游离的游离的COOH，肽链

30、中碱性氨基酸的残基肽链中碱性氨基酸的残基上连接有上连接有NH2，酸性氨基酸，酸性氨基酸的残基上连接的残基上连接有有 COOH，因此它与氨基酸一样，也具有因此它与氨基酸一样，也具有 两性离解和等电点的性质。两性离解和等电点的性质。 蛋白质分子在酸性条件下以正离子的形蛋白质分子在酸性条件下以正离子的形式存在；在碱性条件下以负离子的形式存式存在；在碱性条件下以负离子的形式存在；在等电点时分子所带的正、负电荷的在；在等电点时分子所带的正、负电荷的数目相等，以两性偶极离子的形式存在。数目相等，以两性偶极离子的形式存在。2 2、蛋白质的胶体性质、蛋白质的胶体性质蛋白质分子的直径：蛋白质分子的直径：1100

31、nm（胶体溶液）胶体溶液）故具有：丁达尔效应，不能透过半透膜。故具有：丁达尔效应，不能透过半透膜。3 3、蛋白质的水化与沉淀、蛋白质的水化与沉淀维持蛋白质溶液稳定性的两个主要因素：维持蛋白质溶液稳定性的两个主要因素：、蛋白质分子表面的水化膜、蛋白质分子表面的水化膜。蛋白质分子将。蛋白质分子将疏水基包在内部，亲水基在外部与水结合形成疏水基包在内部，亲水基在外部与水结合形成水化膜。使蛋白质分子稳定地存在溶液之中。水化膜。使蛋白质分子稳定地存在溶液之中。、蛋白质分子所带的电荷。、蛋白质分子所带的电荷。蛋白质分子在碱蛋白质分子在碱性条件下以负离子的形式存在，酸性条件下以性条件下以负离子的形式存在，酸性

32、条件下以正离子的形式存在。蛋白质分子带同种电荷相正离子的形式存在。蛋白质分子带同种电荷相互排斥而稳定地存在溶液之中。互排斥而稳定地存在溶液之中。、盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性、盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性 盐如盐如:(NH4)2SO4 Na2SO4 NaCl MgSO4、加入极性较强、与水的亲和力较大的有、加入极性较强、与水的亲和力较大的有 机溶剂如：甲醇、乙醇、丙酮等破坏蛋机溶剂如：甲醇、乙醇、丙酮等破坏蛋 白质的水化膜。白质的水化膜。若使蛋白质分子发生沉淀：若使蛋白质分子发生沉淀： 、破坏其水化膜；、破坏其水化膜；、中和其所带电荷。、中和其所带电荷。（一）、加脱水剂除去蛋白

33、质的水化膜（一）、加脱水剂除去蛋白质的水化膜、在碱性溶液中（在碱性溶液中（pHpI)蛋白质分子蛋白质分子 以负离子的形式存在，加入重金属盐以负离子的形式存在，加入重金属盐 Ag+ 、 Hg2+、Cu2+、Pb2+可使其发生可使其发生 沉淀：沉淀：（二）、中和电荷（二）、中和电荷、在酸性溶液中（、在酸性溶液中（pHpI)蛋白质分子蛋白质分子 以正离子的形式存在，加入某些生物以正离子的形式存在，加入某些生物 碱试剂（用碱试剂（用X-表示）如：苦味酸、鞣表示）如：苦味酸、鞣 酸、磷钨酸等，可使其发生沉淀：酸、磷钨酸等，可使其发生沉淀： 天然蛋白质非分解性变更而引起理化性天然蛋白质非分解性变更而引起理

34、化性质的改变、生理活性的丧失叫蛋白质的变性。质的改变、生理活性的丧失叫蛋白质的变性。4、蛋白质的变性、蛋白质的变性 变性后的蛋白质溶解度降低、粘度增大、变性后的蛋白质溶解度降低、粘度增大、结晶性能丧失、对水解酶的抵御能力降低。结晶性能丧失、对水解酶的抵御能力降低。 非分解性变更是指：一级结构肽键没发生非分解性变更是指：一级结构肽键没发生断裂但空间结构遭到了破坏。多肽链在空间规断裂但空间结构遭到了破坏。多肽链在空间规则有序的结构转变为杂乱无序的结构。则有序的结构转变为杂乱无序的结构。5、蛋白质的颜色反应、蛋白质的颜色反应反反 应应 名名 称称 试剂试剂 颜色颜色 作用基团作用基团缩二脲反应缩二脲

35、反应 稀稀CuSO4/强碱强碱 紫或红紫紫或红紫 肽键肽键茚三酮反应茚三酮反应 茚三酮溶液茚三酮溶液 蓝紫色蓝紫色 氨基氨基黄蛋白反应黄蛋白反应 浓硝酸浓硝酸 深黄色深黄色 芳环芳环Millon反应反应 硝酸汞硝酸汞 红色红色 酚羟基酚羟基 （酪氨酸）（酪氨酸）第四节 酶 酶是生物体内自行合成的，具有催化作用酶是生物体内自行合成的，具有催化作用的活性蛋白质。的活性蛋白质。辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称 为辅酶。为辅酶。辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称 为辅基。为辅基。 生物体内的化学反应达到了能量消耗最低，原料生

36、物体内的化学反应达到了能量消耗最低，原料利用率最高的理想境界，原因是生物体内所有的化学利用率最高的理想境界，原因是生物体内所有的化学反应都是由酶催化的。酶作为生物催化剂，有下列几反应都是由酶催化的。酶作为生物催化剂，有下列几个特点：个特点：1、催化效率高催化效率高 酶的催化效率比一般的化学催化酶的催化效率比一般的化学催化剂高剂高1081010倍。如：一分子过氧化氢酶在一分倍。如：一分子过氧化氢酶在一分钟内可以使钟内可以使500万个过氧化氢分子分解，万个过氧化氢分子分解，2、条件温和条件温和 酶的催化一般是在常温、常压和酶的催化一般是在常温、常压和pH 7的条件下进行。的条件下进行。（有例外：胃

37、蛋白酶是在（有例外：胃蛋白酶是在pH=12时进行催化。时进行催化。我们吃了肉后在胃里几个小时就可将其消化，若我们吃了肉后在胃里几个小时就可将其消化，若在实验室里用在实验室里用6N的盐酸在的盐酸在1200下加热回流下加热回流20个小个小时才能使蛋白质水解）。时才能使蛋白质水解）。3、具有高度的区域选择性和立体选择性具有高度的区域选择性和立体选择性酶的催化被称为一把钥匙开一把锁，非酶催化则相酶的催化被称为一把钥匙开一把锁，非酶催化则相当于多用钥匙。例：麦芽糖酶只能水解葡萄糖的当于多用钥匙。例：麦芽糖酶只能水解葡萄糖的-1,4-苷键，苦杏仁酶只能水解葡萄糖的苷键，苦杏仁酶只能水解葡萄糖的-1,4-苷

38、苷键；酸性水溶液则可水解所有类型的糖苷键。酶可键；酸性水溶液则可水解所有类型的糖苷键。酶可识别一对对映体，对其中一个有效另一个则无效。识别一对对映体，对其中一个有效另一个则无效。4、容易失活容易失活酶的催化一般是在常温、常压和近中性的条件下进酶的催化一般是在常温、常压和近中性的条件下进行，若在酸性、碱性或高温条件下酶就会失活。行，若在酸性、碱性或高温条件下酶就会失活。如：连续高烧后吃饭没胃口，就是因为在高温下唾如：连续高烧后吃饭没胃口，就是因为在高温下唾液中的各种消化酶淀粉酶、蛋白酶被烧死的缘故。液中的各种消化酶淀粉酶、蛋白酶被烧死的缘故。第五节 核酸 1868年，瑞典青年科学家米歇尔（年，瑞

39、典青年科学家米歇尔（F.Miescher)从绷带上脓细胞的细胞核中分离出一种物质，它的从绷带上脓细胞的细胞核中分离出一种物质，它的含磷量很高并具有很强的酸性，后来，就根据它的含磷量很高并具有很强的酸性，后来，就根据它的来源和性质把它叫做核酸。来源和性质把它叫做核酸。 核酸是一类重要的生物大分子化合物，核酸与蛋核酸是一类重要的生物大分子化合物，核酸与蛋白质结合生成的核蛋白构成了生命的原生质。蛋白白质结合生成的核蛋白构成了生命的原生质。蛋白质是生命体用以表达各项功能的具体工具，而核酸质是生命体用以表达各项功能的具体工具，而核酸则是用来合成蛋白质的模版。核酸是生物化学界近则是用来合成蛋白质的模版。核

40、酸是生物化学界近些年来研究得最为活跃、并且有重大突破的领域。些年来研究得最为活跃、并且有重大突破的领域。一、核酸的组成和结构一、核酸的组成和结构脲嘧啶脲嘧啶（U）腺嘌呤腺嘌呤（A）鸟嘌呤鸟嘌呤 （G）胞嘧啶胞嘧啶（C）核酸（核酸（RNA）中的核糖和碱基：）中的核糖和碱基：腺嘌呤腺嘌呤（A）鸟嘌呤鸟嘌呤 （G）胞嘧啶胞嘧啶（C）胸腺嘧啶胸腺嘧啶 （T）脱氧核酸（脱氧核酸（DNA）中的脱氧核糖和碱基：）中的脱氧核糖和碱基：核糖（核糖（RNA)中的核苷：中的核苷：鸟苷（鸟苷（G） 腺苷（腺苷（A） 胞苷（胞苷（C）脲苷（脲苷（U）脱氧核糖（脱氧核糖（DNA)中的核苷：中的核苷：2-脱氧胞苷脱氧胞苷d

41、C 2-脱氧胸腺苷脱氧胸腺苷dT2-脱氧鸟苷脱氧鸟苷 dG 2-脱氧腺苷脱氧腺苷dA二、核酸的结构二、核酸的结构核酸的一级结构：核酸的一级结构：单核苷酸通过单核苷酸通过3、5位上的磷酸酯键连接位上的磷酸酯键连接起来的多核苷酸链。起来的多核苷酸链。核酸的二级结构：核酸的二级结构： 多核苷酸链借助于分子内的氢键，通过碱多核苷酸链借助于分子内的氢键，通过碱基配对的形式形成的基配对的形式形成的DNA双螺旋的结构。双螺旋的结构。核酸的三级结构：核酸的三级结构： DNA在双螺旋结构的基础上进一步折叠、在双螺旋结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的闭链环状、开链环状或麻花状盘绕形成的闭链环状、开链环状或麻花状等

42、形状的结构。等形状的结构。腺嘌呤腺嘌呤（A）脲嘧啶脲嘧啶（U）鸟嘌呤鸟嘌呤 （G）胞嘧啶胞嘧啶（C）RAN中中的的多多核核苷苷酸酸链链DAN中中的的多多核核苷苷酸酸链链腺嘌呤腺嘌呤（A）鸟嘌呤鸟嘌呤 （G）胞嘧啶胞嘧啶（C）胸腺嘧啶胸腺嘧啶 （T）在核酸中，嘌呤碱与嘧啶碱总是成对出现的，在核酸中，嘌呤碱与嘧啶碱总是成对出现的，也就是说这两种碱基是互补的。也就是说这两种碱基是互补的。DNA中嘌呤碱与嘧啶碱之间的氢键中嘌呤碱与嘧啶碱之间的氢键DAN的双螺旋结构，由沃森的双螺旋结构，由沃森（Watson)与格里克（与格里克（Crick)于于1953年共同提出，由此奠定了年共同提出，由此奠定了分子生物学的基础，而获得分子生物学的基础，而获得1962年的年的Noble奖。奖。酵酵母母丙丙氨氨酸酸转转移移核核糖糖核核酸酸的的结结构构所谓遗所谓遗传密码，就是传密码，就是DNA中碱基的排列顺序。中碱基的排列顺序。DNA所携带的全部遗传信息，都记录在所携带的全部遗传信息，都记录在DNA所包含的全所包含的全部核苷酸的排列顺序中。部核苷酸的排列顺序中。DNA的复制的复制蛋蛋白白质质的的合合成成