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1、生物反应工程戚以政 王炳武北京化工大学生命科学与技术学院第一章酶催化反应动力学（6学时）什么是均相酶催化反应？什么是均相酶催化反应？n酶分子和反应物系酶分子和反应物系(底物分子、产物底物分子、产物分子等分子等)处于同一相液相中的反处于同一相液相中的反应应均相酶催化反应的主要特征均相酶催化反应的主要特征n不存在相间的物质不存在相间的物质传递，不用考虑传传递，不用考虑传质过程的影响质过程的影响n分子水平上的反应，分子水平上的反应，是本征动力学是本征动力学酶催化动力学的研究历史n1897年，年，Buchnern1903年，年，Henri提出酶与底物作用的中间复合提出酶与底物作用的中间复合物学说。物学
2、说。n1913年，年，Michaelis和和Menten提出了酶催化提出了酶催化反应动力学基本模型反应动力学基本模型-米氏方程。米氏方程。n1925年，年，Briggs和和Haldane对米氏方程做了对米氏方程做了修正，提出稳态学说。修正，提出稳态学说。第一节第一节酶催化反应概论酶催化反应概论酶和一般催化剂的共性酶和一般催化剂的共性n能够改变化学反应的速度，但是不改变化学反能够改变化学反应的速度，但是不改变化学反应平衡。应平衡。n酶本身在反应前后不发生变化。酶本身在反应前后不发生变化。n降低反应的活化能，加速反应的进行。降低反应的活化能，加速反应的进行。酶作为生物催化剂的特性酶作为生物催化剂的
3、特性n高效性高效性n专一性专一性n易变性失活：强酸、强碱、高温等易变性失活：强酸、强碱、高温等n反应条件温和：一般在反应条件温和：一般在pH5pH58 8水溶液中进行，水溶液中进行，反应温度范围为反应温度范围为20204040 C C。酶的活性部位n非必需基团非必需基团n必需基团必需基团n活性部位（活性中心）活性部位（活性中心）n接触基团接触基团n结合基团（结合中心）结合基团（结合中心）n催化基团（催化中心）催化基团（催化中心）n辅助基团辅助基团酶的专一性机制n钥匙与锁学说n诱导契合学说酶的高效性机制n广义的酸碱催化n共价催化n邻近效应和定向效应n扭曲变形和构象变化n多元催化和协同效应第二节第
4、二节 简单的酶催化反应动力学简单的酶催化反应动力学一、米氏方程的建立一、米氏方程的建立n反应速率的定义反应速率的定义n速率控制步骤速率控制步骤1、快速平衡、快速平衡假设假设n限速步骤限速步骤n快速平衡快速平衡n酶的总量保持不变酶的总量保持不变动力学方程2、“拟稳态拟稳态”假设假设活性中间复合物浓度的时间变化曲线n活性中间复合物的浓度不随时间变化活性中间复合物的浓度不随时间变化n酶的总量保持不变酶的总量保持不变二、米氏方程的动力学特征n米氏常数米氏常数n最大反应速率最大反应速率n n一级反应一级反应n零级反应零级反应三、动力学参数的求解图解法L-B法E-H法积分法最小二乘法1、LB作图法2、EH
5、作图法3、HW作图法4、E-C-B作图法第三节第三节 有抑制的酶催化反应动力学有抑制的酶催化反应动力学酶的抑制作用n不可逆抑制不可逆抑制n可逆抑制可逆抑制n竞争性抑制竞争性抑制n非竞争性抑制非竞争性抑制n反竞争性抑制反竞争性抑制一、竞争性抑制动力学方程式与参数动力学特点 动力学参数的求解动力学参数的求解（续）二、非竞争性抑制动力学方程式动力学特点动力学参数的求解动力学参数的求解（续）三、反竞争性抑制 动力学方程式动力学特点动力学参数的求解动力学参数的比较 四、底物抑制动力学方程式底物抑制反应的优化第四节第四节 复杂的酶催化反应动力学复杂的酶催化反应动力学一、可逆酶催化反应动力学n反应机理反应机
6、理二、双底物酶反应动力学n顺序机制顺序机制n乒乓机制乒乓机制n随机机制随机机制随机机制三、变构酶催化反应动力学n动力学方程式动力学方程式参数的求取第五节第五节 反应条件对酶催化反应条件对酶催化反应速率的影响反应速率的影响一、pH的影响反应机理式二、温度的影响nArrhenius方程三、酶的失活动力学三、酶的失活动力学n贮存稳定性贮存稳定性n反应稳定性反应稳定性1、贮存稳定性n一步失活模型 不可逆失活 n半衰期半衰期2、反应稳定性、反应稳定性n反应机理第六节第六节 酶的界面催化反应动力学酶的界面催化反应动力学特点n反应体系为多相体系；n反应发生在液固或者液液界面上；1.6.1 液固界面反应动力学1.6.2 液液界面反应动力学完毕！
