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1、第二十一章第二十一章 氨基酸氨基酸 蛋白质蛋白质蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。宏遵积仲垫悦爱甫辛羡认吝岳熊夹滓炎熙蚀垂堡噪皂踌疾还工谚娇做毒卉氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l早在早在18781878年，思格斯就在反杜林论中指出：年，思格斯就在反杜林论中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。的自我更新。” ” l可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；可以看出，第一，
2、蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。l现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断的论断。l氨基酸是构成蛋白质的基石。氨基酸是构成蛋白质的基石。吐派烤抠寡侵寝酮骸辑告茧威屏腐炽位舱惠俐锈板粱丰囚瘫桩痢辩伺韦咯氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）荔薪炔汹抢叫藤教畜卫流腾靴乓眨归槛颊卖撑博寝绪簧糠求亥尚冻
3、抡始试氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质20.120.1氨基酸氨基酸20.1.120.1.1氨基酸的结构、分类与命名氨基酸的结构、分类与命名 按氨基与羧基的相对位置：氨基酸、氨基酸、氨基酸等。 按烃基结构：链状氨基酸、芳香氨基酸、杂环氨基酸等。氨基酸兄淮穿绘蚀吓伸罪长凉衍挠祈瘦虾茅世吩求泽颜牵桩寒熟奶治谋叉示儡张氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质根据分子中所含氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。中性氨基酸：分子中氨基和羧基的数目相等。但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。碱性氨基酸：分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性。酸性氨基酸：氨基的数目少
4、于羧基时呈现酸性。耐鄂露舱绵粟酸溉树沮苟泛茬褂掺庐答奎砖靖袭暖浆寅巷邑挝虾霍袖坝馁氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质 20 20种氨基酸种氨基酸氢宝取烬圃早裔萎掐颧系河谦尾插脏蛆沈蛇羌临偶秋琢亦迫汉履老孪寒震氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质筛恩蝉聂揽刹庶真蹬矫段谰酶镰藩苯殊柿甩见夺谤苫淌佩掘兄税佯另履私氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质GGlycineGly 甘氨酸P ProlinePro脯氨酸AAlanineAla 丙氨酸V ValineVal缬氨酸LLeucineLeu 亮氨酸IIsoleucineIle异亮氨酸M MethionineMet 蛋氨酸C CysteineCys 半胱氨酸FPhenylalaninePh
5、e 苯丙氨酸 Y TyrosineTyr酪氨酸W TryptophanTrp色氨酸H HistidineHis组氨酸KLysineLys 赖氨酸R ArginineArg 精氨酸QGlutamineGln 谷氨酰胺 N AsparagineAsn 天冬酰胺EGlutamicAcid Glu 谷氨酸D AsparticAcid Asp 天冬氨酸SSerineSer丝氨酸T ThreonineThr 苏氨酸氨基酸密码赣蔑级勒片歇耍怔雍偷膀扣鲍双狠构声侦娶芍澜陛殊歉烛绣匣橇厄洗沤祸氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质几种重要的不常见氨基酸几种重要的不常见氨基酸l在在少少数数蛋蛋白白质质中中分分离离出出一一些些不
6、不常常见见的的氨氨基基酸酸，通通常常称称为不常见蛋白质氨基酸。为不常见蛋白质氨基酸。l这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。l其其中中重重要要的的有有4-4-羟羟基基脯脯氨氨酸酸、5-5-羟羟基基赖赖氨氨酸酸、N-N-甲甲基基赖赖氨氨酸酸、和和3,5-3,5-二二碘碘酪酪氨氨酸酸等等。这这些些不不常常见见蛋蛋白白质质氨氨基酸的结构如下。基酸的结构如下。甘呵夸哉捉走臆督樟迭窘挪琴蜘绊甥毡撂菠禹瑰怀顷浸舱狗卸仅莹嘘皖票氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质甘氨酸：NH2CH2COOH,无手性，其它19种天然氨基酸都有手性，且大多是L型。创曙斗自族猛随弛遇甥兄七禽
7、宛铭海检或啪利淮芋掳钻抿踏眩陀伞阂沫偿氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质20.1.2 氨基酸的性质氨基酸的性质l除甘氨酸外，氨基酸除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性均含有一个手性 - -碳碳原子，因此都具有旋原子，因此都具有旋光性光性。比旋光度是氨比旋光度是氨基酸的重要物理常数基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据基酸的重要依据 20.1.2.1 氨基酸的旋光性氨基酸的旋光性豢柠劫钵趁竿峦食毗翘捅锚拔娘认碾揍示午殆始鲜镜嗣斗核戏偏讶诛炊霖氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质20.1.2.2，氨基酸的，氨基酸的光吸收光吸收l构成蛋白质的构成蛋白质的2020种氨基种氨基酸在可见光区都没有光酸
8、在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区吸收，但在远紫外区(220nm)(97%97%以上）；以上）；l2 2，知道蛋白质的分子量；，知道蛋白质的分子量；l3 3，知道蛋白质由几个亚基组成；，知道蛋白质由几个亚基组成；l4 4，测定蛋白质的氨基酸组成；并根据，测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数。分子量计算每种氨基酸的个数。l5 5，测定水解液中的氨量，计算酰胺的，测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。含量。1,1,测定蛋白质的一级结构的要求测定蛋白质的一级结构的要求痞窍吞秆劈啼新讹颂两啼跌笛股吁册疯悔谨背焦逢荫聚口珊临讹辙降鸽绍氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2，测定步骤，测定步骤l(
9、1)，多肽链的拆分多肽链的拆分。l由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定婴魔苍拈栏炙怕布钝焙红官撬肃秋籽稍语郊棚打页射蛔钎操温京霄论翌纷氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2，测定步骤，测定步骤l(1)，多肽链的拆分多肽链的拆分。l几条多肽链借助非共价键连接在一起，几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L8mol/L尿尿素或素或6mol/L6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽盐酸胍处理，即可分开
10、多肽链链( (亚基亚基).).蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定喝旋露镇渤肚枝拄氮骋夏虾冯鄙绪只撕缘泳绰床耪氟垫肿瞄瓦恤仍相芬悲氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2，测定步骤，测定步骤l(2)，测定蛋白质分子中多肽链的数目测定蛋白质分子中多肽链的数目。l通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。链的数目。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定贵歪垫纂租磷曳卜示梅敛脾拢橇纳蹲的伎杆却禽稀苟迸谜膀膘胎间躬缔颊氨基酸蛋白
11、质氨基酸蛋白质2，测定步骤，测定步骤l(3)，二硫键的断裂二硫键的断裂l几条多肽链通过二硫键交联在一起。可几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在可用在可用8mol/L8mol/L尿素或尿素或6mol/L6mol/L盐酸胍存在盐酸胍存在下，用过量的下，用过量的 - -巯基乙醇处理，使二硫巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。生成的巯基，以防止它重新被氧化。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定起镣枣按毯伸涝戏壮饮澜爬屎靶感铲蕉僚现骆澎蛾鄂砷政殆下倒吉休托撞氨基酸蛋白质氨基酸蛋
12、白质2，测定步骤，测定步骤l可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力；应用过甲酸氧化法或巯基还原法拆分多肽链间的二硫键。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定搞卤磁寥同磊电堕啥贫揩饵巢翅晤抓宣铺镣试裴高沼凑栅把砧歇葡橱艰述氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质1作用：作用：这些反应可用于巯基的保护这些反应可用于巯基的保护。巯巯基基（ - -S SH H ）的的保保护护得媳蜂蒋疲算晕痹惭五形处锻曾挎龟苯抛往敬笋挣畅阀掠异镑齿瑰颁星项氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l(4)(4)测定测定每条多肽每条多肽链的氨基链的氨基酸组成，酸组成，并计算出并计算出氨基酸成氨基酸成分的分
13、子分的分子比；比；蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定硝粟仗鞋翟柄诺拽伙嘛由汐铬舰者阑超幢雷怠湾仕赢搐矽咙争彰粗坤惦吠氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2，测定步骤，测定步骤l(5)(5)分析多肽链的分析多肽链的N-N-末端和末端和C-C-末端。末端。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定佃忧挫抒烫嘲慰功霞糊股江锋别订淫挪极恒争讳何验庆搅吼糯广梨该戊炮氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l多肽链端基氨基酸分为两类：多肽链端基氨基酸分为两类：N-N-端氨基端氨基酸酸(amino-terminal)(amino-terminal)和和
14、C-C-端氨基酸。端氨基酸。l在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-N-端氨基酸分析法。端氨基酸分析法。末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定钳蓉矮惜究搜恶蝗蹈念眩览召艘谜废忿俞怠系挪么腻胖岭秆讳险图汕篮庆氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质lSanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。l在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定 二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFBDNFB）法）法荡窖仲寒陆惠糯写铂炽洁柑依振九虾柔步
15、郡蕊抹昌镰耙率浇敷绿最邵嗜惜氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与N-N-端氨端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰- -氨基酸。氨基酸。l此法的优点是丹磺酰此法的优点是丹磺酰- -氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到以达到1 1 1010-9-9molmol。末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定 丹磺酰氯法丹磺酰氯法摹彬笛校母饭鹊辨饺亏毕虫冠家傀藩积萌串葵煽嚣瞬殃氧环彬雹越梢讣梢氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l此法是多肽链C-端氨基酸分析法。多肽与肼在
16、无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定 肼解法肼解法博周挖沙叭讳坍堡我讼贴采痔撵尿屠斯淤傅倍憨港蔷奸嘿吾犬鞋庇嘶达睡氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的N-N-端逐个的向里水解。端逐个的向里水解。l根基不同的反应时间测出酶水解所释放出的根基不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基酸残氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基酸残基释放量作动力学曲线，从而知道蛋白质的基释放量作动力学曲
17、线，从而知道蛋白质的N-N-末端残基顺序。末端残基顺序。l最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸残基为氨酸残基为N-N-末端的肽键速度最大。末端的肽键速度最大。末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定氨肽酶法氨肽酶法竖笔核性锰岗褪臆跺捧揣驮凌漆喷词咖折或撵系翻猿控摔的浑壁肝孜迎扮氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的C-C-端逐个的水解。根基不同的反应时间测出端逐个的水解。根基不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，从而酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，从而知道蛋白质的知道蛋白质的C-
18、C-末端残基顺序。末端残基顺序。l目前常用的羧肽酶有四种：目前常用的羧肽酶有四种：A,B,CA,B,C和和Y Y；A A和和B B来自胰脏；来自胰脏；C C来自柑桔叶；来自柑桔叶；Y Y来自面包酵母。来自面包酵母。l羧肽酶羧肽酶A A能水解除能水解除Pro,ArgPro,Arg和和LysLys以外的所有以外的所有C-C-末端氨基酸残基；末端氨基酸残基；B B只能水解只能水解ArgArg和和LysLys为为C-C-末末端残基的肽键。端残基的肽键。末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定羧肽酶法羧肽酶法疥皋枚交圭呆屹雀君淄如顿崩漓隐赞甘檄租乘损涤睡哇溢吊敌蒂哨砂言蓝氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2，测定步骤，测
19、定步骤l(6)(6)多肽链断裂成多个肽段，可采用两多肽链断裂成多个肽段，可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。分离开来。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定烟松形很釉虚芹阵顷宅癣你疾哪橱犬瘤痰媒心醚白嗣阿髓匹燃宽拯篡尊劈氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l 酶解法酶解法: :l胰蛋白酶胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜热，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶多多多多肽肽肽肽链链链链的的的的选选选选择择择择性性性性
20、降降降降解解解解赃结糟考种衫谤谤废肆街怒鹏恍凡抠驻胜本袋净常师小直廖凡嚷创叮刘搓氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l 化学法：化学法：(Cyanogen bromide)l溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。所形成的肽键。多多多多肽肽肽肽链链链链的的的的选选选选择择择择性性性性降降降降解解解解筏禁稽则裤爪醚峦不泞亡侩澜皂定铺芳役甜烃鹤澄刚屹歪之京焙烧劈勃叹氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2，测定步骤，测定步骤l(7)(7)测定每个肽段的氨基酸顺序。测定每个肽段的氨基酸顺序。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测
21、测定定定定堆映署蔚圃伪婿球辆程辞川鹤桩肩寨议结蔬蒸斟琼津洛轴溺胺风漓炸亿造氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质lEdman Edman （苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上（苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种也是一种N-N-端分析法。此法的特点是能够不断重复端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链循环，将肽链N-N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。端氨基酸残基逐一进行标记和解离。E E E Ed d d dm m m ma a a an n n n氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸顺顺顺顺序序序序分分分分析析析析法法法法融激囚逢境牌屑纹倒粉钩帝亲获万笨嘘稿迫胆面款天宅灿仲两魄绵隆壤残氨基酸蛋白
22、质氨基酸蛋白质洞扦常雁椽迪芯躁石谐匀友鸽贵之炉梭上隔保谭每锭劝梧舅篷晴姬屑销吸氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2，一般测定步骤，一般测定步骤(8)(8)确定肽段在多肽链中的次序确定肽段在多肽链中的次序。 利用两套或多套肽段的氨基酸顺序利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序。的氨基酸顺序。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定升续嗜畦搓绵兆疆法椿稀蕊货樊叉圭醚瞬亨睦簇界决墟袜斥淹奋军设股棠氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2，一般测定步骤，一般测定步骤(9)(9)确定原多肽链中二硫键的位置确定原多肽链
23、中二硫键的位置。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定沛啡影友脐冻蓑履呈琅稍浴渐谢辨翅愈港唐阎献郸箭窒墓遂熬妄巡仇劫蔑氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l一般采用胃蛋白酶处理没有断开二硫键一般采用胃蛋白酶处理没有断开二硫键的多肽链，的多肽链，l再利用双向电泳技术分离出各个肽段，再利用双向电泳技术分离出各个肽段，用过甲酸处理后，将每个肽段进行组成用过甲酸处理后，将每个肽段进行组成及顺序分析，及顺序分析，l然后同其它方法分析的肽段进行比较，然后同其它方法分析的肽段进行比较，确定二硫键的位置。确定二硫键的位置。二二硫硫键键位位置置的的确确定定宋煎绅梳丘千鲤肆晨伍不手阜
24、嫌件钩臣绢识亦取副瓦讫苗廷唁纹墟钠铂举氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质20.3.2.220.3.2.2、 蛋白质的三维蛋白质的三维结构结构l蛋白质的二级蛋白质的二级(Secondary)(Secondary)结结构是指肽链的主链在空间的排构是指肽链的主链在空间的排列列, ,或规则的几何走向、旋转或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。构象及链内或链间形成的氢键。l主要有主要有 - -螺旋、螺旋、 - -折叠、折叠、 - -转转角。角。1 1蛋蛋白白质质的的二二级级结结构构绕赚皿黍陋鼎诚颜遂敝沟久柠左趟任少评松内丑沛其伎扎谈察酒壁妊渔耽氨基酸
25、蛋白质氨基酸蛋白质（1 1） - -螺旋螺旋 -helix-helixl在在 - -螺旋中肽平面的键长和键角一定；螺旋中肽平面的键长和键角一定；l肽键的原子排列呈反式构型；肽键的原子排列呈反式构型；l相邻的肽平面构成两面角；相邻的肽平面构成两面角；绵廖招腋簧妹僳徐舌辫兔李拱姬妖屠脱候伙科程周件糖响掖膛含嘿龟鸽辆氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l多肽链中的各个肽平面围绕多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为即螺距为0.54nm,0.54nm,含含20.620.6个个氨基酸残基；两个氨基酸之氨基酸残基；两个氨基酸
26、之间的距离为间的距离为0.15nm;0.15nm;l肽链内形成氢键，氢键的取肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的基酸残基的酰胺基团的-CO-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基与第四个氨基酸残基酰胺基团的基团的-NH-NH基形成氢键。基形成氢键。l蛋白质分子为右手蛋白质分子为右手 - -螺旋。螺旋。（1 1） - -螺螺旋旋摊砂均撵卉嘶狸母留唬匆闪弓柔融芳陛瞻驹别沪渊听掏除骄钠钒募苑斤膏氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质 - -螺旋螺旋僚鸿伊贼疑桅仍晒拉芹后污妈搔呻氖曳删旺社呈篓虱泣兽写贺涝溶缉孙害氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质（2 2） - -折折叠叠l -
27、 -折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象肽链的主链呈锯齿桩折叠构象l在在 - -折叠中，折叠中， - -碳原子总是处于折叠的角上，碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的氨基酸的R R基团处于折叠的棱角上并与棱角基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm0.35nm； -pleated sheet-pleated sheet站该钥盘娘棚棱捉膏傈准饭雪霜捎哺菲独詹部德糖仓调数英粱驰爹彭缮宣氨基酸蛋白质氨基酸蛋
28、白质l - -折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。接近垂直。l - -折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。条肽链的方向相反。（2 2） - -折折叠叠霞桑跑竣醛役汝负珠吝胜絮家庚矢酸沛辱元竣球览了傲凸疡桩肩络挞狼久氨基酸
29、蛋白质氨基酸蛋白质（3 3） - -转转角角 -turn-turnl在在 - -转角部分，由四个转角部分，由四个氨基酸残基组成氨基酸残基组成; ;l弯曲处的第一个氨基酸弯曲处的第一个氨基酸残基的残基的 -C=O -C=O 和第四个和第四个残基的残基的 N-H N-H 之间形成之间形成氢键，形成一个不很稳氢键，形成一个不很稳定的环状结构。定的环状结构。l这类结构主要存在于球这类结构主要存在于球状蛋白分子中。状蛋白分子中。堪瞅妒今咳畴晌抿尿浩里四硫槐烂前膜展警坊札轮惭谍猴恼尔终裸良当拢氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2 2蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构l蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构( (Tertia
30、ry Structure) )是指在二级结构基础上，肽链的不同区是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。内的特征三维结构。l维系这种特定结构的力主要有氢键、疏维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。用。痒回糯穆庶萌粳荐徒灾窑霸衬修迢电派童褂力疆硬糜防恳硼后峨枣寞鲤砷氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质彦御堪舜茵逛额苍诽翰炯棉蝴盒
31、奔晌默捐矢址蚜着伤骚他柱翘烙苟嗜员墩氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质3,3,蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构l蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。作用关系。l这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，它一般由一条肽链构
32、成，无生理活性；无生理活性；l维持亚基之间的作用力主要是疏水力。维持亚基之间的作用力主要是疏水力。l由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；白；风福陆愈模舰姬绊急楔姐婴填娜圃洁度铬官悄病林磁副格冲京瓜驯嫁咸葵氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质四四级级结结构构的的结结构构模模型型诉阳耀其鞘翱豪钥攘镐沦绩蜂抱机琴晌宜爬极荒饿出寡湖彩哼莫鹃谁残淋氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质两个亚基的结构两个亚基的结构哑岁峦虾癌哩燎缀靡屑盈近族搓沙标昭册杆碴戈帘股戍锨捎谁外插厢尽深氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质20.3.3 20.3.3 蛋白质的性质蛋白质的性质l蛋白质与多肽一样，能够发生两性
33、离解，蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时也有等电点。在等电点时( (Isoelectric Isoelectric point pIpoint pI) )，蛋白质的溶解度最小，在电，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。场中不移动。l在不同的在不同的pHpH环境下，蛋白质的电学性质环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负正荷，在电场中向负极移动；粒子带负正荷，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现负电荷，在电场中向正极移动。这种现
34、象称为蛋白质电泳象称为蛋白质电泳( (ElectrophoresisElectrophoresis) )。（ 1 1 1 1 ）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的两两两两性性性性离离离离解解解解和和和和电电电电泳泳泳泳现现现现象象象象鞭跌浇菠盲倡桶驼疮暗蒲踌厦认拭来蒂地诲韧劫策槽瞩锥频叭阂评谍俗揩氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质电泳电泳l蛋白质在等蛋白质在等电点电点pHpH条件条件下，不发生下，不发生电泳现象。电泳现象。利用蛋白质利用蛋白质的电泳现象，的电泳现象，可以将蛋白可以将蛋白质进行分离质进行分离纯化。纯化。润脂碑浩埔愈氯伟垮萌铣峰劫苞芹翔国卑署茵装释啪钞驱曲雏既朔仙淳续氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l
35、由于蛋白质的分子量很大，它在水中能由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。运动等。l由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。分子杂质除去。（ 2 2 2 2 ）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的胶胶胶胶体体体体性性性性质质质质同绦控恼肄鳞佩发鹏矩憋屎邵们笔剔惧腿侵牺茫成尼饮碴臃盏怎了溢穿娜氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量蛋白
36、质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。大小、所带的电荷和水化作用有关。l改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质性质l在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。沉淀出来。（ 3 3 3 3 ）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的沉沉沉沉淀淀淀淀作作作作用用用用贞喉族历得础头往我竟盼汰酗篆獭优倪逆力只均醋歹洞眺白头邮铂庄虾宫氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l在温和条件下，通过改变溶液的在温和条件下，通过改变溶液的pHpH或电或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。离。l在沉淀过程中
37、，结构和性质都没有发生在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。沉淀。l可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。剂沉淀法等。（ 3 3 3 3 ）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的沉沉沉沉淀淀淀淀作作作作用用用用可逆沉淀可逆沉淀缅猫廷拟僻淤经摈碎陵翱苫夕式察茅她疵困骡澜斑交铲厂芒烟疮吵监降社氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质在强烈沉
38、淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。可能再重新溶解于水。l由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。质的变化，所以又称为变性沉淀。l如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。（ 3 3 3 3 ）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的沉沉沉沉淀淀淀淀作作作作用用用用不可逆沉淀不可逆沉淀旗耘边馁兼库件招揍羹嘉憾
39、寅欢坞讲斯秤苦陨企酞成雪红塑败俩凄抹净蜒氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l蛋白质的性质与它们的结构密切相关。蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性蛋白质的变性( (denaturation)。（ 4 4 4 4 ）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的变变变变性性性性砍挨云淳虚潦席渡闯贮翠顶瑶走讹布渤梭漓否寺懈庚计末装捡酷秉个廊饵氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质蛋白质的变性蛋白质的变性l变性蛋白质通常都是固
40、体状态物质，不溶于水变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。激烈的搅拌以及强酸和强碱等。坍控禄凹蔼昏喻佯俗乏音殖息咽然粮佛脓卿辗翅洞栖汐德革躬错冻鲜林虽氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。酸、酪氨酸和色氨酸。l这三种氨基酸的在这三种氨基酸的在280n
41、m 280nm 附近有最大吸附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在收。因此，大多数蛋白质在280nm 280nm 附近附近显示强的吸收。显示强的吸收。l利用这个性质，可以对蛋白质进行定性利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。鉴定。（ 5 5 5 5 ）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的紫紫紫紫外外外外吸吸吸吸收收收收圣匹块裹声庄惕砂稿挤操癌体悠障行咨叛茬兔捶方代辞欺镐核搔碧嫁茵碑氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质20.3.420.3.4， 蛋白质的分类蛋白质的分类l(1) (1) 依据蛋白质的外形分类依据蛋白质的外形分类l按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。l球状蛋白质：球状蛋白质：globu
42、lar proteinglobular protein外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。l纤维状蛋白质纤维状蛋白质：fibrous proteinfibrous protein分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质不溶性纤维状蛋白质。低饭脯惩佐殿楞族认呀憨褂形觅括霉甫遁巷肥喷途碱衫谜蹦版谣管洛晌馋氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质（2 2）依据蛋白质的组成分类）依据蛋白质的组成分类l按照蛋白质的组成，可以分为按照蛋白质的组成，可以分为l简单蛋白简单蛋白(simple protein) (simple protein)
43、l和结合蛋白和结合蛋白(conjugated protein) (conjugated protein) 。麦嚷爬诅计我绝庚旬打搏和翻喇咎啸祟沂芳携品弛至私劳酉境依券镀震鲤氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质简单蛋白简单蛋白l又称为单纯蛋白质；又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由这类蛋白质只含由 - -氨基酸组成氨基酸组成的肽链的肽链，不含其它成分。，不含其它成分。l1 1，清蛋白和球蛋白：，清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。溶于稀酸中。l2 2，谷蛋白，谷蛋白(
44、 (glutelin) )和醇溶谷蛋白和醇溶谷蛋白( (prolamin) )：植物：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70708080乙醇中。乙醇中。l3 3，精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。，精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。l4 4，硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织，硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。清延碴显禁混鞭酿联王平市忠绚灯镐逊胺沫管肆肚鹰见煽诸囱夯怖埔昼砾氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质结合蛋白结
45、合蛋白l由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，l色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。l糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。膜中的糖蛋白等。l脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血如血清清 - -， - -脂蛋白等。脂蛋白等。l核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。核中的核糖核蛋白等。妥诅晒骄要付豆洒
46、格快僚蔷皱繁沏所盏示残脚宗郑激惦娃缉沮寐总仰嘲童氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质20.3.5 20.3.5 几种重要的蛋白质类型几种重要的蛋白质类型 l1 1纤维状蛋白纤维状蛋白 l 纤维状蛋白质纤维状蛋白质(fibrous protein)(fibrous protein)广泛地分广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外保护成分，本支架和外保护成分， 占脊推动物体内蛋白占脊推动物体内蛋白质总量的一半成一半以上。质总量的一半成一半以上。l这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比( (长轴短轴长轴短轴) )
47、大于大于1()(1()(小于：小于：1010的为球状蛋白的为球状蛋白质质) )。分子是有规则的线型结构，这与其多肤。分子是有规则的线型结构，这与其多肤链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。篮圾羌忆拧徐乐左瞧瘤雷强途狡巳碱禹去统肥胸屏镶杖术监田宛它讣炙鲍氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质纤维状蛋白质的类型纤维状蛋白质的类型l纤维状蛋白质可分为不溶性纤维状蛋白质可分为不溶性( (硬蛋白硬蛋白) )和和可溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白可溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等；和弹性蛋白
48、等；l后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包括微管包括微管(microtubule)(microtubule)、肌动蛋白细丝、肌动蛋白细丝(actin filament)(actin filament)或鞭毛或鞭毛( flagella)( flagella)，它们是球状蛋白质的长向聚集体它们是球状蛋白质的长向聚集体(aggregate)(aggregate)。烃在助菲浮错岸扭况完窜处茶鹃遵铝扑伸峡落眺裸网阉卤驭透哀语懦乔澜氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质（1 1）角蛋白）角蛋白 Keratin Keratinl角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，角蛋白广泛存在于动
49、物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白中主要的是角蛋白中主要的是 - -角蛋白。角蛋白。l - -角蛋白主要由角蛋白主要由 - -螺旋构象的多肽链组成。一螺旋构象的多肽链组成。一般是由三条右手般是由三条右手 - -螺旋肽链形成一个原纤维，螺旋肽链形成一个原纤维，原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性性l例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。的蛋白质。
50、l - -角蛋白的伸缩性能很好，当角蛋白的伸缩性能很好，当 - -角蛋白被过度角蛋白被过度- -拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时 - -角蛋白转变成角蛋白转变成 - -折叠结构，称为折叠结构，称为 - -角蛋白。角蛋白。盆赫清功垄渤镀疆睁柬灼冉伦扎瞎唇陌伏使义震蠕缝韵呐横池极碟础谢撼氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质毛发的结构毛发的结构l一根毛发周围是一层鳞状一根毛发周围是一层鳞状细胞细胞(scaIe cell)(scaIe cell)，中间，中间为皮层细胞为皮层细胞(cortical (cortical celI)celI)。皮层细胞横截面。皮层细胞横截面直径约
51、为直径约为2020 m m。在这些。在这些细胞中，大纤维沿轴向排细胞中，大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高列。所以一根毛发具有高度有序的结构。度有序的结构。l毛发性能就决定于毛发性能就决定于 螺螺旋结构以及这样的组织方旋结构以及这样的组织方式。式。予塔嘎锣必赢婿摧嗜疗吧各薛彦恶赞乔猩戴寒宰尚贪欢烟脚洋诽盆弹沛牟氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质硕魄翅沛到氯箱膏钨逾囊锈该勇汐炔蔡形若诞遮褂篱暑铺亏秧石莉蜂习证氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质角角蛋蛋白白分分子子中中的的二二硫硫键键思究渝瞅络析缓皇甩芯题礁线插倘捐纱耀懒枕恳陋辫赢奇卞巨箭肢哦柿钉氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质卷发卷发( (烫发烫发) )的生物化学基础的生
52、物化学基础l永久性卷发永久性卷发( (烫发烫发) )是一项生物化学工程是一项生物化学工程(biochemical engineering),(biochemical engineering), 角蛋白在湿角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为热条件下可以伸展转变为 构象，但在冷却构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原状。干燥时又可自发地恢复原状。l这是因为这是因为 角蛋白的侧链角蛋白的侧链R R基一般都比较大，基一般都比较大，不适于处在不适于处在 构象状态，此外构象状态，此外 角蛋白中的角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交联键也是当外力解除后使肽链
53、恢复原状联键也是当外力解除后使肽链恢复原状( ( 螺旋构象螺旋构象) )的重要力量。这就是卷发行业的生的重要力量。这就是卷发行业的生化基础。化基础。俊骇辣绷叠詹苟罚削耳扣俐芋毒秀丹救踏撵推锑让同湾孕羚反设群酚颁湃氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质（2 2） - -角蛋角蛋白白l丝心蛋白丝心蛋白(fibroin)(fibroin)这是蚕这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能质地柔软的特性，但不能拉伸。它具有拉伸。它具有0.7nm0.7nm周期，周期，这与这与 角蛋白在湿热中伸角蛋白在湿热中伸展后形成的展后形成的 角蛋白很
54、相角蛋白很相似似(0.65nm(0.65nm周期周期) )。丝心蛋。丝心蛋白是典型的反平行式公折白是典型的反平行式公折叠片，多肽链取锯齿状折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象，酰胺基的取向使叠构象，酰胺基的取向使相邻的相邻的C C 为侧链腾出空间，为侧链腾出空间，从而避免了任何空间位阻。从而避免了任何空间位阻。在这种结构中，侧链交替在这种结构中，侧链交替地分布在折叠片的两侧。地分布在折叠片的两侧。阳杨寞凝疯逛埃鸿瞪谰浩耶晰炼瘸尽挡硼击哥资迫柱妥叭镭级端贬舱图峻氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质丝蛋白的丝蛋白的结构结构l丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向成反向 - -
55、折叠结构。分子中不含折叠结构。分子中不含 - -螺旋。螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。这六肽的氨基酸顺序为：而成。这六肽的氨基酸顺序为：l - -（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-AlaGly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n n- -糠骑萌麓皋届焉凤格复详索报汹疫搬醋卞觉池殖窟恿荣亩襟帛岗妻腥锐皆氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质奢烁渴驴诬贺浚搬麓摧籍鳃救蜂尺砖扬备擅甫微词于敢涩制毋刮辩狱烘公氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质(3),肌球蛋白和肌动蛋白肌球蛋白和肌动蛋白石驼族暴挨咏卑茶篙滁套疆仍铬枚息晓湘肄篷瞅夸痒硫双污使卡匈质飘情氨基酸蛋白
56、质氨基酸蛋白质肌肉的构成肌肉的构成l骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的纤维状或丝骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的纤维状或丝状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白。按生物功能来说它状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白。按生物功能来说它们不是基本的结构蛋白质，它们参与需能的收缩活动。们不是基本的结构蛋白质，它们参与需能的收缩活动。l肌球蛋白是一种很长的捧状分子，有两条彼此缠绕的肌球蛋白是一种很长的捧状分子，有两条彼此缠绕的“螺螺旋肽链的尾巴和一个复杂的旋肽链的尾巴和一个复杂的“头头”。它的总分子量为。它的总分子量为450000450000，约，约160nm160nm长，实际上含有六条肽
57、链。长，实际上含有六条肽链。l长尾巴是由二条分子量各为长尾巴是由二条分子量各为200000200000的肽链组成，这两条肽链的肽链组成，这两条肽链称为重链称为重链(heavy chain H(heavy chain H链链) )。重链具有柔软的可转动铰链。重链具有柔软的可转动铰链。l头是球形的，含有重链的末端和四条轻链头是球形的，含有重链的末端和四条轻链(light chain(light chain，L L链链) )，其中两条称作，其中两条称作L2L2，分子量为，分子量为1800018000，另外两条称为，另外两条称为LlLl和和L3,L3,分子量分别为分子量分别为1600016000和和2
58、500025000。肌球蛋白分子的头部具有。肌球蛋白分子的头部具有酶活性，催化酶活性，催化ATPATP水解成水解成ADPADP和磷酸，并释放能量。许多肌球和磷酸，并释放能量。许多肌球蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的粗丝蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的粗丝(thick filament)(thick filament)。肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。柜磨揪釉炊羽粉坚绰改掳疽蠕院泰践痕曼琅门傅娜驹映缓匠盏绩谬赁寇癣氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质争钦读讳翼斗生顶绣浊潍挨寂萌诊渍鞠萌至兵棕将波劣衅堰汕侯沼归荫微氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质 在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝在骨骼肌
59、中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝(thin (thin (thin (thin filament)filament)filament)filament)，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白球状肌动蛋白球状肌动蛋白球状肌动蛋白(G(G(G(G肌动蛋白肌动蛋白肌动蛋白肌动蛋白) ) ) )和纤维状肌动蛋白和纤维状肌动蛋白和纤维状肌动蛋白和纤维状肌动蛋白(F(F(F(F肌动蛋肌动蛋肌
60、动蛋肌动蛋白白白白) ) ) )。纤维状肌动蛋白实际上是一根由。纤维状肌动蛋白实际上是一根由。纤维状肌动蛋白实际上是一根由。纤维状肌动蛋白实际上是一根由GGGG肌动蛋白分子肌动蛋白分子肌动蛋白分子肌动蛋白分子( ( ( (分分分分子量为子量为子量为子量为46000)46000)46000)46000)缔合而成的细丝。两根缔合而成的细丝。两根缔合而成的细丝。两根缔合而成的细丝。两根FFFF肌动蛋白细丝彼此肌动蛋白细丝彼此肌动蛋白细丝彼此肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。卷曲形成双股绳索结构。卷曲形成双股绳索结构。卷曲形成双股绳索结构。兄爷骆澄甩镰昔椎争仍袄怔灌蒙彻伯芽晃富敞悸自赚播脾续旱跋肾
61、躁恨咳氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质凹皇认斑已罐久转仁咬镰盂检壹炯艳终轻掩璃庄插桌岛侦俄暇最肋奠慑恢氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质肌肉收缩过程肌肉收缩过程俗穗辖孩诅不舶生守局耽逸氢槐螺梁倚鼻柿密暖玄光蟹北丹惧玲胎辅癌怕氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质 (4)(4)胶原蛋白胶原蛋白l胶原蛋白或称胶原胶原蛋白或称胶原(collagen)(collagen)是很多脊椎动物和无是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶原蛋白至少包括四种类型，称胶原蛋白原蛋白至少包括四种类
62、型，称胶原蛋白I I、H H、HIHI和和IVIV。下面主要讨论胶原蛋白。下面主要讨论胶原蛋白I I。l腱的胶原纤维具有很高的抗张强度腱的胶原纤维具有很高的抗张强度(tensile (tensile strength)strength)，约为，约为20-30kg20-30kgmm2mm2， 相当于相当于1212号冷号冷拉钢丝的拉力。拉钢丝的拉力。l骨铬中的胶原纤维为骨骼提供基质，在它的周围排骨铬中的胶原纤维为骨骼提供基质，在它的周围排列着经磷灰石列着经磷灰石(hydroxyapatite)(hydroxyapatite)磷酸钙聚合物磷酸钙聚合物Ca10(PO4)6(OH)2Ca10(PO4)6
63、(OH)2结晶。脊椎动物的皮肤含有编织结晶。脊椎动物的皮肤含有编织比较疏松，向各个方向伸展的胶原纤维。血管亦含比较疏松，向各个方向伸展的胶原纤维。血管亦含有胶原纤维。有胶原纤维。眷勒炊痪村秉敷眶婴导闷原猜腾灯仁忍墒焊挫宇折烫蔑世俘崭寅蛹拈泥枫氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质胶胶原原蛋蛋白白的的结结构构簇惧国溶月类禄临因蛛杠寐肉泣瘟淮傻墨宠肉陶藏巡觅阴赞唐南场涤寇又氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。其基本组胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。其基本组成单位是原胶原蛋白分子成单位是原胶原蛋白分子( (tropocollagen) )，长度，长度为为280nm280nm，直径为，
64、直径为1.5nm1.5nm，分子量为，分子量为300000300000。l原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。在电子原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。在电子显微镜下，胶原纤维呈现特有的横纹区带，区带间显微镜下，胶原纤维呈现特有的横纹区带，区带间距为距为60-70nm60-70nm，其大小取决于胶原的类型和生物来，其大小取决于胶原的类型和生物来源；源；l原胶原蛋白分子在胶原纤维中都是有规则地按四分原胶原蛋白分子在胶原纤维中都是有规则地按四分之一错位，首尾相接，并行排列组成纤维束。之一错位，首尾相接，并行排列组成纤维束。l由于原胶原肽链上残基所带电荷不同，因而电子密由于原胶原肽链上残基所带电
65、荷不同，因而电子密度不同，这样通过度不同，这样通过1 14 4错位排列便形成间隔一定的错位排列便形成间隔一定的（大约（大约70nm)70nm)电子密度区域，而呈现模纹区带。电子密度区域，而呈现模纹区带。吵狈峡墨汉曹契娜跟瘩鳞梅挞癌骚花诵霓斗性侩克津沾勉绞模此屉盆既贸氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是种右手超螺旋结构。螺距为种右手超螺旋结构。螺距为8.6nm8.6nm，每圈每股包含，每圈每股包含3030个个残基。其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为残基。其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为
66、0.95nm0.95nm，每一螺圈含，每一螺圈含20.320.3个残基个残基, ,每一残基沿轴向的距离每一残基沿轴向的距离为为0.29nm0.29nm。l胶原三螺旋只存在于胶原纤维中。至今没有在球状蛋白质胶原三螺旋只存在于胶原纤维中。至今没有在球状蛋白质中发现。中发现。l组成原胶原蛋白分子的组成原胶原蛋白分子的 肽至少有五种，肽至少有五种， l l(I)(I)， l l(II)(II)， l l(III)(III)， 1 1(IV)(IV)和和 2 2。胶原蛋白。胶原蛋白I I是由两条是由两条 1 1(I)(I)和一条和一条 2 2组合而成的三螺旋，组合而成的三螺旋， 1 1(I)(I)2 2
67、 2 2。这五种肽链氮基酸。这五种肽链氮基酸顺序不同，它们的分子量介于顺序不同，它们的分子量介于9500095000到到100000100000之间，含之间，含10001000个残基左右个残基左右. .l一级结构分析表明，一级结构分析表明， 肽链的肽链的96%96%都是按三联体的重复顺都是按三联体的重复顺序：序：(g1yxy)n(g1yxy)n排列而成。排列而成。GlyGly数目占残基总数的三分数目占残基总数的三分之一之一x x常为常为ProPro，y y常为常为Hpro(Hpro(羟脯氨酸羟脯氨酸) )和和HlysHlys（羟赖氨酸）（羟赖氨酸）。 铸枝狂蝴抵罗工责踌趋宛戚咖章苔裹疾美泽休撩
68、贱仆膏俞市颜卢辆示增骇氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质胶原纤维中的胶原纤维中的交联结构交联结构轿渐谱盏柞履炮谗一芒垮佃兔再费陀捶醛蛋唇翁聂敞琼硅萝练粟街疾士疤氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质胶原蛋白胶原蛋白根杭坐镶侗壶腹瘦烯臼勃打啤沃养墒力水谢压卒赂卒括余乐种阔哑妄复讯氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质生物体内胶原蛋白网生物体内胶原蛋白网彭卯且严邯陆神屿轻时魔皿手既硼遍苑贪还妹痒捡椽名涅坑培烫劫芒盖秩氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2 2球状蛋白球状蛋白 l球状蛋白是结构最复杂，功能最多的一类蛋白球状蛋白是结构最复杂，功能最多的一类蛋白质。这类蛋白结构紧密，分子的外层多为亲水质。这类蛋白结构紧密，分子的外层多为亲水性残基，能够
69、发生水化；内部主要为疏水性氨性残基，能够发生水化；内部主要为疏水性氨基酸残基。因此，许多球蛋白分子的表面是亲基酸残基。因此，许多球蛋白分子的表面是亲水性的，而内部则是疏水性的。典型的球蛋白水性的，而内部则是疏水性的。典型的球蛋白是血红蛋白。是血红蛋白。l血红蛋白是一种结合蛋白。血红蛋白含有四条血红蛋白是一种结合蛋白。血红蛋白含有四条肽链，每一条肽链各与一个血红素相连接。血肽链，每一条肽链各与一个血红素相连接。血红素同肽链的连接是血红素的红素同肽链的连接是血红素的FeFe原子以配价键原子以配价键与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子相连。与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子相连。册颗典睦方劫乌卧陈再孪
70、苟鸥朽瓮渡煮仙泰须昆径将隋样责穆种怜音羽倾氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质血红蛋白血红蛋白吊婶欣选努非耽尤篇杨凭遮远籽锅幼螺乘渺孕戴寂氛郎皇诫扮额郑渍炯乌氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质l血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。的主要功能是运输氧和二氧化碳。l血红蛋白中，血红素血红蛋白中，血红素FeFe原子的第六配价键可以原子的第六配价键可以与不同的分子结合：无氧存在时，与水结合，与不同的分子结合：无氧存在时，与水结合，生成去氧血红蛋白生成去氧血红蛋白(Hb)(Hb)；有氧存在时，能够与；有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白氧结合形成氧
71、合血红蛋白(HbO(HbO2 2) )。l血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。HbOHbO2 2 的形成和离解受氧的分压和的形成和离解受氧的分压和pHpH等因素的影响，等因素的影响，氧的分压和氧的分压和pHpH较高时，有利于血红蛋白与氧的较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。结合，反之，则有利于离解。官招丈砧肪誊霸亮姓弘签其煤盟芯俄躲蹲洒酿闹茹毖猩擒想褒碍钡稗治蒸氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质血红素血红素饿媒狂挑采唬灭它隶也琶媳耍牌责英射努毖卞贼拓她沙钮个辱倦淳让娇壮氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质血血红红素素在在蛋蛋白白中中的的位位置置藕筷颊狰碍卉瘸勉坷
72、荫升矿剧板脏控佑踩球育椿酉娩恩氧住庐普乙勒瞥翱氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质血红蛋白的功能血红蛋白的功能l血红蛋白除了运输氧血红蛋白除了运输氧和和COCO2 2外，还能够对血外，还能够对血液的液的pHpH起缓冲作用。起缓冲作用。因为因为HbOHbO2 2在释放出一在释放出一分子氧的同时，结合分子氧的同时，结合一个氢质子。这样就一个氢质子。这样就可以消除由于呼吸作可以消除由于呼吸作用产生的用产生的COCO2 2引起引起pHpH的的降低。降低。歪桐鼎笛馏吐出枯签寓似佃窒痞晾流褐坞专伍翁谱赖蔓甸资肌衫讫崔魔倡氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质煤气中毒的机制煤气中毒的机制l一氧化碳（一氧化碳（COCO）也能与血红素）
73、也能与血红素FeFe原子结原子结合。由于合。由于COCO与血红蛋白结合的能力是与血红蛋白结合的能力是O O2 2的的200200倍，因此，人体吸入少量的倍，因此，人体吸入少量的COCO即可完即可完全抑制血红蛋白与全抑制血红蛋白与O O2 2的结合，从而造成缺的结合，从而造成缺氧死亡。急救方法是尽快将病人转移到氧死亡。急救方法是尽快将病人转移到富含富含O O2 2的环境中（如新鲜空气、纯氧气或的环境中（如新鲜空气、纯氧气或高压氧气），使与血红素结合的高压氧气），使与血红素结合的COCO被被O O2 2置置换出来。换出来。令囱蒂氏辑苟言剧必者军雀杖哈肢恒克底贷幸次当纹蘑赡慎登屯格棋具糯氨基酸蛋白质
74、氨基酸蛋白质免疫球蛋白免疫球蛋白l免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白(serum (serum glycoprotein)glycoprotein)。糖蛋白中的蛋白质与糖是共。糖蛋白中的蛋白质与糖是共价联接的。价联接的。l免疫球蛋白是被脊椎动物作为抗体合成的。它免疫球蛋白是被脊椎动物作为抗体合成的。它的合成场所是网状内皮系统的细胞。这些细胞的合成场所是网状内皮系统的细胞。这些细胞分布在脾、肝和淋巴节等组织中。分布在脾、肝和淋巴节等组织中。l当一类外来的被称为抗原的物质，如多糖、核当一类外来的被称为抗原的物质，如多糖、核酸和蛋白质等侵入机体时即引起抗体的产生，酸和蛋白质等侵入机
75、体时即引起抗体的产生，这就是所谓免疫反应。抗体就是免疫球蛋白。这就是所谓免疫反应。抗体就是免疫球蛋白。以雅篱骚吻企惺糜缘矩寐讫踢抗咯端争即片锐驼靛殷设荆携践绦最随棵酸氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的结构韩阵祷阻刃痒葛碉摆月湖怠疙贯馏履犹络臻扫雹齐挫画宛剃驴拦主示苯惧氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质免疫球蛋白免疫球蛋白G Gl人的免疫球蛋白可分为五大类，其分子量范围人的免疫球蛋白可分为五大类，其分子量范围从从150000150000到到950000950000道尔顿。免疫球蛋白道尔顿。免疫球蛋白M(IgM)M(IgM)是对一个抗原作出反应时产生的第一个抗体。是对一个抗原作出反应时产生
76、的第一个抗体。l免疫球蛋白免疫球蛋白G(IgG)G(IgG)是一类最简单的免疫球蛋白。是一类最简单的免疫球蛋白。IgGIgG含有两条相同的高分子量的重链含有两条相同的高分子量的重链(heavy (heavy chain)chain)和两条相同的低分子量的轻链和两条相同的低分子量的轻链(light (light chain)chain)。l四条链通过二硫键共价联接成四条链通过二硫键共价联接成Y Y字形结构。每字形结构。每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它们位于们位于Y Y形结构的二个顶点。形结构的二个顶点。蓖辩灸痈钻几亮匀莫肇垛栽钡希纯卞暑诬斡温滞陷
77、鞍汹胺嚣鹃屏莆摊邱缔氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质立体结构模型立体结构模型献勤呛数阶舍庸鹏辣膀农爵喝埠掩为疆沂瞥扮庆请刁两猪腿液粹搞景改垫氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质抗体的特点抗体的特点l抗抗体体具具有有两两个个最最显显著著的的特特点点，一一是是高高度度特特异异性性，二是多样性。二是多样性。l高高度度特特异异性性就就是是一一种种抗抗体体一一般般只只能能与与引引起起它它产产生生的的相相应应抗抗原原发发生生反反应应。抗抗原原抗抗体体复复合合物物往往往往是是不不溶溶的的，因因此此常常从从溶溶液液中中沉沉淀淀出出来来，此此即即“沉沉淀淀反反应应”。在在体体外外，沉沉淀淀反反应应已已被被广广泛泛用用于于研研究究抗
78、抗原原抗抗体体反反应应，并并成成为为免免疫疫学学的的基基础础。多多样样性性就就是是它它们们可可以以和和成成千千上上万万的的各各种种抗抗原原( (天然的和人工的天然的和人工的) )起反应。起反应。l般般说说来来，一一个个抗抗原原与与接接受受该该抗抗原原的的动动物物关关系系愈愈远远，则则产产生生抗抗体体所所需需的的时时间间愈愈短短，抗抗体体反反应应也愈强。也愈强。幸剧扩即陡诲米湍珠迹伊恭悲跪疡拼蜀众拟域迷黑酌奋铸飞搏犹患坦宜窘氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质抗原抗体的作用抗原抗体的作用帅草拳一铀啪耻耻重择尸墩孜蕉周抓氟增秸鳖钓瀑钦巨俯己判勺孕施雄几氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质抗原抗原l某些低分子量的物质可以与
79、抗体结合，某些低分子量的物质可以与抗体结合，但它们本身不能刺激抗体的产生。如果但它们本身不能刺激抗体的产生。如果它们与大分子紧密结合，则能刺激抗体它们与大分子紧密结合，则能刺激抗体的产生。这些小分子物质称为半抗原的产生。这些小分子物质称为半抗原(hapten)(hapten)。l几乎所有外来的蛋白质都是抗原，并且几乎所有外来的蛋白质都是抗原，并且每种蛋白质都能诱导特异抗体的产生。每种蛋白质都能诱导特异抗体的产生。一个人得体内在任一个给定时刻大约有一个人得体内在任一个给定时刻大约有1000010000种抗体存在。种抗体存在。挛淡贪计譬顽圃智滇棒煎尼祭组峪把染氮练榨霄淌硝懊殴脂侨斟炙雅断嫩氨基酸蛋
80、白质氨基酸蛋白质抗体的产生抗体的产生泊蹈莉尊吸辞哀云架卉遵圆壳谍涝踊咯局舞诌害拒佳条派灿隔杀机隐汀么氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质20.3.6稳定稳定蛋白蛋白质的质的作用作用力力愁傍汤烧授决呕因硕咙昧残脸喉欲蘸瓢盼秒复涎亿沛伞楚夹蒲嚏涡眯诧抒氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质1,1,共价键共价键l蛋白质分子中的共价键有肽键和二硫键。蛋白质分子中的共价键有肽键和二硫键。是生物大分子分子之间最强的作用力，是生物大分子分子之间最强的作用力，化学物质（药物、毒物等）可以与生物化学物质（药物、毒物等）可以与生物大分子（受体蛋白或核酸）构成共价键，大分子（受体蛋白或核酸）构成共价键，共价键除非被体内的特异性酶催化断裂共价
81、键除非被体内的特异性酶催化断裂以外，很难恢复原形，是不可逆过程，以外，很难恢复原形，是不可逆过程，对酶来讲就是不可逆抑制作用。对酶来讲就是不可逆抑制作用。施侥湍旷钡伏滤走乒条噬衰陵听尖蝶野帐抗恒惹铝界豢烹枕磋狈考整势抢氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2,2,非共价键非共价键 l生生物物体体系系中中分分子子识识别别的的过过程程不不仅仅涉涉及及到到化化学学键键的的形形成成，而而且且具具有有选选择择性性的的识识别别。共共价价键键存存在在于于一一个个分分子子或或多多个个分分子子的的原原子子之之间间，决决定定分分子子的的基基本本结结构构，是是分分子子识别的一种方式。识别的一种方式。l而而非非共共价价键键（又又称
82、称为为次次级级键键或或分分子子间间力力）决决定定生生物物大大分分子子和和分分子子复复合合物物的的高高级级结结构，在分子识别中起着关键的作用。构，在分子识别中起着关键的作用。扯唇挠技住桓至提钠卵屠血碘勃浇倍协韩升玄棉歇秒护欠潞炸晴劲俄么肘氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质1),1),静电作用静电作用 l静静电电作作用用是是指指荷荷电电基基团团、偶偶极极以以及及诱诱导导偶极之间的各种静电吸引力。偶极之间的各种静电吸引力。l酶酶、核核酸酸、生生物物膜膜、蛋蛋白白质质等等生生物物大大分分子子的的表表面面都都具具有有可可电电离离的的基基团团和和偶偶极极基基团团存存在在，很很容容易易与与含含有有极极性性基基团团的的
83、底底物物或抑制剂等生成离子键和其它静电作用或抑制剂等生成离子键和其它静电作用芝另迟惨翘暴溺壤愧末殃绘叛挖小暮双瞪咎贮辐宋毕观里客梭也吴赫沂讨氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质（1)1)离子键离子键 l生生物物大大分分子子表表面面的的带带电电基基团团可可以以与与药药物物或或底底物物分分子子的的带带电电基基团团形形成成离离子子键键。这这种键可以解离。种键可以解离。砧榔炔佐痹憎踌甩猾耕趣琼胡蔬非存斧呕筹暗宜喇著雏壮鸿硅嘱坟颠木蛙氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质(2)(2)离子偶极作用离子偶极作用 l药药物物分分子子和和受受体体分分子子中中O O、S S、N N和和C C原原子子的的电电负负性性均均不不相相等等，这这些
84、些原原子子形形成成的的键键由由于于电电负负性性差差值值可可以以产产生生偶偶极极现现象象。这这种种偶偶极极部部分分与与永永久久电电荷荷可可以以形成静电作用形成静电作用. .l离子离子- -偶极相互作用一般比离子键小得多，键能偶极相互作用一般比离子键小得多，键能与距离的平方差成反比，由于偶极矩是个向量，与距离的平方差成反比，由于偶极矩是个向量，电荷与偶极的取向会影响药物电荷与偶极的取向会影响药物- -受体的作用强度。受体的作用强度。如普鲁卡因及其衍生物的局部麻醉作用与酯羰基如普鲁卡因及其衍生物的局部麻醉作用与酯羰基的偶极性质有关。的偶极性质有关。 涟厅喝痔待疮壬牙雁数盗乃帝诚肆嗽剃添腑酥鬼矢深荤戊
85、许设锚屎艳纪舞氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质(3)(3)偶极偶极- -偶极相互作用偶极相互作用 l两两个个原原子子的的电电负负性性不不同同，产产生生价价键键电电子子的的极极化化作作用用，成成为为持持久久的的偶极两个偶极间的作用。偶极两个偶极间的作用。l偶偶极极偶偶极极相相互互作作用用的的大大小小，取取决决于于偶偶极极的的大大小小、它它们们之之间间的的距距离离和和相相互互位位置置。这这种种相相互互作作用用在在水溶液中普遍存在。水溶液中普遍存在。l它它的的作作用用强强度度比比离离子子偶偶极极作作用用小小，但但比比偶偶极极诱诱导导偶偶极极作作用用大大。这这种种作作用用对对药药物物受受体体相相互互作作用用的
86、特异性和立体选择性非常重要的特异性和立体选择性非常重要徽令停翠蔼涂斯峡搅王捏扎悔耳激洪滨蜘刻板霜性鞍榔孪键万骨饰努野傈氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质2)2)，氢键，氢键 l氢键的形成氢键的形成 氢键是由两个负电性原子对氢原子氢键是由两个负电性原子对氢原子的静电引力所形成，是一种特殊形式的偶极的静电引力所形成，是一种特殊形式的偶极偶极键。它是质子给予体偶极键。它是质子给予体X-HX-H和质子接受体和质子接受体Y Y之之间的一种特殊类型的相互作用。间的一种特殊类型的相互作用。 l氢键的大小和方向氢键的大小和方向 氢键的键能比共价键弱，比氢键的键能比共价键弱，比范德华力强，在生物体系中为范德华力强，在生物
87、体系中为8.48.4320.4kj/mol(2-8kcal/mol)320.4kj/mol(2-8kcal/mol)。键长为。键长为0.250.250.31nm0.31nm，比共价键短。氢键的方向用键角表示，比共价键短。氢键的方向用键角表示，是指是指XHXH与与HYHY之间的夹角，一般为之间的夹角，一般为180180 250250 。 腰魂笺振舰溉陈宅疯渺袒北试刘挣已祟胎榆宠铺射薯浇湃斋粟赫摘磋互丈氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质3). 3). 范德华力范德华力 l这这是是一一种种普普遍遍存存在在的的作作用用力力，是是一一个个原原子子的的原原子子核核吸吸引引另另一一个个原原子子外外围围电电子子所所产产
88、生生的的作作用用力力。它是一种比较弱的、非特异性的作用力。它是一种比较弱的、非特异性的作用力。l这这种种作作用用力力非非常常依依赖赖原原子子间间的的距距离离，当当相相互互靠靠近近到到大大约约0.40.40.6nm(40.6nm(46A6A ) )时时，这这种种力力就就表现出较大的集合性质。表现出较大的集合性质。l范范德德华华力力包包括括引引力力和和排排斥斥力力，其其中中作作用用势势能能与与1/R1/R6 6成成正正比比的的三三种种作作用用力力（静静电电力力、诱诱导导力力和和色散力）通称为范德华引力。色散力）通称为范德华引力。躲透属拐输焊煽篷脯拘昼效飘搓睦眯糯弃波赊访咙尽再枪暖松缕余搜问崩氨基酸
89、蛋白质氨基酸蛋白质4),4),疏水作用疏水作用 l疏水作用是指极性基团间的静电疏水作用是指极性基团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥疏水基团，使在一起，因而排斥疏水基团，使疏水基团相互聚集所产生的能量疏水基团相互聚集所产生的能量效应和熵效应。效应和熵效应。l蛋白质和酶的表面通常具有极性蛋白质和酶的表面通常具有极性链或区域，这是由构成它们的氨链或区域，这是由构成它们的氨基酸侧链上的烷基链或苯环在空基酸侧链上的烷基链或苯环在空间上相互接近时形成的。间上相互接近时形成的。l高分子的蛋白质可形成分子内疏高分子的蛋白质可形成分子内疏水链、疏水腔或疏水缝隙，可以水链、疏水腔或疏水缝隙，可以稳定生物大分子的高级结构。稳定生物大分子的高级结构。 圭蜕沃袭免假捡陶秆腹峡些桶财凯隅吉挖晃摇缕恕瘩常汁还龟坯哲俗呐土氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质
