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1、生物化学（普通生物化学）生物化学（普通生物化学）考研答疑考研答疑蛋白质化学蛋白质化学酶酶蛋白质的分解和氨基酸代谢蛋白质的分解和氨基酸代谢核酸化学核酸化学核酸的分解和核苷酸代谢核酸的分解和核苷酸代谢生物氧化生物氧化一、蛋白质的组成（元素组成，化学组成）一、蛋白质的组成（元素组成，化学组成）二、蛋白质的结构二、蛋白质的结构（一级、二级、三级、四级结构）（一级、二级、三级、四级结构）三、蛋白质的性质三、蛋白质的性质（等电点、分子量、胶体、沉淀反应、颜色（等电点、分子量、胶体、沉淀反应、颜色反应、变性与复性）反应、变性与复性）（一）蛋白质的元素组成： C、H、O、N 及少量的及少量的 S 特点：特点：
2、N 在各种蛋白质中的平均含量为在各种蛋白质中的平均含量为16% 因为样品含氮量平均在因为样品含氮量平均在16%，取其倒数，取其倒数100/16=6.25，即为蛋白质换算系数，其含义是样，即为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在品中每存在1g元素氮，就说明含有元素氮，就说明含有6.25g 蛋白质）；蛋白质）；故：故：凯氏定氮法凯氏定氮法 蛋白质含量蛋白质含量=蛋白质含氮量蛋白质含氮量6.25优点：优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单。对原料无选择性，仪器简单，方法也简单。缺点：缺点：易将无机氮易将无机氮(如核酸中的氮如核酸中的氮)都归入蛋白质中。都归入蛋白质中。 (二）蛋白质的水解1、完全
3、水解完全水解：用浓酸、碱将蛋白质：用浓酸、碱将蛋白质 完全水解为完全水解为氨基酸氨基酸。 酸水解酸水解：无消旋作用，产物为：无消旋作用，产物为L-氨氨 基酸。基酸。 碱水解碱水解：多数：多数氨基酸氨基酸被破坏，有消被破坏，有消 旋现象。旋现象。2、部分水解： 一般用酶或稀酸在较温和条件下，将蛋白质分一般用酶或稀酸在较温和条件下，将蛋白质分子切断，产物为分子大小不等的肽段和子切断，产物为分子大小不等的肽段和氨基酸氨基酸。（三）氨基酸（三）氨基酸氨基酸氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来
4、的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：(1)与羧基相邻的与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因碳原子上都有一个氨基，因而称为而称为-氨基酸氨基酸。(2)除甘氨酸除甘氨酸外外,其它所有氨基酸分子中的其它所有氨基酸分子中的-碳碳原子都为不对称碳原子。目前已知的天然蛋原子都为不对称碳原子。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为白质中氨基酸都为L-型型。R（3）按R基团的极性分：极性极性氨基酸：氨基酸： 极性极性不带电荷不带电荷：丝、苏、天冬酰胺、：丝、苏、天冬酰胺、 谷氨酰胺、酪、半胱、谷氨
5、酰胺、酪、半胱、 极性极性带正电荷带正电荷：组、赖、精、：组、赖、精、 极性极性带负电荷带负电荷：天冬、谷、：天冬、谷、非极性非极性氨基酸：氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、甘、丙、缬、亮、异亮、 苯丙、甲硫、脯、色、苯丙、甲硫、脯、色、（4）按人体是否可合成来分：必需氨基酸必需氨基酸：机体不能自身合成，必须由食：机体不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。物供给的氨基酸。甲硫、色、赖、缬、异亮、亮、苯丙、苏、甲硫、色、赖、缬、异亮、亮、苯丙、苏、半必需氨基酸半必需氨基酸：人体可合成，但幼儿期合成：人体可合成，但幼儿期合成速度不能满足需要。速度不能满足需要。 组组*、精、精*、非必需氨基酸非必需氨基
6、酸：机体可自身合成的氨基酸。：机体可自身合成的氨基酸。（5）氨基酸的重要理化性质(1)光吸收光吸收：构成蛋白质的构成蛋白质的20种氨基酸在可见种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区光区都没有光吸收，但在远紫外区(pI，蛋白质粒子，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向带负电荷，在电场中向正极移动；当正极移动；当pHpI，蛋白质粒子带正电荷，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电这种现象称为蛋白质电泳泳(Electrophoresis)。三、蛋白质的胶体性质蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶。蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶。由于蛋白质的分子量很大，大小在由
7、于蛋白质的分子量很大，大小在1-100nm范围内，它在水中能够形成胶体溶范围内，它在水中能够形成胶体溶液。液。同种电荷互相排斥；不同种电荷互相排斥；不能通过半透膜；能通过半透膜；分子周围有双电子层和水化层，有利于稳分子周围有双电子层和水化层，有利于稳定蛋白质胶体系统。定蛋白质胶体系统。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用因此可以应用透析法透析法将非蛋白的小分子杂将非蛋白的小分子杂质除去质除去四、沉淀反应蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。所带的电荷和水化作用有关。改变溶液的
8、条件，将影响蛋白质的溶解性质改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。出来。方法：方法：等电点沉淀，盐析，有机溶剂，重金等电点沉淀，盐析，有机溶剂，重金属盐，生物碱试剂属盐，生物碱试剂盐析：在蛋白质的水溶液中加入高浓度的中性盐，使蛋白质从溶液中析出的现象称为盐析。原因，硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等中性盐可有效破坏蛋白质的水化层和中和电荷 ，从而使蛋白质沉淀。盐溶：盐溶：一般在低盐浓度的情况下，蛋白质的一般在低盐浓度的情况下，蛋白质的溶解度随盐浓度的升高而增加，这种现象称溶解度随盐浓度的升高而增加，这种现象称为盐溶。为盐溶
9、。五、蛋白质的变性（denaturation)和复性（renaturation)天然蛋白质在理化因素的影天然蛋白质在理化因素的影响下，高级结构发生变化，响下，高级结构发生变化，理化性质和生物学功能改变理化性质和生物学功能改变或丧失，但一级结构保持不或丧失，但一级结构保持不变，这种现象叫变，这种现象叫蛋白质的变蛋白质的变性。性。引起变性的主要因素是热、引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。酸和强碱等。六六. .蛋白质的紫外吸收蛋白质的紫外吸收蛋白质的蛋白质的紫外吸收紫外吸收大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪
10、氨酸和色氨酸。酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的附近显示强的吸收。吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。蛋白质酶促降解及氨基酸代谢蛋白质酶促降解及氨基酸代谢 蛋白质的酶促降解蛋白质的酶促降解 氨基酸的分解氨基酸的分解与转化与转化 氨的同化及氨基酸的生物合成氨的同化及氨基酸的生物合成氧化脱氨基作用 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的-酮酸的过酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。程称为氧化脱氨基作用
11、。普遍存在于动物细胞中，主要在普遍存在于动物细胞中，主要在肝中进行。肝中进行。主要有以下两种类型：主要有以下两种类型： -氨基酸氨基酸 氨基酸氧化酶（氨基酸氧化酶（FAD、FMN）-酮酸酮酸 R-CH-COO- NH+3 | R-C-COO-+NH3 O|H2O+O2H2O2 L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶谷氨酸谷氨酸谷氨酸谷氨酸+ + H2O - -酮酮酮酮戊二戊二戊二戊二 酸酸酸酸+ + NH3NADNAD（P P）+ +NADNAD（P P）HH转氨基作用 -氨基酸氨基酸1 R1-CH-COO- NH+3 |-酮酸酮酸1 R1-C-COO- O| R2-C-COO- O|-酮酸酮酸2 R2
12、-CH-COO- NH+3 |-氨基酸氨基酸2转氨酶转氨酶（辅酶：（辅酶：磷酸吡哆醛）磷酸吡哆醛） 在转氨酶的催化下，在转氨酶的催化下， -氨基酸的氨基转移到氨基酸的氨基转移到-酮酸的酮酮酸的酮基碳原子上，结果原来的基碳原子上，结果原来的-氨基酸生成相应的氨基酸生成相应的-酮酸，而原来酮酸，而原来的的-酮酸则形成了相应的酮酸则形成了相应的-氨基酸，这种作用称为转氨基作用氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。或氨基移换作用。辅酶： 所有转所有转氨酶辅酶氨酶辅酶为磷酸吡为磷酸吡哆醛哆醛，并，并作为作为 脱羧作用、脱羧作用、脱氨作用、脱氨作用、消旋作用消旋作用的辅酶。的辅酶。联合脱氨基作用a
13、 a、转氨酶与转氨酶与L-L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联谷氨酸脱氢酶作用相偶联b b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联（1 1）概念）概念 转氨基作用和氧化脱氨基作用联转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。合进行的脱氨基作用方式。 是体内氨基酸的脱氨基的主要方式。是体内氨基酸的脱氨基的主要方式。（2 2）类型）类型转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联转氨酶L-谷氨酸脱氢酶H H2 20+NAD0+NAD+ +NHNH3 3+NADH+NADH-酮酸酮酸-氨基酸氨基酸-酮戊二酸酮戊二酸L-L-谷氨酸谷氨酸转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联-氨基酸氨基酸-酮酸
14、酮酸-酮戊二酸酮戊二酸谷氨酸谷氨酸草酰乙酸草酰乙酸天冬氨酸天冬氨酸腺苷酰琥珀酸腺苷酰琥珀酸苹果酸苹果酸延胡索酸延胡索酸腺苷酸腺苷酸次黄苷酸次黄苷酸NH3、-酮酸、胺酮酸、胺氨基酸降解产物的去向（1 1）重新生成氨基酸重新生成氨基酸（2 2）谷氨酰胺和天冬酰氨的生成谷氨酰胺和天冬酰氨的生成（3 3）尿素的生成尿素的生成尿素循环尿素循环（4 4）合成其他含合成其他含N N物质物质鸟鸟氨氨酸酸循循环环氨基酸氨基酸谷氨酸谷氨酸谷氨酸谷氨酸氨甲酰磷酸氨甲酰磷酸鸟氨酸鸟氨酸瓜氨酸瓜氨酸瓜氨酸瓜氨酸精氨琥珀酸精氨琥珀酸鸟氨酸鸟氨酸精氨酸精氨酸延胡索酸延胡索酸草酰乙酸草酰乙酸氨基酸氨基酸谷氨酸谷氨酸 -酮戊二
15、酸酮戊二酸天冬氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPiH2O2ATP+CO2+NH3+H2O2ADP+Pi基质基质线线粒粒体体胞液胞液NH2-C-NH2NH2-C-NH2OO尿素尿素氨的同化氨的同化植物体中的植物体中的N N源（硝酸还原生成）源（硝酸还原生成）NONO3 3- -v氨同化的途径氨同化的途径GluGlu的形成途径的形成途径氨甲酰磷酸形成途径氨甲酰磷酸形成途径硝酸还原酶硝酸还原酶NONO2 2- -亚硝酸还原酶亚硝酸还原酶NHNH3 3AAPro 其它含其它含N N化合物化合物酶( (EnzymeEnzyme) )酶的化学本质及组成(大多数酶是大多数酶是蛋白质蛋白质,某些某些RNA具有催化
16、活性具有催化活性)酶的作用机制(酶催化作用的酶催化作用的中间产物中间产物学说学说, ,活性中心活性中心) )影响酶促反应速度的因素(酶促反应动力学酶促反应动力学)一、酶的化学本质及组成分类（一）酶的特点催化效率高、酶易失活、酶活性受调控、高度专一性催化效率高、酶易失活、酶活性受调控、高度专一性绝对专一性绝对专一性：只作用一种底物。：只作用一种底物。相对专一性相对专一性：作用于一类底物。：作用于一类底物。包括键专一性和簇包括键专一性和簇（基团）专一性。（基团）专一性。立体异构专一性立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不
17、催化其他构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。包括异构体。包括旋光异构专一性旋光异构专一性和和几何异构专一性几何异构专一性。（二）酶的组成（二）酶的组成1、单纯酶、单纯酶（简单蛋白质）（简单蛋白质）2、结合酶：、结合酶：酶蛋白酶蛋白+辅因子辅因子=全酶全酶辅因子辅因子(cofacter)：热稳定的非蛋白小分子。：热稳定的非蛋白小分子。辅酶辅酶(coenzyme): 结合较结合较松松，可透析去除可透析去除； 辅基辅基(prosthetic grup)： 结合较结合较紧紧，透析不易除去透析不易除去。酶蛋白酶蛋白负责专一性；负责专一性；辅因子辅因子负责电子、原子或基团转移。负责电子、
18、原子或基团转移。 同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同催化活性催化活性按酶的分子特点分：1、单体酶：、单体酶：一条肽链构成。一条肽链构成。2、寡聚酶：、寡聚酶：几到几十个亚基（相同或不同）几到几十个亚基（相同或不同） 组成。组成。3、多酶体系：、多酶体系：几种酶彼此嵌合的复合体，几种酶彼此嵌合的复合体， 有利于一系列反应连续进行。有利于一系列反应连续进行。（三）酶的分类（三）酶的分类国际酶学委员会（国际酶学委员会（EC）根据酶催化反应的类型分类：）根据酶催化反应的类型分类： 1 、氧化还原酶、氧化还原酶 2、转移酶、转移酶 3、水解酶、水解酶 4
19、、裂解酶、裂解酶 5、异构酶、异构酶 6、合成酶、合成酶二、酶的作用机制酶催化作用的酶催化作用的本质：本质：降低反应活化能降低反应活化能酶催化作用的酶催化作用的中间产物中间产物学说：学说：E + S = E-S E + S = E-S P + E P + E在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。物和酶。活性中心活性中心：酶分子中直接和底物：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间局限结合并起催化反应的空
20、间局限（部位）。（部位）。 结合部位结合部位结合部位结合部位(Binding site)(Binding site)：酶分子：酶分子：酶分子：酶分子中与底物结合的部位或区域一般中与底物结合的部位或区域一般中与底物结合的部位或区域一般中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。称为结合部位。称为结合部位。称为结合部位。催化部位催化部位催化部位催化部位(Catalytic site): (Catalytic site): 酶分酶分酶分酶分子中促使底物发生化学变化的部子中促使底物发生化学变化的部子中促使底物发生化学变化的部子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。位称为催化部位。位称为催化部位。位称
21、为催化部位。酶的作用机理（诱导契合学说）酶的作用机理（诱导契合学说）当当E E与与S S接近时，接近时，E E蛋白受蛋白受S S分子的诱分子的诱导，其导，其构象发生有构象发生有利于利于S S结合的变化结合的变化，E E与与S S在此基础上互在此基础上互补契合、进行反应。补契合、进行反应。三、影响酶促反应速度的因素酶促反应动力学酶促反应动力学是研究酶促反应的速度及影响此是研究酶促反应的速度及影响此速度的各种因素的科学。速度的各种因素的科学。（一）底物浓度对酶促反应速度影响在低底物浓度时在低底物浓度时, , 反反应速度与底物浓度成应速度与底物浓度成正比，表现为正比，表现为一级反一级反应特征应特征。
22、当底物浓度达到一定当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应与底物结合后，反应速度达到最大值速度达到最大值（V Vmaxmax），此时再增），此时再增加底物浓度，反应速加底物浓度，反应速度不再增加，表现为度不再增加，表现为零级反应零级反应。米氏方程Michaelis & Menten根据中间产物学说推导出表根据中间产物学说推导出表示酶促反应中底物浓度与反应速度关系的公式示酶促反应中底物浓度与反应速度关系的公式称米氏方程。称米氏方程。Km 米氏常数米氏常数Vmax 最大反应速度最大反应速度 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度由米氏方程可知，当反应速度等于最大
23、反应速度一半时一半时,即即V = 1/2 Vmax, Km = S 上式表示上式表示,米氏常数是米氏常数是反应速度为最大值的一半反应速度为最大值的一半时的底物浓度时的底物浓度。 因此因此,米氏常数的单位为米氏常数的单位为mol/L。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的不同的Km值值,在一定条件下某酶对某一底物有一在一定条件下某酶对某一底物有一定的定的Km值。值。 Km值表示酶与底物之间的值表示酶与底物之间的亲和程度亲和程度：Km值大表值大表示亲和程度小，酶的催
24、化活性低示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示值小表示亲和程度大亲和程度大,酶的催化活性高。同一酶的催化活性高。同一E有几个有几个S就就有几个有几个Km， Km最小的为最适最小的为最适S或天然或天然S。双倒数作图法测米氏常数 测定Km和V的方法很多，最常用的是 1 1 K Km 1 1m 1 1 = = + + V V V Vmax S max S V Vmaxmax斜率斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax1、量截距；、量截距；2、量一个截距求斜率、量一个截距求斜率(二）抑制剂对酶反应的影响抑制剂（抑制剂（inhibitor, I ) ： 凡与凡与E结合后，使结合后，使E的活性部位
25、结构和性质改的活性部位结构和性质改变而引起变而引起 E活性降低或丧失的物质，叫抑制活性降低或丧失的物质，叫抑制剂。剂。(1)不可逆抑制作用不可逆抑制作用： 抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶失活。透析、超滤不能除去式结合，引起酶失活。透析、超滤不能除去 I 。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。作用于。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。作用于催化乙酰胆碱水解的胆碱酯酶，引起一系列催化乙酰胆碱水解的胆碱酯酶，引起一系列神经中毒症状。神经中毒症状。有机磷、烷化剂：作用于有机磷、烷化剂：作用于Ser、Thr的的-OH；氰化物：作用于氰化物：作用于Fe2+ ，
26、抑制细胞呼吸；，抑制细胞呼吸；重金属盐、汞、砷：作用于含重金属盐、汞、砷：作用于含-SH的酶；的酶；(2)(2)可逆抑制作用：可逆抑制作用：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去。法被除去。可逆抑制根据可逆抑制根据I与与S的关系分三类：的关系分三类： 竞争性抑制：竞争性抑制： 非竞争性抑制：非竞争性抑制： 反竞争性抑制：反竞争性抑制：竞争性抑制：I 在在分子结构上与分子结构上与S类似，类似， I与与S竞争性。抑制竞争性。抑制程度取决于程度取决于 I和和S以及与以及与E的亲和
27、力；可的亲和力；可通过增加通过增加S来减轻或解除抑制。来减轻或解除抑制。 结果：结果： Km值增大，值增大， Vmax不变不变药物设计的应用：如磺胺药物设计的应用：如磺胺非竞争性抑制酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。由于这类物质并不是变化，并导致酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争非竞争性抑制剂性抑制剂。结果：结果： Km值不变，值不变， Vmax减少减少反竞争性抑制酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。有反竞争性抑制剂存在时，有反
28、竞争性抑制剂存在时，Km和和V值均减小值均减小(三）激活剂对酶反应的影响凡是能提高酶活力的物质都称为凡是能提高酶活力的物质都称为激活剂。激活剂。（activator)activator)（四）（四）酶浓度酶浓度对酶反应的影响对酶反应的影响酶促反应的速度和酶浓度成正比。酶促反应的速度和酶浓度成正比。（五）温度对酶反应的影响大多数酶都有一个大多数酶都有一个最适温度最适温度。在最适温度条件下在最适温度条件下, ,反应速度最大。反应速度最大。1）低于最适温度：反应速度随温度）低于最适温度：反应速度随温度上升而加快；上升而加快；2）高于最适温度：）高于最适温度：E蛋白随温度上蛋白随温度上升而变性失活。升
29、而变性失活。（六）pH对酶反应的影响在一定的在一定的pHpH下下, , 酶具有最大的酶具有最大的催化活性催化活性, ,通常称此通常称此pHpH为为最适最适pH.pH.1）pH影响E活性中心及附近有关基团的解离，使之易或不易与S 结合；2）pH影响S的极性基团，从而影响这些基团与E的结合；3）过酸、过碱可使酶变性失活。别构酶别构酶( (AllostericAllosteric enzyme) enzyme)亦称变构酶，是一类重要的调节酶。一般为亦称变构酶，是一类重要的调节酶。一般为寡聚酶寡聚酶,其上有二个重要部位其上有二个重要部位活性部位活性部位和和别构别构部位。部位。活性部位：活性部位：负责负
30、责E对对S的结合与催化；的结合与催化；别构部位。别构部位。可结合调节物，负责调节酶反应可结合调节物，负责调节酶反应速度速度 。大多数别构酶动力大多数别构酶动力学曲线不符合米氏学曲线不符合米氏方程方程同工酶（isoenzyme）指能催化同一反应，但酶蛋白本身分子结构组成、指能催化同一反应，但酶蛋白本身分子结构组成、生理性质、理化性质及反应机理都有所不同的一组生理性质、理化性质及反应机理都有所不同的一组酶。酶。乳酸脱氢酶（乳酸脱氢酶（LDH）的亚基可以分为两型：骨骼肌的亚基可以分为两型：骨骼肌型型(M型型)和心肌型和心肌型(H型型)。M、H亚基的氨基酸组成亚基的氨基酸组成有差别，可用电泳分离。其免
31、疫抗体无交叉反应。有差别，可用电泳分离。其免疫抗体无交叉反应。两种亚基以不同比例组成五种四聚体即为一组两种亚基以不同比例组成五种四聚体即为一组LDH同工酶同工酶LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和和LDH5(M4)。酶活力酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。条件下酶所催化的化学反应速度来表示。活力单位活力单位U U（UnitUnit），许多酶活力单位都是以，许多酶活力单位都是以最佳条件或某一固定条件下每分钟催
32、化生成最佳条件或某一固定条件下每分钟催化生成1 1molmol产物所需要的酶量为一个酶活力单位。产物所需要的酶量为一个酶活力单位。酶的酶的比活力比活力是每单位（一般是是每单位（一般是mgmg）蛋白质中）蛋白质中的酶活力单位数。对同一种酶来讲，比活力的酶活力单位数。对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质越少），愈高则表示酶的纯度越高（含杂质越少），所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。维生素与辅酶维生素一般习惯分为维生素一般习惯分为脂溶性脂溶性和和水溶性水溶性两大类。两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的其中脂溶性维生素在体内可直接参与
33、代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。酶对代谢起调节作用。维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水.水溶性维生素维生素B1和羧化辅酶以焦磷酸硫胺素以焦磷酸硫胺素(TPP)(TPP)形式存在形式存在, ,是脱羧酶的辅酶是脱羧酶的辅酶. .维生素维生素B B2 2和黄素辅酶和黄素辅酶FAD(FAD(黄素黄素- -腺嘌呤二核苷酸腺嘌呤二核苷酸) )和和FMN(FMN(黄素单核苷酸黄素单核苷酸) )是核黄是核黄素素( (维生素维生素B2)B2)的衍生物。脱氢酶的辅酶。的衍生物。脱氢酶的辅酶。泛酸和辅酶泛酸和辅酶A A（CoACoA）酰
34、基载体酰基载体维生素维生素PPPP和辅酶和辅酶I I、辅酶、辅酶II II NADNAD+ + ( (烟烟酰酰胺胺- -腺腺嘌嘌呤呤二二核核苷苷酸酸，又又称称为为辅辅酶酶I) I) 和和NADPNADP+ +( (烟烟酰酰胺胺- -腺腺嘌嘌呤呤磷磷酸酸二二核核苷苷酸酸, ,又又称称为为辅辅酶酶II II ) )是是维维生生素素烟烟酰酰胺胺的的衍衍生生物物，它它们们是是多多种种重重要要脱脱氢氢酶酶的的辅酶。辅酶。维生素维生素B B6 6和磷酸吡哆醛和磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消磷酸吡哆醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。旋作用的辅酶。生物素羧化酶的辅酶。生物素羧化
35、酶的辅酶。叶酸和叶酸辅酶叶酸和叶酸辅酶四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH-CH3 3, , -CH-CH2 2-, -CHO-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成等的载体，参与多种生物合成过程。过程。维生素维生素C C又称抗坏血酸。又称抗坏血酸。在体内参与氧化还原反应，在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。羟化反应。人体不能合成。硫辛酸硫辛酸硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）11.11.辅酶辅酶Q Q（CoQCoQ）辅酶辅酶Q Q又称为泛醌，主要功能是作为线粒体又称为泛醌，主要功能是作为线粒体呼吸链氧化呼吸链氧化- -还原酶的辅酶还原酶的辅酶
