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1、第十四章第十四章 氨基酸氨基酸 蛋白质蛋白质 核酸核酸 第一节： 氨基酸氨基酸 第二节：多肽 第三节：蛋白质蛋白质 第四节：核酸核酸氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀第一节第一节 氨基酸氨基酸一、氨基酸的分类、命名和构型一、氨基酸的分类、命名和构型1、分类：、分类：化学结构化学结构链状氨基酸链状氨基酸碳环氨基酸碳环氨基酸杂环氨基酸杂环氨基酸氨基和羧基数目氨基和羧基数目中性氨基酸中性氨基酸酸性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀2、氨基酸的命名、氨基酸的命名n n以羧酸为母体，氨基作为取代基，以阿以羧酸为母体，氨基作为取代基，以阿拉伯数字或希腊字母标
2、示氨基位次。拉伯数字或希腊字母标示氨基位次。n n俗名、中文、英文缩写符号俗名、中文、英文缩写符号n n蛋白质水解：蛋白质水解：20余种余种-氨基酸氨基酸n n必需氨基酸必需氨基酸氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀 20 20种氨基酸种氨基酸氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀3、氨基酸的构型、氨基酸的构型l除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性 - -碳原碳原子，因此都具有旋光性子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的的重要物
3、理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。重要依据。l氨基酸的构型常用氨基酸的构型常用D、L标记法。常见氨基标记法。常见氨基酸都是酸都是L型的。常用以下通式表示：型的。常用以下通式表示： 氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀二、二、 氨基酸的性质氨基酸的性质（一）（一） 氨基酸的离解性质：两性与等电点氨基酸的离解性质：两性与等电点l氨氨基基酸酸在在结结晶晶形形态态或或在在水水溶溶液液中中，并并不不是是以以游游离离的的羧羧基基或或氨氨基基形形式式存存在在，而而是是离离解解成成两两性性离离子子。在在两两性性离离子子中中，氨氨基基是是以以质质子子化化(-NH(-NH3 3+ +) )形形式式存存在
4、在，羧羧基是以离解状态基是以离解状态(-COO(-COO- -) )存在。存在。1、两性、两性氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀l在在不不同同的的pHpH条条件件下下，两两性性离离子子的的状状态态也也随随之之发生变化。发生变化。净电荷净电荷 +1 0 -1 正离子正离子 两性离子两性离子 负离子负离子 等电点等电点PI氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀2 2、氨基酸的等电点、氨基酸的等电点当溶液浓度为某一当溶液浓度为某一pHpH值时，氨基酸分子中所值时，氨基酸分子中所含的含的-NH-NH3 3+ +和和-COO-COO- -数目正好相等，净电荷为数目正好相等，净电荷为0 0。这一这
5、一pHpH值即为氨基酸的等电点，简称值即为氨基酸的等电点，简称p pI I。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。移动，即氨基酸处于两性离子状态。氨基酸在碱式电离和酸式电离程度相等时氨基酸在碱式电离和酸式电离程度相等时的的pH值称为氨基酸的等电点，用值称为氨基酸的等电点，用pI表示。表示。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀l 侧侧链链不不含含离离解解基基团团的的中中性性氨氨基基酸酸，其其等等电电点点是是它它的的pK1和和pK2的的算算术术平平均均值值：pI = (pK1 + pK2 )/2 l 同同样样，对对于于侧侧链
6、链含含有有可可解解离离基基团团的的氨氨基基酸酸，其其pI值值也也决决定定于于两两性性离离子子两两边边的的pK值值的的算算术术平均值。平均值。l 酸性氨基酸：酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 l 碱性氨基酸：碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2 氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（二）与亚硝酸反应（二）与亚硝酸反应范思莱克（范思莱克（Van Slyke)氨基测定法氨基测定法氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（三）与茚三酮反应（三）与茚三酮反应-氨基酸反应显紫色氨基酸反应显紫色茚三酮的还茚三酮的还原产物原产物罗曼氏紫罗曼氏紫(蓝紫色蓝紫
7、色)氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀(四四)受热反应受热反应1、-氨基酸受热脱水氨基酸受热脱水交酰胺交酰胺(二酮吡嗪二酮吡嗪)H+或或OH-氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀2、-氨基酸受热脱氨氨基酸受热脱氨 、-不饱和酸不饱和酸3、-氨基酸受热脱氨氨基酸受热脱氨氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀4、氨基与羧基相隔、氨基与羧基相隔5个或个或5个以上个以上C原子氨基酸原子氨基酸 受热分子间脱水受热分子间脱水尼龙尼龙氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀第二节第二节 多肽多肽l一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为
8、肽键，所形成的化合物失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。称为肽。一、多肽的结构一、多肽的结构l 由由两两个个氨氨基基酸酸组组成成的的肽肽称称为为二二肽肽，由由多多个个氨氨基基酸酸组组成成的的肽肽则则称称为为多多肽肽。组组成成多多肽肽的的氨氨基基酸酸单单元元称为氨基酸残基。称为氨基酸残基。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀l在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序列，这种排列顺序称为氨基酸顺序l通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的 - -氨氨基，称为
9、氨基端或基，称为氨基端或N-N-端；在另一端含有一端；在另一端含有一个游离的个游离的 - -羧基，称为羧基端或羧基，称为羧基端或C-C-端。端。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀l氨基酸的顺序是从氨基酸的顺序是从N-N-端的氨基酸残基开始，端的氨基酸残基开始，以以C-C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：述五肽可表示为： Ser-Val-Ser-Val-Tyr-Asp-GlnTyr-Asp-Gln丝丝-缬缬-酪酪-天天-谷酰谷酰氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀 肽键肽键l肽肽键键的的特特点点是是氮氮原原子子上上的的孤孤对对电电子子
10、与与羰羰基基具具有有明显的共轭作用。明显的共轭作用。l组成肽键的原子处于同一平面。组成肽键的原子处于同一平面。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀肽键肽键l肽肽键键中中的的C-NC-N键键具具有有部部分分双双键键性性质质，不不能能自由旋转。自由旋转。l在大多数情况下，以在大多数情况下，以反式结构存在。反式结构存在。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀二、多肽的命名二、多肽的命名以以含有完整羧基的氨基酸为母体（即含有完整羧基的氨基酸为母体（即C端），从另端），从另一端（即一端（即N端）开始，将形成肽键的氨基酸的端）开始，将形成肽键的氨基酸的“酸酸”字改为字改为“酰酰”字，依次列在母体名称
11、之前。字，依次列在母体名称之前。简称简称GSHGSH氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀天然存在的重要多肽天然存在的重要多肽l在生物体中，多肽最重要的存在形式是作在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。为蛋白质的亚单位。l但是，也有许多分子量比较小的多肽以游但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。生理功能，常称为活性肽。如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等谷胱甘肽；蛇毒多肽等。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀 +H3N
12、-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- Met-脑啡肽脑啡肽 +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO- Leu-脑啡肽脑啡肽氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-ValL-OrnL-OrnL-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu短杆菌肽短杆菌肽S(S(环十肽环十肽) )由由细细菌菌分分泌泌的的多多肽肽，有有时时也也都都含含有有D-D-氨氨基基酸酸和和一一些些不不常常见见氨氨基基酸酸，如如鸟鸟氨氨酸酸（Ornithine, Ornithine, 缩缩写为写为 Orn Orn）。）。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优
13、秀第三节第三节 蛋白质蛋白质蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀一、蛋白质的组成和分类一、蛋白质的组成和分类v蛋蛋白白质质是是一一类类含含氮氮有有机机化化合合物物，除除含含有有碳碳、氢氢、氧氧外外，还还有有氮氮和和少少量量的的硫硫。某某些些蛋蛋白白质质还还含含有有其其他他一一些些元元素素，主主要要是是磷磷、铁铁、碘碘、碘碘、锌锌和和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：铜
14、等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳碳 50- 55% 氢氢 6- 7.3% 氧氧 19% - 24 氮氮 13% - 19% 硫硫 0 - 4 其他其他 微微 量量氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀(一一)蛋白质的含氮蛋白质的含氮量量v氮氮占占生生物物组组织织中中所所有有含含氮氮物物质质的的绝绝大大部部分分。因因此此，可可以以将将生生物物组组织织的的含含氮氮量量近近似似地地看看作作蛋蛋白白质质的的含含氮氮量量。由由于于大大多多数数蛋蛋白白质质的的含含氮氮量量接接近近于于16%,16%,即即每每克克氮氮相相当当于于6.256.25克克蛋白质蛋白质,6.25,6.25称为蛋白质系数
15、称为蛋白质系数。v所所以以，可可以以根根据据生生物物样样品品中中的的含含氮氮量量来来计计算蛋白质的大概含量：算蛋白质的大概含量： 蛋蛋白白质质含含量量（克克% %）= = 每每克克生生物物样样品品中中含含氮氮的克数的克数 6.256.25氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（二）蛋白质的分类（二）蛋白质的分类1 1、根据形状分类、根据形状分类n n按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。维状蛋白质。（1 1）球状蛋白质：）球状蛋白质：globular proteinglobular protein 外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能外形接近球形
16、或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。（2 2）纤维状蛋白质）纤维状蛋白质：fibrous proteinfibrous protein 分子类似纤维或细棒。它又可分为分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀2 2、依据蛋白质的组成分类、依据蛋白质的组成分类按照蛋白质的组成，可以分为按照蛋白质的组成，可以分为l简单蛋白简单蛋白(simple protein) (simple protein) l和结合蛋白和结合蛋白(conjugate
17、d protein) (conjugated protein) 氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀二、二、 蛋白质的结构蛋白质的结构l蛋白质是由一条或多条多肽蛋白质是由一条或多条多肽( (polypeptide) )链以特殊方式结合而成的链以特殊方式结合而成的生物大分子。生物大分子。l蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在将分子量在1000010000以上的多肽称为蛋白质。以上的多肽称为蛋白质。l蛋白质分子量变化范围很大蛋白质分子量变化范围很大. .氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（一）（一） 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构l蛋白质的一级
18、结构蛋白质的一级结构(Primary structure) )指蛋指蛋白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序。白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序。l包括组成蛋白质的多肽链数目包括组成蛋白质的多肽链数目. .多肽链的氨多肽链的氨基酸顺序，以及多肽链内或链间二硫键的数基酸顺序，以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。目和位置。l其中最重要的是其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序多肽链的氨基酸顺序，它是，它是蛋白质生物功能的基础。蛋白质生物功能的基础。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀拆分多肽链间的二硫键拆分多肽链间的二硫键氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀 （二）蛋白质的二级结构（二）蛋白质
19、的二级结构l蛋白质的二级蛋白质的二级(Secondary)(Secondary)结构是指结构是指肽链的主链在空间的排列。它只涉肽链的主链在空间的排列。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。成的氢键。l主要有主要有 - -螺旋、螺旋、 - -折叠。折叠。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（1 1） - -螺旋螺旋l在在 - -螺旋中肽平面的键长和键角一定；螺旋中肽平面的键长和键角一定；l肽键的原子排列呈反式构型；肽键的原子排列呈反式构型；l相邻的肽平面构成两面角；相邻的肽平面构成两面角；氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀l多肽链中的各个肽平面围绕
20、多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为即螺距为0.54nm,0.54nm,含含3.63.6个氨个氨基酸残基；两个氨基酸之间基酸残基；两个氨基酸之间的距离为的距离为0.15nm;0.15nm;l肽链内形成氢键，氢键的取肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的基酸残基的酰胺基团的-CO-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基与第四个氨基酸残基酰胺基团的基团的- -NHNH基形成氢键。基形成氢键。l蛋白质分子为右手蛋白质分子为右手 - -螺旋。螺旋。氨基酸蛋白质核
21、酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀 - -螺旋螺旋氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀l - -折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。l在在 - -折叠中，折叠中， - -碳原子总是处于折叠的角上，碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的氨基酸的R R基团处于折叠的棱角上并与棱角基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.350.35nmnm。（2 2） - -折叠折叠氨基酸蛋白质核酸优秀氨基
22、酸蛋白质核酸优秀l - -折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。接近垂直。l - -折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。条肽链的方向相反。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基
23、酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（三）蛋白质的三级结构（三）蛋白质的三级结构l蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构( (Tertiary StructureTertiary Structure) )是指在二级结构基础上，多肽链通过副键是指在二级结构基础上，多肽链通过副键或范德华力在空间进一步盘绕、折叠形成或范德华力在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。构。l维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作
24、用。在蛋白质三级结构中起着重要作用。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（四）蛋白质的四级结构（四）蛋白质的四级结构l由多条各自具有一、二、三级结构的肽链由多条各自具有一、二、三级结构的肽链( (亚基亚基) )通过非共价键聚合成一定空间构型通过非共价键聚合成一定空间构型的聚合体的聚合体, ,这种空间构象称为蛋白质的四级这种空间构象称为蛋白质的四级结构结构l包括包括: :各个亚基在这些蛋白质中的空间排列各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。方式及亚基之间的相互作用关系。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀三、蛋白质的性质三、
25、蛋白质的性质l蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。解度最小，在电场中不移动。l在不同的在不同的pHpH环境下，蛋白质的电学性质环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳。象称为蛋白质电泳。（一）两性电
26、离与等电点（一）两性电离与等电点氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（二）盐析（二）盐析n n少量的盐能促进蛋白质的溶解，但加入少量的盐能促进蛋白质的溶解，但加入盐溶液达到一定浓度时，蛋白质溶解度盐溶液达到一定浓度时，蛋白质溶解度开始降低并逐渐从溶液中析出，这种作开始降低并逐渐从溶液中析出，这种作用称为用称为盐析盐析。n n析出的蛋白质加水稀释后仍能溶解，并析出的蛋白质加水稀释后仍能溶解，并不影响原来蛋白质的性质。不影响原来蛋白质的性质。n n多次盐析和溶解可以分离提纯蛋白质。多次盐析和溶解可以分离提纯蛋白质。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀n n某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质
27、的结某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致生构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致生理活性丧失。这种现象称为理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性蛋白质的变性。n n引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。搅拌以及强酸和强碱等。n n临床上解救重金属临床上解救重金属(Cu2+Pb2+Hg2+)中毒，服中毒，服用生鸡蛋、牛奶或豆浆；用酒精、蒸煮、高用生鸡蛋、牛奶或豆浆；用酒精、蒸煮、高压和紫外线消毒杀菌；利用蛋白质受热凝固压和紫外线消毒杀菌；利用蛋白质受热凝固来检验尿液中的蛋白质。来检验尿液中的蛋白质。（三
28、）变性（三）变性氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀n n缩二脲反应：缩二脲反应：蛋白质在碱性溶液中与微量的硫蛋白质在碱性溶液中与微量的硫酸铜溶液反应呈现紫红色。酸铜溶液反应呈现紫红色。n n黄蛋白反应：黄蛋白反应：在蛋白质溶液中加入浓硝酸就会在蛋白质溶液中加入浓硝酸就会有白色沉淀，加热沉淀变黄色，冷却后碱化，有白色沉淀，加热沉淀变黄色，冷却后碱化，沉淀变橙色，这个反应称为黄蛋白反应。沉淀变橙色，这个反应称为黄蛋白反应。n n茚三酮反应：茚三酮反应：同氨基酸，生成蓝紫色化合物同氨基酸，生成蓝紫色化合物n n米隆反应：米隆反应：在蛋白质溶液中加入米隆试剂在蛋白质溶液中加入米隆试剂( (汞汞和
29、亚汞的硝酸及亚硝酸盐的混合物和亚汞的硝酸及亚硝酸盐的混合物) )，再加热，再加热，沉淀变成砖红色。沉淀变成砖红色。（四）颜色反应（四）颜色反应氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀第第四四节节核核酸酸氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀l核核酸酸与与蛋蛋白白质质一一样样，是是一一切切生生物物机机体体不不可缺少的组成部分。可缺少的组成部分。l核酸是生命遗传信息的携带者和传递者，核酸是生命遗传信息的携带者和传递者，它不仅对于生命的延续，生物物种遗传它不仅对于生命的延续，生物物种遗传特性的保持，生长发育，细胞分化等起特性的保持，生长发育，细胞分化等起着重要的作用，而且与生物变异，如肿着重要的作
30、用，而且与生物变异，如肿瘤、遗传病、代谢病等也密切相关。瘤、遗传病、代谢病等也密切相关。l因此，核酸是现代生物化学、分子生物因此，核酸是现代生物化学、分子生物学和医学的重要基础之一。学和医学的重要基础之一。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀一、核酸的水解一、核酸的水解核酸核酸水解水解核苷酸核苷酸水解水解磷酸磷酸核苷核苷水解水解戊糖戊糖杂环碱杂环碱氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀RNARNADNADNA含氮杂环含氮杂环碱（碱基）碱（碱基）胞嘧啶胞嘧啶(C)(C)尿嘧啶尿嘧啶(U)(U)腺嘌呤腺嘌呤(A)(A)鸟嘌呤鸟嘌呤(G)(G)胞嘧啶胞嘧啶(C)(C)胸腺嘧啶胸腺嘧啶(T)(T
31、)腺嘌呤腺嘌呤(A)(A)鸟嘌呤鸟嘌呤(G)(G)戊糖戊糖D-D-核糖核糖D-2-D-2-脱氧核糖脱氧核糖磷酸磷酸H H3 3POPO4 4H H3 3POPO4 4氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀二、核酸的化学组成二、核酸的化学组成p核酸所含主要元素有核酸所含主要元素有C.H.O.N.P等，各种核等，各种核酸分子含酸分子含P均为均为9%-10%，通过测，通过测P来测定来测定核酸含量。核酸含量。p水解的最终产物是磷酸、戊糖和碱基，它水解的最终产物是磷酸、戊糖和碱基，它们是组成核酸的基本成分。们是组成核酸的基本成分。1. 磷酸（分子式磷酸（分子式H3PO4）氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白
32、质核酸优秀2. 戊糖戊糖RNA中所含的戊糖是核糖，中所含的戊糖是核糖，DNA中所含的戊糖中所含的戊糖是是2-脱氧核糖。脱氧核糖。- -D- -核糖核糖- -D- -2- -脱氧核糖脱氧核糖氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀嘧啶碱有三种：嘧啶碱有三种：3. 碱基碱基核酸的碱基分两类：嘧啶碱和嘌呤碱。核酸的碱基分两类：嘧啶碱和嘌呤碱。胞嘧啶胞嘧啶(C)(C)尿嘧啶尿嘧啶(U)(U)胸腺嘧胸腺嘧啶啶(T)(T)氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀嘌呤碱有两种：嘌呤碱有两种：4. 4. 核酸的基本单位核酸的基本单位核酸的基本单位是核苷酸，也称为单核苷酸。核苷核酸的基本单位是核苷酸，也称为单核
33、苷酸。核苷酸是核苷的磷酸酯。酸是核苷的磷酸酯。氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（1）核苷）核苷碱基与戊糖通过糖苷键连接的化合物称为碱基与戊糖通过糖苷键连接的化合物称为核苷核苷。胞嘧啶脱氧核苷胞嘧啶脱氧核苷 （脱氧胞苷）（脱氧胞苷）腺嘌呤核苷腺嘌呤核苷 （腺苷）（腺苷）氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀（2）核苷酸）核苷酸核苷中戊糖上的羟基可以与磷酸成酯，形成核苷酸。核苷中戊糖上的羟基可以与磷酸成酯，形成核苷酸。胸腺嘧啶脱氧核苷酸胸腺嘧啶脱氧核苷酸 （TMP）腺嘌呤核苷酸腺嘌呤核苷酸 （AMP）氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀三、核酸的空间结构三、核酸的空间结构核酸是多核苷酸在三维空间核酸是多核苷酸在三维空间的立体结构。的立体结构。RNA的二级结构是由一条多的二级结构是由一条多核苷酸链盘绕成局部双螺旋核苷酸链盘绕成局部双螺旋或环状开链结构。或环状开链结构。DNA是由是由两条走向相反的多核苷酸链两条走向相反的多核苷酸链盘绕成盘绕成右旋双螺旋结构右旋双螺旋结构。 氨基酸蛋白质核酸优秀氨基酸蛋白质核酸优秀
