《生物化学教学课件：Chapte 4 Proteins 1蛋白质化学》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学教学课件：Chapte 4 Proteins 1蛋白质化学（71页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、第四章第四章 蛋白质化学蛋白质化学Chapter 4 Chemistry of Proteins主要内容主要内容第一节 概述 （Introduction）第二节 蛋白质的基本单位氨基酸（Amino Acids_ The basic unit of proteins ）第三节 肽（Peptides）第四节 蛋白质的分子结构（The Molecular Structure of Protein）第五节 蛋白质的性质（Properties of Proteins）第六节 蛋白质及氨基酸的分离纯化与测定 (Separation, purification and determination of pr
2、oteins and amino acids)Protein是由是由Jons J. Berzelius (瑞典著名化学家瑞典著名化学家)于于1883年创造，是为了强调说明这一类分子的重要性。年创造，是为了强调说明这一类分子的重要性。Protein由希腊词：由希腊词：proteios衍生而来，意思是：衍生而来，意思是：“of the first rank”,第一或最重要的意思。第一或最重要的意思。第一节第一节 概概 述述蛋蛋白白质(protein)是是由由许多多氨氨基基酸酸(amino acids)通通过肽键 (peptide bond)相相连形成的高分子含氮化合物。形成的高分子含氮化合物。lP
3、roteins are made from amino acids (氨基酸氨基酸). lThe amino acids in a protein are joined together by peptide bonds (肽键). Amino Acid Peptide (肽) Polypeptide （多肽） ProteinlProteins are polymers containing nitrogen.一、蛋白质的概念一、蛋白质的概念l 蛋白质（protein）在生物体内具有广泛和重要的生理功能，它不仅是各器官、组织的主要化学组成，且生命活动中各种生理功能的完成大多是通过蛋白质来实现的
4、，所以蛋白质是生物化学学科中最重要、最基础的内容之一。1. 重要性重要性蛋白质是生命的物质基础蛋白质是生命的物质基础l蛋白质是生物蛋白质是生物 体重要组成成分体重要组成成分, 是生命活动的物质基础是生命活动的物质基础分分布布广广：所所有有器器官官、组组织织都都含含有有蛋蛋白白质质；细细胞胞的的各各个个部部分分都都含含有有蛋白质。蛋白质。含量高：含量高：Proteins are the most abundant biological macromolecules, occurring in all cells and all parts of cells. 占人体干占人体干重的重的45，某些组
5、织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。生物体内的生物体内的protein的含量的含量器官与组织器官与组织蛋白质的含量蛋白质的含量器官与组器官与组织织蛋白质的含量蛋白质的含量干组织干组织含量含量% %占体内占体内P P总总含量的含量的% %干组织含量干组织含量% %占体内占体内P P总总含量的含量的% %皮肤皮肤6311.5肺肺823.7肌肉肌肉8034.7脾脾840.2骨骼骨骼2818.7肾肾720.5神经组织神经组织452.0胰胰470.1肝肝573.6消化道消化道631.8心脏心脏600.7脂肪组织脂肪组织146.42. 元素组成元素组成蛋白
6、质是含氮元素恒定的生命物质蛋白质是含氮元素恒定的生命物质蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O三种元素，还含有N、P、S、金属元素等。 蛋白质中主要元素的含量 蛋白质中蛋白质中 N N 是特征元素，且含量恒定，为是特征元素，且含量恒定，为16%16%左右左右 ，即，即1616克克氮氮/100/100克蛋白质，克蛋白质，因此，只要因此，只要用用定氮法定氮法测定生物样品中的含氮量，测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数 6.25100蛋白质系数或蛋白质因数三鹿奶粉事件三
7、鹿奶粉事件三聚氰胺（三聚氰胺（Melamine）（）（化学式：化学式：C3H6N6），），俗称密胺、蛋俗称密胺、蛋白精。有机化工原料，白色单斜晶体，无色无味，微溶于水。白精。有机化工原料，白色单斜晶体，无色无味，微溶于水。相对分子质量相对分子质量 126.15 。氮（氮（N）含量：）含量：66.7%。而牛乳。而牛乳氮含量氮含量只有只有15.7%，大豆蛋白也仅有，大豆蛋白也仅有16%二、蛋白质的分类二、蛋白质的分类(Protein classification)1. 分类依据分类依据蛋白质不能按化学结构分类蛋白质不能按化学结构分类因为迄今为止，我们所知道的蛋白质的化学结构尚不多。2. 三种分类方
8、法三种分类方法按组成分类是常用发分类方法按组成分类是常用发分类方法现在采用的蛋白质的分类方法主要有三种：现在采用的蛋白质的分类方法主要有三种：（1 1）按分子的形状（根据分子的轴比来区分的）：）按分子的形状（根据分子的轴比来区分的）：A.A.纤维状蛋白（纤维状蛋白（fibrous proteinfibrous protein）分子很不对称，形状类似纤维。 一般不溶于水。典型的有：胶原蛋白质、弹性蛋白质、角蛋白质、丝蛋白质等B.B.球状蛋白（球状蛋白（globular proteinsglobular proteins）分子的形状接近球形，空间构象比纤维状蛋白复杂。 球状蛋白质的溶解性较好，能结
9、晶，生物体内的蛋白质大多数属于这一类。 典型的有：血红蛋白、胞质酶类等（2 2）根据溶解度：）根据溶解度：清蛋白：清蛋白：精蛋白：精蛋白：组蛋白：组蛋白：球蛋白；球蛋白；谷蛋白：谷蛋白：醇溶蛋白：醇溶蛋白：硬蛋白：硬蛋白：水溶性降低水溶性降低（3 3）根据组成）根据组成 （常用的分类方法）（常用的分类方法）：A.单纯蛋白质simpleprotein单纯蛋白不含有非蛋白质部分。这类蛋白质水解后的最终产物只有氨基酸。单纯蛋白质按其溶解性又可分为:清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白精蛋白、组蛋白以及硬蛋白等B.结合蛋白质conjugatedprotein结合蛋白是指由单纯蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋白
10、质。即除了蛋白质外，还有非蛋白质辅基non-proteinprostheticgroup。按其非氨基酸成分又可分为：核蛋白、脂蛋白、磷蛋白、糖蛋白、红素蛋白、黄素蛋白、金属蛋白。1 1）催化功能）催化功能作为生物催化剂（酶）作为生物催化剂（酶）2 2）调节功能）调节功能调节代谢作用（调节代谢作用（激素如胰岛素、生长素等）激素如胰岛素、生长素等）3 3）结构功能）结构功能构成细胞和组织构成细胞和组织4 4）运输功能）运输功能物质的转运（物质的转运（运输运输O O2 2的的H H血红蛋白等血红蛋白等) )5 5）免疫功能）免疫功能免疫保护作用（免疫保护作用（抗体也称免疫球蛋白）抗体也称免疫球蛋白）
11、6 6）运运动动功功能能运运动动与与支支持持作作用用（与与运运动动相相关关的的肌肌球球蛋蛋白白、 肌动蛋白等）肌动蛋白等）7 7）储储藏藏功功能能储储藏藏物物质质备备生生长长发发育育需需要要（如如卵卵清清蛋蛋白白储储藏藏氨基酸等）氨基酸等）8 8）生生物物膜膜的的功功能能参参与与细细胞胞间间信信息息传传递递（如如味味觉觉蛋蛋白白、视视觉蛋白等）觉蛋白等）三、蛋白质的生物学功能三、蛋白质的生物学功能1. 1. 功能多样功能多样蛋白质功能的多样性蛋白质功能的多样性没有蛋白质就没有生命。没有蛋白质就没有生命。2. 2. 功能复杂功能复杂蛋白质功能的复杂性蛋白质功能的复杂性 同一种蛋白质，其功能也呈现
12、出复杂性。如一种酶具有几种不同的催化功能。ProteinFound in fish, meat, beans, dairy, etc一、蛋白质的水解产生氨基酸的基本手段二、氨基酸的结构特征三、氨基酸的分类四、氨基酸的性质第二节第二节 蛋白质的基本单位蛋白质的基本单位氨基酸氨基酸一、蛋白质的水解产生氨基酸的基本手段蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终得到各种氨基酸的混合物。从蛋白质的水解结果来看，氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从蛋白质的水解结果来看，氨基酸是蛋白质的基本组成单位。1. 酸水解酸水解 常用20%盐酸或硫酸，回流煮沸20小时左右可使蛋白质完全水解。优点：优点：水解彻底，得到的是L
13、-氨基酸，没有旋光异构体产生。缺缺点点：水水解解液液黑黑色色，色氨酸完全被沸酸破坏；羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）有一小部分被分解；天门冬酰胺和谷氨酰胺酰胺基被水解成了羧基。常用于蛋白质的分析与制备。常用于蛋白质的分析与制备。2. 碱水解碱水解 一般用6 mol/L氢氧化钠或4 mol/L氢氧化钡煮沸回流6小时。 优点：优点：可使蛋白质完全水解，色氨酸在水解中不受破坏。缺点：缺点：l由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。l部分的水解产物发生旋光异构，其产物是D-型和L-型氨基酸的混合物， D-型不能被分解利用。目前很少使用。目前很少使用。3. 蛋白酶水解蛋白酶水解在蛋白酶作用下
14、水解。优点：不会破坏氨基酸，也不会发生旋光异构。缺点：水解不彻底，中间产物多。最常见的蛋白水解酶有以下几种：胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶等。二、氨基酸的结构特征二、氨基酸的结构特征 羧酸分子中的一个或几个氢原子被氨基取代的化合物叫做氨基酸氨基酸。根据氨基和羧基的相对位置可分为-氨基酸，-氨基酸，-氨基酸等。其中-氨基酸氨基酸在自然界中分布最广，也最重要，是构成蛋白质分子的基础。1. 结构特征结构特征氨基酸是氨基取代羧酸氨基酸是氨基取代羧酸H甘氨酸甘氨酸GlycineCH3丙氨酸丙氨酸AlanineR氨基酸的氨基酸的结构通式构通式General Structure of Amino
15、 AcidsThe side groups are what make each amino acid different from the others. Carboxylic groupR groupSide chainAmino group-氨基和-羧基是连在同一个碳原子上的，统称为-氨基酸。除脯氨酸外，氨基酸的除脯氨酸外，氨基酸的碳原子上都有一个羧基和一个氨基碳原子上都有一个羧基和一个氨基。脯氨脯氨酸是亚氨基酸。酸是亚氨基酸。 proline 脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）除甘氨酸外，除甘氨酸外，氨基酸都具有手性（都具有手性（chirality) ，都是，都是 手性分子手性分子(
16、Chiral Molecules ），其，其-碳原子为手性碳原子。l旋光性：旋光性：、（甘氨酸没有旋光性）、（甘氨酸没有旋光性）l构型：构型：D、L（除甘氨酸外，蛋白质氨基酸均为除甘氨酸外，蛋白质氨基酸均为 L- 型型氨基酸氨基酸）。）。构型是由构型是由-NH2在空间的分布来区分的（与甘油醛比较）。在空间的分布来区分的（与甘油醛比较）。蛋白质氨基酸大都具有旋光性。构成蛋白质的氨基酸都是蛋白质氨基酸大都具有旋光性。构成蛋白质的氨基酸都是L-构型，构型，大多具有大多具有右右旋性。旋性。 注意的是，氨基酸的D型与L型与氨基酸的旋光方向没有必然的联系，某些L型氨基酸的旋光符号为 正值（+），而另一些是
17、负值（）。一种氨基酸的旋光方向需要通过实验测定。存存在在于于自自然然界界中中的的氨氨基基酸酸有有300300余余种种，但但组组成成蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸（称称基基本本氨氨基基酸酸，又又称称标标准准氨氨基基酸酸）仅仅有有2222种种，它它们们由由遗遗传传密密码直接决定码直接决定。其中。其中2020种最常见，另外种最常见，另外2 2种比较罕见。种比较罕见。2. 常常见氨基酸氨基酸蛋白蛋白质由由22种基本氨基酸构成种基本氨基酸构成20种常见氨基酸的结构种常见氨基酸的结构 Structure for 20 Amino Acids硒代半胱氨酸硒代半胱氨酸 (1986年发现，只存在含硒蛋白之中）吡咯
18、赖氨酸吡咯赖氨酸 （2002年Ohio State University的副教授Joseph A. Krzycki及其同事发现的 ，只存在于一些细菌体内。）第第23种、第种、第24种氨基酸种氨基酸?第第2121种种蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸第第2222种种蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸 非标准氨基酸非标准氨基酸标准氨基酸在细胞内可能会标准氨基酸在细胞内可能会 经历一些特殊的修饰，称为非标准蛋经历一些特殊的修饰，称为非标准蛋白质氨基酸。白质氨基酸。三、氨基酸的分类三、氨基酸的分类非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸氨氨基基酸酸基本氨基酸基本氨基酸（标准氨基酸）（标准氨基酸）非标准氨基酸非
19、标准氨基酸 （2222种）种）基本氨基酸分类的方法很多。例如：基本氨基酸分类的方法很多。例如：（1）必需氨基酸必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。（2）非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。有十种。（3）半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸组氨酸、精氨酸。酸性氨基酸酸性氨基酸天冬氨酸天冬氨酸谷氨酸谷氨酸碱性氨基酸碱性氨基酸赖氨酸赖氨酸（+22+22种）种）组氨酸组氨酸精氨酸精氨酸中性氨基酸中性氨基酸极性
20、氨基酸极性氨基酸非极性氨基酸非极性氨基酸（1 ）根据酸碱分类）根据酸碱分类基本氨基酸基本氨基酸（标准氨基酸）（标准氨基酸）1.1.分类分类氨基酸的三种分类方法氨基酸的三种分类方法 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸 （1515种）种）u 中性氨基酸：Gly,Ala,Val, Leu,Ile；u 酸性氨基酸及其酰胺：Asp, Glu,Asn,GlnAsn,Gln；u 碱性氨基酸：Arg, Lys；u 含羟基或硫氨基酸： Met,Cys,Ser,Thr; 芳香族氨基酸芳香族氨基酸（3 3种）种）：Phe,Tyr, Phe,Tyr, TrpTrp; ; 苯丙氨酸、酪氨苯丙氨酸、酪氨酸、酸、色氨酸。色氨酸。 杂
21、环氨基酸杂环氨基酸（1 1种）种）：His,His,组氨酸组氨酸; ;（色氨酸）色氨酸） 杂环亚氨基酸杂环亚氨基酸（1 1种）：种）：Pro, Pro, 脯氨酸脯氨酸（2）按）按R基的化学结构分为基的化学结构分为4类类Different side-chain (R group)，Different chemical and physical properties（3）按）按R基的极性分成基的极性分成4类类Based on the Polar of the side chainl Nonpolar (hydrophobic) 非极性（疏水性）: -(CH2)nCH3, -S-CH3, -(CH2
22、)nC6H6l Polar (hydrophilic) and uncharged 极性（亲水性）不带电：-H, -OH, -SH, -CO-NH2Subgroups of AAl Polar and negative charge (Acidic )极性带负电：COO-l Polar and positive charge （Basic) 极性带正电： NH3+非极性非极性 Ala Val * Leu* Ile * Met* Phe * Trp * Pro极性不带电 Gly Ser Thr * Asn Gln Tyr Cys极性带正电 Lys * Arg His极性带负电 Glu Asp H
23、 H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-COOH H-COOH H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-CH-CH2 2-COOH-COOH- -丙氨酸丙氨酸- -氨基丁酸氨基丁酸2.2.非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸四、氨基酸的性质四、氨基酸的性质构成蛋白质的-氨基酸都是无色晶体；熔点很高，一般在200以上；除脯氨酸（Pro）和酪氨酸（Tyr）外，一般都能溶于水，但溶解强度不同；能溶于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂；通常酒精能够使氨基酸从其溶液中析出。氨基酸是两性电解质（ampholytes）。氨基酸在结晶状态或水结晶状态或水溶液中溶液中，以兼性离子亦称偶极离子形式存在
24、；同一个氨基酸分子上带有能放出质子的同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质正离子和能接受质子的子的-COO -负离子。负离子。zwitterions (dipolar ions) 兼性离子：兼性离子：1.1. 两性性质两性性质氨基酸是弱两性电解质氨基酸是弱两性电解质RHNH3+OOCCOHOHNH2RCCRHNH3+OOHCCRHH2NOOCC非电离形式非电离形式兼性离子兼性离子pH pI pH pI pH pIAt its isoelectric pH (pI), an amino acid bears no net charge.等电点等电点氨基酸的等电点（氨基酸的等
25、电点（isoelectric point)用标准NaOH和HCI进行滴定，用NaOH和HCI的摩尔数对pH值作图甘氨酸的甘氨酸的滴定曲线滴定曲线氨基酸氨基酸pI的计算的计算中性和酸性氨基酸：中性和酸性氨基酸： pI=(pK1，+pK2，)/2碱性氨基酸：碱性氨基酸： pI=(pK2，+pK3，)/2-中性氨基酸的中性氨基酸的pIpI都在都在6.06.0左右；左右；-酸性氨基酸的酸性氨基酸的pIpI小于小于6.0;6.0;-碱性氨基酸的碱性氨基酸的pIpI大于大于6.06.0。K1K22.2. 紫外吸收紫外吸收芳香族氨基酸具有特征紫外吸收芳香族氨基酸具有特征紫外吸收构成蛋白质的20种氨基酸在可见
26、光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力酪氨酸max275nm，苯丙氨酸max257nm色氨酸max280nm 蛋白质的最大光吸收一般在蛋白质的最大光吸收一般在280nm280nm处处 . .3.3. 化学性质化学性质氨基酸的一些特殊反应用于定性与定量氨基酸的一些特殊反应用于定性与定量 与亚硝酸反应与亚硝酸反应（1 1）由）由-氨基参与的反应氨基参与的反应 在室温下亚硝酸能与含游离-氨基的氨基酸起反应，定量地放出氮气，氨基酸被氧化成羟酸(注：含亚氨基的脯氨酸则不能与亚硝酸反应)。氨基酸定量和蛋白质水解程度
27、测定氨基酸定量和蛋白质水解程度测定 与甲醛反应与甲醛反应用甲醛与氨基结合，保护氨基使其不生成两性离子，用甲醛与氨基结合，保护氨基使其不生成两性离子，用碱滴定羧基，测定氨基酸的量用碱滴定羧基，测定氨基酸的量甲醛滴定法甲醛滴定法（formol titration)formol titration)氨基酸定量测定氨基酸定量测定 与与2 2，4-4-二硝基氟苯的反应二硝基氟苯的反应(Sanger反应）在弱碱性溶液中，氨基酸的- 氨基很容易与2，4-二硝基氟苯（DNFB）作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯基氨基酸（简写为DNP-氨基酸）。 +DNFB（dinitrofiuorobenzene）氨基酸氨
28、基酸弱碱中弱碱中DNP-AA(黄色黄色)+ HFSanger 法测定法测定N N末端氨基酸基础末端氨基酸基础 酰化反应酰化反应 成盐反应成盐反应 形成形成Schiffs碱碱反应反应 R R COOH R COOH R COO COO C=O + H C=O + H2 2N CH C=N CH N CH C=N CH H R H R H R H R醛醛 氨基酸氨基酸 Schiffs碱碱食品褐变食品褐变-H20+H20 脱氨基反应脱氨基反应在生物体内经在生物体内经AA氧化酶氧化酶催化催化即脱去即脱去-氨基而转变为酮酸。氨基而转变为酮酸。（2 2）由）由-羧基羧基参与的反应参与的反应 成盐反应成盐反
29、应与与NaOH等形成盐等形成盐 成酯反应成酯反应 NH2 干燥，干燥，HCl R CH COOH + C2H5OH 回流回流 R CH COOC2H5 + H2ONH3Cl保护羧基保护羧基氨基活化氨基活化 酰化反应酰化反应 HN-保护基保护基 R CH-COOH + PCl5 HN-保护基保护基 R CH-COOCl + POCl3 + HCl保护氨基保护氨基 活化羧基活化羧基 肽的合成肽的合成 NH2 脱羧酶脱羧酶 RCH-COOH R-CH2-NH2 +CO2 脱羧反应脱羧反应 叠氮反应叠氮反应（3 3）由）由-氨基和氨基和 - -羧基共同羧基共同参与的反应参与的反应 与茚三酮（与茚三酮（
30、ninhydrinninhydrin）反应）反应 茚三酮在弱酸性溶液中与-氨基酸共热，氨基酸被氧化成醛、CO2和NH3，最后茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮发生作用，生成蓝紫色化合物。 两个亚氨基酸脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物。OH羟定性定量测定定性定量测定氨基酸氨基酸弱酸弱酸 加热加热蓝紫色化合物蓝紫色化合物 成肽成肽反应反应（4 4）侧链）侧链R R基参与的反应基参与的反应 巯基及二硫键巯基及二硫键 羟基羟基P61 表表4-4第三节第三节 肽肽（peptide）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的形成的酰胺键酰胺键称为肽
31、键称为肽键（peptide bond） ，所形成的化合物称为肽。，所形成的化合物称为肽。一、肽的概念一、肽的概念肽是由两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成的化合物。肽是由两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成的化合物。 Peptide bond1. 结构结构肽由氨基酸构成肽由氨基酸构成二肽二肽 三肽三肽 四肽四肽 二肽二肽 10 肽称寡肽（肽称寡肽（oligopeptide） 多肽（多肽（Polypeptide） Dipeptides: two amino acids linked by peptide bond (amide linkage)* * 两分子氨基酸缩合形成两分子氨基酸缩合
32、形成二肽二肽，三分子氨基酸缩合则形成，三分子氨基酸缩合则形成三三肽肽* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基氨基酸残基酸残基(residue)。* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽多肽(polypeptide)。肽键肽键（peptide bond）氨基酸之间脱水后形成的键叫肽键肽键,又称酰胺键酰胺键.肽键的共振结构式肽键的共振结构式氨基酸通过肽键(peptide bond) 相互连接而形成多肽和蛋白质。
33、肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。Tripeptides：氨基酸之间通过肽键连接形成的链称肽链。氨基酸之间通过肽键连接形成的链称肽链。 N N端端氨基酸残基氨基酸残基氨基酸残基氨基酸残基C C端端肽链书写方式：肽链书写方式：N端端C端端 肽链有链状、环状和分支状。肽链有链状、环状和分支状。 命名：根据氨基酸组成，由命名：根据氨基酸组成，由N端端C端命名端命名 丙氨酰甘氨酰亮氨酸丙氨酰甘氨酰亮氨酸 AlaGlyLeu (or AlaGlyLeu) 多肽链从氨基末端走向羧基末端。多肽链从氨基末端走向羧基末端。2. 肽与氨基酸的区别肽与氨基酸的区别肽可利用其离
34、子化程度加以鉴别肽可利用其离子化程度加以鉴别二、生物活性肽二、生物活性肽1. 1. 谷胱甘肽谷胱甘肽参与体内氧化还原物质的重要物质参与体内氧化还原物质的重要物质谷胱甘肽谷胱甘肽(glutathione, GSH)谷胱甘肽（GSH） ：三肽（GluCysGly），含有自由的巯基，具有很强的还原性，可作为体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使其处于活性状态。分子中具有一个由谷氨酸的- -羧基和半胱氨酸的羧基和半胱氨酸的-氨基脱水缩合的- -肽键肽键在神经传导过程中起重要作用的肽类称为神经肽(neuropeptide)。神神经肽是脑内一类重要的肽。经肽是脑内一类重要的肽。为五肽，具有镇痛作用，它们在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。脑啡肽：内啡肽：2.2.神经肽神经肽神经肽与神经体液调节神经肽与神经体液调节3.3.抗菌抗菌肽肽细菌的一种防御武器细菌的一种防御武器
