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1、第第章章 蛋白质的三维结构蛋白质的三维结构蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质三维结构蛋白质三维结构l二级结构二级结构l三级结构三级结构l四级结构四级结构l超二级结构和结构域超二级结构和结构域蛋白质的三维结构(6)课件 研究蛋白质结晶体：研究蛋白质结晶体： （一）（一）X射线衍射法射线衍射法一、一、 研究蛋白质构象的方法研究蛋白质构象的方法蛋白质的三维结构(6)课件 The Nobel Prize in Physics 1901for their theories, developed independently, concerning the course of chemical reactio
2、ns Wilhelm Conrad Roentgen Germany Munich UniversityMunich, Germany1845 - 1923伦琴伦琴蛋白质的三维结构(6)课件 1901 1901年获年获诺贝尔物理奖诺贝尔物理奖 W.C. (Wilhelm Conrad Roentgen 18451923)主要成就：主要成就：从从18761876年开始研究各年开始研究各种气体比热，证实气体中电磁旋种气体比热，证实气体中电磁旋光效应存在。光效应存在。18881888年实验证实电年实验证实电介质能产生磁效应，最重要在介质能产生磁效应，最重要在18951895年年1111月月8 8日在
3、实验中发现：当日在实验中发现：当克鲁克斯管接高压电源，会放射克鲁克斯管接高压电源，会放射出一种穿透力极强的射线，他命出一种穿透力极强的射线，他命名为名为X X射线。射线。X X射线在晶体结构分射线在晶体结构分析，金相材料检验，人体疾病透析，金相材料检验，人体疾病透视检查即治疗方面有广泛应用，视检查即治疗方面有广泛应用，因此而获得因此而获得19011901年诺贝尔物理奖。年诺贝尔物理奖。 伦琴伦琴蛋白质的三维结构(6)课件The Nobel Prize in Physics 1914for their theories, developed independently, concerning t
4、he course of chemical reactions Max von Laue Germany Frankfurt UniversityFrankfurt-on-the Main, Germany1879 - 1960劳厄劳厄蛋白质的三维结构(6)课件The Nobel Prize in Physics 1915for their theories, developed independently, concerning the course of chemical reactions Sir William Henry Bragg Great Britain London Univ
5、ersityLondon, Great Britain1862 - 1942布拉格布拉格蛋白质的三维结构(6)课件紫外差光谱紫外差光谱荧光和荧光偏振荧光和荧光偏振 圆二色性圆二色性核磁共振核磁共振（二）研究处于溶液中蛋白质构象的光谱学方法（二）研究处于溶液中蛋白质构象的光谱学方法蛋白质的三维结构(6)课件1952年诺贝尔物理学奖年诺贝尔物理学奖：布洛赫布洛赫(Felix Bloch ) & 珀赛尔珀赛尔 (Edward Purcell)因发展了核磁精密测量的新方法及由此所作的发现因发展了核磁精密测量的新方法及由此所作的发现核磁共振。核磁共振。布洛赫布洛赫(Felix Bloch )珀赛尔珀赛尔
6、 (Edward Purcell)蛋白质的三维结构(6)课件1991年诺贝尔化学奖年诺贝尔化学奖：恩斯特恩斯特R.R.Ernst（1933） 瑞士物理化学家瑞士物理化学家他的主要成就在于他在发展高分辨核磁共振发展高分辨核磁共振波谱学波谱学方面的杰出贡献。这些贡献包括：。这些贡献包括： 一一.脉冲傅利叶变换核磁共振谱脉冲傅利叶变换核磁共振谱 二二.二维核磁共振谱二维核磁共振谱 三三.核磁共振成像核磁共振成像蛋白质的三维结构(6)课件2003年诺贝尔医学奖年诺贝尔医学奖 :美国科学家保罗保罗劳特布尔劳特布尔 (Paul Lauterbur)和英国科学家彼得彼得曼斯菲尔德曼斯菲尔德(Peter Ma
7、nsfield )用核磁共振层析用核磁共振层析“拍摄拍摄”的脑截面图象的脑截面图象Peter蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件1 1、影响蛋白质三维结构的因素、影响蛋白质三维结构的因素内力（内因）内力（内因） 蛋白质分子内各原子间作用力蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）外力（外因） 与溶剂及其他溶质作用力与溶剂及其他溶质作用力 二、稳定蛋白质三维结构的作用力二、稳定蛋白质三维结构的作用力蛋白质的三维结构(6)课件2、蛋白质分子内部的作用力、蛋白质分子内部的作用力肽键肽键、二硫键、二硫键一级结构一级结构氢键、疏水作用、范德华力、离子键、氢键、疏水作用、范德华力、离子键、二硫
8、键二硫键三维结构三维结构蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（) )氢键氢键( Hydrogen bond )两负电性原子对氢原子的静电引力所形成两负电性原子对氢原子的静电引力所形成 XHY 质子给予体质子给予体X-H和质子接受体和质子接受体Y间相互作用间相互作用氢键具有：氢键具有： 方向性方向性- -（键角）指（键角）指XH与与HY间的夹角间的夹角 饱和性饱和性- - XH只与一个只与一个Y结合结合蛋白质的三维结构(6)课件（) )范德华力范德华力 (van der Waals force ) 蛋白质的三维结构(6)课件（）疏水作用（）疏水作用 ( Hydrophobic I
9、nteractions) 非极性侧链为非极性侧链为避开极性溶剂水避开极性溶剂水彼此靠近所产生彼此靠近所产生主要存在蛋白质的内部结构主要存在蛋白质的内部结构 蛋白质表面通常具有极性链或区域蛋白质表面通常具有极性链或区域蛋白质可形成分子内疏水链蛋白质可形成分子内疏水链/ /腔腔/ /缝隙缝隙 稳定生物大分子的高级结构稳定生物大分子的高级结构蛋白质的三维结构(6)课件（) )离子键离子键 ( Electrostatic attraction )又又称称盐盐键键：具具有有相相反反电电荷荷的的两两个个基基团团间间的的库仑作用。库仑作用。F：吸引力吸引力Q1/2：电荷电量电荷电量 ：介质介电常数介质介电常
10、数R：电荷质点间距离电荷质点间距离蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（5 5）二硫键）二硫键 (Disulfide Bond) 由含硫氨基酸形成由含硫氨基酸形成起稳定肽链空间结构的作用起稳定肽链空间结构的作用二硫键被破坏，蛋白质生物活性丧失二硫键被破坏，蛋白质生物活性丧失蛋白质的三维结构(6)课件（6 6）配位键）配位键(Metal-ion Coordination)两个原子之间形成的共价键两个原子之间形成的共价键共用电子对由其中一个原子提供共用电子对由其中一个原子提供金属离子与蛋白质的结合方式金属离子与蛋白质的结合方式 例如：铁氧还蛋白例如：铁氧还蛋白蛋白质的三维结构(6)
11、课件（7 7）酯键）酯键 (Ester Bond)Ser/Thr的羟基与的羟基与AA的羧基形成酯键的羧基形成酯键磷酸与含羟基磷酸与含羟基AA缩合形成磷酸酯键缩合形成磷酸酯键蛋白质的三维结构(6)课件（一）（一）酰胺平面与酰胺平面与碳原子的二面角碳原子的二面角三、多肽主链折叠三、多肽主链折叠l肽平面键长和键角一定肽平面键长和键角一定l肽键的原子排列呈反式构型肽键的原子排列呈反式构型l相邻的肽平面构成两面角相邻的肽平面构成两面角蛋白质的三维结构(6)课件 肽键中肽键中C-NC-N键具有部分双键性质键具有部分双键性质组成组成酰胺的原子处于同一平面酰胺的原子处于同一平面 共 振 形 式蛋白质的三维结构
12、(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件多肽链：通过可旋转的多肽链：通过可旋转的C连接的酰胺平面链连接的酰胺平面链这种旋转是受到限制的这种旋转是受到限制的蛋白质的三维结构(6)课件 和和= 0时的主链构象时的主链构象蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（二）可允许的（二）可允许的和和值：值： 拉氏构象图拉氏构象图 蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件四、二级结构四、二级结构（Secondary Structure）指肽链的主链在空间的排列指肽链的主链在空间的排列, ,或规则的或规则的几何走向、旋转及折叠。几何走向、
13、旋转及折叠。只涉及只涉及主链构象主链构象及链内及链内/ /间形成的间形成的氢键氢键主要有主要有 - -螺旋、螺旋、 - -折叠、折叠、 - -转角、无转角、无规卷曲、规卷曲、 - -螺旋、螺旋、 环等。环等。蛋白质的三维结构(6)课件（一）（一） - -螺旋螺旋 （ -helix）1 1、 - -螺旋的螺旋的结构结构蛋白质的三维结构(6)课件螺距螺距0.54nm每圈含每圈含3.6个个AAAA残基残基 每个每个AAAA残基占残基占0.15nm 绕轴旋转绕轴旋转100链内形成氢键与轴平行链内形成氢键与轴平行多为右手螺旋多为右手螺旋蛋白质的三维结构(6)课件2 、 - -螺旋的特点螺旋的特点（1 1
14、）又称）又称3.613螺旋螺旋（2 2）螺旋的螺旋的偶极矩偶极矩：由于每一肽键：由于每一肽键 N-H和和CO的极性而产生的极性而产生 蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（3 3）螺旋的手性螺旋的手性左左/ /右手螺旋都由右手螺旋都由L-AA残基构成残基构成 不是对映体不是对映体右手右手螺旋空间位阻较小，构象稳定螺旋空间位阻较小，构象稳定在肽链折叠中容易形成。在肽链折叠中容易形成。2 、 - -螺旋的特点螺旋的特点蛋白质的三维结构(6)课件 R基大小：较大的难形成，如多聚基大小：较大的难形成，如多聚Ile R基的电荷性质：不带电荷易形成基的电荷性质：不
15、带电荷易形成 Pro吡咯环的形成吡咯环的形成 C -N /C -N不能不能旋转旋转 无法形成链内氢键无法形成链内氢键3 、影响影响 - -螺旋形成的因素螺旋形成的因素蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件310螺旋螺旋螺旋（螺旋（4.416螺旋）螺旋）4 4、其他类型的螺旋、其他类型的螺旋蛋白质的三维结构(6)课件由两由两/ /多条多条几乎完全几乎完全伸展的肽链伸展的肽链平行排列平行排列，通过链间的通过链间的氢键氢键交联而形成。交联而形成。肽链主链呈肽链主链呈锯齿状锯齿状折叠构象。折叠构象。（二）（二） - -折叠折叠（ -pleated sheet）蛋白质的三维结构(6)课件C
16、 总是处于折叠的角上总是处于折叠的角上AA的的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直基团处于折叠的棱角上并与之垂直两个两个AA之间的轴心距为之间的轴心距为0.35nm1 1、 - -折叠结构特点折叠结构特点蛋白质的三维结构(6)课件氢键主要在链间氢键主要在链间/ /同一肽链不同部分间形成同一肽链不同部分间形成几乎所有肽键都参与链内氢键的交联几乎所有肽键都参与链内氢键的交联氢键与链的长轴接近垂直氢键与链的长轴接近垂直蛋白质的三维结构(6)课件平行肽链间以氢键从侧面连接的构象平行肽链间以氢键从侧面连接的构象蛋白质的三维结构(6)课件平行式：所有肽链的平行式：所有肽链的N-N-端都在同一边端都在同一边反平
17、行式：相邻两条肽链的方向相反反平行式：相邻两条肽链的方向相反2 2、 - -折叠的类型折叠的类型蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（三）（三） - -转角和转角和 凸起凸起1、 转角转角（ turn/bend/hairpin structure）肽链主链骨架肽链主链骨架180180的回折结构的回折结构特点：特点：由由4 4个连续的个连续的AA残基组成残基组成第一个残基第一个残基C=O第四个第四个残基残基NHl形成氢形成氢键键蛋白质的三维结构(6)课件 O （ 氢氢 键键 ） H C（NHCHCO）2 2N R蛋白质的三维结构
18、(6)课件比较稳定的环状结构比较稳定的环状结构l主要存在于球状蛋白分子中主要存在于球状蛋白分子中l多数处在蛋白质分子的表面多数处在蛋白质分子的表面蛋白质的三维结构(6)课件反平行反平行折叠片中的一种不规则排列折叠片中的一种不规则排列实质上是多出来的一个实质上是多出来的一个AAAA残基残基2、 凸起凸起（ bugle）蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件 泛指不能归入明确的二级结构泛指不能归入明确的二级结构如折叠片和螺旋的多肽片断。如折叠片和螺旋的多肽片断。（四）无规卷曲（四）无规卷曲（random coil）蛋白质的三维结构(6)课件五、纤维状蛋白质五、纤维状蛋白质l脊椎动物体
19、中脊椎动物体中50%50%以上是纤维状蛋白质以上是纤维状蛋白质l支架、防护作用支架、防护作用l规则的线性结构规则的线性结构 蛋白质的三维结构(6)课件纤维蛋白纤维蛋白l 不溶性纤维蛋白不溶性纤维蛋白（角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白）（角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白）l可溶性纤维蛋白可溶性纤维蛋白（肌球蛋白（肌球蛋白 血纤蛋白原）血纤蛋白原）硬蛋白硬蛋白蛋白质的三维结构(6)课件（一）（一） - -角蛋白角蛋白 （Keratin） - -角蛋白角蛋白l硬硬- -角蛋白角蛋白 强强l软软- -角蛋白角蛋白 弱弱皮肤与皮肤的衍生物皮肤与皮肤的衍生物主要由主要由 - -螺旋构象的多肽链组成螺旋构象的多肽链组成
20、蛋白质的三维结构(6)课件毛发的结构毛发的结构蛋白质的三维结构(6)课件大纤维鳞状细胞皮层细胞微纤维微微原原纤纤维维初初原原纤纤维维 螺螺旋旋蛋白质的三维结构(6)课件卷发卷发( (烫发烫发) )的生物化学基础的生物化学基础 角蛋白在湿热条件下伸展转变为角蛋白在湿热条件下伸展转变为 构象，构象，冷却干燥时可冷却干燥时可自发地恢复原状自发地恢复原状。侧链侧链R R基一般较大，不适于处在基一般较大，不适于处在 构象构象螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联交联键使外力解除后肽链恢复原状交联键使外力解除后肽链恢复原状烫发时烫发时还原剂还原剂蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的
21、三维结构(6)课件（二）（二） - -角蛋白角蛋白蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件丝蛋白的结构丝蛋白的结构蛋白质的三维结构(6)课件（三）胶原蛋白（三）胶原蛋白( (collagen) )1 1、组织分布与类型、组织分布与类型l属结构蛋白质属结构蛋白质l使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度蛋白质的三维结构(6)课件2 2、AAAA组成组成l皮肤中胶原蛋白肽链的皮肤中胶原蛋白肽链的96%96%是按是按 三联体三联体 (G1yxy)n顺序重复排列顺序重复排列 Gly数目占残基总数数目占残基总数1/31/3 X 常为常为Pro，y常为常为Hy-Pro/
22、 /Hy-Lys l 需需VcVc、是糖蛋白、是糖蛋白蛋白质的三维结构(6)课件Gly3、结构、结构蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件4 4、胶原蛋白中的共价交联、胶原蛋白中的共价交联分分子子内内交交联联蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件由由 肽组成肽组成至少有：至少有： l l(I)/(I)/ l l(II)/(II)/ l l(III)/(III)/ 1 1(IV)(IV)和和 2 2胶原蛋白胶原蛋白I I： 1 1(I)(I)2 2 2 2三螺旋三螺旋五种肽链五种肽链AAAA
23、顺序不同，分子量介于顺序不同，分子量介于9500095000到到100000100000之间，含之间，含10001000个残基左右个残基左右5、胶原蛋白的类型胶原蛋白的类型蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（四）弹性蛋白（四）弹性蛋白（elastin） 由可溶性的单体合成由可溶性的单体合成是弹性蛋白纤维的基本单位是弹性蛋白纤维的基本单位含有各种各样无规卷曲构象含有各种各样无规卷曲构象蛋白质的三维结构(6)课件肌肉肌肉肌纤维束肌纤维束肌肌纤纤维维肌原纤维肌原纤维（五）（五）肌球蛋白和原肌球蛋白肌球蛋白和原肌球蛋白蛋白质的三维结构(6)课件粗丝和细丝粗丝和细丝蛋白质的三维结构(6
24、)课件蛋白质的三维结构(6)课件轻酶解肌球蛋白轻酶解肌球蛋白重酶解肌球蛋白重酶解肌球蛋白头片头片蛋白质的三维结构(6)课件六、六、 超二级结构与结构域超二级结构与结构域（一）超二级结构（一）超二级结构 若干相邻的二级结构单元按照一定规若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起、相互作用，形律有规则组合在一起、相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的成在空间构象上可彼此区别的 二级结构组合单位。二级结构组合单位。蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课
25、件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（二）结构域（二）结构域二级二级/ /超二级结构基础上形成的特定区域超二级结构基础上形成的特定区域结构域存在的原因：结构域存在的原因：1 1、局域分别折叠比整条肽链折叠、局域分别折叠比整条肽链折叠 在动力学上更为合理在动力学上更为合理2 2、结构域之间由肽链连接，、结构域之间由肽链连接， 有利于结构的调整有利于结构的调整蛋白质的三维结构(6)课件免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的结构蛋白质的三维结构(6)课件立体结构模型立体结构模型蛋白质的三维结构(6)课件七、球状蛋白质与三级结构七、球状蛋白质与三级结构( (Terti
26、ary Structure) )由二级结构元件构建成的总三维结构，由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段间的几何包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。互关系。维系力有氢键维系力有氢键/疏水键疏水键/离子键离子键/范德华力范德华力蛋白质的三维结构(6)课件在二级结构基础上在二级结构基础上包括主链和侧链构象在内的三维结构包括主链和侧链构象在内的三维结构（一）球状蛋白质的分类：（一）球状蛋白质的分类： 根据其结构域分为根据其结构域分为4大类大类 蛋白质的三维结构(6)课件 1、全、全结构（反平行结构
27、（反平行螺旋）蛋白质螺旋）蛋白质蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件 2 2、，结构蛋白质结构蛋白质 蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件3 3、全、全结构（反平行结构（反平行折叠片）蛋白质折叠片）蛋白质反平行反平行桶桶蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件4 4、富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质、富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质蛋白质的三维结构(6)课件（二）球状蛋白质三维结构的特征（二）球状蛋白质三维结构的特征（1 1）含多种二级结构元件）含多种二级结构元件蛋白质的三维结构(6)课件（2 2）三维结构具有明显的折叠层次）三维结构具有明显
28、的折叠层次（3 3）分子是）分子是“紧密紧密”的球状的球状/ /椭球状实椭球状实体体活性部位密度较低，有空间可塑性活性部位密度较低，有空间可塑性（4 4）疏水核和亲水膜）疏水核和亲水膜（5 5）表面空穴）表面空穴营造疏水环境、活性功能部位营造疏水环境、活性功能部位蛋白质的三维结构(6)课件膜蛋白膜蛋白膜周边蛋白膜周边蛋白膜内在蛋白膜内在蛋白脂锚定蛋白质脂锚定蛋白质大部分埋在脂中大部分埋在脂中小部分埋在脂中小部分埋在脂中可溶性可溶性八、膜蛋白的结构八、膜蛋白的结构蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（一）膜内在蛋白（一）膜内在蛋白 1 1、具有、具有单个跨膜肽段单个跨膜肽段的膜蛋
29、白的膜蛋白跨膜疏水肽段常是跨膜疏水肽段常是螺旋棒螺旋棒亲水序列伸向细胞质或亲水序列伸向细胞质或/ /和胞外液和胞外液 如血型糖蛋白如血型糖蛋白蛋白质的三维结构(6)课件胞胞外外结结构构域域蛋白质的三维结构(6)课件2 2、具有、具有7 7个跨膜肽段个跨膜肽段的膜蛋白的膜蛋白l多肽链来回跨膜折叠多肽链来回跨膜折叠l7 7个个螺旋段反平行装配螺旋段反平行装配 如细菌紫膜质如细菌紫膜质蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件3 3、桶型桶型膜蛋白膜蛋白膜孔蛋白膜孔蛋白以大以大折叠片形式横跨膜折叠片形式横跨膜 如膜孔蛋白如膜孔蛋白蛋白质的三维结构(6)课件（二）脂锚定膜蛋白（二）脂锚定膜蛋
30、白 脂锚定结构：脂锚定结构： 酰胺豆蔻酰锚钩（酰胺豆蔻酰锚钩（14C14C） 硫酯脂肪酰锚钩（硫酯脂肪酰锚钩（C T SC T S） 硫醚异戊二烯基锚钩硫醚异戊二烯基锚钩 酰胺糖基磷脂酰肌醇锚钩酰胺糖基磷脂酰肌醇锚钩蛋白质的三维结构(6)课件 酰胺连接豆蔻酰锚钩酰胺连接豆蔻酰锚钩N-豆蔻酰化豆蔻酰化蛋白质的三维结构(6)课件 硫酯连接脂肪酰锚钩硫酯连接脂肪酰锚钩蛋白质的三维结构(6)课件 硫醚连接异戊二烯基锚钩硫醚连接异戊二烯基锚钩甲基化甲基化蛋白质的三维结构(6)课件 酰胺连接糖基磷脂酰肌醇锚钩酰胺连接糖基磷脂酰肌醇锚钩磷酸乙醇胺磷酸乙醇胺蛋白质的三维结构(6)课件( (一一) )蛋白质的变
31、性蛋白质的变性( (denaturation)某些理化因素破坏某些理化因素破坏PrPr结构状态结构状态， 引起引起PrPr理化性质改变、生理活性丧失理化性质改变、生理活性丧失 的现象的现象 。九、蛋白质折叠和结构预测九、蛋白质折叠和结构预测 蛋白质的三维结构(6)课件1 1、变性的实质、变性的实质l次级键被破坏次级键被破坏l天然结构解体天然结构解体l一级结构没有变化一级结构没有变化蛋白质的三维结构(6)课件2、变性因素、变性因素物理：热、紫外线照射、高压和表面张力物理：热、紫外线照射、高压和表面张力化学：有机溶剂、脲、胍、化学：有机溶剂、脲、胍、 酸、碱、酸、碱、 重金属阳离子、生物碱等重金属
32、阳离子、生物碱等蛋白质的三维结构(6)课件十二烷基磺酸钠十二烷基磺酸钠？磺酸基磺酸基 极性亲水极性亲水烷基烷基 亲油亲油（蛋白质疏水区）（蛋白质疏水区）变性天然蛋白天然蛋白蛋白质的三维结构(6)课件 变性是一个协同过程变性是一个协同过程蛋白质的三维结构(6)课件 Pr Pr的胶体性质的胶体性质什么是胶体？什么是胶体？质点大小在质点大小在1100 nm1100 nm范围范围所构成的分散系统。所构成的分散系统。大多数球状蛋白溶于水，大多数球状蛋白溶于水，直径直径2-20nm2-20nm，能形成稳定，能形成稳定的的胶体溶液胶体溶液。蛋白质胶体溶液蛋白质胶体溶液稳定的原因？稳定的原因？1.1.同种蛋白
33、带同种电同种蛋白带同种电荷，相互排斥；荷，相互排斥；2.2.水膜水膜蛋白质的三维结构(6)课件等电点沉淀的蛋白质溶液中等电点沉淀的蛋白质溶液中加入加入NaCl后后 沉淀溶解沉淀溶解盐溶盐溶原因？原因？盐溶盐溶分子在等电点时，相互吸引，聚合沉淀，分子在等电点时，相互吸引，聚合沉淀，加少量加少量盐离子盐离子后破坏这种吸引力，分子分散，溶于水中后破坏这种吸引力，分子分散，溶于水中盐溶蛋白质的三维结构(6)课件盐析向蛋白质溶液中加入向蛋白质溶液中加入大量硫酸铵大量硫酸铵后后 蛋白质沉淀析出蛋白质沉淀析出原因？原因？盐浓度高时，浓度高时，Pr分子表面水分子被盐抽出，分子表面水分子被盐抽出，破坏了水化层破
34、坏了水化层盐析盐析（NH4）2SO4蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件3 3、变性蛋白质特点、变性蛋白质特点 A. A.生物活性丧失生物活性丧失 B. B.侧链基团暴露侧链基团暴露: :易与化学试剂反应易与化学试剂反应 C. C.理化性质改变理化性质改变: : 疏水基外露溶解度疏水基外露溶解度 分子相互凝集分子相互凝集, ,形成沉淀形成沉淀 D. D.生化性质改变：结构伸展易被酶解生化性质改变：结构伸展易被酶解蛋白质的三维结构(6)课件 4、复性、复性（renaturation） 除去变性因素变性蛋白除去变性因素变性蛋白 重新回复到天然结构的现象。重新回复到天然结构的现象。蛋
35、白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质四级结构蛋白质四级结构 (Quaternary Structure）十、亚基缔合和四级结构十、亚基缔合和四级结构 指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链 通过通过非共价键非共价键连接起来的结构形式。连接起来的结构形式。 包括各亚基：包括各亚基：l种类、数目、空间排列方式种类、数目、空间排列方式l亚基间的相互作用关系亚基间的相互作用关系蛋白质的三维结构(6)课件1 1、单体蛋白、单体蛋白2 2、亚基亚基3 3、聚集体（二、三、寡）、聚集体（二、三、寡）4 4、同多聚蛋白、异多聚
36、蛋白、同多聚蛋白、异多聚蛋白5 5、原聚体（原体）原聚体（原体）6 6、分子和分子聚集体、分子和分子聚集体（一）有关四级结构的概念（一）有关四级结构的概念 蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件（二）（二）稳定四级结构的稳定四级结构的作用力作用力 结构互补（极性）和非共价键结构互补（极性）和非共价键离子键和氢键离子键和氢键缔合的专一性缔合的专一性疏水相互作用疏水相互作用驱动缔合驱动缔合 蛋白质的三维结构(6)课件（三）亚基相互作用的方式（三）亚基相互作用的方式 多聚蛋白质多聚蛋白质 同种缔合同种缔合异种缔合异种缔合蛋白质的三维结构(6)课件两个亚基的结构两个亚基的结构蛋白质的三维结构(6)课件（四）四级结构的对称性（四）四级结构的对称性 l 单体蛋白没有对称性；单体蛋白没有对称性；l 含两含两/多种不同单拷贝亚基的多种不同单拷贝亚基的 异多聚体没有对称性；异多聚体没有对称性；l 只有含相同亚基有可能有对称性。只有含相同亚基有可能有对称性。 蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件蛋白质的三维结构(6)课件
