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1、学习必备欢迎下载名词解释 & 问答题第一章 .蛋白质的结构与功能结构域（ domain)：指一些较大蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。等电点 (isoelectric point)：氨基酸或蛋白质在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的pH 为等电点。第二章 .核酸的结构与功能Tm 值：DNA 热变性过程中， 紫外光吸收值增加达到最大值的一半时所对应的温度，Tm 时，核酸分子内一半的双链结构被解开。第三章 .酶与维生素酶的竞争性抑制(competitive inhibition) ： 抑制剂与酶底物结构相似，抑制剂与底物
2、争夺活性中心，从而阻碍酶-底物复合物形成的抑制作用。Km 值： 米氏常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。1.酶的特征性常数是什么？简述Km 和 Vm 的意义酶的特征性常数是米氏常数Km。Km 是单底物反应中酶与底物可逆的生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。Km 在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Km= （ k1+k2）/k1（1）Km 的意义：Km 值等于酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。当 k2k3 时（ ES 解离 ES 分解生成产物时）Km 代表酶对底物的亲和力。且Km 越小，亲和力越大。Km 值是酶的特征性
3、常数之一，每一种酶都有它的Km 值， Km 只与酶的结构、底物、反精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 11 页学习必备欢迎下载应环境有关，与酶的浓度无关。（2）Vm 的意义： Vm 是酶完全被底物饱和时的反映速度，与酶的浓度成正比。2.竞争性抑制作用的特点，并举例说明其临床应用。竞争性抑制的特点：抑制剂与底物化学结构相似；抑制剂以非共价键形式可逆的结合于酶的活性中心，但不被催化为产物；由于抑制剂与酶的结合可逆，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例；当抑制剂浓度不变时，增加底物浓度，可以使抑制作用减弱甚至解除，故酶
4、的Vm 不变；抑制剂的存在时酶的Km 明显，说明底物与酶的亲和力临床应用：（1）磺胺类药物和磺胺增效剂的抑菌机理：磺胺类药物敏感菌必须利用PABA 才能合成四氢叶酸，从而进一步合成核酸；磺胺类药物的分子结构十分类似PABA （对氨基苯甲酸） ，能和 PABA 互相竞争 二氢叶酸合成酶 ，阻碍二氢叶酸的合成；磺胺类增效剂（如甲氧苄胺嘧啶TMP ）与二氢叶酸结构相似，可与其竞争二氢叶酸还原酶，阻碍四氢叶酸的合成；通过以上两个作用点，磺胺类药物及其增效剂可阻碍细菌体内二氢叶酸及四氢叶酸的合成，从而影响一碳单位的传递及核酸的合成，起到抑菌作用精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总
5、结 - - - - - - -第 2 页，共 11 页学习必备欢迎下载（2）抗代谢物对核酸合成的抑制：甲氨蝶呤抑制叶酸合成；5-氟尿嘧啶抑制脱氧核苷酸合成6-巯基嘌呤一只嘌呤核苷酸合成第四章 .生物氧化氧化磷酸化 (oxidative phosphorylation) ： 代谢物氧化脱下的氢经过线粒体呼吸链传递给氧生成水，同时释放能量使ADP 磷酸化生成ATP 的过程。底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation )：指由于脱氢或脱水引起代谢物分子内部能量聚集形成高能键，然后将高能键转移给ADP(GDP) 形成 ATP(GTP)的过程。第五章 .糖代谢糖异生
6、(gluconeogenesis) ：指的是由非糖物质（甘油、乳酸、某些氨基酸）合成葡萄糖或糖原的过程。糖异生作用并不是糖酵解作用的直接逆反应。磷酸戊糖途径（pentose phosphate pathway） ： 也叫做己糖磷酸之路，简称PPP途径。指葡萄糖在胞液中生成磷酸戊糖和NADPH+H ，前者再进一步转化为3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的过程。1.简述血糖的概念、正常值、来源与去路？血糖： 指血液中的葡萄糖。正常值： 3.89-6.11mmol/L 来源与去路（ “三来四去” ） ：（1）来源：食物中糖类的消化吸收；肝糖原分解；糖异生作用（2）去路：氧化供能；合成糖原；磷酸戊糖途径转变
7、为其他糖；转变为非糖物质2.以葡萄糖为例，比较糖酵解与糖有氧氧化的异同？精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 11 页学习必备欢迎下载糖酵解糖有氧氧化反应条件无氧条件有氧条件反应部位胞液胞液和线粒体反应终产物乳酸CO2、H2O ATP 生成方式底物水平磷酸化氧化磷酸化（主要） ；底物水品磷酸化生成 ATP 数量净生成 2 个 ATP 净生成 32（30）个 ATP 关键酶己糖激酶； 6-磷酸果糖激酶 -1；丙酮酸激酶己糖激酶； 6-磷酸果糖激酶-1；丙酮酸激酶；丙酮酸脱氢酶复合体；柠檬酸合酶； 异柠檬酸脱氢酶；-酮戊二酸脱氢酶
8、复合体反应的基本过程Glu 经糖酵解途径生成丙酮酸；丙酮酸还原为乳酸Glu 经糖酵解途径生成丙酮酸；丙酮酸在丙酮酸脱氢酶复合体作用下氧化脱羧生成乙酰CoA；乙酰 CoA 进入 TCA 循环；氧化磷酸化生成ATP；生理意义机体缺氧情况下获取能量的主要方式；是某些细胞（红细胞、脑细胞、癌细胞）在正常情况下的重要功能途径机体获得能量的最主要方式；有氧时糖供能的主要途径；TCA循环是三大物质代谢相互联系的枢纽和共同通路；第六章 .脂类代谢必需脂肪酸： 必需脂肪酸是指机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸，主要包括亚麻酸、亚油酸和花生四烯酸。血脂： 是血浆中的中性脂肪
9、（甘油三酯和胆固醇）和类脂（磷脂、糖脂、固醇、类固醇）的总称。主要成分为甘油三酯和胆固醇。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页，共 11 页学习必备欢迎下载1.以软脂酸为例比较脂酸合成和-氧化：脂酸氧化脂酸合成反应的组织除脑以外大多数组织，以肌肉和肝最活跃绝大多数组织亚细胞定位胞液和线粒体胞液限速酶肉碱脂酰转移酶乙酰 CoA 羧化酶受氢体 /供氢体FAD、NAD+NADPH ADP/ATP 比值对反应的影响ADP/ATP促进反应ADP/ATP 促进反应2.电泳法和超速离心法可以将血浆脂蛋白分为哪几类？各种血浆脂蛋白的产生部位和生理
10、功能？密度法分类CM VLDL LDL HDL 电泳法分类乳糜微粒前-脂蛋白-脂蛋白-脂蛋白合成部位小肠黏膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆生理功能转运外源性甘油三酯和胆固醇转运内源性甘油三酯和胆固醇转运内源性胆固醇至肝外将胆固醇逆向转运至肝脏第七章 .氨基酸代谢一碳单位（ one-carbon unit） ：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页，共 11 页学习必备欢迎下载转氨基作用（transamination ） ： 在转氨酶
11、(的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成a-酮酸的过程。1.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？（1）在氨基酸合成过程中，转氨基反应是氨基酸合成的主要方式；许多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用接受来自谷氨酸的氨基而形成；（2）在氨基酸的分解过程中，氨基酸也可以先经转氨基作用将氨基酸上的氨基转移到-酮戊二酸上形成谷氨酸，谷氨酸再在谷氨酸脱氢酶的作用下脱去氨基。2.试述丙氨酸在体内彻底分解成CO2 、水、 ATP 的主要代谢途径经联合脱氨基作用生成丙酮酸；丙酮酸转变成乙酰CoA；乙酰 CoA 经 TCA 循环生成
12、CO2和 H2O，同时生成NADH 、FADH2NADH 、FADH2 经氧化磷酸化作用将其中的氢氧化为水，同时产生ATP 第八章 .核苷酸代谢核苷酸的从头合成途径（denovo synthesis pathway ） ： 利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及 CO2 等简单物质为原料合成嘌呤核苷酸的过程，是体内的主要合成途径。核苷酸补救合成途径（salvage pathway） ：细胞利用游离碱基或核苷，经过简单反应合成相应核苷酸的过程。第九章 .物质代谢的联系与调节关建酶 （key enzyme） ：代谢途径中决定反应的速度和方向的酶称为关键酶。它有三个特点：1、是限速酶，其活性决定代谢的总速
13、度；2、常催化单向反应，决定代谢的方向；3、受多种效应剂的调节精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页，共 11 页学习必备欢迎下载1.试述糖、脂肪和氨基酸代谢之间的相互联系（1）各种能源物质的代谢相互联系也相互制约：联系：糖、脂、蛋白质都可在体内氧化功能，虽然它们氧化分解途径不同，但乙酰CoA是共同的中间代谢产物，且TCA 循环和氧化磷酸化是它们最后分解的共通途径，释出的能量以 ATP 的形式储存；机体对三大营养物的利用可以相互代替并相互制约：机体利用能源分子的顺序依次为糖脂肪蛋白质，以节约蛋白质的消耗。（2）三大能源物质通过中间代
14、谢物而相互联系：体内糖可转变为脂肪，但脂肪不可以转变为糖：1)脂肪的甘油部分可以在体内经糖异生途径转变为糖；但由于丙酮酸乙酰CoA 的反应不可逆，故脂肪酸不可转变为糖；2）脂肪的分解代谢受糖代谢的影响；体内糖与大部分氨基酸碳链骨架部分可以相互转变：1）生糖氨基酸可异生为葡萄糖；2）糖代谢的中间产物可以作为非必需氨基酸的合成原料（如：丙酮酸丙氨酸、草酰乙酸天冬氨酸） ；脂类不能转变为氨基酸，但氨基酸能转变为脂肪；第十章 .DNA 的生物合成随从链（ lagging strand ） ：DNA 复制中，合成方向与解链方向相反，以不连续方式合成的子链。逆转录（ reverse transcripti
15、on） ：依赖 RNA 的 DNA 合成作用，以RNA 为模板，由dNTP聚合成 DNA 分子的过程。框移突变（ frame shift mutation ） ：指三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸排列顺序改变。1.DNA 复制过程中，子代的两条链为何一条是连续合成而另一条是不连续合成？Point:体内催化DNA 合成的酶仅有 5 3方向的DNA 聚合酶DNA 为两条反向平行的多核苷酸链构成，且复制过程中会保留亲代的一条DNA 链；精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页，共 11 页学习必备欢迎下载在同一复制叉上只有一个解链
16、方向2.有哪些措施来保证DNA 复制的忠实性？Point:DNA 复制遵守严格的碱基配对规则；DNA-pol 在复制延长中对碱基的选择功能；复制出错时有及时的校读功能；第十一章 .RNA 的生物合成不对称转录（ asymmetric transcription ） ：指转录的选择性，有两重含义：一是指双链DNA只有一股单链用作模板，二是指同一单链上可以交错出现模板链和编码链。启动子（ promoter） ：位于基因转录起始位点上游，能与RNA 聚合酶和其他转录因子结合并进而调节下游目的基因转录起始和转录效率的一段DNA 序列。1.试述真核生物mRNA 的主要加工修饰流程和方式在真核生物细胞核中
17、刚合成出的mRNA 前体（ hnRNA ）在转录后需要经过一系列加工修饰（首、尾修饰 &剪辑 &编辑）后才能成为成熟的mRNA 被转运至核糖体指导蛋白质合成。（1）5-端修饰： 在 mRNA 的5起始端加上7-甲基鸟嘌呤的帽子结构（7mGpppmN ） ；（2）3-端修饰： 在 mRNA 的 3末端加上多聚腺苷酸Poly(A) 尾巴， 和转录终止同时进行；（3）mRNA 剪接： 除去 hnRNA 上和内含子对应的序列，并把外显子对应的序列连接为成熟 mRNA ；（4）mRNA 编辑： 是对基因的编码序列进行转录后加工，如apoB 基因。第十二章 .蛋白质的生物合成信号肽 (signal pep
18、tide)：指新合成多肽链中用于指导蛋白质的靶向运输（定位）的N-末端的氨基酸序列（多在N 端） 。开放阅读框架：指从 5mRNA起始密码子到3终止密码子的核苷酸序列，可翻译出完整的多肽链。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页，共 11 页学习必备欢迎下载1.简述原核生物蛋白质生物合成过程【起始延长终止】：（1）起始阶段【形成起始复合物】 ：核糖体大小亚基分离（IF-3、IF-1 与小亚基结合，促使大小亚基分离）mRNA 在小亚基定位结合；氨基酰 -tRNA 的结合；核糖体大亚基结合；（2）延长阶段【核糖体循环】 ：每增加一个氨基
19、酸都要经过进位成肽转位三个步骤：进位：延长因子 EF-Tu 与氨基酰 -tRNA、GTP 形成三元复合体，进入核糖体A位；成肽： 在转肽酶作用下， P 位上的肽酰 -tRNA 与 A 位氨基酰 -tRNA 形成肽键，P位上为卸载的肽键；转位： 核糖体向下游移动一个密码子的距离，导致成肽时在A 位上的肽酰-tRNA 进入 P 位，卸载的 tRNA 进入 E 位，A 位空出并对应下一个密码；（3）终止阶段：核糖体 A 位出现终止密码时肽链合成停止，释放因子识别终止密码而进入A 位触发核糖体构象改变， 转肽酶活性转变为酯酶活性， 水解肽酰 -tRNA, 释放出合成的肽链，并促使 mRNA 解离。2.
20、蛋白质生物合成中，如何保证翻译产物（蛋白质）的正确性mRNA 分子中的遗传密码决定氨基酸的排列顺序；tRNA 分子中的反密码按碱基互补配对规律识别特定密码子；氨基酰 -tRNA 合成酶对氨基酸和tRNA 都具有高度专一性，保证了特定氨基酸的结合；DNA 复制 &转录过程的忠实性保证了翻译产物的正确性；第十四章 .肝的生物化学初级胆汁酸（primary bile acids): 肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧酸及其分别与甘氨酸、牛磺酸结合形成的结合物。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页，共 11 页学习必备
21、欢迎下载1.什么是肝脏生物转化作用，有何生理意义，包括哪些反应类型？（1）生物转化的概念：指非营养物质在排除体外之前机体对其进行的代谢转变，目的是增加水溶性或极性，使之易于通过尿液或胆汁排出体外。肝脏是生物转化最重要的器官。（2）生物转化的生理意义：使非营养物质的生物学活性减低或丧失，或使有毒物质的毒性减低或消除【灭活 &解毒】 ；增加非营养物质的水溶性或极性，使之易于从胆汁或尿液排出；部分非营养物质经生物转化后毒性或生物学活性会增加（“解毒致毒双重性” ） ；（3）生物转化的反应类型：第一相反应：氧化、还原、水解反应第二相反应：结合反应2.比较结合胆红素与未结合胆红素的主要区别：未结合胆红素
22、：即为胆红素 -清蛋白复合物，也叫做血胆红素、游离胆红素、间接胆红素；结合胆红素：与葡萄糖醛酸结合的胆红素，也叫做肝胆红素或直接胆红素。理化性质未结合胆红素结合胆红素是否与葡萄糖醛酸结合未结合结合水溶性小大脂溶性大小通过细胞膜的能力大小毒性大小是否可随尿排查不能能凡登白试验间接阳性直接阳性第十三章 .细胞信号转导第二信使（ second messenger ） ：位于靶细胞内的具有信号转导功能的小分子化合物，包括：环磷腺苷，环磷鸟苷，肌醇磷脂，钙离子，廿碳烯酸类，一氧化氮等。G 蛋白：即鸟苷酸结合蛋白，一类存在于细胞膜内侧与其次跨膜受体结合的重要信号转到分子，它可与GDP （无活性） /GTP
23、 （有活性）结合，活化G 蛋白可通过调节下游靶分子的活精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 10 页，共 11 页学习必备欢迎下载性参与信号转导，是细胞信号通路中起信号转换器或分子开关作用的蛋白质。1.试述 cAMP-PKA 信息通路的基本过程细胞外信息分子与膜上Gs 蛋白耦联受体结合形成配体受体复合物；复合物与 Gs 蛋白结合 Gs蛋白游离出 亚基与 GTP 结合形成活性G 蛋白（s-GTP)；活性 G 蛋白与 AC 结合激活 AC；活化 AC 催化 ATPcAMP; cAMP 变构激活 PKA；活化 PKA 通过使靶蛋白磷酸化而表现出多种生物学效应；如：1）胞浆中：活化 PKA 通过使与代谢相关的酶磷酸化而调节代谢；2）胞核中：活化 PKA 通过使 CREB 磷酸化而调节相关基因的表达，参与细胞增殖的调控；精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页，共 11 页
