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1、第三章 酶 学一、名词解释1 .Km 与Ks：2 双成分酶：3 活性中心：4 变构酶：5 酶原激活：6 寡聚酶：7 同工酶：8 酶活力、比活力二、是非题1 形成酶活性部位的氨基酸残基，在一级结构上并不相连，而在空间结构上却处在相近位置。2 在底物浓度为限制因素时，酶促反应速度随时间而减小。3 只要底物浓度足够大，即便是有竞争性抑制剂的存在，酶的最大反应速度仍然可以达到。4 丁二酸脱氢酶受丙二酸的抑制，但此抑制作用可以通过增加丁二酸浓度的方式来解除或减轻。 5辅酶和辅基都是酶活性不可少的部分，它们与酶促反应的性质有关6当SKm时，酶促反应速度与酶浓度成正比。7抑制剂二异丙基氟磷酸(DFP或DIF
2、P)能与活性部位中含有Ser-OH的酶结合使其失活。8在结合酶类中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白的结构决定，催化性质则主要由辅因子的化学结 构所决定。9根据定义：酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。一般来说，测定酶活力时，测定产物生成量， 比测定底物减少量更准确。10. 如果体系中所有的酶都以酶底复合物的形式存在，则v=Vmax。 11酶活力的测定，本质上就是测定酶催化的反应速度。12最适温度不是酶的特征性常数，因此可以说温度与酶促反应的速度无关。13酶催化反应速度的能力不能直接用酶的体积和质量来表示，这主要是由酶本身的化学性质所决定 的。14同工酶是指功能和结构都相同的一类酶。15在竞争性抑
3、制剂存在时，加入足够量的底物可使酶促反应速度达到正常的 V 。max16. 反竞争性抑制剂是既能改变酶促反应的K值，又能改变V的一类抑制剂。mmax17. 有些酶的K值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。 18将具有绝对专一性的酶与底物的关系，比喻为锁和钥匙的关系还比较恰当。19.所有酶的米氏常数(K)都可被看成是酶与底物的结合常数(K),即K=KOmsm s20脲酶的专一性很强，除尿素外不作用于其它物质。三、填空题1 酶分为六大类，1, 2, 3,4,5 ,6。2 结合酶类是由和组成。3 为准确测定酶活力，必须满足下面三个条件，即4当底物浓度远远大于K,酶促反应速度与酶浓度。m5影
4、响酶促反应速度的因素主有、和六种。6. 溶菌酶的活性部位有和两种氨基酸残基，其催化机制是典型的。7胰脏分泌的蛋白酶具有相同的作用机制，活性部位都是由和组成的，它们的区别是。8用双倒数作图法求K时，横坐标为，纵坐标为。10. 酶的比活力是指单位质量蛋白质所具有的酶活力大小，一般采用和两种方式来表示。11. 竞争性抑制剂使酶促反应的K，而V 。12. 天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)催化和生成氨甲酰天冬氨酸。13. 能催化多种底物进行化学反应的酶有个K值，其中K的底物是该酶mm的最适底物。14. 与无机催化剂相比，酶催化作用主要具有和四方面主要特性。15 乳酸脱氢酶以为辅酶，它的酶蛋白由个亚基构
5、成，其亚基分为和两种。16.迄今已知的变构酶大多都是酶，它含有个以上亚基构成，除具有活性中心外，还具有中心。四、选择题1 米氏常数：B随酶浓度增大而减小;D是酶的特征性常数。B 脱羧酶的辅酶;D 羧化酶的辅酶。A随酶浓度的增大而增大; C随底物浓的增大而减小;2生物素作用是：A 转氨酶的辅酶；C 一碳单位的载体；3 用双倒数作图法求Vmax和Km值时，若以S表示底物，V表示反应速度，哪么图中X轴的实验数据表示：A 1/V ;B 1/SD S竞争性抑制作用可以通过下列哪种方式来减轻或消除？A 增加底物浓度;C 减少底物浓度;5磺胺药物冶病的原理是：A 直接杀死细菌;C 叶酸合成的竞争性抑制剂6有
6、机磷农药作为酶的抑制剂, A 硫基;C 羧基;B 增加酶浓度;D以上方式都不行。B 叶酸合成的非竞争性抑剂D 以上三者都不行。 是作用于酶活性部位的：B 羟基;D 咪唑基。B NADP+D FMN 。B 吡哆醛；D 磷酸吡哆醛。B 裂合酶类；D 氧化还原酶类。B对底物有严格的选择性；D近中性pH值时活性最大。B ATCase；D 血红蛋白。B 酶蛋白可产生别构效应D 酶蛋白与非蛋白物质结合7抑制剂与酶结合，使酶催化作用降低，是因为：A 酶蛋白质变性失活;B 占据酶的活性部位;C抑制剂与酶必须基团结合；D B和C。8将一种非竞争性抑制剂加到一种酶反应系统中：A Km值增加、Vmax升高；BKm值
7、增加、Vmax不变；C Km值不变、Vmax升高；DKm值不变、Vmax变小。9 酶加速其化学反应速度的原因是：A 使产物比非酶反应更稳定；B使底物获得更多的自由能C 缩短反应达到平衡所需时间；D保证底物全部形成产物。10. ATCase的负调节物是：A CTP；BUTP；C ATP；DAsp11. 在下列酶的辅因子中，不含AMP的是：A NAD+C CoASH；12. 维生素B辅酶形式是：6A 吡哆醇；C 吡哆胺；13催化反应A.R-A + R的酶是：A 合成酶类；C 转移酶类14大多数酶都具有如下特征：A 都能加速化学反应速度；C 分子量大多都在 5000 以上；15 下列具别构行为的物质
8、是：A 葡萄糖异构酶；C 乳酸脱氢酶；16具有协同效应的酶，其结构基础是A 酶蛋白分子的解离和聚合C 酶蛋白的降解作用17 别构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线是：A 双倒数曲线B S 形曲线C U 形曲线D 直线18酶的不可逆性抑制的机制是：A 使酶蛋白变性 B 与酶的催化部位以共价键结合C 使酶降解 D 与酶作用的底物以共价键结合 19丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是由于：A 丙二酸在性质上与酶作用的底物相似B 丙二酸在结构上与酶作用的底物相似C 丙二酸在性质上与酶相似D 丙二酸在结构上与酶相似 、20国际上常常采用Hill系数判断别构酶的类型，典型的米氏类型酶的：A Hill 系数1B Hi
9、ll 系数=1C Hill 系数1D Hill 系数=o21.下列关于同工酶的叙述正确的是：A 同工酶是由多个亚基以共价键结合形成的复合物B 同工酶对同一种底物有不同的专一性。C 同工酶是催化同一种反应，但结构不完全相同的同一种酶的多种形式 D 各种同工酶在电场电泳时，迁移率相同。五、问答与计算1 酶的化学本质是什么？如何证明？酶作为催化剂具有哪些主要特点？2什么是酶的活性中心？底物结合部位、催化部位和变构部位之间有什么关系？为什么酶对其催化反 应的正向及逆向底物都具有专一性?3 酶活力为什么不能直接用酶制剂的质量或体积来表示？4. 酶的催化本质是什么？为什么能比无机催化剂更有效地催化化学反应
10、？5什么是酶的抑制作用？有哪几种类型？研究酶的抑制作用有什么实际意义？6许多酶由相同的亚单位组成，这一现象的生物学意义是什么？7. 请简要说明Fisher提出的锁与钥匙学说和Koshland提出的诱导契合学说的主要内容。8举例说明同工酶存在的生物学意义。9测定酶活力时：（1）酶和底物为什么必须用缓冲液配制？（2）酶和底物是先分别保温，然后混合，还 是先混合后保温，为什么?10己糖激酶催化葡萄糖磷酸化时，K值为0.15mmol/L，催化果糖磷酸化时，K为1.5mmo1 / L。假如 mm两种反应的 V 相同。max（1）写出己糖激酶催化葡萄糖和果糖磷酸化的反应式。.（2）分别计算葡萄糖和果糖为底
11、物（S）时，S=0.15, 1.5, 15mmol/L时，酶催化反应的速度V是多少？ 11绝大多数酶溶解在纯水中会失活，为什么?12多数酶的稀释液在激烈震荡时会产生泡沫，此时即使酶的分子量并没有变化，也会 导致酶活性 降低或丧失，请说明这是为什么?13某酶在溶液中会丧失活性，但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶 应该是一种 什么酶，为什么?14. 称取25mg蛋白酶粉配制成25m1酶液，从中取出0.1ml，以酪蛋白为底物用Folin酚比色法测 定酶活力，结果表明每小时产生1500Pg酪氨酸。另取2ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg；若以每 分钟产生1Pg酪氨酸的酶量为一个活
12、力单位，求：（a）1ml酶液中蛋白的含量及活力单位；（b）1g酶制剂的 总蛋白含量及总活力；（c）酶的比活力。15. 有一克酶制剂，配成1000ml水溶液，从中取出lml测定酶活力，得每分钟分解0.25克淀粉，求 每克酶制剂的酶活力单位数（一个酶活力单位为每小时分解一克淀粉的酶量）。16某酶在 10ml 反应混合液中进行反应，所得结果如下： S（Mol/L）VCuMoL/分）5.0 X 10-20.255.0X10-30.250.250.200.0710.00965.0X10-4 5.0X10-5 5.0X10-6 5.0X10-7按以上数据求解以下各题：（1）此酶的Vmax是多少？（2）Km是多少？ （3）当S=1.0 X10-6M时和S=1.0X10-1时，酶的活力单位各是多少？（4）若酶浓度增加4倍，Km和Vmax各是多 少？
