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1、第1章 绪论1、生物体的物质组成2、生物体的元素组成3、生物分子：糖，核酸，蛋白质，脂的结构、 组成的单元分子4、生物分子之间的作用力1、生物体：有生命的某些个体或某些物体。除病毒等少数种类以外，生物体都是由细胞构成的。2、生物体的物质组成：水，无机离子，生物分子 3、生物体的元素组成：第一类：H, O, C, N : 组成生命体最基本的元素第二类：S, P, Cl, Ca, K, Na, Mg : 组成生命体基本的元素第三类：Fe, Cu, Co, Mn, Zn : 组成生命体的组要少量元素，主要作为酶的辅助成分4、生物分子：主要是生物大分子。有多糖，脂，核酸，蛋白质四大生物分子。5、蛋白质
2、-结构单元分子是氨基酸，由20种不同的a-氨基酸构成。核酸-结构单元分子是核苷酸（核苷酸：核苷和磷酸以酯键连接形成核苷酸）糖的结构单元分子是多羟基醛或多羟基酮脂由甘油，脂肪酸和胆碱等为结构单元分子的大分子。6、生物分子的相互作用：氢键、静电引力、离域键之间的p电子重叠作用（带有芳香基团的化合物）疏水键、范德华力、第2章 细胞与生物膜1、脂类的定义、种类、结构；如磷脂、胆固醇、糖脂、脂肪2、细胞的分类和结构：细胞膜，细胞质，细胞器有哪些？3、生物膜：概念、主要组成，各种组成-如磷脂、胆固醇、糖脂、膜蛋白等在生物膜中的存在形式。4、生物膜的功能有哪些？ 1、脂类又叫脂质或类脂，是一类不溶于水，易溶
3、于有机溶剂（尤其溶于非极性有机溶剂）的生物分子。脂类也是生物大分子，结构单元分子较复杂，大多数脂类的化学本质是脂肪酸和醇形成的酯类及其衍生物。2、脂类的分类：单纯脂类：由脂肪酸和醇生成的酯 复合脂类：分子中除了脂肪酸和醇以外，还有非脂的成分 3、衍生脂类和其它脂类：由单纯脂类和复合脂类衍生而来的或其关系密切的，具有脂类一般性质的物质。3、脂类的结构：甘油三酯（又称脂肪或油）4、磷脂：主要是磷酸甘油二脂。甘油中第1，2位碳原子与脂肪酸酯基（主要是含16碳的软脂酸和18碳的油酸）相连，第3位碳原子与磷酸酯基相连。5、胆固醇是带有角甲基的环戊烷多氢菲, 在生物膜中含量较多。6、糖脂是糖通过半缩醛羟基
4、，以糖苷键与脂类连接的化合物。构成生物膜的结构物质。7、细胞膜：细胞表层的一层薄膜，是活细胞的重要组成部分。功能：保护细胞，进行物质代谢，传递信息，能量转换，运动和免疫8. 磷脂构成的骨架胆固醇：保持膜的流动性和降低相变温度的调节作用糖脂：是双层脂膜的结构物质，主要分布在细胞膜外侧的单分子层生物膜具有重要功能的双层脂膜，有保护、转运、能量转换、信息传递、运动和免疫等生物功能第3章 蛋白质1、氨基酸、多肽、蛋白质之间的关系2、20种基本氨基酸的分类、结构、名称、氨基酸的等电点、计算。氨基酸能发生的化学反应、茚三酮的反应3、肽及多肽的形成、氨基酸残基、C端和N端，多肽的邻基反应、双缩尿反应4、蛋白
5、质的分类、等电点的时候的性质、蛋白质的变性，紫外吸收，蛋白质分离纯化方法的原理、蛋白质一级、包含有哪些内容。蛋白质一级结构的测定方法：课本63页 某些蛋白水解酶的水解位点、溴化氰水解法、N末端和C末端的测定方法、蛋白质二级结构的主要形式、 多肽的化学合成：氨基、羧基的保护方法。1、多肽和蛋白质都是氨基酸通过肽键(酰胺键)相连形成的生物大分子（含氮高分子有机化合物）。2、氨基酸、多肽、蛋白质之间的关系3、氨基酸的结构和分类 除脯氨酸、甘氨酸外，通式：4、根据R基的性质，可分为中性，酸性，碱性氨基酸 。必需氨基酸Lys 、 Trp、 Val、Ileu、 Leu、 Thr、 Phe、Met 5、氨基
6、酸的等电点：在某特定的pH条件下，氨基酸主要以两性离子的形式存在，溶液呈现电中性。这个pH叫氨基酸的等电点。pI表示。氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，静电荷为0。6、氨基酸的等电点、计算7、氨基酸的化学性质：a-氨基参与的反应（能发生亲核加成或取代反应）：羟甲基化反应、与亚硝酸反应、酰化反应、烃基化反应、生成西佛碱的反应、脱氨基或转氨基反应。8、氨基酸与茚三酮的反应 9、成肽反应：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合。（一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱去一分子水缩合形成的键称肽键。）10、由多个氨基酸组成的称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。11、
7、多肽的等电点（蛋白质的等电点）12、苯丙氨酸和酪氨酸的苯环与硝酸发生反应生成黄色化合物。13、多肽特有的反应:双缩尿反应双缩尿结构与碱性硫酸铜作用，产生蓝色的铜-双缩尿络合物。含有两个以上肽键的多肽，具有双缩尿相似的结构特点。能与碱性硫酸铜作用，生成紫红色或蓝紫色络合物。含有两个以上肽键的多肽，具有双缩尿相似的结构特点。能与碱性硫酸铜作用，生成紫红色或蓝紫色络合物。14、多肽链的邻基反应多肽链中如果存在门冬酰胺和甘氨酸相邻，碱性条件下，门冬酰胺和甘氨酸之间发生脱氨基反应。15、蛋白质是一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。16、蛋白质的分类：根据蛋白质的化学组成：简单（单纯）蛋白和结
8、合蛋白简单蛋白：水解产物就生成氨基酸，有a-氨基酸组成的，没有其他成分结合蛋白：除氨基酸外，有非蛋白组分（如糖，脂，核酸，维生素衍生物及金属离子等），称为辅基。根据蛋白质的外形：球状蛋白质和纤维状（线状）蛋白质球状蛋白：外形接近球形或椭圆形，溶解性好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这类。纤维状蛋白：分子类似于纤维状或细棒，根据溶解性，又分为可溶性和不溶性纤维状蛋白质。17、蛋白质的性质 蛋白质的两性电离和电泳现象（电泳-蛋白质在通电的介质中泳动的现象） 蛋白质的胶体性质 蛋白质的沉淀作用 蛋白质的变性（在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性
9、发生改变。但并不破坏蛋白质一级结构的现象。） 蛋白质的紫外吸收（大多数蛋白质分子中含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。因此在280nm附近显示强吸收。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。）18、蛋白质分离纯化方法的原理：根据各种蛋白质大小的不同、溶解度、电荷、吸附等性质纯化-得到纯蛋白质。（1） 根据分子的大小进行分离：透析法：蛋白质分子不能透过半透膜的性质 离心沉降法：蛋白质分子大小不同，离心沉降速率不同 凝胶色谱法：又称分子筛色谱（2） 利用溶解度不同的分离方法 等电点沉淀法 盐析法： 常用硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化
10、层被破坏，导致蛋白质容易沉淀。 有机溶剂沉淀法：在蛋白质溶液中加入，一定量的与水互溶的有机溶剂，由于有机溶剂与水的亲和力强，从而破坏蛋白质的水化层，使蛋白质溶解度降低，易沉淀。（3）根据电性质不同的分离方法 离子交换色谱法：利用各蛋白质所带的电荷量及性质不同进行分离。 电泳法: 不同的蛋白质，因结构、形状不同，在不同的pH条件下所带电量不同，在电场中有不同的泳动速度，从而达到分析和分离蛋白质的目的。（4） 根据吸附性质不同的分离方法 吸附色谱法：某些物质对不同蛋白质显示不同程度的吸附能力，通过吸附能力的差异，进行蛋白质的分离。 亲和色谱法：高效分离蛋白质的方法，原理：不同蛋白质分子对固定化在载
11、体上的特殊配基具有不同的识别和结合能力。19、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括：多肽链数目，多肽链的氨基酸顺序，和多肽链内或多肽链之间二硫键的数目、位置。20、蛋白质一级结构的测定步骤： 测定蛋白质分子中多肽链的数目。 末端氨基酸残基的量与蛋白质相对分子质量之间的关系 多肽链的拆分。需先拆分多肽链之间的二硫键 测定多肽链中氨基酸组成。酸水解法水解多肽链，测定各种氨基酸的含量 测定多肽链的氨基酸顺序21、蛋白质一级结构测定的基本流程：1. 拆分蛋白质分子的多肽链; 2. 鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基;3. 用两种或几种不同的断裂方法将多肽链裂解成较
12、小的片段;4. 对各肽段的氨基酸序列进行测序; 5. 重建完整多肽链的一级结构;6. 确定半胱氨酸残基间形成的二硫键的位置；7. 酰胺基位置的确定。22、蛋白质水解酶水解位置：23、多肽链的选择性降解：溴化氰水解法（CNBr 法专一性水解甲硫氨酸的羧基形成的肽键）24、多肽链的末端有N-端氨基酸和C-端氨基酸1） N末端分析: Sanger法： 2 ,4-二硝基氟苯法 (DNFB) Dansyl chloride：丹磺酰氯法（DNS法） 2） C末端分析: 肼解法25、蛋白质二级结构：多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。蛋白质二级结构的主要形式：螺旋、折叠、转角 26、呼吸产生
13、的CO2的影响氧合血红蛋白容易分解血红蛋白运输二氧化碳，还能对血液的pH起缓冲作用血红蛋白释放一分子氧的同时结合一个质子，这样可以消除呼吸产生的二氧化碳引起pH的降低。CO也能与血红蛋白结合，结合能力是氧的200倍人体吸入CO可完全抑制血红蛋白与氧结合，导致缺氧窒息。27、抗体的两个重要的特点高度的特异性：抗体对引起它产生的抗原具有特意的识别能力：一种抗体一般只与相应的抗原发生作用，形成抗体-抗原复合物。多样性：不同的抗原可以诱导产生不同的抗体，抗原种类的多样性决定了抗体的多样性。28、氨基的保护方法：能够在温和的条件下酰化和去酰化的基团。（1）叔丁氧酰基（t-Boc） t-Boc是常用的氨基
14、保护基。二叔丁基二碳酸酯与氨基酸作用，形成t-Boc-氨基酸，可以有效地保护氨基。t-Boc基可以在温和的酸性条件下，以气态形式被除去。（2）苄氧酰基（CBz）CBz也是一种常用的氨基保护基。CBz在弱酸性条件下比较稳定，但在催化氢解条件下容易被除去。产物也容易分离。29、羧基的保护方法（1）苯甲醇酯法 由苯甲醇与亚硫酰氯作用生成氯亚硫酸酯，然后再与氨基酸反应：生成氨基酸苯甲醇酯此保护基可以用氢解方法除去。（2）叔丁醇酯法一般采用酯交换法得到氨基酸叔丁醇酯：叔丁醇基常用三氟甲酸水解方法除去。第4章 酶化学1. 酶的概念、酶的命名、酶的分类、酶催化作用的特性2. 单纯酶、结合酶、辅酶、辅酶的结构
15、特点和功能 辅酶与水溶性维生素的关系（87页表格） 辅酶在酶促反应中的作用特点3. 底物浓度对酶促反应速率的影响-米氏方程、计算 Km的意义，温度、pH对酶促反应的影响4. 酶的活性部位、结合部位、催化部位（99页） 酶活性中心的特点（100页） 酶与底物结合的主要作用力（101页） 丝氨酸蛋白酶活性中心测定：活性丝氨酸的测定（111页） 活性组氨酸的测定（112页）5. 酶的抑制作用、竞争和非竞争抑制作用 存下的米氏方程、双倒数图（118页）Km、 Vmax的变化6. 抗体酶、杂化酶合成的原理7. 酶催反应与水的关系，酶在有机化学中的应用有哪些？(126-129) 环境化学中主要的应用？ (131)141页课后题 8. 1、酶的概念: 酶是活细胞产生的，具
