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1、氨基酸结构特点：蛋白质分子地基本组成单位种，除脯为a亚氨基酸、甘不含手性碳原子外，其余a氨基酸.分类：根据基团极性大小：非极性中性（种）极性中性（种）酸性（和）碱性（、和）体内不能合成，必须由食物蛋白质供给地氨基酸称为必需氨基酸.酪和半胱需以必需为原料合成，故称半必需氨基酸 b5E2R。生酮氨基酸：苯丙、酪、亮、色、赖生糖：能形成丙酮酸 a 酮戊二酸琥珀酸和草酰乙酸地 生酮和生糖：苯丙、酪 p1Ean。氨基酸地脱氨基作用： 氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由氨基酸 氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化 氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以或
2、为辅酶该酶作用较大，属于变构酶，其活性受，地抑制，受，地激活 转氨基作用：由转氨酶催化，将 a 氨基酸地氨基转移到 a 酮酸酮基地 位置上，生成相应地 a 氨基酸，而原来地 a 氨基酸则转变为相应地 a 酮酸 转氨酶以磷酸吡 哆醛（胺）为辅酶 转氨基作用可以在各种氨基酸与a 酮酸之间普遍进行 除，外，均可参加转氨基作用较为重要地转氨酶有：丙氨酸氨基转移酶（），又称为谷丙转氨酶（）催化丙氨酸与 a 酮戊二酸之间地氨基移换反应，为可逆反应该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中活性明显升高天冬氨酸氨基转移酶（），又称为谷草转氨酶（）催化天冬氨酸与 a 酮戊二酸之间地氨基移换反应，为可逆反应
3、该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中活性明显升高 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联 合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为 a 酮酸地过程，称为联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是体内主要地脱氨基地方式 嘌呤核苷酸循环（）：这是存在于骨骼肌和心肌中地一种特殊地联合脱氨基作用方式在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶地活性较高，该酶可催化脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环地脱氨基作 用 DXDiT。氨地代谢：鸟氨酸循环与尿素地合成：体内氨地主要代谢去路是用于合成尿素合成尿素地主要器官是肝脏， 但在肾及脑中也可少量合成 尿素合成是经鸟氨酸循环地反应过程来完成，
4、催化这些反应地酶存在于胞液和线粒体中其主要反应过程如下：t氨基甲酰磷酸t胍氨酸t精氨酸代琥珀酸t精氨酸t尿素鸟氨酸RTCrp尿素合成特点： 在肝脏地线粒体和胞液中进行合成一分子尿素需消耗分子精氨酸琥珀 酸合成酶是关键酶分子中两个氮原子一个来源于一个来源于天冬氨酸5PCzV。脱羧基作用：由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛（只有组氨酸脱羧酶不需辅酶），产 物为和胺 丫氨基丁酸地生成：是一种重要神经递质，由谷氨酸脱羧产生由谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高 羟色胺地生成：也是重要神经递质且具强烈缩血管作用，原料色氨酸过程为：色氨酸t羟色氨酸t羟色胺.组胺地生成： 组胺由组氨酸脱羧产生， 具有促进
5、平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈地舒血 管作用 多胺地生成： 精脒和精胺均属多胺， 它们与细胞生长繁殖地调节有关 合成原料为鸟氨酸， 关键酶是鸟氨酸脱羧酶 jLBHr 。肽键（）是由一分子氨基酸地 a羧基与另一分子氨基酸地 a氨基经脱水而形成地共价键 （）氨 基酸分子参与形成肽键后由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基每条多肽链都有两端：自由氨基端（端）与自由羧基端（端），肽链方向是端t端.xHAQX 肽键平面 （肽单位 ）：肽键具部分双键性质，不能自由旋转；组成肽键四个原子及其相邻两个 a碳原子处同一平面上，为刚性平面结构，LDAY。蛋白质地分子结构：一级为线状结构，二、三、四为空间 一级结构：
6、指多肽链中氨基酸 地排列顺序， 其维系键是肽键 .决定其空间结构 . 二级结构： 指多肽链主链骨架盘绕折叠而 形成地由氢键维系地有规则地构象主要类型a螺旋；结构特征主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋螺旋每上升一圈是个氨基酸残基， 螺距为相邻螺旋圈之间形成许多氢键 侧链基团位于螺旋地外侧 影响a螺旋形成地因素：存在侧链基团较大地氨基酸残基； 连续存在带相同电荷地氨基酸残基；存在脯氨酸残基3折叠：结构特征若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键地和形成链间氢键侧链基团分别交替位于片层地上、下方 3转角：多肽链。回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借、残基间 形成氢键维系无规卷曲：主链骨架无规律
7、盘绕地部分超二级结构：由若干相邻二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多地、有规则地二级结构组合或二级结构串， 在多种蛋白质中充当三级结构地构件三级结构：多肽链所有原子地空间排布.维系键是非共价键（次级键）；氢键、疏水键、范德华力、离子键，也可二硫键四级结构：亚基之间地立体排布、接触部位地布局等，维系键为非共价键.亚基指参与构成蛋白质四级结构地而又具有独立三级结构地多肽链.Zzz6Z。蛋白质地理化性质 两性解离与等电点： 蛋白质分子中仍存在游离氨基和羧基， 因此蛋白质 与氨基酸一样具有两性解离性质 .蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液值称为蛋白质等电 点 胶体性质： 蛋白质具有亲水溶
8、胶地性质 .分子表面地水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水 溶胶两个重要因素 .蛋白质地紫外吸收：蛋白质分子中地色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对 紫外光有吸收，色氨酸吸收最强，最大吸收峰为.蛋白质地变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物活性丧失地现象.因素：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等.dvzfv 。蛋白质地生理功能：主要有：是构成组织细胞地重要成分；参与组织细胞地更新和修补； 参与物质代谢及生理功能地调控；氧化供能； 其他功能： 如转运、 凝血、免疫、 记忆、识别等 .rqyn1 。蛋白质地分离与纯化： 盐析与有机溶剂
9、沉淀： 在蛋白质溶液中加入大量中性盐， 以破坏蛋白 质地胶体性质， 使蛋白质从溶液中沉淀析出， 称为盐析 .常用地中性盐有： 硫酸铵、 氯化钠、 硫酸钠等 .盐析时，溶液地在蛋白质地等电点处效果最好.凡能与水以任意比例混合地有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀.Emxvx。氨基酸顺序分析： 测定蛋白质分子中多肽链数目拆分蛋白质分子多肽链断开多肽链内二硫 桥（过甲酸氧化法、 巯基化合物还原法） 分析每一多肽链氨基酸组成鉴定多肽链 末端（法） 和末端残基 裂解多肽链成较小片段（胰蛋白酶只断裂赖或精，糜断苯丙、酪、色等）测定 各肽段氨基酸序列 （降解法） 重建完整多肽链地一级结构确定半
10、胱氨酸残基间形成地交联桥 位置 SixE2。酶是由活细胞产生地生物催化剂， 这种催化剂具有极高地催化效率和高度地底物特异性，其化学本质是蛋白质 .结合酶是由酶蛋白和辅助因子构成，酶蛋白与酶地底物特异性有关，辅 助因子催化活性有关 .6ewMy。与酶蛋白疏松结合并与酶地催化活性有关地耐热低分子有机化合物称为辅酶.与酶蛋白牢固结合并与酶地催化活性有关地耐热低分子有机化合物称为辅基.酶地活性部位 :特异地氨基酸残基比较集中地区域，即为酶活力直接相关地区域 .分为结合部位（负责与底物地结合决 定专一性）和催化部位（负责催化底物键地断裂形成新键决定催化能力）kavU4。酶促反应机制： 中间复合物学说与诱
11、导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结 合生成一种酶底物复合物 （），此复合物再分解释放出酶， 并生成产物， 即中间复合物学说 . 当底物与酶接近时， 底物分子可诱导酶活性中心地构象发生改变， 使之成为能与底物分子密 切结合地构象，这就是诱导契合学说与酶地高效率催化有关地因素：底物和酶地邻近效应与定向效应底物地形变和诱导契合酸碱催化共价催化金属离子催化多元催 化和协同效应活性部位微环境地影响y6v3A。核酶：具有自身催化作用地称为核酶，通常具有特殊地分子结构，如锤头结构 .酶促反应动力学：底物浓度对反应速度影响：底物对酶促反应地饱和现象：实验观察到， 酶浓度不变时， 不同底物浓度与反应速
12、度关系为一矩形双曲线， 即底物浓度较低时， 反应速 度地增加与底物浓度地增加成正比（一级反应）,此后，随底物浓度增加，反应速度增加量逐渐减少（混合级反应） ,最后，底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再 随底物浓度增加而增加（零级反应）米氏方程及米氏常数：根据上述结果推导出上述矩形双曲线地数学表达式，即米氏方程：V （）其中，为最大反应速度，为米氏常数 和意义：当V时，因此，等于酶促反应速度达最大值一半时地底物浓度当 时，因此，可反映酶与底物亲和力地大小， 即值越小， 酶与底物地亲和力越大 .可用于判断反应级数： 当时， V（） ，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当 时
13、， V ，反应为 零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应是酶地特征性常数：一定条件下，某种酶地值是恒定地，可以通过测定不 同酶（特别是一组同工酶）地值，来判断是否为不同地酶可用来判断酶地最适底物：当酶有几种不同底物存在时， 值最小者为该酶地最适底物 可用来确定酶活性测定时所需地 底物浓度：当 时， V ，为最合适地测定酶活性所需底物浓度可用于酶地转换数地计算：当酶地总浓度和最大速度已知时， 可计算出酶地转换数， 即单位时间内每个酶分子催化底物 转变为产物地分子数 和地测定：用双倒数作图法和作图法M2ub6。抑制剂对反应速度地影响： 凡是能降低酶促
14、反应速度， 但不引起酶分子变性失活地物质统称 为酶地抑制剂分为不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子地必需基团共价结合引起酶活性地 抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复地抑制作用如果以V作图，就可得到一组斜率相同地平行线，随抑制剂浓度地增加而平行向右移动酶地不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶地抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶地抑制） 两种可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性地抑制，且可采 用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复地抑制作用如果以 V 作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低地直线0YujC。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非
15、竞争性抑制几种类型竞争性抑制：抑制剂与底物竞争酶地结合部位，从而干扰了酶与底物地结合，使酶地催化活性降低其特点为： 竞争性抑制剂往往是酶地底物类似物或反应产物； 抑制剂与酶地结合部位与底物与酶地结合部位 相同； 抑制剂浓度越大，抑制作用越大；增加底物浓度可使抑制程度减小； 动力学参数：值增大，值不变 典型地例子是丙二酸、戊二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）地竞争性 抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸） 地竞争性抑制 eUts8。酶结构地调节：通过对现有酶分子结构地影响来改变酶催化活性一种快速调节方式 变构调节：又称别构调节某些代谢物能与变构酶分子上地变构部位特异性结合，使酶地分子构发生改变， 从而改变酶地催化活性以及代谢反应地速度， 这种调节作用就称为变构调 节具有变构调节作用地酶就称为变构酶凡能使酶分子变构并使酶地催化活性发生改变地代谢物就称为变构剂 当变构酶地一个
