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1、编号：时间：2021年x月x日书山有路勤为径，学海无涯苦作舟页码：第1页 共1页生物化学与分子生物学教学大纲前 言 生物化学与分子生物学是医学各专业的一门基础课。教学过程中使学生熟悉掌握生物化学与分子生物学的基本理论，基本知识和基本技能，为学习后期医学课打好基础至关重要。本大纲以周爱儒主编的卫生部规划教材生物化学（第六版）为教材编制，供五年制临床医学、口腔、麻醉及影象等专业使用。本学科为126学时，理论课90学时，实验课36学时，比例为2.51。教学内容按要求分为三级：掌握：用双下划线表示；熟悉：用单下划线表示；其它内容一般了解，无下划线。对于必须掌握的内容，教师应作比较详细的讲授，亦是考核的
2、重点；要求学生熟悉的内容教师可作重点讲授，未讲授部分由学生自学；为了解的内容，以学生自学为主，教师可作提示性讲授。教学过程中，及时补充介绍一些本学科的新进展。绪论（0.5学时）第一章 蛋白质的结构与功能（5.5学时）【教学目的】掌握蛋白质的组成、分子结构和主要性质。熟悉蛋白质分离纯化的方法和基本原理。了解蛋白质结构与功能的关系及蛋白质结构分析的方法。【教学内容、要求及学时安排】第一节 蛋白质的分子组成一、 组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类与英文缩写；甘、丝、苏、半胱、组、谷、天冬、脯氨酸的结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。
3、 （65分钟）二、 肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。第二节 蛋白质的分子结构一、 蛋白质的一级结构：肽键二、 蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、 （1学时）-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲三、 蛋白质的三级结构：模体、结构域 四、 蛋白质的四级结构：分子伴侣、亚基 （0.5学时）五、六、 蛋白质的分类。第三节 蛋白质结构与功能的关系一、 蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构与功能关系空间结构、蛋白质功能、物种进化的关系。分子病的概念 （0.5学时）二、 蛋白质空间结构与功能的关系：血红蛋白的变构效应与协同效应，三、 蛋白质构象病与朊病毒的概念。 第四节 蛋白质的理
4、化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质：蛋白质的两性电离 （1学时）蛋白质的胶体性质、紫外吸收性质。蛋白质的变性、沉淀与呈色反应。二、蛋白质的分离纯化：透析与超滤、盐析和其它沉淀法；电泳的概念、原理、种类；层析的种类与原理 （1学时）超速离心的概念及在蛋白质研究中的用途三、多肽链中氨基酸序列分析测定的程序、基本方法四、 蛋白质空间结构测定 第二章 核酸的结构与功能（4学时）【教学目的】掌握核苷酸与核酸的种类、组成、结构与功能。熟悉DNA与三种RNA的结构特点，核酸的理化性质及其应用。【教学内容、要求及学时安排】第一节 核酸的化学组成及一级结构一、 核苷酸的结构：碱基、戊糖、核苷、核苷酸的种类、
5、结构、缩写；核苷酸的作用；核苷酸的结构与书写方式。 （1学时）二、 核酸的一级结构：磷酸二酯键与3、5末端、DNA、RNA一级结构的概念与异同。第二节 DNA的空间结构与功能一、 DNA B型双螺旋结构的要点、双螺旋结构的类型 （1学时）二、 DNA超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA超螺旋结构、原核DNA的三级结构、DNA在真核细胞核内的组装染色质中的组装、核小体、组蛋白三、DNA的功能：基因与基因组的概念 （1学时）第三节 RNA的空间结构与功能一、 RNA的种类，mRNA、tRNA的结构特点与功能的关系rRNA与核蛋白体的种类与组成 二、各种小分子RNA与RNA组学的概念 （1学时）第
6、四节 核酸的理化性质、变性和复性及其应用一、 核酸的理化性质：酸性、大分子、紫外吸收二、核酸的变性、复性与分子杂交；Tm、退火、探针的概念。第五节 核酸酶一、 核酸内切酶、外切酶、限制性核酸内切酶的概念。 （1学时）第三章 酶（5学时）【教学目的】掌握酶的结构、影响酶促反应的因素及同工酶、变构酶、酶原激活、Km等概念与意义。掌握酶的作用特点、辅基（酶）与维生素的关系。熟悉米氏方程及应用，各种抑制剂的区别。了解Km、Vm的求法、酶作用机制、酶调节方式、酶的分类、活性测定方法和酶在医药学的应用。【教学内容、要求及学时安排】第一节 酶的分子结构与功能一、 酶的分子组成：单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功
7、能酶、酶辅助因子的种类和作用；辅基（酶）与维生素的关系。二、酶活性中心及必需基团 （1学时）第二节 酶促反应的特点与机制一、 酶促反应的特点：高效性、特异性、可调节性二、酶促反应的机制：中间产物学说、诱导契合第三节 酶促反应动力学一、 底物浓度对反应速度的影响：矩形双曲线及意义，米-曼方程及导出，米-曼方程，Km与Vm的意义 （1学时）Km与Vm测定；二、酶浓度的影响；三、 温度的影响与最适温度四、 pH的影响原因和最适pH（1学时）可逆抑制作用、竞争性、非竞争性、反竞争性抑制作用及区别；激活剂的概念。 （1学时）酶活性测定及活性单位第四节 酶的调节一、 酶活性的调节：酶原激活、变构酶、酶的化
8、学修饰 （1学时）二、酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏、三、 同工酶第五节 酶的命名与分类一、 酶的命名：命名原则二、酶的分类：分类原则及酶的类型第六节 酶与医学的关系一、 酶与疾病关系：酶与疾病发生、诊断、治疗二、酶在医学上的其他应用：酶作为试剂、药物：工具酶、固定化酶、酶工程、抗体酶的概念。 （1学时）第四章 糖代谢（7学时）【教学目的】掌握糖的生理功用；糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的基本过程和生理意义；糖原合成、糖原分解、糖异生的概念、意义；血糖的概念和调节。熟悉糖各种代谢途径的限速反应、不可逆反应、底物水平磷酸化反应、脱氢反应。了解糖的消化、吸收及糖酵解、有氧氧化、糖原合成、
9、糖原分解、糖异生的调节。【教学内容、要求及学时安排】第一节 概述一、 糖的生理功能二、糖的消化吸收：食物中糖的种类、肠道中淀粉的消化吸收三、糖代谢的概况第二节 糖的无氧分解一、 糖酵解的反应过程：糖酵解的概念、进行部位、终末产物。过程：己糖激酶、磷酸己糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、磷酸丙糖异构酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶、3-磷酸甘油酸激酶、磷酸甘油酸变位酶、 （1学时）烯醇化酶、丙酮酸激酶、乳酸脱氢酶催化的反应。 二、糖酵解的调节：磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶的调节方式、激活剂与抑制剂。糖酵解的生理意义。 （1学时）第三节 糖的有氧氧化一、 有氧氧化的反应过程：概念、进行部位。过
10、程：反应三阶段概况，丙酮酸脱氢酶复合体的组成、总反应和反应过程。三羧酸循环：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、琥珀酰CoA合成酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶催化的反应。 （1学时）有氧氧化及三羧酸循环的意义。二、有氧氧化ATP的生成三、有氧氧化的调节：关键酶、调节因素。四、巴斯德效应。 （1学时）第四节 磷酸戊糖途径一、 基本过程、调节和生理意义第五节 糖原合成与分解一、 糖原的合成代谢：基本反应 （1学时）二、糖原的分解代谢：基本反应三、糖原合成与分解的调节四、糖原累积症。 （1学时）第六节 糖异生一、 糖异生途径：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷
11、酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化的反应、原料二、糖异生的调节：底物循环的概念三、糖异生的生理意义 （1学时）四、 乳酸循环：乳酸糖异生的过程第七节 血糖及其调节一、血糖的概念、来源、去路二、血糖的调节：肝的调节与激素调节三、血糖水平异常 （1学时）第五章 脂类代谢（7学时）【教学目的】 掌握甘油三酯的分解代谢，脂肪酸的氧化，酮体生成和氧化，胆固醇的转化，血浆脂蛋白的分类、功能。熟悉脂肪酸的合成，磷脂分类，胆固醇的合成。了解脂肪酸的分类、命名，酯类消化吸收，血浆脂蛋白的代谢。【教学内容、要求及学时安排】第一节 不饱和脂肪酸的命名与分类一、不饱和脂肪酸的概念、名称、必需脂肪酸第二节 脂类的消化和吸收一、 胆汁酸盐、磷脂酶、胰脂酶、辅脂酶等的作用，微团、混合微团的概念，消化的产物及吸收部位第三节 甘油三酯代谢一、甘油三酯的合成代谢：两条途径的部位、原料和合成基本过程 （1学时）二、甘油三酯的分解代谢：脂肪动员的概念、限速酶、脂解激素、抗脂解激素脂酸的-氧化：脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体的过程及限速酶、脂酸的-氧化过程、 （1学时）脂酸氧化的能量生成；脂酸的其它氧化方式酮体的概念、生成的器官、亚细胞部位、过程，酮体氧化的器官和主要的酶、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节 （1学时） 三、 脂酸的合成代谢：软脂酸合成的亚细胞部位、合成原料乙酰CoA及乙
