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1、动物生化学专升本网上作业题 第二章 蛋白质化学一、名词解释1氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。2肽键：是指键，是一个氨基酸的COOH基和另一个氨基酸的NH2基所形成的酰胺键。3多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。4肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。5蛋白质一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构也称为蛋
2、白质共价结构。6肽单位：多肽链上的重复结构，如CCONHC称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。7多肽：含有3个以上的氨基酸的肽统称为多肽。8氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。9蛋白质二级结构：是指多肽链主链本身通过氢键维系，盘绕、折叠而形成有规则或周期性空间排布。常见的二级结构元件有螺旋、折叠片、转角和无规卷曲。10超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。11结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽
3、链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。12蛋白质三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。13蛋白质四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构。14二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。15螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为螺旋。16折叠或折叠片：2条折叠股平行排布，彼此以氢
4、键相连，可以构成折叠片。折叠片又称为折叠。17亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或多条多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。18蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性蛋白质的过程。19变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。20蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即
5、由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。21蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。22蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。23电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。24简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。25结合
6、蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。二、填空题1 或 2两性、阴、阳3甘氨酸416%5氨基酸残基6氢键三、判断题12 3 4 5 6 7 8 9 1011 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32四、选择题1D 2B 3A 4C 5A 6D 7D 8C 9B 10D11D 12D 13C 14C 15D 16A 17C 18B 19A 20B 21A 22B 23B 24B 25C 26D 27D 28D 29B 3031D 32D 33D 34B五、问答题1螺旋的特征
7、是什么？如何以通式表示螺旋？（1）每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。（2）每一个角等于-57，每一个角等于-48。（3）螺旋中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；链中的全部CO和NH几乎都平行于螺旋轴；每个氨基酸残基的NH与前面第四个氨基酸残基的CO形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此螺旋相当稳定。氢键环内包括13个主链原子，因此称这种螺旋为3.613螺旋。螺旋内氢键形成表示如下：2蛋白质折叠二级结构的主要特点？ 折叠片是伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片层结构，存在于纤维蛋白，球状蛋白也有。在这种结构中，肽链按层排列，侧链都垂直于折
8、叠片的平面，并交替地从平面上下两侧伸出，它依靠相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的CO和NH形成氢键来稳定其结构。折叠片分为平行折叠片和反平行折叠片两种类型。3参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？（1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（2）氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。（3）疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。（4）离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。（6）二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差
9、异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个C肽链。通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连（B链C链A链），便是胰岛素原的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就可以变成有生理活性的胰岛素。 5为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？ 蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率
10、愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。6. 什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性？变性蛋白质有哪些表现？天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生异常变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象，被称为变性。变性因素是很多，其中物理因素包括：热（60100）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研
11、磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸、去污剂等。不同蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度不同。变性蛋白质主要有以下表现：（1）物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。（2）化学性质的改变：变性以后被蛋白水解酶水解速度增加，水解部位亦大大增加，即消化率提高；在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应；生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失
12、。7蛋白质有哪些重要的物理化学性质？（1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，一般在6103106分子质量单位之间。蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。（2）蛋白质的两性解离：在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，在直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，从而使蛋白质分子带负电荷，在直流电场中，向阳极移动。 在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。因此，可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。（3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋
13、白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。在蛋白质化学中，最常用的电泳法有：聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。 （4）蛋白质的胶体性质（5）蛋白质的沉淀：盐析法沉淀蛋白质、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。 （6）蛋白质的呈色反应 （7）蛋白质的光谱特征第三章 酶一、名词解释1. 酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间结构的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸。2. 酶
14、的活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合部位与催化部位。3. 必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。4. 酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。5. 共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊基团能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。6. 酶的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在3740。7. 酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓高度专一性。8. 辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。9. 酶原激活：酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。10. Km：米氏常数，是当酶反应速度为最大反应速
