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1、第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础, 是一切细胞和组织的重要组成成分.2 标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的 20 种氨基酸。3 、 茚三酮反应: 是指氨基酸、 肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应， 生成蓝紫色化合物， 该化合物在5 7 0mm长处存在吸收峰。4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质.5、 兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条彳下,氨基酸解离成阳离子和阴离
2、子的程度相等， 溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在 , 且净电荷为零， 此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。7、 单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。8、 缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质.9、 蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分.10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的a -基基与另一个氨基酸的a 一氨基缩合时形成的化学键。11、肽平面：在肽单元中，竣基的兀键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质, 不能自由旋转。因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。12、 肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子.13、 氨基酸
3、的残基： 肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的 , 氨基失去了氢, 羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。14、多肽：由1 0个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽15、 多肽链 ： 多肽的化学结构呈链状 , 所以又称多肽链.16、 生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性, 例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。17、 谷胱甘肽 ： 由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活 性肽 , 是机体内重要的抗氧化剂。18、 蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基
4、酸的连接顺序 , 简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。19、 蛋白质的二级结构： 是指蛋白质多肽链局部片段的构象 , 该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。20、 蛋白质的超二级结构： 又称模体、 基序 , 是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如aa、33、33、螺旋转角 -螺旋、亮氨酸拉链等.21、 蛋白质的三级结构： 是指蛋白质分子整条肽链的空间结构, 描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。22、 蛋白质的结构域： 许多较大 （由几百个氨基酸构成） 蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳
5、定的球形折叠区 , 有时与分子的其他部分之间界限分明 , 可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这种结构成为结构域.23、 蛋白质的亚基： 许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位， 每个结构单位可以由不止一条台联构成， 但特定且相对独立的三级结构， 且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。24、 蛋白质的四级结构： 多亚蛋白质的亚基与亚基通过非共价键结合 , 形成特定的空间结构，这一结构层次称为蛋白质的四级结构。25、 同源蛋白质： 如果蛋白质的编码基因源自同一祖先基因， 则称这些蛋白质属于同一个蛋白质家族，是同源蛋白质.26、 分子病 : 由基因突变造成蛋白质结
6、构或合成量异常而导致的疾病。27、 变构蛋白： 具有下些列特征的蛋白质的统称： 它们有两种或多种构象， 有两个或多个配体结合位点 , 配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，即从一种构象转变成另一种构象 , 这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合。28、 变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子。29、 蛋白质的变构效应：变构剂的结合或解离导致变构蛋白变构的现象。30、 协同效应 : 可以结合多分子同种变构剂的变构蛋白 , 先结合的变构剂使变构蛋白变构, 从而影响后结合变构剂的结合。31、 蛋白质构象病：是指构象异常的蛋白质聚集成淀粉样纤维沉淀而导致的疾病。32、双缩月尿反应：两分子尿
7、素脱氨缩合生成双缩月艮在碱性条件下双缩月尿与Ca2+螯合呈紫红色，称为双缩脲反应.33、蛋白质的等电点：蛋白质是两性电解质，其解离状态受溶液PH值影响。在某一 PH值条件下，蛋白质的净电荷为零，该PH值称为蛋白质的等电点.34、 蛋白质变性: 是指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏, 造成其四级结构、 三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。变性导致蛋白质理化性质改变, 生物活性丧失。35、 蛋白质凝固: 蛋白质变性后进一步形成较坚固的凝块。36、 蛋白质复性: 有些蛋白质的变性是可逆的。当变性程度较轻时，如果除去变性因素，使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象的条件下， 则这
8、些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质复性。37、 蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象。38、 盐析：蛋白质沉淀技术之一, 即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜, 导致蛋白质析出。39、 离心技术： 是将含有微小颗粒的悬浮液置于离心机转头中， 利用转头高速旋转所产生的强大离心力 , 将悬浮颗粒按密度差异或质量差异分离， 是生命科学研究的常规技术, 常用于分析蛋白质及其他生物大分子、细胞器。40、 电泳：原为胶体特性之一, 是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动，带正电荷的向负极移动， 带负电荷的向正极移动, 质量小带电荷多的移动快,
9、 质量大带电荷少的移动慢； 现指以此为基础建立的一类技术, 常用于蛋白质等大分子研究 .41、 层析技术 : 是以物质在两相（固定相和流动相 ） 之间分配的差异为基础建立的一类技术。42、 透析 : 是指利用半透膜将蛋白质与小分子分离. 半透膜不允许胶体透过, 因此将含有小分子的蛋白质溶液装入半透膜制成的透析袋内， 浸入水或低离子强度缓冲溶液中， 小分子就会从透析袋内透出，与蛋白质分离。43、 透析疗法： 是指使某些体液成分透过半透膜排出体外的疗法, 例如血液透析和腹膜透析。第四章核算化学44、 核酸 : 是生物大分子，核苷酸缩聚物 , 包括核糖核酸和脱氧核糖核酸。45、DNA:脱氧核糖核酸,
10、一种多核甘酸，由脱氧核糖核酸按一定序列以3, 5/ 一磷酸二酯键连接形成，是遗传信息的载体。46、RN A:核糖核酸，一种多核甘酸，由核糖核甘酸按一定序列以3 , 5/ 一磷酸二酯键连接形成。47、 稀有碱基 : 除了常规碱基之外，核算还含有少量常规碱基的衍生物，称为稀有碱基。48、 核苷酸： 核苷的3或5 磷酸酯， 是核酸的结构单位和水解产物， 包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。49、ATP : 5-三磷酸腺甘，是生物体内最重要的高能化合物。50、3 ,5磷酸二酯键：在核酸分子中，一个核甘酸的3-羟基与相邻核甘酸的5- 羟基通过磷酸基结合，形成3 ， 5- 磷酸二酯键。51、W tson-cr
11、ick碱基对：核酸互补链之间的碱基配对方式，即A以两个氢键与T或U配对，G以三个氢键与 C配对.52、B - D NIA :是9 2 %相对湿度下获得的DNA纤维的二级结构。53、DNA的超螺旋结构：DN A在双螺旋结构基础上进一步扭转缠绕形成的一种结构。54、核小体：真核生物染色体的基本结构单位，由蛋白质和1802 0 0 b pDNA构成，在结构上可以分为染色质小体和连接DN刚部分.55、核糖体：由rRNA与蛋白质构成的一种蛋白颗粒，使蛋白质的合成机器。56、 核酶 : 由活细胞合成的、起催化作用的一类RNA。57、 核酸变性 : 在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离甚至完
12、全解离成单链，形成无规线团 , 称为核酸变性。58、DNA复性：除去变性因素，同一来源变性核算重新形成原来的双链结构59、 核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合 , 形成双链结构。60、 增色效应：变形导致核算紫外线吸收值增大的现象 .61、解链温度：使双链核酸解链度达到5 0%所需要白温度.62、 减色效应 : 复性导致变性核酸紫外线吸收值减小的现象。63、质粒：游离于细菌（及个别真核生物）染色体DN A之外、能自主复制的遗传物质，多 数是一种闭环 DNA大小为1300kb.第五章酶64、 新陈代谢 : 生命为维持生长和繁殖而进行的全部物理过程和化学过程 , 表现为生物体
13、与环境进行的物质与能量交换。65、 代谢物：代谢过程小号的反应物、生成的中间产物及终产物的统称。66、 生物催化剂 : 在生物体内起催化作用的生物大分子。67、 酶 : 由活细胞合成、起催化作用的蛋白质。68、 酶促反应：由酶催化进行的化学反应。69、 酶的底物：酶促反应的反应物。70、 酶的必需基团：酶的分子结构中与酶活性密切相关、不可或缺的一些基团。71、 酶的活性中心： 又称活性部位， 酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位 .72、 酶的结合基团： 酶的活性中心的两类必需基团之一， 其作用是与底物结合, 形成酶 -底物复合物 .73、 酶的催化基团：酶的活性中心的两类必需
14、基团之一, 其作用是改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化成产物 .74、 酶的辅助因子： 是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（ 通常是金属离子） ， 它们与酶结合牢固或松散, 与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶.75、 辅酶：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合 , 可以用透析或超滤的方法除去.76、 酶的辅基： 酶的两类辅助因子之一， 与酶蛋白结合牢固甚至共价结合， 不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开活性中心。77、 多酶复合体： 有几种不同功能的酶构成, 有两种或两种以上的活性中心, 各活性中心催化的反应构成连续反应.78、 同工酶：是
15、指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、 结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶, 是在生物进化过程中基因变异的产物 .79、 酶的特异性 : 与一般催化剂相比，酶所催化反应的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特异性或专一性.80、 酶的绝对特异性 : 具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应。81、 酶的相对特异性： 具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反 应。82、 酶的立体特异性： 具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型， 因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，或催化的反应只生成特定构型的立体异构体.83、 活化能 : 在一个化学反应体系中，活化分子最低能量水平高于反应体系中全部反应物分 子的平均能量水平，两个能量水平的差值称为活化能。84、 酶催反应动力学：简称酶动力学, 是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。85、 米式方程：一个反应速度与底物浓度关系的数学方程式.86、 Km： 米氏常数， 符合米氏动力学的酶的一个特征常数， 其数值是反应速度为最大反应速 度一半时的底物浓度。87、 酶的抑制剂 : 能使酶促
