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1、 第一章1 何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。它在蛋白质分子折叠中的作用是：1可逆地与未折叠肽段的疏水局部结合随后松开，如此重复进展可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；2可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；3在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对
2、。3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。答：PIPH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动； PIPH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：1临床上可以进展乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；2临床化验室进展加热凝固反响检查尿中蛋白质；3日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂如酶、疫苗、免疫血清等过程中，如此应防止蛋白质变性，以防止失去活性。第三方面取代变性：乳品解毒用于急救重
3、金属中毒。第二章1.简述RNA的种类与其生物学作用。答：1RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA； 2各种RNA的生物学作用：mRNA是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5-末端起的第一个AUG开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。tRNA携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。rRNA与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。2.简述tRNA二级结构的根本特点。答：tRNA二级结构为典型的三叶草形结构，其特点为：1氨基酸臂：3-末端为-C-C-A-OH结构；2二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶；3反密码环：环中间局部三个相邻核苷酸组成反密码子；4
4、TC环：环中含胸苷，假尿苷和胞苷；5附加叉：是tRNA分类标志。3.试述B-DNA双螺旋结构的要点。答：1DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构：脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双链的外侧，疏水性碱基位于双链的侧，螺旋一周含10.5对碱基，螺距3.54nm，直径2.37nm。2DNA双链之间形成了互补碱基对：两条链的碱基之间以氢键相连。腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键A=T，鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键GC。3疏水作用力和氢键共同维系DNA双螺旋结构的稳定：DNA双螺旋结构横向的稳定性靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向的稳定性如此靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持。4.何为增色效应？为什么
5、DNA变形后出现增色效应？答：增色效应：核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，此现象为增色效应。原因：嘌呤环和嘧啶环中含有共轭双键，因此对260nm波长的紫外光有最大的吸收峰，碱基平时在DNA双螺旋的侧。当DNA变性后，氢键破坏，成为两股单链DNA，在螺旋侧的碱基暴露出来，故出现增色效应。5.试述真核生物mRNA的特点。答：成熟的真核生物mRNA的结构特点是：1大多数的真核mRNA在5-端以7-甲基鸟嘌呤与三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性
6、。2在真核mRNA的3末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3-末端结构可能与mRNA从核向胞质的转位与mRNA的稳定性有关。第三章1.简述Km和Vmax的意义。答：Km：1Km值等于酶促反响速度为最大速度一半时的底物浓度；2当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小
7、；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用；3Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境如温度、pH、离子强度有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值围很广，大致在10-610-2mol/L之间。 Vmax最大速度：是酶完全被底物饱和时的反响速度。如果酶的总浓度，便可从Vmax计算酶的转换数。酶的转换数定义是：当酶的底物被充分饱和时，单位时间每个酶分子或活性中心催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1104/秒之间。2.举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。答：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂与底物的结构类似：抑制剂结
8、合在酶的活性中心；增大底物浓度可以降低抑制剂的抑制程度；Km增大，Vmax不变。 如磺胺药与PABA的结构类似，PABA是某些细菌合成二氢叶酸DHF的原料，DHF可转变成四氢叶酸THF。THF是一碳单位代的辅酶，而一碳单位是合成核苷酸不可缺少的原料。由于磺胺药能与PABA竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心。DHF合成受抑制，THF也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。 3.比拟三种可逆性抑制作用的特点。1竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以与酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。2非竞争性抑制：抑制剂与底物的结构不相似或完
9、全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。3反竞争性抑制：仅与酶和底物形成的中间产物ES结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出酶和底物的量。Km减小，Vmax下降。第四章1.简述糖酵解的生理意义。答：1在缺氧情况下供能；2有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或局部能量，如：成熟红细胞、神经细胞、白细胞等；3肌肉收缩情况下迅速供能。2.简述三羧酸循环的特点与生理意义。答：特点：1细胞定位：线粒体；2限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二
10、酸脱氢酶复合体；3需氧参与；4每循环一周：4次脱氢3次NAD+、1次FAD，2次脱羧生成2分子CO2(碳来自草酰乙酸)，1次底物水平磷酸化，共生成10分子ATP；5草酰乙酸的主要回补反响由丙酮酸直接羧化生成。意义：1是三大营养素彻底氧化的最终通路。2是三大营养素代联系的枢纽。3为其他合成代提供小分子前体。4为氧化磷酸化提供复原能量。3.简述糖异生的生理意义。答：1空腹或饥饿时，利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平；2是肝脏补充或恢复糖原储藏的重要途径；3调节酸碱平衡。4.试比拟糖酵解和糖的有氧氧化的区别。答：糖酵解有氧氧化反响条件缺氧有氧胞定位胞浆胞浆、线粒体关键酶己糖激酶葡萄糖激酶、6
11、-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶己糖激酶葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体终产物乳酸二氧化碳、水能量生成2分子ATP，底物水平磷酸化30分子ATP，氧化磷酸化为主生理意义在缺氧情况下供能，特殊组织供能，肌肉收缩情况下迅速供能机体组织细胞供能的主要方式第六章1计算1分子甘油彻底氧化生成多少个ATP?答：甘油ATPADP -磷酸甘油NAD+NADH+H+磷酸二羟丙酮 3-磷酸甘油醛 NAD+ NADH+H+1,3-二磷酸甘油酸ADP ATP 3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸ADPATP丙酮酸在丙酮酸进入线粒体之前，消耗一个A
12、TP，底物水平磷酸化产生2个ATP，2NADP+ H+经-磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体彻底氧化产生3或5个ATP，丙酮酸进入线粒体后彻底氧化产生12.5个ATP，共计16.5或18.5个ATP.2.试说明物质在体氧化和体外氧化有哪些主要异同点？答：例如糖和脂肪在体外氧化。一样点：终产物都是CO2和H2O；总能量不变；耗氧量一样。不同于之处在于：体条件温和，在体温情况下进展、pH近中性、有水参加、逐步释放能量；体外如此是以光和热的是形式释放。在体以有机酸脱羧的方式产生CO2，体外如此碳与氧直接氧化合成CO2。体以呼吸链氧化为主使氧与氢结合成水，体外使氢和氧直接结合成水。3.表示影
13、响氧化磷酸化作用的因素与其原理。答：1ADP的调节：正常生理情况下，氧化磷酸化的速率主要受ADP水平调节。当机体利用ATP增多时，ADP浓度增高，转运到线粒体加速氧化磷酸化的进展，如ADP不足，如此氧化磷酸化速度减慢，这种调节作用可使机体能量的产生适应生理的需要。2抑制剂：A呼吸链抑制剂：阻断呼吸链某部位电子传递的物质；B解偶联剂：使物质氧化与ADP磷酸化偶联过程脱离；C氧化磷酸化其他抑制剂：如寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止H+经质子通道回流，抑制ATP生成。3甲状腺激素：其诱导细胞膜上Na+-ATP酶合成，加速ATP分解为ADP+Pi，促进氧化磷酸化进展。4.线粒体膜上的电子传递链是如何
14、排列的，并说明氧化磷酸的偶联部位。答：1NADH氧化呼吸链：DNAH FMN CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02(2)琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸 FAD CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02(3)三个偶联部位：NADHCoQ；CoQ Cytc； Cytaa3 02第七章 1.丙氨酸-葡萄糖循环意义如何？答：通过此循环，使肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖。2.血氨有哪些来源和去路？答：来源：1体氨基酸脱氨基作用生成氨，是体血氨的主要来源；2肠道产生的氨被吸收入血，它包括：a未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸经细菌的腐败作用产生；b血中尿素渗入肠道被细菌体的脲酶分解产生；3肾脏的肾小管上皮细胞的谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生氨。 去路：1在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素，经肾脏排出，是血氨的主要去路；2在肝脏、肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒的谷氨酰胺；3在肾脏生成铵盐随尿排出；4通过脱氨基作用的逆反响，再合成非必需氨基酸；5参与嘌呤碱和嘧啶碱等化合物的合成。3.论述脑组织中Glu彻底氧化分解的主要途径与生成多少个ATP?Glu L-谷氨酸脱氢酶 -酮戊二酸 -酮戊二酸脱氢酶复合体 琥珀酰CoA NAD+ NH3
