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1、第2单元 蛋白质（一）名词解释1兼性离子（zwitterion）； 2.等电点（isoelectric point,pI）； (conformation）； (allosteric effect）； 5.超二级结构(super-secondary structure）； 6.结构域（structural domain,domain）； 7. 蛋白质的三级结构（tertiary stracture of protein）； 8.Edman 降解法（Edman degradation）； 9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)； 10.Bohr 效应（Bohr ef
2、fect）； 11.分子伴侣（molecular chaperone）； 12.盐溶与盐析(salting in and salting out）并能够解释现象（二）填充题1.氨基酸在等电点时，主要以_离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以_离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以_离子形式存在。pK1(-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(-NH3+)值是9.17，它的等电点是_。3.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9，82，其pI等于_。4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有_、_和_。其中_的摩尔吸光系数最大。5 .蛋白质分子中氮的
3、平均含量为_，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_即是。6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_上放出的_。7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有_，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，_是一种亚氨基酸，_不含不对称碳原子。8.蛋白质的氨基酸残基是由_键连接成链状结构的，其氨基酸残基的_称蛋白质的一级结构。9.-折叠片结构的维持主要依靠两条肽键之间的肽键形成_来维持。螺旋中C=O和NH之间形成的氢键与_基本平行，每圈螺旋包含_个氨基酸残基，高度为_，每个氨基酸残基使螺旋轴上升_，并沿轴旋转_度。11.蛋白
4、质颗粒在电场中移动的速率主要取决于_的大小和_量的多少。12.用凝胶过滤法分离蛋白质，相对分子质量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较_，因此最先流出凝胶柱的蛋白质，其相对分子质量最_。13.血红蛋白的辅基是_，当其中的1个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲合力_，这种现象称_，当CO2或H+浓度增高时，血红蛋白与氧的亲合力_，这种现象称_。14蛋白质变性时空间结构_，而一级结构_，变性后，蛋白质的溶解度一般会_，生物学功能_。15.稳定蛋白质胶体溶液的因素是_和_。16.凝集素是一类能与_相互作用的蛋白质。17.免疫球蛋白G（IgG）含有_条重链，_条轻链，通过_键联接成Y形结构，每一分子含有_个抗
5、原结合部位。18.球状蛋白质形成空间结构时，肽链的熵_，而环境中水的熵_。19 .一般说来，球状蛋白质在其分子内部含有_性氨基酸残基，而在分子外表面含_性氨基酸残基。20.胰蛋白酶专一性地切断_和_的羧基端肽键。（三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1.下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收？A. 色氨酸的吲哚环 B. 酪氨酸的酚环 C. 苯丙氨酸的苯环D. 半胱氨酸的硫原子 E. 肽键2.关于氨基酸的叙述哪一项是错误的？C. 亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸 D.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸 E. 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基3.在pH7时，其R基带有电荷的氨基酸是A. 缬氨
6、酸 B. 甘氨酸 C. 半胱氨酸 D. 酪氨酸 E. 赖氨酸4.每个蛋白质分子必定具有的结构是什么A. -螺旋 B. -折叠 C. 三级结构 D. 四级结构5.下列哪一种氨基酸侧链基团的pKa值最接近于生理pH值？A. 半胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 谷氨酰胺 D. 组氨酸 E. 赖氨酸6. Arg的pK1=2.17，pK2=9.04， pK3=12.48 其pI等于A .5.613 B. 7.332 C. 7.903 D.7.关于蛋白质中L-氨基酸之间形成的肽键，下列哪些叙述是正确的A. 具有部分双键的性质 B. 比通常的C-N单键短 C. 通常有一个反式构型 D. 能自由旋转螺旋是10 B.
7、 310 C13 15 169.维持蛋白质分子中的螺旋主要靠A. 盐键 B. 范德华键 C. 共价键 D. 氢键A盐键 B二硫键 C氢键 D疏水作用力 E范德华力12.维持蛋白质二级结构的主要化学键是A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键13.存在于蛋白质分子中的下列作用力，哪项不是次级键 A .氢键 B.肽键 C.盐键 D.疏水键 E.二硫键15.某蛋白质的等电点为7.5，在pH6.0的条件下进行电泳，它的泳动方向是A.在原点不动 B.向正极移动 C.向负极移动 D.无法预测. 16.用凝胶过滤层析柱分离蛋白质时，下列哪项是正确的17.有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换柱层析时，第一
8、个被洗脱下来的氨基酸是A. Val（pI为5.96） B. Lys（pI为9.74） C. Asp（pI为2.77） D. Arg （pI为10.76）18.为获得不变性的蛋白质，常用的方法有A.用三氯醋酸沉淀 B.用苦味酸沉淀 C.用重金属盐沉淀 19.用6mol/L HCl水解某种蛋白质时能检出的氨基酸种类是A. 20种 B. 19种 C. 18种 D. 17种或更少A.pI的差异 B.分子大小的差异 C.分子极性的差异 222分压增高 222.如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中你认为最合适使用哪一个 A .茚三酮 B.CNBr C.胰蛋白酶 D.异硫氰酸苯酯23.下列有关血红蛋白
9、运输氧的叙述哪些是正确的？A.四个血红素基各自独立地与氧结合，彼此之间并无联系B.以血红蛋白结合氧的百分数对氧分压作图，曲线呈S形C.氧与血红蛋白的结合能力比一氧化碳弱 24.关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的？25.一个生物样品的含氮量为5%，它的蛋白质含量为A .12.50% B. 16.00% C. 38.00% D. 31.25%（四）判断题1.氨基酸为氨基取代的羧酸，可直接用酸碱滴定法进行定量测定。2.当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时，该基团一半被解离。3.在pH很高或很低的溶液中，氨基酸主要以非离子化形式出现。4.肽链的主链有1/3化学键不能旋转。5.溴化氰可以断裂甲硫氨酸的
10、氨基参与形成的肽链。6.体内合成肽链的方向是从N端向C端，而在体外用固相化学合成法合成多肽时，通常是从C端向N端合成。7.核磁共振研究蛋白质三维结构的主要优势是可以研究溶液中的蛋白质三维结构，并能提供有关的动态信息。8.在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。9.原子之间的距离越小，范德华引力越强。-螺旋中，每3.6个氨基酸绕一圈，并形成1个氢键。11.胶原蛋白的原胶原分子是3股右手螺旋扭曲成的左手螺旋。12.球蛋白的三维折叠多采取亲水侧基在外，疏水侧基藏于分子内部的结构模式。13.胎儿血红蛋白与2，3-二磷酸甘油（2,3DPG）的结合力较弱。14.血红蛋白与氧的结合能力随pH降低
11、而增高。15.由于一级结构可以决定空间结构，基因工程表达的肽链一定可以自然地形成天然构象。16.测定别构酶的相对分子质量可以用SDS-PAGE。17.当溶液的pH小于某蛋白质的pI时，该蛋白质在电场中向阳极移动。18.用凝胶过滤分离蛋白质，小分子蛋白由于所受的阻力小首先被洗脱出来。19.若蛋白质与阴离子交换剂结合较牢，可用增加NaCI浓度或降低pH的方法将其从层析柱洗脱出来。-酰胺N原子与寡糖链形成糖苷链。23.糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。（五）分析和计算题1.判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-pI更好，为什么？2.分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸
12、的等电点。3.在下面指出的pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？A表示向阳极，B表示向阴极，C表示不移动。人血清蛋白：，；，；胸腺组蛋白：，；已知：人血清蛋白的pI=4.64 。4.简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。5.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。6.在体外，用下列方法处理，对血红蛋白与氧的亲和力有何影响？（1）pH值从7.0增加到7.4；(2) CO2分压从1000 Pa增加到4 000 Pa；(3) O2分压从6000 Pa下降到2000 Pa； (4)2,3-二磷酸甘油酸的浓度从810-4mol/L下降到210-4ol/L；（5）22解聚成单个亚基
13、。7.胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（Hb A）链143残基位置含有Ser，而成年人链的这个位置是具阳离子的His残基。残基143面向亚基之间的中央空隙。（1）为什么2，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F更牢固？（2）Hb F对2，3-BPG低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。8.试述蛋白质二级结构的三种基本类型。9.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？ 10.为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH值时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，导致溶解度的减小。（6）如果加入一种非极性强的溶剂。使介电常数大大地下降会导致变性。11.凝胶过滤和SDS-PAGE均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？12.已知牛血清白蛋白含色氨酸0.
