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1、、氨基酸,一、分类与命名,1、分类,* 据氨基和羧基的相对位置分为：氨基酸、 氨基酸和氨基酸。,* 根据化学结构的不同，分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。,分子中既含有氨基又含有羧基的双官能团化合物称为氨基酸。在自然界主要以多肽或蛋白质的形式存在于动植物体内。由蛋白质水解后产生的氨基酸，除脯氨酸外均为氨基酸。,见P 285页表15-1,2、命名：俗名-根据氨基酸的来源或性质命名,也有系统命名。,*据氨基和羧基的数目可分为：中性 （弱酸性） 氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。,系统命名法：NH2作为取代基，羧酸作为母体。,氨基乙酸， (甘氨酸,中性)Gly,二、氨基酸的构型（除甘氨酸外都
2、具旋光性）,D/L标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。,乳酸中的羟基被氨基取代,L-甘油醛,注意:用D,L标记法表示氨基酸的构型,是以距羧基最近的手性碳原子（即-碳原子）为标准;而糖的构型则是以距羰基最远的手性碳原子为标准。,丙氨酸 (alanine),丙氨酸的分子模型,例：丙氨酸的结构,三、化学性质,具有氨基和羧基的典型反应，如羧基的成酯；生成酰氯、酰胺等。而氨基也可发生其特有的反应。除此之外，还表现出特性。,1、偶极离子(或两性离子)与等电点,（1）形成内盐,与强酸强碱都能成盐,（氨基酸本身的氨基与羧基作用形成的盐，称为内盐。）,负离子(I) 偶极离子(II) 正离子(III),内盐分子
3、同时具有两种离子的性质，称为偶极离子，又称两性离子。,（2）氨基酸的存在形式,说明结晶状态的氨基酸的高熔点、易溶于水、难溶于非极性有机溶剂等物理性质的原因。,（3）等电点,等电点：当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸可以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。,中性氨基酸的等电点略小于7，一般在56.3之间。 酸性氨基酸的等电点小于7，一般在2.83.2之间。 碱性氨基酸的等电点大于7，一般在7.610.8之间。,氨基酸在等电点时，溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物。也可分离、提纯氨基酸。,
4、如：将食用味精（含80以上的谷氨酸单钠盐）溶于水，用盐酸调节其pH值为23后，冷冻放置，可从水溶液中析出可供药用的谷氨酸晶体。,2、HNO2的作用范斯莱克(van Slyke)氨基酸测定法,放出的氮气,一半来自氨基酸的氨基,一半来自亚硝酸。反应是定量完成的，测定放出的氮气的量，可计算分子中氨基的含量。,3、受热反应, -氨基酸受热时，两分子-氨基酸失水形成哌嗪二酮的衍生物。,R CH CH2 COOH R CH=CH COOH+NH3, -氨基酸受热时则失氨而形成，-不饱和酸。,加热,NH2, -氨基酸和-氨基酸受热则分子内氨基与羧基失水形成内酰胺。,若氨基和羧基相距更远则会多个分子间失水形成
5、聚酰胺,4、失羧作用（细菌或酶也可起同样作用）,赖氨酸,5、茚三酮反应-氨基酸的特有反应,常用于鉴别和比色分析,6、失羧和失氨（微生物中酶的作用）,(CH3)2CHCH2CHCOOH+H2O (CH3)2CHCH2CH2OH+CO2+NH3,NH2,酶,亮氨酸,异戊醇,(蓝紫色),7、与甲醛作用(使氨基酸碱性消失，可用碱来滴定羧基的量。）,R-CH-COOH + HCHO R-CH-COOH +H2O NH2 N=CH2,8、氨基酸可与某些金属离子形成稳定的配合物，可用于分离或鉴定氨基酸。,3色氨酸,4谷氨酸,5蛋氨酸,四、重要的氨基酸（见288页） 1. 甘氨酸（H2NCH2COOH) 2.
6、 半胱氨酸和胱氨酸,、多肽,一、肽的组成、结构及命名,1、组成,氨基酸分子间的氨基与羧基失水，以酰胺键（肽键）相连而成的化合物叫做肽。,蛋白质水解后成多肽，有些蛋白质本身就是多肽。多肽可继续水解成氨基酸。,二肽,通式：,以上分子链称为肽链,肽的一端含-NH2，通常写在左边，称为肽链的氨基末端或N-端；肽的另一端含-COOH，通常写在右边，称为肽链的羧基末端或 C-端。,丙氨酰酪氨酰甘氨酸,（丙酪甘）,寡肽：10个或10个以下氨基酸组成的肽； 多肽：10个以上氨基酸组成的肽。,2、异构与命名,由两种氨基酸组成的二肽，因结合顺序不同可能有两种异构体：,命名原则： 以含C端的氨基酸为母体，把肽链中其
7、它氨基酸名称中的酸字改为酰字，将含N端的氨基酸写在最前，然后按它们在链中的顺序依次排列至最后含C端的氨基酸。除C-端氨基酸保留原名，其它都用“酰”来代替“酸”。,三肽含由6种异构体；四肽有24种；五肽有120种； ,二、多肽结构的测定,1、末端分析：分别测定肽链的N-末端和C-末端的氨基酸,（1）2，4二硝基氟苯法(DNFBDinitrofluorobenzene),（俗名谷胱甘肽）,测定一个氨基酸的结构，需测定组成它的氨基酸的排列顺序。,标记N-端,多肽与DNFB作用后水解肽链则N-端的氨基酸生成黄色的N-（2，4-二硝基苯基）氨基酸，通过纸上层析确定。,（2）异硫氰酸酯(标记N-端）,（3
8、）羧肽酶水解 羧肽酶能不断地从C-末端水解各个氨基酸，若按一定的时间间隔定量地取样分析，即可知C-末端氨基酸的排列顺序。,2、部分水解对分子量大的多肽，先水解再标记。 将氨基酸部分水解为寡肽，再结合末端分析。,3、利用氨基酸自动分析仪,三、多肽的合成,1、基团的保护-多功能化合物，将不希望发生反应的基团保护起来。,2、基团的活化,保护氨基,保护基用催化氢化的方法除去：,活化羧基,亚硫酰氯,294页,氨基的保护与羧基的活化,活化COOH：,（Y= Cl, OCOR, OC6H4NO2 等）,保护NH2：,氯甲酸苄酯,活化目的：增加羰基碳的电正性，有利-NH2亲核进攻，降低反应温度。,保护目的：防
9、止与其它试剂反应，不受其它试剂的干扰。,3、固相合成法-麦瑞费尔德1984年因此获诺贝尔化学奖。,在聚苯乙烯树脂上进行的合成。见294页,合成实例,(氯甲酸苄酯) (甘氨酸),(苄氧碳酰甘氨酸) (苄氧碳酰甘酰氯),1953年，合成催产素。有9个氨基酸组成，由 -S- S-连成环状。,1965年 中国合成结晶牛胰岛素(51个氨基酸组 成 ）。,A链 21个-S,B链 30个-S,1979年，日本合成牛胰核糖核酸酯(124个氨基酸组成)。,、蛋白质,一、组成 由 -氨基酸以酰胺键形成的高分子化合物。 蛋白质与多肽没有严格区别，一般将分子量在10000以下的称为多肽；分子量在10000以上的称为蛋
10、白质。,二、结构,1、一级结构：蛋白质多肽链中的氨基酸单位的种类、数目及排列顺序，多肽链即是基本结构； 2、二级结构：在空间的优势构象及所呈现的形状：- 螺旋和- 折叠片，即肽链在空间的实际排列关系。 - 螺旋：一条肽链可以通过一个酰胺键中羰基的氧与另一酰胺键中氨基的氢形成氢键而绕成螺旋形结构。 - 折叠片：由链间的氢键将肽拉在一起形成“片”状的结构。,牛胰岛素的一级结构,A,B,一级结构决定生物活性,牛胰岛素,特定构象赋予蛋白质特定的生理活性，构象被破坏，活性就消失-蛋白质的变性。,在一个方向，向下,二级结构a-螺旋,NHO,二级结构螺旋,二级结构折叠,多肽链折叠形构象,二级结构折叠,C为s
11、p2，N近似sp2,必在一个平面内,3、三级结构：蛋白质在二级结构形式的基础上进一步盘曲，折叠而形成特定格式的三级结构。,核糖核酸酶的三级结构示意图,4、四级结构：由两个以上具有三级结构的多肽链组成的。这些多肽链之间没有共价键连接，而是借次级键缔合在一起。蛋白质的这种结构形式称为蛋白质的四级结构。,三、蛋白质中常见的化学键,主键：即酰胺键，亦即肽键 副键：氢键、二硫键、盐键、酯键、疏水键,疏水键是指疏水基（如苯环、大的脂肪烃基）之间的作用力。,三、蛋白质的功能和分类,输送氧色蛋白、血红蛋白,调节代谢激素、酶,防病抗体,遗传核蛋白,1、功能,2、分类,按水解产物分类 (1) 简单蛋白质： 水解后只能生成-氨基酸的蛋白质。 (2) 结合蛋白质： 水解后除生成-氨基酸外，还生成非蛋白物 质的蛋白质。 辅基： 结合蛋白质的非蛋白物质通常有糖类、脂类、 核酸和各种辅助基团等，它们统称辅基。,根据辅基不同，结合蛋白质又分为：,按溶解度不同分类 (1) 纤维蛋白 不溶于水，这类蛋白质构成动物的组织。 如：丝、羊毛、皮肤、头发、角、爪甲、蹄、羽毛等。 (2)球蛋白 可溶于水或酸、碱、盐水溶液，这类蛋白质是在动物体内起着维护、调节生命活动的功能性蛋白质。 如：酶、激素等。,
