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1、生物化学,绪 论,什么是生物化学？,就是研究生命化学的科学，它运用化学原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质,研究方法：,主要采用化学的原理和方法，同时也与生理学、细胞学、遗传学相联系和交叉,研究内容,一、生物分子的结构与功能：探讨生物体的物质组成以及分子结构、性质和功能 二、物质代谢及其调节：物质代谢的规律、能量转化及其调节控制 属静态生化 三、基因信息传递规律及其调控：DNA复制、RNA转录、蛋白质翻译、基因表达调控等 通常将生物大分子结构、功能及其代谢调控的研究称为分子生物学（生物大分子的来龙去脉） 属动态生化,第一节 蛋白质的化学组成,第二节 蛋白质分子结构,第三节 蛋白质结构与功能的
2、关系,第四节 蛋白质的理化性质,第一章 蛋白质结构与功能,碳(C) 50%-55%,氢(H) 6%-8%,氧(O) 19%-24%,氮(N) 13%-19%,16%；N(g)6.25 = 样品Pro含量,硫(S) 0%-4%,少量的 P、Fe、Cu、Zn、I,第一节 蛋白质的化学组成,元素组成,一、氨基酸(amino acid) 蛋白质的构件分子（building blocks）,Amino group,Carboxylic group,氨基酸结构通式,R group,氨基酸的种类,1809年发现Asp，1938年发Thr，目前已发现180（生物化学第三版 王镜岩）/300多种 构成蛋白质的2
3、0种氨基酸的结构特点： 1.均为L-氨基酸，各种aa的R侧链各不相同 2.-碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外) 3.-碳原子为手性碳原子(甘氨酸除外） 近年来发现，谷胱甘肽过氧化物酶中存在由终止密码UGA编码的硒代半胱氨酸，可能是第21种蛋白质氨基酸；目前，第22种氨基酸吡咯赖氨酸,（一）氨基酸的分类,根据氨基酸侧链基团的结构和理化性质，分为4类：,1.非极性疏水性氨基酸,2.极性中性氨基酸,3.酸性氨基酸,4.碱性氨基酸,1. 7个非极性疏水性氨基酸,甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）,2. 8个
4、极性中性氨基酸,R-基含有极性基团；,酪氨酸(Tyr),生理pH条件下不解离,色氨酸(Trp),丝氨酸(Ser),半胱氨酸(Cys),蛋氨酸(Met),天冬酰胺(Asn),谷氨酰胺(Gln),苏氨酸(Thr),3. 2个酸性氨基酸,R-基有COOH/COO-,带负电荷,4. 3个碱性氨基酸,R-基有NH2/NH3+,赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His),带正电荷,1. 两性解离及等电点,（二） 氨基酸的理化性质,pHpI,pHpI,pH=pI,等电点(pI),氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等，分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点,除碱性氨基酸外，其余氨
5、基酸等电点均小于7,pI=1/2（pK1+pK2）,若一个aa有3个解离基因，则其pI为兼性离子两边pK的平均值,2.紫外吸收性质,色氨酸和酪氨酸在280nm波长附近对紫外光有最大吸收峰,据此可以通过测定蛋白质溶液280nm的吸光值快速测定其蛋白质含量,3.茚三酮反应,aa与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色的化合物，在570nm处有最大吸收。据此亦可用作aa含量分析,（一） 肽与肽键,二、肽,一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱去一分子水缩合形成的键称肽键(peptide bond),+,丙氨酸,苯丙氨酸,肽键,二肽,苯丙氨酰丙氨酸,肽 peptide,氨基酸借肽键相连而形成的化合物,寡肽
6、(oligopeptide ):10个以内氨基酸连成,多肽(polypeptide )：多个氨基酸连成的肽，其形 状为一条没有分支的长链，又称多肽链或肽链,氨基端(端),羧基端(C端),氨基酸在形成肽链时失去了一分子水，肽链中的氨基酸分子不再完整，称为氨基酸残基(amino acid residue),氨基酸残基,蛋白质与多肽的区别：,Protein,空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多,Peptide,空间构象不稳定,氨基酸残基数较少,（二）生物活性肽,1. 谷胱甘肽(glutathione，GSH),构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的r羧基 GSH是体内重要的还原剂,半胱氨酸(Cys),甘氨酸(
7、Gly),谷氨酸(Glu),由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素(调节糖代谢),2.促甲状腺素释放激素,(1) 组成,(2) 功能,三、蛋白质的分类,1.根据组成成分分为：,单纯蛋白质全部由aa组成,结合蛋白质除蛋白部分外，还含非蛋 白部分,结合蛋白质中的非蛋白部分称为辅基，常以 共价键与蛋白部分相连,辅基：包括色素、寡糖、脂类、磷酸、金属 离子乃至核酸等,2. 根据其形状分为：,纤维蛋白质分子状如纤维，其长轴 比纵轴大于10：1,球状蛋白质分子状如球形或椭圆形,难溶于水，常作为细胞支架和细胞连接，如大量存在于结缔组织中,可溶于水，如:酶、转运蛋白、免疫球蛋白等,第二节 蛋白质的分子
8、结构,一、 蛋白质的一级结构,二、 蛋白质的二级结构,三、 蛋白质的三级结构,四、 蛋白质的四级结构,高级结构或 空间结构,一、蛋白质的一级结构,蛋白质一级结构的概念： 蛋白质分子中所有氨基酸的排列顺序， 主要化学键：肽健，二硫键 氨基酸序列书写： 以氨基端开始,羧基末端结束 依次编1、2、3,蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构,胰岛素的一级结构,蛋白质的根本差异在于一级结构的不同,二、蛋白质二级结构,概念： 是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及到aa侧链R基团的构象,肽键中，与-相连的O和H呈反式构型,（反式）,（顺式）
9、,肽键的特点：,肽键的特点,C-N单键为0.149nm,C=N双键为0.127nm,具有部分双键性质,不能自由旋转,肽键中键长为0.132nm,肽键中的和-均不能自由旋转和肽键(-CONH-)中的个原子个碳原子( C)被约束在一个刚性平面（即肽键平面）上，构成一个肽单元(peptide unit),蛋白质的二级结构类型,螺旋结构,折叠结构,-转角,无规卷曲,（一）螺旋 (helix),由肽键平面盘旋形成的螺旋状构象,2.螺旋的结构特征,以肽键平面为单位,以碳原子为转折盘旋形成右手螺旋,(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600),螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm,肽键平
10、面与中心轴平行,(3)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部,(4)肽键的CO和NH 都形成氢键,是稳定螺旋的主要作用力,氢键的方向与中心轴大致平行,（二）折叠 (pleated sheet),肽键平面呈伸展的锯齿状排列,形成的结构称折叠。常为两条或两条以上伸展的多肽链侧向聚集在一起形成扇面状，故又称折叠片或片层,1.概念,2. 折叠结构特点,相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列;侧链基团交错地分布在片层平面的两侧,()由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直,()条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行,（三）转角(turn),肽链出现1800回折的转角
11、处结构称为转角,1.概念,2.结构特征,*第一个残基的C=O与第四个 残基的N-H形成氢键,*常见于球状蛋白质分子表面,（四）无规卷曲(random coil),1.概念,没有确定规律性的肽键构象,常见于球状蛋白质分子中，在其它类型二级结构肽段之间起活节作用，有利于整条肽链盘曲折叠,三 蛋白质的三级结构,1.概念,一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布包含了主链构象和侧链构象的内容称为蛋白质的三级结构( trertiary structure),蛋白质三级结构的意义：,蛋白质的三级结构决定了蛋白质的生物学功能,侧链基团之间形的氢键、离子键、疏水作用、分子引力、二硫键,维持三级结构稳定的键,维系蛋白质结构的作用力,1. 肽键,共价键,2. 二硫键,共价键,3. 次级键,非共价键,维系蛋白质空间结构,维系蛋白质一级结构,维系蛋白质三级结构,次级键的种类：,氢键、疏水相互作用、离子键和范德华力,氢键,负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧或氮共价结合的氢原子相互吸引，这种作用力称为氢键。,疏水相互作用,由非极性基团受到水分子排斥相互聚集在一起的作用力,疏水作用示意图,离子键,由异性电荷间的静电吸引形成的键,
