《食品化学-蛋白质》由会员分享，可在线阅读，更多相关《食品化学-蛋白质（68页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、第第 五五 章章氨基酸与蛋氨基酸与蛋 白白 质质 Chapter 5 Proteins 标准化学院标准化学院 本章主要内容 二、二、氨基酸氨基酸 一、概述一、概述 结构与性质结构与性质 风味及功能风味及功能 三、三、蛋白质蛋白质 结构结构 变性变性-原因、结果及影响因素原因、结果及影响因素 功能性质功能性质 四、蛋白质在加工、贮藏中的变化及安全性四、蛋白质在加工、贮藏中的变化及安全性 第一节 概述 一一、蛋白质的重要性蛋白质的重要性 蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质没有蛋白质 就没有生命。就没有生命。 机体机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白 质参与。 蛋白质占人体
2、重量的16%20%。 蛋白质组成：由蛋白质组成：由C、H、O、N、S、P、Fe、 Zn、Mg、Cu、Mn、Co等构成。等构成。 种类多，性能各异，由种类多，性能各异，由20种氨基酸按比例组成。大多数蛋种氨基酸按比例组成。大多数蛋 白质含氮约白质含氮约16。 常见食物的蛋白质含量 猪牛羊肉、蛋类、鱼类猪牛羊肉、蛋类、鱼类1520 稻米、小米、小麦、玉米、高粱稻米、小米、小麦、玉米、高粱 10 牛乳牛乳 35 花生花生 25，大豆大豆 40 蔬菜水果蔬菜水果 1 按侧链极性可分为四类按侧链极性可分为四类： 二二、蛋白质的分类蛋白质的分类 (1)(1)简单蛋白质简单蛋白质 清清 球球 谷谷 组组 硬
3、硬 鱼精鱼精 醇溶醇溶 (2)(2)结合蛋白质结合蛋白质 糖蛋白糖蛋白、脂蛋白脂蛋白、核蛋白核蛋白 按组成分类 从营养学角度分类：必需氨基酸、 概念概念：在在2020多种氨基酸中多种氨基酸中，有一些在人体内不有一些在人体内不 能合成但具有特殊生理功能能合成但具有特殊生理功能，只能由食物供给只能由食物供给 的氨基酸的氨基酸，被称为必需氨基酸被称为必需氨基酸。 包括包括8 8种种: : 赖氨酸赖氨酸，色氨酸色氨酸、苯丙氨酸苯丙氨酸、蛋氨酸蛋氨酸、苏氨酸苏氨酸、 亮氨酸亮氨酸、异亮氨酸异亮氨酸、缬氨酸缬氨酸。 八种必需氨基酸顺口溜之一： “ 笨（笨（苯丙苯丙）蛋（）蛋（蛋蛋）来（）来（赖赖）宿（）宿
4、（苏苏）舍）舍 （色色），晾（），晾（亮亮）一晾（）一晾（异亮异亮）鞋（）鞋（缬缬）。）。” 八种必需氨基酸顺口溜之二： “借借Val一一Ile两两Leu本本(Phe)单单(Met)色色(Trp)书书(Thr)来来 (Lys) ” 八种必需氨基酸顺口溜之三： “苯缬亮异、苏赖色蛋” 三、加工中的意义 蛋白质是食品中三大营养素之一蛋白质是食品中三大营养素之一 蛋白质对食品的色蛋白质对食品的色、香香、味及组味及组 织结构等具有重要意义织结构等具有重要意义 一些蛋白质具有生物活性功能一些蛋白质具有生物活性功能， 是开发功能性食品原料之一是开发功能性食品原料之一 一些蛋白质及短肽具有有害性一些蛋白质及
5、短肽具有有害性， 对食品安全的影响对食品安全的影响 营养功能营养功能 感观品质感观品质 生物活性生物活性 食品安全食品安全 四、来源 动物中蛋白质动物中蛋白质：如猪肉如猪肉、鱼肉鱼肉、鸡肉鸡肉、乳乳 植物中蛋白质植物中蛋白质：如大豆如大豆、谷物谷物 微生物中蛋白质微生物中蛋白质：酵母酵母 第二节 氨基酸结构与性质 一、结构一、结构 第二节 氨基酸结构与性质 1 1、酸碱性质酸碱性质 氨基酸为两性电解质氨基酸为两性电解质，既表现出既表现出酸性酸性，又表现出又表现出碱碱的性质的性质。 氨基酸在氨基酸在pH=7时水中存在形式时水中存在形式: 二二、性质性质 氨基酸是酸氨基酸是酸 氨基酸是碱氨基酸是碱
6、 2 2、光学性质光学性质：在紫外区在紫外区280280nmnm处有最大吸收处有最大吸收，用之来测用之来测 定蛋白质含量定蛋白质含量。 第二节 氨基酸的结构与性质 3 3、疏水性疏水性: : 两个非极性基团为了避开水相而聚集在一起的两个非极性基团为了避开水相而聚集在一起的 作用力作用力疏水键疏水键。非极性基团所具有的性质非极性基团所具有的性质疏水性疏水性。 氨基酸侧链具有一定的疏水性氨基酸侧链具有一定的疏水性。 4 4、化学性质化学性质：活跃基团活跃基团（氨基氨基、羧基等羧基等）可参与很多反可参与很多反 应应。如与茚三酮的反应如与茚三酮的反应，生成生成蓝紫色物质蓝紫色物质用来定量游离用来定量游
7、离 氨基酸氨基酸. . 第二节 氨基酸的结构与性质 三三、氨基酸的风味及功能氨基酸的风味及功能 功能功能 甜味甜味例例 蛋白糖蛋白糖 对风味的缓冲对风味的缓冲 增香和发色增香和发色 抗氧化活性抗氧化活性 用于冷冻干燥的用于冷冻干燥的 乳化体系乳化体系 鲜味鲜味 为蔗糖的200倍， FDA批准用作食物 甜味剂。 商品名：阿斯巴特姆阿斯巴特姆 例：调味品例：调味品 谷氨酸单钠盐（谷氨酸单钠盐（MSGMSG） 和甘氨酸（和甘氨酸（G G） 味精（味精（MSG80%MSG80%） 食盐：谷氨酸食盐：谷氨酸=10:1=10:1 例 果汁、可乐饮料、 酒、汤汁等 例 水果、果汁罐头中，添加 0.050.1
8、%L-Lys，保持风味。 与还原糖反应，增香和着色与还原糖反应，增香和着色 第三节 蛋白质 一一、蛋白质的结构及其作用力蛋白质的结构及其作用力 定义定义由氨基酸以由氨基酸以酰胺键酰胺键（肽键肽键）链接成肽链再由一链接成肽链再由一 条或多条肽链按各自的方式组合成的高分子化合物条或多条肽链按各自的方式组合成的高分子化合物。 第三节第三节 蛋白质蛋白质 肽键肽键 线性序列， 决定性质和功能决定性质和功能 主链上原子的主链上原子的 局部空间排列局部空间排列 螺旋之螺旋螺旋之螺旋 折叠再折叠折叠再折叠 n条多肽链条多肽链 缔合聚集缔合聚集 二、三、四级结构的作用力二、三、四级结构的作用力 蛋白质结构稳定
9、蛋白质结构稳定 疏水相互作用疏水相互作用 二硫键二硫键 空间相互作用空间相互作用范德华力范德华力 氢氢 键键 静电相互作用静电相互作用 作用力作用力 二、蛋白质的变性 1 1、概念概念 天然蛋白质分子在酸天然蛋白质分子在酸、碱碱、热热、盐等情况下发生次盐等情况下发生次 级键的断裂或重组级键的断裂或重组，引起引起propro空间构象改变空间构象改变。这一过这一过 程称为变性程称为变性。变性只涉及二变性只涉及二、三三、四级结构的变化四级结构的变化， 而一级结构不变化而一级结构不变化。 蛋蛋 白白 质质 变变 性性 类类 别别 可逆-除去变性因素之后除去变性因素之后，在适当的条件下在适当的条件下 蛋
10、白质构象可以由变性态恢复到天然态蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。 不可逆-除去变性因素之后除去变性因素之后，在适当的条件下在适当的条件下 蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。 变性对性质的影响 （1 1）生物活性丧失生物活性丧失（酶酶、激素激素、毒素毒素、抗体抗体 ） （2 2）溶解度降低溶解度降低 （3 3）改变水合性质改变水合性质 （4 4）易被蛋白酶分解易被蛋白酶分解 （5 5）粘度增大粘度增大 （6 6）结晶性破坏结晶性破坏 变性因素变性因素 物理因素物理因素化学因素化学因素 温度温度（热热、低温低温）酸碱酸碱 机械处理机械处理（剪切剪切）金属和盐
11、金属和盐 液压液压有机溶剂有机溶剂 辐射辐射尿素和胍盐尿素和胍盐 界面界面表面活性剂表面活性剂 还原剂还原剂 变性因素 （一）物理变性（一）物理变性 加热：最为常见，加热：最为常见，4545- -5050开始变性，开始变性，5555进行较快；进行较快； 低温的变性在次级键上发生，高温（低温的变性在次级键上发生，高温（7070- -8080以上）以上） 二硫键断裂，不可逆。二硫键断裂，不可逆。 Pro对热变性的敏感性取决于许多因素：对热变性的敏感性取决于许多因素： pro性质、性质、 浓度、水分活度、浓度、水分活度、pH值、离子强度、种类等。值、离子强度、种类等。 （一）物理变性 干燥：干燥：p
12、ropro大量脱水可变性大量脱水可变性，风干易氧化风干易氧化。 低温：使某些低温：使某些propro发生冻结变性发生冻结变性。 二二、变性因素变性因素 因其保护性水膜脱去因其保护性水膜脱去，分子间相互连接分子间相互连接。 蛋白质与水的结合状态改变蛋白质与水的结合状态改变，改变维持蛋白质构象改变维持蛋白质构象 的力的力；水保护层被破坏水保护层被破坏；水结冰使盐浓度升高水结冰使盐浓度升高。 （一）物理变性 机械处理：加工中机械处理如揉捏或滚压，搅拌等产机械处理：加工中机械处理如揉捏或滚压，搅拌等产 生生剪切力剪切力可使蛋白质变性。可使蛋白质变性。 液压：可产生变性效应。液压：可产生变性效应。 二二
13、、变性因素变性因素 主要是反复拉伸使主要是反复拉伸使pro的的螺旋破坏，导致网状结构改变。螺旋破坏，导致网状结构改变。 一般在一般在25下要求下要求1001200MPa。 因为因为pro分子有一定结构上的空间，空间大的球蛋白易被压缩而变分子有一定结构上的空间，空间大的球蛋白易被压缩而变 性，而空间小的纤维蛋白不易因液压而变性。性，而空间小的纤维蛋白不易因液压而变性。 （一）物理变性 辐射：紫外线辐射：紫外线、- -射线射线、其他电离射线辐射其他电离射线辐射。 界面：在蛋白质与水和空气、水和非水溶液、水和固界面：在蛋白质与水和空气、水和非水溶液、水和固 相界面上吸附作用时，可以发生不可逆变性。相
14、界面上吸附作用时，可以发生不可逆变性。 引起的变化有构象上的，也有氨基酸链间二硫键的。前引起的变化有构象上的，也有氨基酸链间二硫键的。前 者可逆，后者不可逆。者可逆，后者不可逆。 远界面分子的扩散引起，导致氢键断裂，微结构伸展等。远界面分子的扩散引起，导致氢键断裂，微结构伸展等。 （二）化学变性 酸或碱酸或碱: :在在pH4pH4- -1010范围内多数范围内多数propro稳定，但酸或碱都引起稳定，但酸或碱都引起propro分分 子变性。子变性。 在极端在极端pHpH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作 用，促使蛋白质分子的构象发生变化。用
15、，促使蛋白质分子的构象发生变化。 金属或盐金属或盐: :盐离子在低浓度时对盐离子在低浓度时对propro有稳定作用，高浓度时盐对有稳定作用，高浓度时盐对 propro有变性作用有变性作用。过渡金属如过渡金属如CuCu、FeFe、AgAg等易与等易与propro发生作用。发生作用。 通过改变蛋白分子的表面性质、改变蛋白分子自身的结构状态通过改变蛋白分子的表面性质、改变蛋白分子自身的结构状态 而使蛋白变性。而使蛋白变性。 有机化合物有机化合物: :某些有机物使某些有机物使propro变性，断裂变性，断裂propro的氢键，如尿素、的氢键，如尿素、 胍基。胍基。 （二）化学变性 有机溶剂有机溶剂 极性溶剂：改变介质极性溶剂：改变介质（水水）的介电常数改变静电力的介电常数改变静电力。 非极性溶剂：穿透疏水区非极性溶剂：穿透疏水区，打断疏水作用打断疏水作用。 表面活性剂：打断疏水相互作用表面活性剂：打断疏水相互作用，导致蛋白质展开导致蛋白质展开。 如表面活性剂十二烷基硫酸钠（如表面活性剂十二烷基硫酸钠（SDSSDS） 蛋白质变性的应用蛋白质变性的应用 1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。 2、细菌、病毒加热，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变 性而灭活（灭菌、消毒）。 3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。 4、很多毒素是
