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1、蛋白质的结构与功能,第 一 章,Structure and Function of Protein,目录,第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系,主要内容：介绍蛋白质的构件单位氨基酸的结构、分类、性质及肽的概念，重点讨论蛋白质的结构、性质以及结构和功能的相互关系。,一、什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,二、蛋白质的生物学重要性,1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白
2、质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。,1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递,2. 蛋白质具有重要的生物学功能,3. 氧化供能,蛋 白 质 的 分 子 组 成 The Molecular Component of Protein,第 一 节, 组成蛋白质的元素,主要有C、H、O、N和S、P。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。,各种蛋白质的含氮量很接均为16。,由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生
3、物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：,蛋白质含量 ( 克 )= 每克样品含氮克数 6.25, 蛋白质元素组成的特点,凯氏定氮法,一、氨基酸 组成蛋白质的基本单位,存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。,COOH,H,C,H2N,R,L-氨基酸,D-氨基酸,-氨基酸的通式,（一）、氨基酸的分类,甘氨酸 glycine Gly G 5.97,丙氨酸 alanine Ala A 6.00,缬氨酸 valine Val V 5.96,亮氨酸 leucine Leu L 5.98,异亮氨酸 isoleucine I
4、le I 6.02,苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48,脯氨酸 proline Pro P 6.30,非极性疏水性氨基酸,色氨酸 tryptophan Try W 5.89,丝氨酸 serine Ser S 5.68,酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66,半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07,蛋氨酸 methionine Met M 5.74,天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41,谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65,苏氨酸 threonine Thr T 5.60,2. 极性中性氨基酸,天冬氨酸 aspartic a
5、cid Asp D 2.97,谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22,赖氨酸 lysine Lys K 9.74,精氨酸 arginine Arg R 10.76,组氨酸 histidine His H 7.59,3. 酸性氨基酸,4. 碱性氨基酸,+,几种特殊氨基酸,脯氨酸 （亚氨基酸）, 半胱氨酸,胱氨酸,（二）氨基酸的理化性质,1. 两性解离及等电点,氨基酸是两性电解质，氨基酸分子中同时带有可解离的弱碱性基团（-NH2 - NH3+）和弱酸性基团（-COOH - COO - )。,等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离
6、子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,pH=pI,pHpI,pHpI,氨基酸的兼性离子,阳离子,阴离子,2. 紫外吸收,色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带,最大吸收峰在 280 nm 附近。,大多数蛋白质含有这三种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,芳香族氨基酸的紫外吸收,苯丙氨酸 （Phe）,酪氨酸 （Tyr）,色氨酸 （Try）,N,H,S,:,C,C,H,C,O,R,1,H,N,N,H,C,H,C,O
7、,R,2,+,PTC-多肽,PTH-氨基酸,3. 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（Edam降解）,DNS多肽,DNS氨基酸,在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯-DNS）可以与N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸。此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到110-9mol。,4.与丹磺酰氯反应:,此法是多肽链C-端氨基酸分析法。多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。,5.肼（联氨-NH2-NH2）解反应：,6、茚三酮反应,氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成
8、蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。,茚三酮反应,茚三酮,水合茚三酮,还原茚三酮,脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质,7.R-侧链反应-呈色反应,二、肽,* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。,（一）肽(peptide),* 肽是由氨基酸通过肽键脱水缩合而形成的化合物。,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽,* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。,* 由多个氨
9、基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。,N 末端：多肽链中有游离氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离羧基的一端,多肽链有两端,* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,2. 肽的分类 根据氨基酸组成的数目分类： 肽或低聚肽： 10个氨基酸 多肽： 11个氨基酸 分子量 10000 称为蛋白质。 多肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基。,3. 结构： （1）肽类化合物,链状 组成蛋白质 环状,（2）两个末端（链状） N-末端：保留有-氨基的末端，称为肽链的 氨基末端，写在左侧。 C-末端：保留有-羧基的末端，称为肽链的 羧基末端，写在右侧
10、。,4. 氨基酸的命名： 以 C- 末端的氨基酸残基为母体，称为某氨酸，其他氨基酸残基从 N- 末端开始，依次叫某氨酰，放在母体名称前面：,命名为： 丙氨酰甘氨酰丝氨酸,亦可标示为： H丙甘丝OH,或： HAlaGlySerOH H2NAlaGlySerCOOH,N末端,C末端,牛核糖核酸酶,二、自然界中的肽类化合物 谷胱甘肽：广泛存在于动植物细胞和细菌的三肽,谷胱甘肽（还原形式） GSH (-谷-半胱-甘）,2 GSH GSSG,2H,+2H,氧化型：谷胱甘肽（GSSG）,三、蛋白质的分类,* 根据蛋白质组成成分,* 根据蛋白质形状,1.单纯蛋白 2.结合蛋白 清蛋白 核蛋白 谷蛋白和醇溶谷
11、蛋白 色蛋白 精蛋白和组蛋白 糖蛋白 硬蛋白 脂蛋白 磷蛋白,蛋 白 质 的 分 子 结 构 The Molecular Structure of Protein,第 二 节,蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure),化学法断裂肽键： 溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基 所形成的肽键。,酶法断裂肽键,定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。,一、蛋白质的一级结构,主要的化学键 肽键，有些蛋白
12、质还包括二硫键。,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。,二、蛋白质的二级结构,主要的化学键： 氢键,肽单元（肽键平面）,参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。,蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn ) 无规卷曲 ( random coil ),（一） -螺旋,多为右手螺旋,1. -螺旋结构,3.6残基/圈 0.54nm/圈 1000/残基,影响因素：遇Pro中断， R基同种电荷不稳定,氢键是维持此结构
13、的主要作用力,-螺旋结构有左、右螺旋之分，天然蛋白质为右手-螺旋结构，典型 右手-螺旋结构可用3.613表示。,毛发横切面和毛发-角蛋白的结构,原纤维,细胞,-螺旋,角质层（鳞状细胞）,微纤维,微纤维,大纤维,（二）-折叠,两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构，即折叠片。,2. -折叠结构,反平行-折叠,平行-折叠,多肽链以相同或相反的方向排列成片层。 链间形成氢键。 R基垂直分布在片层的上下方 影响因素：R基的大小（Ser、Gly等稳定）。,A.堆积的-折叠片的三维结构,丝心蛋白(fibroin)结构
14、,B.交替层中的Ala(或Ser)残基和Gly残基侧链(H原子)的连锁,3. -转角结构,4.自由回折,多肽链出现180度的回折,氢键,没有规律的松散肽段,自由回折,-螺旋结构,-转角,核糖核酸酶分子中的二级结构,（四）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响,蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或-折叠，它就会出现相应的二级结构。,三、蛋白质的三级结构,肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 即多肽链在二级结构的基础上折叠成具有特定走向的紧密球状结构。,（一） 定义,肌红蛋白 (Mb),胰岛素分子的三级结构,溶菌酶分子的三级结构,亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。,四、蛋白质的四级结构,蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。,有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。,血红蛋白的四级结构,五、蛋白质分子的结构层次,
