《酶的分类与命名》ppt课件

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1、第三章 酶,第三章 酶,第一节 酶的分类与命名 第二节 酶催化作用的特性 第三节 酶催化作用的机制 第四节 酶结构与功能的关系 第五节 酶促反应动力学 第六节 酶活力及其测定 第七节 酶工程,酶是生物催化剂,酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂(biocatalysts） 绝大多数的酶都是蛋白质。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应（Enzymatic reaction）。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物（substrate）。,1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 核酶的发现： 198119

2、82年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNARibozyme。 L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两个最著名的例子。 抗体酶（abzyme）： 1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的抗体（catalytic antibody）。,第一节 酶的分类与命名,一 酶的分类 （一）根据酶的化学组成可将酶分为： 1 单纯蛋白酶类：只含有蛋白质成分 2 结合蛋白酶类（全酶）：含有蛋白成分（酶蛋白） 和非蛋白成分（辅助因子）,全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子,辅助因子,与酶蛋白结合比较疏松的小分子有机物,与

3、酶蛋白结合紧密的小分子有机物。,金属离子作为辅助因子。,金属离子,辅酶,辅基,酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结合为全酶才有催化活性。 酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。,某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。,辅酶在酶促反应中的作用特点,辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊

4、的功能，可以特定地 催某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。,酶分子中的金属离子,根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激酶。 在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/ Fe3+ 、Cu+/Cu3、Zn2+ 、Mn2+、Co2 等。 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子，原子或功能团。,金属酶中的金属离子与配体,金属离子 配体 酶或蛋白 Mn2 咪唑 丙酮酸脱氢酶 Fe2+/Fe3+ 卟啉环，咪唑， 血红素，

5、 含硫配体 氧化-还原酶， 过氧化氢酶 Cu+/Cu2+ 咪唑，酰胺 细胞色素氧化酶 Co2+ 卟啉环 变位酶 Zn2+ -NH3，咪唑，（-RS）2 碳酸酐酶，醇脱氢酶 Pb2 -SH d-氨基- g-酮戊二酸脱水酶 Ni2 -SH 尿酶,金属激酶中的金属离子,激酶是一种磷酸化酶类，在ATP存在下催化葡萄糖，甘油等磷酸化。 其中的金属离子与酶的结合一般较松散。在溶液中，酶与这类离子结合而被激活。 如Na+ 、K+、 Mg2+、 Ca2+ 等。金属离子对酶有一定的选择性,某种金属只对某一种或几种酶有激活作用。,（二）根据酶蛋白结构特点可将酶分为,单体酶：以一个独立的三级结构为完整生物 功能分子

6、的最高结构形式的酶。 寡聚酶：以一个独立的四级结构为完整生物 功能分子的最高结构形式的酶。 多酶复合体：由多种酶彼此镶嵌成一个功能 完整的具有特定结构的复合体, 它们相互配合依次进行，催化连续的 一系列相关反应。,（三）、酶的分类 根据酶所催化的反应类型，按照国际系统 分类方法，将酶分为六大类：,氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。,1 氧化-还原酶 Oxidoreductase,AH2 + B（O2）,+ BH2（H2O2，H2O）,A,转移酶催化基团转移反应，即将一个

7、底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。,2 转移酶 Transferase,AX + B,A +BX,水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：,3 水解酶 hydrolase,AOH + BH,AB + H2O,裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。,4 裂合酶 Lyase,异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异

8、构酶催化的反应。,5 异构酶 Isomerase,常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。,合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H =A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸,6 合成酶 Ligase or Synthetase,核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。,7核酸酶（催化核酸） ribozyme,（一）习惯命名方法 （1）根据作用底物来命名，如淀粉酶、

9、蛋白酶等。 （2）根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。 （3）两个原则结合起来命名，如丙酮酸脱羧酶等。 （4）根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。,二 酶的命名,（二）国际系统命名法,系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。,例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸,酶的编码,每个酶都有一个有四个数字组成的编码,第二节 酶催化作用的特性,酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者 有共性；但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用又有特性。,一 酶和一般催

10、化剂的共性,1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反映前后不发生改变。,二 酶催化作用特性,1高效性 2专一性 3反应条件温和 4. 酶的催化活性可调节控制,二 酶催化作用特性,酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。,1高效性,酶的专一性 Specificity又称为特异

11、性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性。根据专一性的不同又可分为： （1) 绝对专一性 （2）相对专一性 （3）立体异构专一性,2专一性,（1） 绝对专一性,有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。,有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。 包括族(group)专一性。如-葡萄糖苷酶，催化由-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。 和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。

12、,（2）相对专一性,（3）立体化学专一性,酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。 例如，淀粉酶只能选择性地水解D葡萄糖形成的1，4糖苷键,I, 光学专一性 Optical Specificity,Stereochemical Specificity,几何专一性,有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。 如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。,geometrical specificity,酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失

13、活。,3反应条件温和,4.酶的催化活性可调节控制,如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。,某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。,第三节酶结构与功能的关系,酶的化学本质是蛋白质，同样具有一、二、三级结构，有些酶还具有四级结构。作为生物催化剂，酶的结构又有一些特点。,第三节 酶结构与功能的关系,一 活性部位：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发 生 反应的部位。酶活性中心包括两个部位。,主要包括： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。,必需基团：在酶分子中和酶的催化活性直接有关的基团，活性中心内外都有。,酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的

14、氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。,必需基团：,二 变构酶,亦称别构酶，由两个以上亚基组成，除了具有与底物结合的活性中心外，还具有与调节剂结合的调节中心。当酶与调节剂结合后，酶蛋白的构象发生变化，从而引起酶活性的变化。,酶的别构（变构）效应示意图,一般是寡聚酶，由多亚基组成，包括催化部位和调节（别构）部位； 具有别构效应。指酶和一个配体（底物，调节物）结合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。,相同（均为底物）：同促效应（homotropic effect）,不同（效应调节物）：异促效应（heterotropic effect）,根据配体结合后对后继配体的影响,根据

15、配体性质,正协同效应（positive cooperative effect）,负协同效应（negative cooperative effect）,动力学特点：不符合米曼方程双曲线。,别构酶的特点,别构酶与非调节酶动力学曲线的比较,别构酶举例：天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATCase,三 酶原及酶原的激活,1 酶原：酶无活性的前体。,2 酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。,4酶原激活的本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。,3 激活剂 ：能使无活性的酶原激活的物质。,胰蛋白酶原,胰蛋白酶,六肽,肠激酶,活性中心,胰蛋白酶原的激活示意图,胰蛋白酶原,胰蛋白酶,六肽,肠激酶,胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用,四 同工酶(isoenzyme),能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。,乳酸脱氢酶（LDH),LDH5,LDH4,LDH3,LDH2,LDH1,骨肌型,心肌型,乳酸脱氢酶同工酶形成示意图,多肽,亚基,mRNA,四聚体,结构基因,a b,不同组织中LDH同工酶的电泳图谱,同工酶在各学科中的应用,(1) 遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。,(2) 发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情况，以及个体发育和系统发育的关系。,(3) 生物化学和生理学：根据不同器官组织中同