《生物基础知识》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物基础知识（167页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、普通生物学基础第一章 生物化学第二章 细胞生物学第三章 遗传学第四章 生理学第五章 生物工程第六章 生物分离和仪器分析第七章 进化和生态第八章 无机化学和有机化学第九章 生物学研究方法第一章 生物化学（一）细胞的元素和分子生物化学：用化学的方法，从分子水平研究生物。一、组成细胞的元素（1）大量元素：C、H、O、N、P、S以及K、Ca、Mg等。（2）微量元素（含量占生物总重量万分之一以下）：Fe、Cu、Zn、锰、铬、硒等。（3）Na、I虽常见，但不是构成细胞的元素，而是调节生理的元素，所以不属于微量元素。二、组成细胞的分子（1）水：生化反应的溶剂、通过流动来运输物质。水分子间，通过氢键，相互内聚
2、在一起。水分子与其它物质之间，也可通过氢键粘附在一起。极性分子和水，由于离子间相互作用（氢键），而结合（亲水），而非极性分子，则没这种作用。（2）无机盐：金属酶的辅因子、调节渗透压。（3）糖类：能量物质、细胞信号识别（糖蛋白）。（4）脂类（脂质）：储能、保温、减缓内脏摩擦、构成细胞膜（磷脂）、激素（例如胆固醇）。（5）蛋白质：身体结构（肌肉）、酶（催化）、激素（例如胰岛素、生长激素）、抗体。（6）核酸（DNA和RNA）：携带遗传信息（DNA、mRNA）、核酶（催化作用，例如rRNA）、转运氨基酸（tRNA）。（二）糖类糖类概念种类分子式单糖不能水解五碳糖：核糖、脱氧核糖C5H10O5/4六碳糖
3、：葡萄糖、果糖C6H12O6二糖水解成两分子单糖麦芽糖、蔗糖、乳糖C12H22O11多糖水解成多分子单糖淀粉、纤维素、糖原(C6H10O5)n单糖属于醇类，由C、H、O组成，分为醛糖（葡萄糖）和酮糖（果糖）。葡萄糖会自发的从链式（上图）变为环式（六边形），环式葡萄糖又会相互结合，形成多糖。反之，多糖水解，形成单糖。（三）脂类脂肪（由C、H、O组成）：脂肪酸：R-COOH，R：烷基。R展开：例如CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2COOH如果有不饱和键（碳碳双键），碳链就会弯曲。脂类一般是非极性的（疏水），但是磷脂的头是亲水的（局部极性），所以向外和水结合。（四）氨基酸氨基酸的中心是碳原子
4、（C），碳原子分别连接：氨基（-NH2）、羧基（-COOH）、H、R基团。氨基酸的区别就是R基团不同。羧基在水中容易提供H，而成酸性，然后成为-COO-，而氨基的N在水中容易吸引H，而成碱性，然后成为-NH3+。人体有20种常见氨基酸，其中8种为必需氨基酸（人体不能自己合成，必需从食物中获得的氨基酸）：甲携来一本亮色书（记忆法）。鸟氨酸和瓜氨酸不参与蛋白质的合成，只是代谢产物。氨基酸脱水缩合形成肽链，肽链经过加工、折叠、组装后，形成蛋白质。氨基酸数目较少的，称为多肽，而不叫蛋白质，但是两者化学本质是一样的。氨基酸的种类、数量、排列顺序决定蛋白质的多样性。说到底是基因的多样性决定蛋白质的多样性，
5、而蛋白质的多样性决定生物的多样性。氨基酸分类：1.根据化学结构的分类：（1）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。记忆法：老（酪氨酸）、笨（苯丙氨酸）、色（色氨酸）：他一身芳香味，但是又老、又笨、脸色也不好。（2）杂环族氨基酸：组氨酸、脯氨酸。记忆法：祖（组氨酸）父（脯氨酸）的杂环。（“脯”念fu，不念pu）（3）剩下的就是脂肪族氨基酸。芳香族：具有苯环。杂环：类似苯环，但环中含有杂原子。脂肪族：碳氢化合物。2.按R基分类：（1）酸性氨基酸（中性溶液中带负电，-COO-）：天冬氨酸、谷氨酸。记忆：天（天冬氨酸）谷（谷氨酸）：天天吃谷。（2）碱性氨基酸（中性溶液中带正电，-NH3+）：赖氨酸、
6、精氨酸、组氨酸。记忆：来（赖氨酸）警（精氨酸）组（组氨酸）：来警察小组。（3）剩下的氨基酸是中性的。中性非极性氨基酸：甲父笨病，一亮色鞋。（甲硫氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、缬氨酸）中性极性氨基酸：在甘肃，天天吃谷、奶酪、拌丝。（甘：甘氨酸，肃：苏氨酸，天：天冬酰胺，谷：谷氨酰胺，酪：酪氨酸，拌：半胱氨酸，丝：丝氨酸）（五）蛋白质蛋白质由C、H、O、N组成，有些蛋白质含S（二硫键）。蛋白质的结构：蛋白质的一级结构：氨基酸残基序列以及二硫键。（氨基酸组成肽链之后，氨基酸就叫氨基酸残基，因为脱水后不完整）蛋白质的二级结构：局部空间结构，-螺旋，-折叠，-转角，无规卷曲。
7、C可旋转，形成不同的二级结构：二级结构主要靠氢键维持。氢键：氢原子与电负性大的原子（O、N等）相互吸引。电荷排斥和R基的大小形状，会影响-螺旋的形成。脯氨酸引起180度的-转角（环），半胱氨酸的-SH基形成二硫键。蛋白质的超二级结构：多个二级结构组成：蛋白质的三级结构：一整条肽链的三维空间结构。维持三级结构的化学键：次级键：疏水作用、氢键、盐键、范德华力。此外还有二硫键。盐键：强调基团之间的离子键，而不是NaCl那种离子间位置极近的离子键。疏水作用：相似相溶，疏水基团趋向于相互聚集，而被亲水基团（例如水）包裹。这些键使肽链聚集成球状。结构域：蛋白质三级结构中，折叠相对紧密，且具有一定功能的区域
8、。一条肽链就是一个亚基。蛋白质多亚基的作用：（1）相同亚基装配蛋白质可以节省DNA的编码序列，不用重复编码，（2）蛋白质合成错误，造成一条亚基失活，那么亚基越长，损害的范围就越大，而亚基小，损害范围小。蛋白质的四级结构：多条肽链组装在一起的三维空间结构。维持四级结构的键：次级键。一级结构相似的肽链，自然形成的高级结构往往也相似。蛋白质变性：二级、三级、四级结构被破坏。（一级结构很牢固，不像次级键那样容易被破坏）蛋白质（包括酶）构象改变，就容易丧失活性。（六）核苷酸核酸由核苷酸组成，核苷酸分为核苷和磷酸，核苷分为核糖和碱基。核酸分为DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸），DNA由脱氧核苷酸组
9、成，RNA由核糖核苷酸组成。DNA的碱基：A、T、C、G，RNA的碱基：A、U、C、G。碱基配对：DNA：A=T、C三G，RNA：A=U、C三G。核酸分为DNA和RNA。DNA：脱氧核糖核酸。RNA：核糖核酸。核酸由C、H、O、N（碱基含N）、P（磷酸含P）组成。核苷酸中，核糖1位连碱基，3位和5位连磷酸。核苷酸之间通过磷酸二酯键相连。DNA链是有两端的，磷酸在外的是5端，戊糖在外的是3端。（上图中的DNA链，上面的是5端，下面的是3端）（七）DNADNA是反向平行的双螺旋结构。反向平行是一根链从3端到5端，另一根链是5端到3端。双螺旋是为了保护里面的碱基，而大沟和小沟方便基因调控蛋白直接接触
10、碱基。DNA的螺旋结构靠疏水作用产生的碱基堆积力维持，而双螺旋结构（两条链的结合）靠碱基之间的氢键维持。DNA和RNA都含有CG，CG之间是三键，比AT或AU之间的双键更牢固，所以CG含量高，DNA和RNA更稳定。DNA旋转一周（螺距）为3.4纳米，其中含了10个碱基对，因此两个碱基对之间的距离为0.34纳米。双螺旋直径为2纳米。DNA双螺旋有大沟和小沟。原核生物核外DNA是质粒，真核生物核外DNA是线粒体和叶绿体中的DNA。原核生物的DNA基因数量少，没有内含子，也没有重复序列，所以很精简。（八）酶酶：由活细胞产生的，对特异底物具有高效催化作用的蛋白质或RNA。（99%以上是蛋白质）活化能：
11、分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量。酶能降低化学反应的活化能。酶的特点：酶在化学反应前后质量不变，酶只能加速化学上允许的反应。酶的性质：高效性、专一性（特异性，对底物有严格的选择，只能催化一种或一类化学反应）、易失活（对温度和pH值要求苛刻）、可调控。酶的组成：单纯酶、结合酶。结合酶有蛋白质部分和辅因子组成，结合疏松的辅因子叫辅酶，结合紧密的叫辅基，为共价结合。命名：习惯命名：例如淀粉酶，系统命名：底物 + 反应类型 + “酶”字。（先说底物，再说把底物怎么样了）活性中心：结合基团（酶的特异性）、催化基团（酶的高效性）。酶的分类：名称作用类型底物数占酶总数异构酶A = B
12、（同分异构）15%裂合酶A = B + C （分解）112%水解酶AB + H2O = A-OH + B-H（H2O也做底物）226%氧化还原酶A2+ + B3+ = A3+ + B2+（电子转移）227%基团转移酶A + BX = AX + B224%连接酶A + B + ATP = AB + ADP +Pi36%酶的作用机理：（1）专一性：钥匙与锁学说、诱导契合学说：钥匙与锁：酶与底物的形状如同钥匙与锁一样互补结合。诱导契合：酶与底物的形状本来不是互补的，在底物的诱导下形成互补结构。（2）高效性：酸碱催化、共价催化：酸碱催化：酶通过给予底物质子或抽取底物的质子，使底物变成高能量的、不稳定的
13、过渡态物质，从而容易发生化学反应。中间过渡态产物降低了化学反应所需的活化能（需要的活化能低，因为它已经是高能量物质了）。共价催化：酶与底物共价结合，使底物变成高能量的、不稳定的过渡态物质，从而容易发生化学反应。（3）高效性：临近效应、定向效应：临近效应：底物分子和酶的活性中心有相互靠近的趋势，相当于局部浓度增大而易于相互碰撞。（底物钻进酶裂缝，必然会碰上活性中心，酶裂缝限制着酶的运动方向，不会让酶上下左右胡乱跑）定向效应：底物分子的反应基团与酶分子的催化基团之间以正确有效的方向结合。（4）疏水微环境：酶的活性中心在裂缝中，裂缝是疏水环境，有利于底物和活性中心结合。假如有水分子，极性的水分子就会
14、对极性基团之间的结合产生影响。竞争性抑制剂与底物结构相似，两者竞争酶的活性部位。非竞争性抑制剂不占据酶的活性部位，但会占据另一个部位而改变酶的形状，使活性部位不适合接纳底物。抑制剂的作用分为可逆和不可逆。低温降低酶的催化活性，但不会改变酶的空间结构，而高温、过酸、过碱会改变酶的空间结构，使酶永久失活。（九）ATPATP是各种生物通用的、高效的、直接的供能物质。ATP含有两个高能磷酸键（磷酸之间的键），但通常只断裂最外侧的高能磷酸键（ATP ADP + Pi + 能量），高能磷酸键断裂时会释放大量的能量。AMP：腺嘌呤核糖核苷酸。（十）细胞呼吸供氢体（NADH、FADH2）是还原剂，失电子，才有电子链的传递。供氢体的H（质子）用于穿越ATP合酶，从而作为ATP合成的动力。有氧呼吸与光合作用是相反的。有氧呼吸：葡萄糖 + 氧气 + 水 二氧化碳 + 水C6H12O6 + 6O2 + 6H2O = 6CO2 + 12H2O光合作用：二氧化碳 + 水 葡萄糖 + 氧气 + 水6CO2 + 12H2O = C6H12O6 + 6O2 + 6H2O氧气来自水的光解，而不是二氧化碳。有氧呼吸第一阶段：糖酵解葡萄糖 + NAD+ + ADP + Pi 丙酮酸 + NADH + ATP + H+发生场所：细胞质基质记忆法：葡葡（葡萄糖、葡萄糖-6-磷酸）、果果（果糖-6-磷酸、果糖1，6-
