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1、第三章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的生物学功能与分类 第二节 蛋白质的化学组成第三节 肽第四节 蛋白质的分子结构 第五节 蛋白质结构与功能的关系 第六节 蛋白质的理化性质（Structure and Function of Protein ）定义 ：蛋白质是由许多不同的氨基酸通过肽键缩合而成的生物大分子。蛋白质是信息大分子，是DNA的遗传信息的体现者。在生命活动过程中发挥了极其重要的作用。第一节 蛋白质的生物学功能与分类1. 蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更
2、高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。一、蛋白质的生物学意义1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）物质的转运 4）参与细胞间信息传递5）运动作用6）免疫保护作用7）营养与贮存8）保护与支持2. 蛋白质具有重要的生物学功能3. 氧化供能二、蛋白质的分类 * 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分* 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质球状蛋白质单纯蛋白质按溶解度分类蛋白质质 分类类举举例溶解度白蛋白血清白蛋白溶于水、稀盐盐、稀酸、稀碱， 不溶于饱饱和硫酸铵铵溶液球蛋白血清球蛋白、纤维纤维 蛋 白原溶于稀盐盐、稀酸、稀碱， 不溶于水、半饱饱和硫酸铵铵溶液谷蛋白麦谷蛋白
3、溶于稀酸、稀碱； 不溶于水、稀盐盐。醇溶蛋 白醇溶谷蛋白、醇溶玉米 蛋白溶于70-80%乙醇中； 不溶于水硬蛋白角蛋白、胶原蛋白、 弹弹性蛋白不溶于水、稀中性盐盐、稀酸、稀碱和一般不 机溶剂剂组组蛋白胸腺组组蛋白溶于水、稀酸； 不溶于稀氨水精蛋白鱼鱼精蛋白溶于水，稀酸， 不溶稀氨水结合蛋白质按化学成分分类蛋白质质 分类类举举例非蛋白成分 （辅辅基）核蛋白病毒核蛋白，染色体蛋白核酸糖蛋白免疫球蛋白、粘蛋白，蛋白多糖糖类类脂蛋白乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低度密度 脂蛋白、高密度脂蛋白各种脂类类磷蛋白酪蛋白、卵黄磷酸蛋白磷酸色蛋白血红红蛋白、黄素蛋白色素金属蛋白铁铁蛋白、铜兰铜兰 蛋白金属离子第二节
4、 蛋白质的化学组成一、 蛋白质的元素组成主要有碳（50%55%）氢（6%8%） 氧（20%23%）氮（15%17%）硫（ 0.3%4%）有些蛋白质还含有少量磷、硒或金属元 素铁、铜、锌、锰、钴、钼等，个别蛋 白质还含有碘 。各种蛋白质的含氮量很接均为16。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数 6.251001/16% 蛋白质元素组成的特点二、氨基酸蛋白质是高分子化合物，可以受酸、碱或蛋 白酶作用彻底水解，最终产生各种氨基酸。 因此，蛋白质的基本组成单位为氨基酸
5、（一）氨基酸分类1、 常见氨基酸基本结构与构型组成蛋白质的20种常见氨基酸都是-氨基酸 （脯氨酸为-亚氨基酸）。除脯氨酸外，其余氨基酸可以用下面的结构通式表示。 H R C COOH NH2共同的结构，即：一个羧基（-COOH）、一 个氨基(-NH2)和一个氢原子与碳原子相连， 结构的差异表现在R基的不同。除甘氨酸（R为H）外，其他氨基酸的碳原 子都是手性碳原子，故具有旋光异构现象， 存在L-型和D-型两种异构体，组成天然蛋白 质的氨基酸均为L-型 COOH COOH NH2 C H H C NH2R R L-a-氨基酸 D-a-氨基酸常见见氨基酸的分类原则：20种常见氨基酸根据R侧链极性和带
6、电荷的不同，可将氨基酸分为四类。优点：有利于反映不同氨基酸在蛋白质中可能发挥的作用。非极性R基氨基酸色氨酸 tryptophan Try W 5.89丙氨酸 alanine Ala A 6.00缬氨酸 valine Val V 5.96亮氨酸 leucine Leu L 5.98异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48蛋氨酸 methionine Met M 5.74脯氨酸 proline Pro P 6.30丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66半胱氨酸 cysteine
7、Cys C 5.07天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65苏氨酸 threonine Thr T 5.60极性中性R基氨基酸甘氨酸 glycine Gly G 5.97天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22赖氨酸 lysine Lys K 9.74精氨酸 arginine Arg R 10.76组氨酸 histidine His H 7.59酸性氨基酸碱性氨基酸非极性氨基酸 其侧链为烃基、吲哚环或 甲硫基等非极性疏水基团，共有8种。不带电荷的极性氨基酸 其
8、侧链上有羟基、巯基或酰胺基等极性基团，这些基团有亲 水性，在水溶液中不带电荷碱性氨基酸 侧链上有氨基、胍基或咪唑 基，在水溶液中能结合H+而带正电荷。酸性氨基酸 侧链上有羧基，在水溶液中 能释放H+而带负电荷。2、稀有氨基酸 4-羟脯氨酸 胱氨酸二硫键HO蛋白质中含量较少的氨基酸。3、非蛋白质的氨基酸不参与蛋白质的组成，而是以游离的状 态存在于生物体之中。（二）氨基酸的理化性质1. 紫外吸收色氨酸、酪氨酸 的最大吸收峰在 280 nm 附近。苯丙氨酸的 最大吸收峰为260nm大多数蛋白质含有 这些氨基酸残基，测定 蛋白质溶液280nm的光 吸收值是分析溶液蛋白 质含量的快捷的方法。芳香族氨基酸
9、的紫外吸收2. 两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子 阳离子阴离子3、茚三酮反应(ninhydrin reaction)茚三酮 氨基酸 茚三酮(还原型) 醛茚三酮 蓝色或紫色化合物2氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。可作为氨基酸定量分析方法。4、Sanger反应与与2
10、2，4 4二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFBDNFB）反应生成反应生成相应的相应的DNP-DNP-氨基酸（黄色）氨基酸（黄色）应用：该反应常用于多肽链或蛋白质的 N端氨基酸的分析。NH2NC HR1CNOHC HR2CNOHC HR3CNOHC HR1CNOHC HR2CNOHC HR3CNOHHNCSN HCN HCNCSOR1HH2NC HR2CNOHC HR3CNOH多肽(氨基酸=n)异硫氰酸苯酯苯氨基硫甲酰多肽苯乙内酰硫脲衍生物6mol/L HCl多肽(氨基酸=n-1)重复下一轮反应CS荧 光时间5、 Edman反应一、基本概念肽:是由氨基酸通过肽键缩合而形 成的化合物。肽键：一个Aa的
11、-羧基与另一 个氨基酸分子的-氨基缩合脱 掉一分子的H2O而形成的化学 键叫肽键（酰胺键）第三节 肽+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽*多肽链：许多Aa残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽* 由几个到十几个氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。氨基酸残基(residue) ：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而成为不完整的分子形式。主链骨架（main chain backbone） 由许多氨基酸残基通过肽键连接而成的长链， 不包括侧链R。N末端 肽链中有游离的氨基的一端。写在
12、肽链的左边C末端 肽链中有游离的羧基的一端。写在肽链的右边N末端C末端牛核糖核酸酶肽单位与二面角肽单位（piptide unit） 是主链骨架的重复单位，C-CONHC。肽平面：肽单位上的六个原子都位于同一个刚性平面称肽平面。结构特点1、肽键具有双键性质，不能自由旋转2、肽单位6个原子位于同一个刚性平面， 酰胺平面3、方式排布：C=O与NH或者CaC与 Ca N4、一定的键长和键角二面角：二面角决定多肽链主链置架的构象二、 几种生物活性肽概念生物体内很多以游离状态存在，相对分子质量小于6000，在构象上较松弛、并且具有多种生物学功能的小肽。GSH过氧 化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSS
13、G GSH还原酶NADPH+H+ NADP+ 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽(neuropeptide)2. 多肽类激素及神经肽表 一些生物活性肽的结构与功能下丘脑分泌，促腺垂体 分泌促甲状腺素焦谷组脯-NH2促甲状腺素释放激素胰岛-细胞分泌的激素， 调节糖代谢H 组丝谷胺甘苏苯丙苏丝天 酪丝赖酪亮天丝精精丙谷胺 天苯丙缬谷胺色亮蛋天胺 苏OH胰高血糖素（牛）神经递质H 精脯赖脯谷胺苯丙甘亮蛋 OHP物质血管疏张肽H 精脯脯甘苯丙丝脯苯丙精 OH血浆缓激肽（牛）垂体后叶分泌，促进肾 保留水H 半酪苯丙谷胺天胺半脯 精甘NH2抗利尿激素（加压 素）升高血压，刺激肾上腺 皮质分泌醛固酮H 天精缬酪异组脯苯丙OH血管紧张素-II（牛）脑内存在的抑制疼痛的 阿片样肽H 酪甘甘苯丙蛋 OH蛋氨酸脑啡肽生理活性 分 子 结 构 生物活性肽 SS一、概述蛋白质分子是指蛋白质中具有完整生物功能的 最小结构单位。构象与构型构型是指在具有相同分子式的立体异构体中取代基团在空间的相对取
