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1、1. Primary Structure 肽键肽键(二硫二硫键键、共价、共价键键) 定定义义：在：在 Pr 分子中，从分子中，从 N 端到端到 C 端氨基酸排列端氨基酸排列顺顺序。序。 研究研究对对象：多象：多肽链肽链。 。N-C 氨基酸的排列氨基酸的排列顺顺序（氨基酸的序（氨基酸的排列排列顺顺序决定蛋白序决定蛋白质质的一的一级结级结构）构） 决定因素：决定因素：mRNA（ （DNA）基因信息）基因信息2. Secondary Structure 氢键氢键定定义义：在：在 Pr 分在中，某一段分在中，某一段肽链肽链的局部空的局部空间结间结构，也就构，也就是是该该段段肽链肽链主主链链骨架原子的相
2、骨架原子的相对对空空间间位置，并不涉及氨基酸位置，并不涉及氨基酸残基残基侧链侧链的构象。的构象。研究研究对对象：多象：多肽链肽链（主（主链链原子局部空原子局部空间间的排列分布状的排列分布状态态） ）-螺旋：螺旋：3.6 个个 aa 残基（每个残基（每个 aa 残基残基绕绕中心中心轴轴旋旋转转 100度）；螺距度）；螺距 0.54nm； ；肽键肽键平面相平面相对对的的 O、 、H 形成形成氢键氢键，保持螺，保持螺距距稳稳定，定，氢键氢键与假象与假象轴轴平行。平行。头发头发中角蛋白。中角蛋白。-折叠：多形成折叠：多形成 -片片层层，蚕，蚕丝丝蛋白，有同向和反向。蛋白，有同向和反向。-转转角：脯角：
3、脯 aa 形成，形成，4 个残基居多，个残基居多，氢键氢键保持保持稳稳定。定。3. tertiary structure定定义义：整条：整条肽链肽链中全部氨基酸残基的相中全部氨基酸残基的相对对空空间间位置。位置。研究研究对对象：多象：多肽链肽链，全部原子，全部原子=二二级结级结构构总总和和+侧链间侧链间作作用力用力R 之之间间的作用力：非共价的作用力：非共价键键（疏水作用、（疏水作用、氢键氢键、离子、离子键键、 、分子分子间间作用力）作用力）4. quaternary structure （ （氢键氢键、离子、离子键键） ）定定义义：蛋白：蛋白质质分子中各个分子中各个亚亚基的空基的空间间排布及
4、排布及亚亚基接触部基接触部位的布局和相互作用。位的布局和相互作用。亚亚基：具有四基：具有四级结级结构的蛋白构的蛋白质质中，每一条具有独立三中，每一条具有独立三级级结结构的多构的多肽链肽链。 。具有四具有四级结级结构的蛋白构的蛋白质质：血：血红红蛋白、乳酸脱蛋白、乳酸脱氢酶氢酶、大、大肠肠埃埃希菌希菌 RNA 聚合聚合酶酶5. 蛋白蛋白质质的理化性的理化性质质 具有两性具有两性电电离性离性质质 具有胶体性具有胶体性质质Pr 直径直径 1-100nm， ，为为胶体范胶体范围围内内Pr 是大分子生物，分子量都在是大分子生物，分子量都在 10000 以上，不能透以上，不能透过过半半透膜透膜Pr 是是亲
5、亲水胶体：水化膜水胶体：水化膜+表面表面电电荷荷分子量越大，分子量越大，扩扩散速度越慢散速度越慢 空空间结间结构破坏引起构破坏引起变变性：溶解度降低；黏度增加，性：溶解度降低；黏度增加，结结晶晶能力消失；生物活性能力消失；生物活性丧丧失，易被蛋白失，易被蛋白酶酶水解。水解。凝固：凝固：强强酸、酸、强强碱碱+加加热热 双双缩脲缩脲反反应应: 条件是存在条件是存在肽键肽键，反映的是蛋白，反映的是蛋白质质水解水解程度。程度。(蛋白蛋白质质和多和多肽肽分子中的分子中的肽键肽键在稀碱溶液中与在稀碱溶液中与硫酸硫酸铜铜共共热热，呈，呈现现紫色或紫色或红红色色)茚茚三三酮酮反反应应：蛋白：蛋白质经质经水解水
6、解产产生生 aa，才会，才会发发生此反生此反应应。 。6. 蛋白蛋白质质的分的分类类据形状分据形状分为为： ：纤维纤维蛋白（蛋白（长轴长轴、横、横轴轴比比值值大，在大，在 10 倍以上）倍以上）；球状蛋白。；球状蛋白。据据组组成分成分为为： ：单纯单纯蛋白蛋白质质，只含氨基酸（核糖核酸，只含氨基酸（核糖核酸酶酶）；）；结结合蛋白合蛋白质质，含，含辅辅基，可以是金属离子、糖基，可以是金属离子、糖类类、核酸、核酸、细细胞色素、胞色素、磷酸（血磷酸（血红红蛋白：肌蛋白：肌红红蛋白蛋白+血血红红素）素）7. 试试述蛋白述蛋白质质沉淀、沉淀、变变性和凝固的关系性和凝固的关系： ：变变性的蛋白性的蛋白质质
7、易于易于沉淀，沉淀的蛋白沉淀，沉淀的蛋白质质也易于也易于变变性，但性，但变变性的蛋白性的蛋白质质不一定不一定都沉淀（如蛋白都沉淀（如蛋白质质在在强强酸性或酸性或强强碱性溶液中加碱性溶液中加热热后后变变性，性，并不沉淀），沉淀的蛋白并不沉淀），沉淀的蛋白质质也不一定也不一定发发生生变变性（如性（如盐盐析或析或等等电电点沉淀的蛋白点沉淀的蛋白质质）。凝固一定）。凝固一定发发生生变变性，沉淀。凝固是性，沉淀。凝固是深深层层次、不可逆的次、不可逆的变变性。性。8. 什么是蛋白什么是蛋白质变质变性？性？实质实质是什么？医学中有是什么？医学中有啥应啥应用？用？在某些理化因素作用下，蛋白在某些理化因素作用下
8、，蛋白质质特定空特定空间结间结构破坏，从构破坏，从而而导导致其理化性致其理化性质质改改变变和生物活性和生物活性丧丧失，称失，称为为蛋白蛋白质变质变性。性。实质实质：次：次级键级键（非共价（非共价键键）和二硫）和二硫键键破坏，一破坏，一级结级结构不改构不改变变。 。医学医学应应用：消毒、用：消毒、灭灭菌；保存蛋白菌；保存蛋白质试剂质试剂、生物制品、菌、生物制品、菌苗、疫苗等；解救重金属中毒患者。苗、疫苗等；解救重金属中毒患者。9. 蛋白蛋白质质提提纯纯分离的主要方法分离的主要方法：透析和超：透析和超滤滤法；丙法；丙酮酮沉淀、沉淀、盐盐析及免疫沉淀法；析及免疫沉淀法；电电泳法；泳法；层层析法；超速
9、离心法。析法；超速离心法。10.肽键肽键：一个氨基酸的：一个氨基酸的羧羧基与另一氨基酸的氨基基与另一氨基酸的氨基发发生生缩缩合反合反应应脱水成脱水成肽时肽时， ，羧羧基和氨基形成的基和氨基形成的酰酰胺胺键键。具有部分双。具有部分双键键性性质质；可被蛋白水解；可被蛋白水解酶酶水解；是水解；是肽链肽链中的主要共价中的主要共价键键；是比；是比较稳较稳定的定的酰酰胺胺键键； ；键长为键长为 0.132nm。 。11.肽肽：两个或两个以上氨基酸通：两个或两个以上氨基酸通过肽键过肽键共价共价连连接形成的聚合接形成的聚合物。物。12.肽单肽单元：参与元：参与肽键肽键的的 6 个原子个原子 C1、 、C、 、
10、O、 、N、 、H、 、C2 位位于同一平面，于同一平面，C1、 、 C2 在平面上所在平面上所处处的位置的位置为为反式构型，反式构型，此同一平面上的此同一平面上的 6 个原子构成个原子构成肽单肽单元。元。-碳原子可以自由碳原子可以自由转动转动。 。13.等等电电点（点（pI）：当溶液）：当溶液处处于某一于某一 pH 时时，溶，溶质质解离成正、解离成正、负负离离子的子的趋势趋势相等，即成相等，即成为为兼性离子，兼性离子，净电净电荷荷为为零，此零，此时时溶液溶液的的 pH 称称为为溶溶质质的等的等电电点。点。14.盐盐析：将硫酸析：将硫酸铵铵、硫酸、硫酸钠钠或或氯氯化化钠钠加入蛋白加入蛋白质质溶
11、液，使蛋溶液，使蛋白白质质表面表面电电荷被中和且水化膜被破坏，荷被中和且水化膜被破坏，导导致蛋白致蛋白质质在水在水溶液中的溶液中的稳稳定因素去除而沉淀。定因素去除而沉淀。15.蛋白蛋白质质溶液中加入一定量的硫酸溶液中加入一定量的硫酸铵铵会使蛋白会使蛋白质质沉淀沉淀16.双双缩脲缩脲法法测测定定 Pr 的依据是的依据是 Pr 氨基酸残基借氨基酸残基借肽键肽键相相连连。 。17.锌锌指指结结构是模体。构是模体。18.蛋白蛋白质质四四级结级结构形成构形成时亚时亚基聚合。基聚合。19.蛋白蛋白质质分子中氨基酸残基分子中氨基酸残基侧链侧链的极性基的极性基团团与蛋白与蛋白质质分子分子的构象、功能、性的构象
12、、功能、性质质有关。有关。20.肽键羰肽键羰基氧和基氧和亚亚氨基氨基氢氢形成形成氢键氢键。 。21.胰胰岛岛素素 A 链链与与 B 链链交交联联是依靠二硫是依靠二硫键键。 。22.烟草花叶病毒蛋白烟草花叶病毒蛋白质质由完全相同的由完全相同的亚亚基基组组成的四成的四级结级结构。构。23.醋酸醋酸纤维纤维素膜素膜电电泳将血清蛋白分成泳将血清蛋白分成 5 条条带带，从正极数起。，从正极数起。它它们们的的顺顺序是序是 A、 、1、 、2、 、 、24.PH=PI 时时：溶液：溶液导电导电性最小；溶解度最低；性最小；溶解度最低；带带静静电电荷荷为为零；零；电电泳迁移率最小；溶液泳迁移率最小；溶液稳稳定性
13、降低，易于沉淀。定性降低，易于沉淀。25.在在测测定蛋白定蛋白质质一一级结级结构氨基酸残基排列构氨基酸残基排列顺顺序序时时，首先，首先进进行的是：行的是：测测定已定已经纯经纯化的蛋白化的蛋白质肽链质肽链氨基酸氨基酸组组成，并成，并测测氨氨基酸含量。基酸含量。26.Gly 水溶液不引起偏振光旋水溶液不引起偏振光旋转转。 。27.镰镰刀状刀状红细红细胞胞贫贫血，血血，血红红蛋白中蛋白中 链链氨基末端的第氨基末端的第 6 位位谷氨酸（谷氨酸（Glu）被）被缬缬氨酸（氨酸（Ala）替代。）替代。28.蛋白蛋白质质的空的空间间构象主要取决于：构象主要取决于：肽链肽链氨基酸的排列氨基酸的排列顺顺序序29.
14、可可测测定蛋白定蛋白质质相相对对分子分子质质量的方法：超速离心法、量的方法：超速离心法、SDS-聚聚丙丙烯酰烯酰胺凝胶胺凝胶电电泳（泳（浓缩浓缩效效应应的决定因素：凝胶不的决定因素：凝胶不连续连续性、性、缓缓冲液的离子成分不冲液的离子成分不连续连续、 、电电位梯度不位梯度不连续连续、 、pH 不不连续连续） ）30.能使蛋白能使蛋白质质沉淀但不沉淀但不变变性的方法是：性的方法是：盐盐析、等析、等电电点。点。31.分子病：蛋白分子病：蛋白质质分子分子发发生生变变异所异所导导致的疾病。致的疾病。32.双双缩脲缩脲反反应应：蛋白：蛋白质质和多和多肽肽分子中的分子中的肽键肽键在稀碱溶液中与在稀碱溶液中与硫酸硫酸铜铜共共热热，呈，呈现现紫色或紫色或红红色。色。33.胶体性胶体性质质（胶体渗透（胶体渗透压压由蛋白由蛋白质质表面水化膜决定，表面水化膜决定，PH=PI时时，胶体渗透，胶体渗透压压不不变变）。）。
