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1、食品生物化学食品生物化学1）蛋白质是生命的物质基础，蛋白质提供能量：食物中每克蛋白质可供给能量 4kcal,生命的主要机能都与蛋白质有关。蛋白质的基本单位是氨基酸，蛋白质在不同条件水解的产物都是游离氨基酸。3）根据其侧链的结构和理化性质可进行分类：1.非极性疏水性氨基酸 2.极性中性氨基酸 3.酸性氨基酸 4.碱性氨基酸。化学结构均属 L-氨基酸（甘氨酸除外） 。4）氨基酸的分子中既有碱性的 -氨基，又有酸性的 -羧基，因此氨基酸是两性电解质。5）等电点：等电点：在某一 PH 条件下，使氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的 PH 称为该氨基酸的等电点等电点。6）常见三
2、字符号：Ala 丙氨酸；Phe 苯丙氨酸；Trp 色氨酸；Tyr 酪氨酸。7）非极性氨基酸包括：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、色、脯氨酸，这类氨基酸的 R 基都是疏水性，在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用。8）极性中性氨基酸包括：色、丝、苏、酪、蛋、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸，这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，所以很容易溶于水。9）肽键：肽键：一分子氨基酸的 -羧基与另一分子氨基酸的 -氨基脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键肽键，反应产物称为肽肽。此共价键较稳定，且不可旋转。10）氨基酸残基：氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因失去部分基团得以形成肽键，故被称作氨基酸残基氨基酸残基。
3、11）蛋白质分子多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。氨基酸的排列顺序是由遗传信息决定的。胰岛素是是世界上第一个被测定一级结构的蛋白质。氨基酸易溶于酸或碱，一般不溶于有机溶剂。12）蛋白质二级结构的主要构象形式：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。13）-折叠：两个以上肽段平行排布并以氢键相连所形成的结构称为 -折叠（片层结构） 。14）蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即整条肽链包括形成主链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。15）蛋白质的四级结构：指由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链依靠次级键缔合而成的复杂结构。17）蛋白
4、质空间结构是其生物活性的基础。18）蛋白质在等电点是的特性：蛋白质在等电点是的特性：失去双电子层净电荷为零易沉淀析出，溶解度下降导电能力下降粘度最小。19）蛋白质沉淀方法并用于蛋白质的分离：盐析调 PH 至等电点有机溶剂重金属盐生物碱试剂。20）盐析：盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠） ，使蛋白质溶解度下降，并沉淀析出的现象。21）蛋白质变性后特征：一.生物活性丧失溶解度下降，易沉淀析出结晶能力丧失蛋白质分子形状改变，粘度增加某些集团暴露，光谱改变。22）蛋白质变性因素：高温、高压、强酸、强碱、各种射线、某些化学试剂。23）蛋白质的变性：蛋白质的变性：蛋白质在某
5、些理化因素的作用下，其严格的空间构想受到破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。24）复性：复性：当蛋白质变性程度不重，可在消除变性因素条件下使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。25）蛋白质分子中酪氨酸的酚基在碱性条件下与酚试剂反应生成蓝色物质。26）蛋白质分类：蛋白质分类：一.单纯蛋白质 二.结合蛋白质活性部位：活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合和催化作用，这些特意的氨基酸残基比较集中的区域成为活性部位或是活性中心。每点转移性影响酶促反应速率的因素影响酶促反应速率的因素：酶浓度；底物浓度；PH；温度；激活剂；影响酶高效催化效率的因
6、素：影响酶高效催化效率的因素：邻近效应和定向效应；诱导契合与底物扭曲变形；共价催化；酸碱催化；微环境影响酶促反应的特点：酶促反应的特点：具有极高的催化效率具有高度的底物特异性酶的催化活性是可调节的。酶的分类：酶的分类：氧化还原酶类转移酶类水解酶类裂合酶类异构酶类合成酶类。 （与食品相关的是）27）酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶全酶。只有全酶才有催化作用。28）酶可分为单纯酶和结合酶。单纯酶仅由氨基酸残基构成；结合酶由酶蛋白和非蛋白因子组成。29）酶的辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度不同可分为辅酶和辅基。30）与酶蛋白松弛结合的辅助因子称为辅酶。在少数情况下，有一些辅助因子是以共价键
7、和酶蛋白牢固结合在一起，不易透析除去，这种辅助因子称为辅基。与酶的活性密切相关的基团称酶的必需基团。31）酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域。同工酶同工酶：能催化相同化学反应，但酶本身的分子结构组成、理化性质和调控性质等方面有所不同的一组酶。32）在酶的催化反应中，酶蛋白决定酶促反应的专一性。33）竞争性抑制作用：竞争性抑制作用：这类抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻止底物与酶结合形成中的复合物将这种抑制作用称为34）非竞争性抑制作用：非竞争性抑制作用：这类抑制剂不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。 （这类抑制剂
8、与酶活性中心以外的部位结合，因此既可同游离酶结合，又可同酶底物复合物结合）35）淀粉酶分为：-淀粉酶、-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶。36）RNA：腺嘌呤 A 鸟嘌呤 G 胞嘧啶 C 尿嘧啶 U DNA：腺嘌呤 A 鸟嘌呤 G 胞嘧啶 C 胸腺嘧啶 T71) DNA 二级结构的要点：二级结构的要点：DNA 分子有两条脱氧核糖核苷酸链组成螺旋的直径为 2nm，碱基平面垂直于纵轴磷酸及脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧（与书不符）两条链间以 A 和 T 或 G 和 C 形成碱基配对关系。72) 分子杂交：分子杂交：在退火条件下，不同来源的 DNA 互补区形成双链，或 DNA
9、 单链和 RNA 单链的互补区形成 DNA-RNA 杂合双链的过程成为分子杂交。74)Chargaff 法则法则：等应用层析分析法对多种生物 DNA 组成进行分析，发现 DNA 中腺嘌呤和胸腺嘧啶数目基本相等，胞嘧啶和鸟嘌呤数目基本相等，这一规律被称为 Chargaff 法则76）基因组是一种生物结构建立和生命活动所需遗传信息的总和，即生物体的全套 DNA 序列，这些信息编码在细胞内的 DNA 分子中，对真核生物例：人类，细胞核内全部染色体分子的总和就是它们的基因组。81）DNA 变性：变性：指 DNA 双链在某些理化因素作用下，互补碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程。82）D
10、NA 变性因素：温度升高酸碱度（PH 大于 11.3 或小于 5）有机溶剂（尿素、甲醛）低离子浓度。83)DNA 的增色效应：的增色效应：在 DNA 解链工过程中，由于位于双螺旋内部的碱基得以暴露，DNA 在 260nm 处的紫外吸收值增加，这种增加和解链程度存在一定的比例关系，将这种相关称为 DNA 的增色效应。84)Tm 值：值：在 DNA 变性温度范围内，将紫外吸光度值达到最大值的 50%时的温度称为融解或解链温度。（DNA 的 Tm 值一般在 7085之间。 ）85）复性复性：变性 DNA 在适当条件下，解开的两条互补链又重新配对恢复双螺旋结构，这个过程叫做复性。94）缺乏 VC：早期
11、有乏力、食欲差、体重减轻、情绪暴躁、下肢肌肉或关节疼痛、牙龈肿胀等毛囊周围充血、溢血，继之毛囊肿胀与肥厚，使皮肤更显粗糙。VC 过多：会改变血液酸度，使尿酸沉积，造成痛风和肾结石。98）重要的双糖：）重要的双糖：蔗糖，由两个葡萄糖构成，无还原性。性质：不能与土伦和斐林试剂反应不能与苯肼反应蔗糖水解后，旋光度发生改变。乳糖，由葡萄糖和半乳糖构成，有还原性。性质：乳糖不易溶于水，甜度低乳糖是乳汁中的主要糖分，是婴幼儿食物中的唯一糖分酵母不能发酵乳糖。麦芽糖，由葡萄糖和果糖构成，有还原性。性质：麦芽糖易溶于水易被酵母发酵工业上，通过-淀粉酶水解淀粉大量产生麦芽糖。100）脂质可分为脂肪和类脂两大类，
12、脂肪是甘油与脂肪酸所形成的酯。101）脂肪酸的主要化学性质：水解与皂化加成反应氧化与酸败102）卵磷脂卵磷脂：磷脂酸和胆碱结合而成，在食品工业中广泛用作乳化剂，抗氧化剂和营养添加剂。脑磷脂脑磷脂：与血液凝固的机制有关，有加速血液凝固的作用。104）磷脂的性质磷脂的性质：氧化性质（暴露在空气中，颜色变化：白黄黑）溶解性质水解作用（酶和碱的水解）精炼精炼：一.沉降与脱胶二.中和脱酸三.漂白脱色四.脱臭。105）生物氧化的方式生物氧化的方式：脱 H 反应脱电子反应加氧反应加水脱 H 反应脱羧基反应耗氧。参与生物氧化的酶类：脱氢酶，传递体，氧化酶。生物氧化的特点生物氧化的特点：反因过程温和，逐步释放能
13、量。生糖氨基酸：生糖氨基酸：-酮酸基本上都能转变成为糖代谢的中间产物，继而生成糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸生糖氨基酸。120）-酮酸可转变成酮体的这类氨基酸称为生酮氨基酸。121）糖异生作用的三种主要原料是乳酸、甘油和某些氨基酸。122）不同氨基酸的生物合成途径各不相同，但他们都有一个共同的特征，就是所有氨基酸都不是以CO2 和 NH3 为起始材料从头合成，而是起始于三羧酸循环，糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间代谢物，所以根据起始物的不同可归纳为五类。氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用：代谢物在生物氧化中释放出的自由能用于合成 ATP，这种氧化放能和 ATP 生成相偶联的过程。尿素循环尿素循环：肝脏
14、是动物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解为鸟氨酸及尿素。精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸，和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸，瓜氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸为酶裂解，产物为精氨酸及延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成，故称尿素循环。分为三个阶段：第一阶段鸟氨酸和二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸；第二阶段为瓜氨酸与氨反应生成精氨酸；第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和重新释放鸟氨酸。转氨基作用转氨基作用：转氨基作用 指的是一种 -氨基酸的 -氨基转移到一种 -酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与 -酮酸的
15、酮基进行了交换。 123）蛋白质的生物合成：氨基酸的激活、起始复合物、肽链的延伸和终止。124）肽链的延伸包括：进位、转肽和移位。112)在线粒体基质中进行的脂肪酸 -氧化包括氧化、水化、再氧化、硫解四步化学反应。11 生理意义：脂肪酸分解的能量转换，脂肪酸的完全氧化可为机体生命活动提供大量能量，以软脂酸为例。呼吸链呼吸链 呼吸链NADH 氧化呼吸链 人体内大多数脱氢酶都以 NAD+作辅酶，在脱氢酶催化下底物 SH2 脱下的氢交给NAD+生成 NADH+H+，在 NADH 脱氢酶作用下，NADH+H+将两个氢原子传递给 FMN 生成 FMNH2，再将氢传递至 CoQ 生成 CoQH2，此时两个
16、氢原子解离成 2H+2e,2H+游离于介质中，2e 经 Cyt b、c1、c、aa3 传递，最后将 2e 传递给 1/2O2，生成 O2-,O2 与介质中游离的 2H+结合生成水，综合上述传递过程可用上图表示。111）解偶联作用解偶联作用:所有破坏生物氧化与磷酸化相偶联的作用,即抑制氧化磷酸化的作用即解偶联作用。常见的解偶联剂有2,4-二硝基苯酚,双香豆素等.和其抑制作用114）TCA 循环循环 过程过程：1.乙酰辅酶与草酰乙酸合成柠檬酸，乙酰辅酶 A 在柠檬酸合酶催化下与草酰乙酸进行缩合，然后水解成一份子柠檬酸。2.柠檬酸脱水生成顺乌头酸，然后加水生成异。3.异柠檬酸氧化与脱羧生成 -酮戊二酸，在异柠檬酸脱氢酶的催化下，异柠檬酸脱去 2 个 H+ ，其中间产物草酰琥珀酸迅速脱羧生成 -酮戊二酸。4,-酮戊二酸氧化脱羧反应，-酮戊二酸氧化脱羧后形成琥珀酸辅酶 A，5 琥珀酸辅酶 A 在琥珀酸硫激酶催化下
