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1、1生物化学教学大纲课程编号：280205X1课程名称：生物化学 C学分：3.5 学时：54 学时先修课程要求：无机化学、有机化学、细胞生物学适应专业：临床医学五年制、精神医学、麻醉学、预防医学、药学、生物信息、护理参考教材：1.查锡良、药立波等生物化学与分子生物学第八版北京：人民卫生出版社20132Denise R. Ferrier, Richard A. Harvey, Lippincotts Illustrated Reviews: Biochemistry, Sixth Edition. Wolters Kluwer/ Lippcott Williams & Wilkins, 北京大学医
2、学出版社, 20133贾弘褆主编，生物化学与分子生物学，第 2 版，人民卫生出版社，20104屈伸主编，图表生物化学，人民卫生出版社，第 1 版，2010一、课程在培养方案中的地位、目的和任务生物化学是研究生命现象及其化学本质的科学。它运用化学的理论和方法来揭示生物体的化学组成及其发展规律。生物化学是现代生物科学的理论和技术基础，是医学专业的重要基础课程，是联系基础医学和临床医学的桥梁，是医学主干学科。通过本课程的学习，要求学生较全面了解生物体的基本化学组成，理解其主要组成物质的结构、性质及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律，深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的联系，学会
3、综合运用所学的基本知识和技术来解决一些实际问题，并为学习后续课程打下坚实的基础。二、课程基本要求1、生物分子的结构基础 （1）掌握构件分子和生物大分子的概念及种类；（2）掌握核酸、蛋白质等重要生物大分子的结构、性质和功能；（3）掌握糖类和脂类的性质、结构和功能；（4）掌握酶的催化特性、作用机理以及辅基、辅酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用和酶的动力学特点。2、生命分子的代谢基础（1）掌握新陈代谢的概念；（2）熟悉生物体内特别是糖类相互转化的化学机制；（3）掌握糖类分解代谢的主要途径及其特点；（4）掌握生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制；（5）掌握蛋白质、核酸和脂类的合成
4、与分解过程；（6）熟悉体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节机制；（7）熟悉细胞间信息的传递，基因表达的调控；（8）掌握复制、转录、翻译的过程及特点；（8）熟悉肝脏生化、血液生化；（9）熟悉基因重组与基因工程、癌基因、抑癌基因与生长因子，了解基因诊断与基因治疗的原理及其应用；（10）了解分子生物学常用技术的原理及其应用。三、课程基本内容2绪论【目的要求】明确学习生物化学的目的和学习方法以指导全课程的学习。1、了解生物化学的发展简史。2、熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。3、掌握生物化学的概念。【讲课时数】1学时【教学内容】 1、生物化学发展简史。(1) 叙述生物化学阶段 (2) 动态
5、生物化学阶段(3) 分子生物学时期(4) 我国科学家对生物化学发展的贡献2、当代生物化学研究的主要内容。(1) 生物分子的结构与功能 (2) 物质代谢及其调节(3) 基因信息传递及其调控3、生物化学与医学。(1) 生物化学与其他医学基础及临床医学的联系(2) 生物化学与疾病【教学方法】(建议) ：启发式教学法【教学手段】多媒体双语教学第一章 蛋白质的结构与功能【目的要求】1、了解胰岛素分子的一级结构。2、了解分子伴侣对蛋白质分子空间结构形成的影响。3、了解蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病。4、了解多肽链中氨基酸序列分析的原理。5、了解蛋白质空间结构预测的原理和意义。6、熟悉肽链
6、的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念，重要的生物活性肽 GSH；7、熟悉肽单元的特点。8、熟悉模体、结构域、分子伴侣的概念；9、熟悉蛋白质的分类。10、掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式，氨基酸的分类、三字英文缩写符号；11、掌握肽、肽键与肽单元的概念；12、掌握蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；13、掌握蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：-螺旋，- 折叠，-转角与无规卷曲；14、掌握蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；15、掌握蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；316、掌握蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，
7、空间结构决定生物学功能。变构效应的概念；17、掌握蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。【讲课时数】4学时【教学内容】 1、概述2、蛋白质的分子组成(1) 蛋白质的元素组成 (2) 蛋白质的构件分子（氨基酸）氨基酸的结构；氨基酸的分类；氨基酸重要的理化性质；肽与肽键3、蛋白质的分子结构(1) 一级结构(2) 二级结构(3) 三级结构(4) 四级结构(5) 蛋白质分类4、蛋白质结构与功能的关系(1) 蛋白质一级结构与功能的关系(2) 蛋白质空间结构与功能的关系5、蛋白质的理化性质(1) 蛋白质的两性电离(2) 蛋白质的胶体性质(3) 蛋白质变性、沉淀和
8、凝固(4) 蛋白质的紫外吸收(5) 蛋白质显色反应【教学方法】(建议) (1) 启发式教学法(2) 讨论式教学法(3) PBL教学法【教学手段】多媒体双语教学【自学内容】蛋白质分离纯化；蛋白质结构分析。第二章 核酸的结构与功能【目的要求】1、了解核酸酶及其他小分子 RNA 的种类与功能。2、熟悉核酸的概念、基本组成单位，DNA、RNA 组成的异同。3、熟悉核酸分子杂交、核酶的定义，用途。4、掌握核酸（DNA、RNA）一级结构和空间结构的要点，连接键；5、掌握 Chargaff 规则，tRNA 、mRNA 的结构特点；6、掌握核酸的变性、复性，融解温度（Tm） 、增色效应的概念。【讲课时数】2学
9、时【教学内容】 第一节 核酸的化学组成及一级结构4一、核苷酸的结构二、核酸的一级结构第二节 DNA 的空间结构与功能一、DNA 的二级结构双螺旋结构模型二、DNA 的高级结构是超螺旋结构三、DNA 是遗传信息的物质基础第三节 RNA 的结构与功能一、mRNA 是蛋白质合成的模板二、tRNA 是蛋白质合成的氨基酸载体三、rRNA 为组分的核糖体是蛋白质合成的场所四、snmRNA 参与基因表达的调控五、核酸在真核和原核细胞中表现不同的时空特征第四节 核酸的理化性质及其应用一、核酸分子具有强烈的紫外吸收二、DNA 的变性是双链解为单链的过程三、核酸的复性与分子杂交第五节 核酸酶核酸酶的分类，Dnas
10、e、Rnase，限制性核酸内切酶的概念及其应用。【教学方法】(建议) ：(1) 讲授法(2) 讨论式教学法【教学手段】多媒体双语教学【自学内容】 核酸酶及其他小分子 RNA 的种类与功能。第六章 酶【目的要求】 1. 掌握酶的分子组成；酶的辅助因子与水溶性维生素的关系2. 掌握酶的活性中心的概念，必需基团的分类及其作用。3. 掌握酶促反应的特点。4. 掌握底物浓度和抑制剂对酶促反应速率的影响。5. 掌握酶原与酶原激活的过程与生理意义。6. 掌握变构调节、共价修饰调节和同工酶的概念。7. 熟悉酶促反应的机理。8. 熟悉酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响。9. 了解酶含量的调节。5【讲
11、课时数】 4 学时【教学内容】第一节 酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子。二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位。三、同工酶催化相同的化学反应。第二节 酶的工作原理一、酶促反应的特点。二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率。第三节 酶促反应动力学一、底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线。二、底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系。三、温度对反应速率的影响具有双重性。四、pH 通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率。五、抑制剂可降低酶促反应的速率。六、激活剂可提高酶促反应速率。第四节 酶的调节一、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节。二、酶含量的调节
12、是对酶促反应速率的迟缓调节。【教学方法】（建议）1. 启发式教学，课堂提问2. 强调重点，详解难点3. 课后练习【教学手段】 多媒体【自学内容】1. 酶的分类与命名的原则。2. 酶与医学的关系。第四章 维生素与无机盐【目的要求】1、了解各种微量元素的作用。2、了解钙和磷在体内的分布、作用。3、熟悉微量元素的定义与种类，钙和磷的代谢及其调节因素。4、熟悉 B 族维生素与物质代谢的关系 。5、掌握维生素的概念、分类、种类及缺乏病；6、掌握水脂溶性维生素的作用和脂溶性维生素的作用及其毒性。【讲课时数】2学时【教学内容】 第一节 脂溶性维生素维生素的概念与分类。6一、维生素 A二、维生素 D三、维生素
13、 E四、维生素 K第二节 水溶性维生素一、维生素 B1二、维生素 B2三、维生素 PP四、泛酸五、生物素六、维生素 B6七、叶酸八、维生素 B12九、维生素 C十、硫辛酸第三节 微量元素微量元素的概念、种类。一、铁二、锌三、銅四、锰五、硒六、碘七、钴八、氟九、铬第四节 钙、磷及其代谢一、钙、磷在体内的分布及其功能。二、钙和磷的代谢。三、钙和磷代谢的调节。【教学方法】(建议) ：(1) 讲授法(2) 讨论式教学法【教学手段】多媒体双语教学【自学内容】 各种微量元素的作用。7钙、磷在体内的分布及其功能。第二篇 物质代谢及其调节第五章 糖代谢【目的要求】1. 掌握糖的无氧氧化反应的过程、特点和生理意
14、义。2. 掌握柠檬酸循环的反应过程、特点和生理意义。3. 掌握糖有氧氧化生理意义和产能的计算。4. 掌握巴士德效应的概念。5. 掌握磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义。6. 掌握糖原合成与分解的特点。7. 掌握糖异生概念、反应过程、关键酶、生理意义。8. 掌握乳酸循环概念及生理意义。9. 掌握 2，3-BPG 支路。10. 熟悉糖无氧氧化 3 个关键酶的调节。11. 熟悉熟悉糖原合成与分解的调控。12. 熟悉糖异生中底物循环的概念及其调节。13. 熟悉血糖的概念及其来源和去路。14. 熟悉胰岛素和胰高血糖素对血糖水平的调节。15. 了解糖的消化吸收。16. 了解葡萄糖的转运。17. 了解三羧酸循环
15、的关键酶的调节。18. 了解磷酸戊糖途径反应的调节。【讲课时数】 7 学时【教学内容】第一节 糖的消化吸收与转运一、糖消化后以单体形式吸收。二、细胞摄取葡萄糖需要转运蛋白。第二节 糖的无氧氧化一、糖的无氧氧化分为糖酵解和乳酸生成两个阶段。二、糖酵解的调控是对 3 个关键酶活性的调节。三、糖无氧氧化的生理意义是机体不利用氧快速供能。第三节 糖的有氧氧化一、糖的有氧氧化分成三个阶段。二、柠檬酸循环。8三、糖有氧氧化是糖分解生成 ATP 的主要方式。四、糖有氧氧化的调节。五、糖有氧氧化可抑制糖无氧氧化。第四节 磷酸戊糖途径一、磷酸戊糖途径分为两个反应阶段。二、磷酸戊糖途径主要受 NADPH/NADP
16、+比值的调节。三、磷酸戊糖途径生理意义是生成 NADPH 和磷酸戊糖。第五节 糖原合成与分解一、糖原的合成是由葡萄糖连接成多聚体。二、糖原的分解从非还原末端进行磷酸解。三、糖原的合成与分解受严格调控。第六节 糖异生一、糖异生不完全是糖酵解的逆反应。二、糖异生的调控主要是对 2 个底物循环的调节。三、糖异生的主要生理意义是维持血糖恒定。四、骨骼肌中的乳酸在肝中糖异生形成乳酸循环。第七节 葡萄糖的其他代谢产物一、2，3-二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白运氧供能。第八节 血糖及其调节一、血糖的来源和去路相对平衡。二、血糖水平的平衡主要受激素调节。【教学方法】 （建议） 1. 启发式教学，课堂提问2. 强调重点，详解难点3. 课后练习【教学手段】 多媒体【自学内容】1、其他单糖可转变成糖酵解的中间产物。2、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致。3、糖醛酸途径。4、多元醇途径。5、糖代谢障碍导致血糖水平异常。第六
